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Questions and Answers

¿Cuál es la principal función de la IgG en la respuesta inmune?

  • Servir como receptor específico para el antígeno
  • Activar el sistema del complemento (correct)
  • Aglutinar microorganismos
  • Actuar como agente citolítico
  • ¿Qué porcentaje del total de inmunoglobulinas representa la IgM?

  • 10% (correct)
  • 15%
  • 75%
  • 1%
  • ¿Dónde se encuentra principalmente la IgA?

  • En el espacio intravascular
  • En secreciones seromucosas (correct)
  • En la superficie de los linfocitos T
  • En el plasma
  • ¿Cuál es la principal característica de la IgD?

    <p>Es un receptor específico para antígenos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes inmunoglobulinas atraviesa la placenta?

    <p>IgG</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función cumple principalmente la IgM en la respuesta inmune?

    <p>Aglutina microorganismos y activa la vía del complemento</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la inmunoglobulina que tiene una concentración muy baja en plasma?

    <p>IgD</p> Signup and view all the answers

    En términos de distribución, ¿cuál es la función de la IgG?

    <p>Distribuida entre espacios intravasculares y extravasculares</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué relación existe entre la concentración de protones y los enlaces peptídicos?

    <p>Mayor concentración de protones implica más enlaces peptídicos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la principal limitación del método de LOWRY para la cuantificación de proteínas?

    <p>Solo es útil para soluciones de proteínas diluidas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el rango de normalidad de proteínas totales en suero?

    <p>6-8 g/dL</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se separan las proteínas en la electroforesis?

    <p>Por su tamaño y carga en un campo eléctrico.</p> Signup and view all the answers

    A un pH de 8.9, ¿cuál es la carga neta de las proteínas en la electroforesis?

    <p>Negativa</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el reactivo utilizado en el método de LOWRY para la reducción?

    <p>Reactivo de Folin-Ciocalteu</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el soporte inerte adecuado para la electroforesis de proteínas?

    <p>Acetato de celulosa</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de proteínas se pueden cuantificar eficazmente con el método de LOWRY?

    <p>Proteínas en soluciones muy diluidas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de la albúmina en relación con la bilirrubina?

    <p>Unir la bilirrubina no conjugada y transportarla al hígado.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué cationes transporta la albúmina en la circulación sanguínea?

    <p>Calcio, níquel y cobre en menor medida.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la principal diana de la α1-antitripsina (AAT)?

    <p>Elastasa derivada de los neutrófilos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Dónde se sintetiza la α1-antitripsina?

    <p>En los hepatocitos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipos de compuestos pueden unirse a la albúmina?

    <p>Compuestos y fármacos como tiroxina, barbitúricos y warfarina.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes factores NO aumenta la síntesis de α1-antitripsina?

    <p>Ejercicio físico.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la estructura básica de la α1-antitripsina?

    <p>394 aminoácidos organizados en 3 hojas plegadas β y 8 hélices α.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el efecto de la elastasa en los tejidos?

    <p>Eliminar componentes como colágeno y elastina.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué conformación de la proteína reactante de fase aguda se considera la forma nativa?

    <p>Pentamérica</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la forma monomérica (mCRP) es correcta?

    <p>Se encuentra principalmente en los tejidos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué estimula la producción de reactantes positivos de fase aguda?

    <p>Citoquinas proinflamatorias</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes no es considerada una proteína de fase aguda positiva?

    <p>Albúmina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el principal órgano responsable de la síntesis de proteínas de fase aguda?

    <p>Hígado</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de respuesta se considera característica de la proteína reactiva de fase aguda?

    <p>Respuesta inespecífica a infecciones</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la interacción de la proteína reactante de fase aguda y el sistema inmune es correcta?

    <p>Actúa como un marcador para la apoptosis celular.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué efecto tiene la forma monomérica de la proteína reactiva de fase aguda en los tejidos inflamados?

    <p>Induce efectos proinflamatorios.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es una característica de las inmunoglobulinas en cuanto a las cadenas polipeptídicas?

    <p>Poseen cuatro cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función cumplen las inmunoglobulinas en el sistema inmunológico?

    <p>Reconocer y reaccionar a un amplio intervalo de estructuras antigénicas específicas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál no es una proteína de fase aguda negativa mencionada?

    <p>Ciclina.</p> Signup and view all the answers

    Las inmunoglobulinas se sintetizan únicamente por:

    <p>Linfocitos B.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la masa molecular aproximada de las cadenas ligeras de las inmunoglobulinas?

    <p>25 KDa.</p> Signup and view all the answers

    Las inmunoglobulinas en sus regiones variable (VL) y constante (CL) contienen:

    <p>Puentes disulfuro intracatenarios.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de inmunoglobulinas corresponde a la clase IgE?

    <p>Inmunoglobulina involucrada en reacciones alérgicas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de cadenas lleva una inmunoglobulina?

    <p>Cadenas ligeras y pesadas en proporciones iguales.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Inmunoglobulinas

    • Las cadenas ligeras y pesadas de una inmunoglobulina se unen por un puente disulfuro en la región carboxi terminal de la cadena ligera.
    • Las dos cadenas pesadas se unen entre sí por uno o varios puentes disulfuro en la región constante de la cadena pesada, formando la bisagra.

