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Inmunoglobulinas

• Las cadenas ligeras y pesadas de una inmunoglobulina se unen por un puente disulfuro en la región carboxi terminal de la cadena ligera.
• Las dos cadenas pesadas se unen entre sí por uno o varios puentes disulfuro en la región constante de la cadena pesada, formando la bisagra.

Tipos de inmunoglobulinas

• IgG: representa el 75% del total de inmunoglobulinas y es el anticuerpo predominante en la respuesta secundaria frente al antígeno.
  • Se encuentra en espacios intravasculares y extravasculares.
  • funciones: activar el sistema del complemento, actuar como antitoxina.
  • Atraviesa la placenta y confiere inmunidad al recién nacido.
• IgM: constituye el 10% del total de inmunoglobulinas y se encuentra principalmente en el espacio intravascular.
  • Es el principal anticuerpo frente a microorganismos infecciosos.
  • Es un agente aglutinante y citolítico eficaz.
  • Activa la vía del complemento.
• IgA: representa entre el 10-15% del total de inmunoglobulinas.
  • Es la más abundante en secreciones seromucosas como saliva, leche, calostro, secreciones genitourinarias y traqueobronquiales.
• IgD: se encuentra en concentraciones muy bajas en plasma (menos del 1%)
  • Se encuentra en la superficie de los linfocitos B, funcionando como receptor específico para el antígeno.
• IgE: se encuentra en concentraciones muy bajas en plasma.

Proteínas en suero

• Método de Lowry: combina la reacción de Biuret con la reducción del reactivo Folin-Ciocalteu
  • Genera un complejo de color azul oscuro, que se mide colorimétricamente.
  • Muy sensible, pero solo útil para soluciones diluidas de proteínas.
• Rango normal de proteínas totales en suero: 6-8 g/dL (6,4-8,3 g/dl)

Electroforesis de proteínas: Proteinograma

• Separación de proteínas por acción de un campo eléctrico en un soporte inerte (acetato de celulosa).
• Se realiza en una solución tampón a pH=8,9, donde las proteínas tienen carga neta negativa (aniónicas).
• La velocidad de migración depende de la carga y peso molecular de la proteína.

Albúmina

• Une la bilirrubina no conjugada y la transporta al hígado para su conjugación y eliminación.

α1 GLOBULINAS

• α1 Antitripsina (AAT): glicoproteína que inhibe covalentemente de forma irreversible a las proteasas:
  • Serina-proteasas (elastasa, tripsina, calicreínas)
  • Su diana principal es la elastasa derivada de los neutrófilos, que digiere colágeno, elastina, fibronectina y otros componentes durante la infección.
  • Protege los tejidos de la digestión por elastasa, especialmente en los alveolos pulmonares.
  • Se sintetiza en hepatocitos, pero también en células epiteliales del bronquio y del sistema inmunológico.
  • Aumenta su síntesis durante inflamación, infección, cáncer y embarazo.
  • Tiene dos conformaciones:
    • nCRP/pCRP: forma pentamérica, proteína reactante de la fase aguda, interviene en el reconocimiento de patógenos y células apoptóticas.
    • mCRP: forma monomérica, se encuentra mayoritariamente en los tejidos, se cree que participa en la inducción de efectos proinflamatorios en tejidos inflamados.

Proteína reactiva de fase aguda (CRP)

• Se modifica su concentración en respuesta a infecciones, inflamaciones, crecimiento tumoral o intervenciones quirúrgicas.
• Reactantes positivos de fase aguda: proteínas hepáticas cuya concentración aumenta más del 25% en 1 semana.
  • Se estimula su producción por citoquinas proinflamatorias como IL1, IL6, TNF.
  • Ejemplos: proteína C reactiva, a-1 antitripsina o haptoglobina.
• Reactantes negativos de fase aguda: disminuye su concentración plasmática.
  • Ejemplos: albúmina, transtiretina y transferrina.

𝛄 GLOBULINAS

• Inmunoglobulinas sintetizadas solo por linfocitos B.
• Cada célula B produce un solo tipo de anticuerpo que reconoce un solo tipo de epítopo.
• Son un grupo diverso de moléculas que reconocen y reaccionan a diferentes estructuras antigénicas.
• Se puede encontrar en solución o unidas a membrana, como receptor antigénico.
• Estructura general: cuatro cadenas polipeptídicas iguales dos a dos, unidas por puentes disulfuro y enlaces no covalentes.
  • Cadenas ligeras (L): menor tamaño, 25 KDa, dos tipos (Kappa (k) o lambda (l))
    • Región variable (VL) y región constante (CL).
  • Cadenas pesadas (H): mayor tamaño, 50-77 KDa, 5 tipos (g, m, a, d y e)
    • Definen las clases de inmunoglobulinas (IgG, IgM, IgA, IgD y IgE).
    • También tienen regiones variables y constantes.
• En las regiones VL y CL de la cadena ligera, y en la cadena pesada, se encuentran puentes disulfuro intracatenarios que generan bucles peptídicas.