    Tipos de inmunoglobulinas

    • IgG: representa el 75% del total de inmunoglobulinas y es el anticuerpo predominante en la respuesta secundaria frente al antígeno.
      • Se encuentra en espacios intravasculares y extravasculares.
      • funciones: activar el sistema del complemento, actuar como antitoxina.
      • Atraviesa la placenta y confiere inmunidad al recién nacido.
    • IgM: constituye el 10% del total de inmunoglobulinas y se encuentra principalmente en el espacio intravascular.
      • Es el principal anticuerpo frente a microorganismos infecciosos.
      • Es un agente aglutinante y citolítico eficaz.
      • Activa la vía del complemento.
    • IgA: representa entre el 10-15% del total de inmunoglobulinas.
      • Es la más abundante en secreciones seromucosas como saliva, leche, calostro, secreciones genitourinarias y traqueobronquiales.
    • IgD: se encuentra en concentraciones muy bajas en plasma (menos del 1%)
      • Se encuentra en la superficie de los linfocitos B, funcionando como receptor específico para el antígeno.
    • IgE: se encuentra en concentraciones muy bajas en plasma.

    Proteínas en suero

    • Método de Lowry: combina la reacción de Biuret con la reducción del reactivo Folin-Ciocalteu
      • Genera un complejo de color azul oscuro, que se mide colorimétricamente.
      • Muy sensible, pero solo útil para soluciones diluidas de proteínas.
    • Rango normal de proteínas totales en suero: 6-8 g/dL (6,4-8,3 g/dl)

    Electroforesis de proteínas: Proteinograma

    • Separación de proteínas por acción de un campo eléctrico en un soporte inerte (acetato de celulosa).
    • Se realiza en una solución tampón a pH=8,9, donde las proteínas tienen carga neta negativa (aniónicas).
    • La velocidad de migración depende de la carga y peso molecular de la proteína.

    Albúmina

    • Une la bilirrubina no conjugada y la transporta al hígado para su conjugación y eliminación.

    α1 GLOBULINAS

    • α1 Antitripsina (AAT): glicoproteína que inhibe covalentemente de forma irreversible a las proteasas:
      • Serina-proteasas (elastasa, tripsina, calicreínas)
      • Su diana principal es la elastasa derivada de los neutrófilos, que digiere colágeno, elastina, fibronectina y otros componentes durante la infección.
      • Protege los tejidos de la digestión por elastasa, especialmente en los alveolos pulmonares.
      • Se sintetiza en hepatocitos, pero también en células epiteliales del bronquio y del sistema inmunológico.
      • Aumenta su síntesis durante inflamación, infección, cáncer y embarazo.
      • Tiene dos conformaciones:
        • nCRP/pCRP: forma pentamérica, proteína reactante de la fase aguda, interviene en el reconocimiento de patógenos y células apoptóticas.
        • mCRP: forma monomérica, se encuentra mayoritariamente en los tejidos, se cree que participa en la inducción de efectos proinflamatorios en tejidos inflamados.

    Proteína reactiva de fase aguda (CRP)

    • Se modifica su concentración en respuesta a infecciones, inflamaciones, crecimiento tumoral o intervenciones quirúrgicas.
    • Reactantes positivos de fase aguda: proteínas hepáticas cuya concentración aumenta más del 25% en 1 semana.
      • Se estimula su producción por citoquinas proinflamatorias como IL1, IL6, TNF.
      • Ejemplos: proteína C reactiva, a-1 antitripsina o haptoglobina.
    • Reactantes negativos de fase aguda: disminuye su concentración plasmática.
      • Ejemplos: albúmina, transtiretina y transferrina.

    𝛄 GLOBULINAS

    • Inmunoglobulinas sintetizadas solo por linfocitos B.
    • Cada célula B produce un solo tipo de anticuerpo que reconoce un solo tipo de epítopo.
    • Son un grupo diverso de moléculas que reconocen y reaccionan a diferentes estructuras antigénicas.
    • Se puede encontrar en solución o unidas a membrana, como receptor antigénico.
    • Estructura general: cuatro cadenas polipeptídicas iguales dos a dos, unidas por puentes disulfuro y enlaces no covalentes.
      • Cadenas ligeras (L): menor tamaño, 25 KDa, dos tipos (Kappa (k) o lambda (l))
        • Región variable (VL) y región constante (CL).
      • Cadenas pesadas (H): mayor tamaño, 50-77 KDa, 5 tipos (g, m, a, d y e)
        • Definen las clases de inmunoglobulinas (IgG, IgM, IgA, IgD y IgE).
        • También tienen regiones variables y constantes.
    • En las regiones VL y CL de la cadena ligera, y en la cadena pesada, se encuentran puentes disulfuro intracatenarios que generan bucles peptídicas.

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    Este cuestionario explora las características y funciones de las inmunoglobulinas, incluyendo la estructura de las cadenas pesadas y ligeras. Además, se detallan los tipos de inmunoglobulinas como IgG, IgM e IgA, destacando sus roles en la respuesta inmunitaria. Pon a prueba tus conocimientos sobre estos componentes clave del sistema inmunológico.

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