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Questions and Answers
¿Cuál es la principal función de la IgG en la respuesta inmune?
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¿Qué porcentaje del total de inmunoglobulinas representa la IgM?
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¿Dónde se encuentra principalmente la IgA?
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¿Cuál es la principal característica de la IgD?
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¿Cuál de las siguientes inmunoglobulinas atraviesa la placenta?
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¿Qué función cumple principalmente la IgM en la respuesta inmune?
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¿Cuál es la inmunoglobulina que tiene una concentración muy baja en plasma?
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En términos de distribución, ¿cuál es la función de la IgG?
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¿Qué relación existe entre la concentración de protones y los enlaces peptídicos?
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¿Cuál es la principal limitación del método de LOWRY para la cuantificación de proteínas?
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¿Cuál es el rango de normalidad de proteínas totales en suero?
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¿Cómo se separan las proteínas en la electroforesis?
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A un pH de 8.9, ¿cuál es la carga neta de las proteínas en la electroforesis?
A un pH de 8.9, ¿cuál es la carga neta de las proteínas en la electroforesis?
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¿Cuál es el reactivo utilizado en el método de LOWRY para la reducción?
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¿Cuál es el soporte inerte adecuado para la electroforesis de proteínas?
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¿Qué tipo de proteínas se pueden cuantificar eficazmente con el método de LOWRY?
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¿Cuál es la función principal de la albúmina en relación con la bilirrubina?
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¿Qué cationes transporta la albúmina en la circulación sanguínea?
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¿Cuál es la principal diana de la α1-antitripsina (AAT)?
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¿Dónde se sintetiza la α1-antitripsina?
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¿Qué tipos de compuestos pueden unirse a la albúmina?
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¿Cuál de los siguientes factores NO aumenta la síntesis de α1-antitripsina?
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¿Cuál es la estructura básica de la α1-antitripsina?
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¿Cuál es el efecto de la elastasa en los tejidos?
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¿Qué conformación de la proteína reactante de fase aguda se considera la forma nativa?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la forma monomérica (mCRP) es correcta?
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¿Qué estimula la producción de reactantes positivos de fase aguda?
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¿Cuál de las siguientes no es considerada una proteína de fase aguda positiva?
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¿Cuál es el principal órgano responsable de la síntesis de proteínas de fase aguda?
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¿Qué tipo de respuesta se considera característica de la proteína reactiva de fase aguda?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la interacción de la proteína reactante de fase aguda y el sistema inmune es correcta?
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¿Qué efecto tiene la forma monomérica de la proteína reactiva de fase aguda en los tejidos inflamados?
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¿Cuál es una característica de las inmunoglobulinas en cuanto a las cadenas polipeptídicas?
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¿Qué función cumplen las inmunoglobulinas en el sistema inmunológico?
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¿Cuál no es una proteína de fase aguda negativa mencionada?
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Las inmunoglobulinas se sintetizan únicamente por:
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¿Cuál es la masa molecular aproximada de las cadenas ligeras de las inmunoglobulinas?
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Las inmunoglobulinas en sus regiones variable (VL) y constante (CL) contienen:
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¿Qué tipo de inmunoglobulinas corresponde a la clase IgE?
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¿Qué tipo de cadenas lleva una inmunoglobulina?
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Study Notes
Inmunoglobulinas
- Las cadenas ligeras y pesadas de una inmunoglobulina se unen por un puente disulfuro en la región carboxi terminal de la cadena ligera.
- Las dos cadenas pesadas se unen entre sí por uno o varios puentes disulfuro en la región constante de la cadena pesada, formando la bisagra.
Tipos de inmunoglobulinas
-
IgG: representa el 75% del total de inmunoglobulinas y es el anticuerpo predominante en la respuesta secundaria frente al antígeno.
- Se encuentra en espacios intravasculares y extravasculares.
- funciones: activar el sistema del complemento, actuar como antitoxina.
- Atraviesa la placenta y confiere inmunidad al recién nacido.
-
IgM: constituye el 10% del total de inmunoglobulinas y se encuentra principalmente en el espacio intravascular.
- Es el principal anticuerpo frente a microorganismos infecciosos.
- Es un agente aglutinante y citolítico eficaz.
- Activa la vía del complemento.
-
IgA: representa entre el 10-15% del total de inmunoglobulinas.
- Es la más abundante en secreciones seromucosas como saliva, leche, calostro, secreciones genitourinarias y traqueobronquiales.
-
IgD: se encuentra en concentraciones muy bajas en plasma (menos del 1%)
- Se encuentra en la superficie de los linfocitos B, funcionando como receptor específico para el antígeno.
- IgE: se encuentra en concentraciones muy bajas en plasma.
Proteínas en suero
-
Método de Lowry: combina la reacción de Biuret con la reducción del reactivo Folin-Ciocalteu
- Genera un complejo de color azul oscuro, que se mide colorimétricamente.
- Muy sensible, pero solo útil para soluciones diluidas de proteínas.
- Rango normal de proteínas totales en suero: 6-8 g/dL (6,4-8,3 g/dl)
Electroforesis de proteínas: Proteinograma
- Separación de proteínas por acción de un campo eléctrico en un soporte inerte (acetato de celulosa).
- Se realiza en una solución tampón a pH=8,9, donde las proteínas tienen carga neta negativa (aniónicas).
- La velocidad de migración depende de la carga y peso molecular de la proteína.
Albúmina
- Une la bilirrubina no conjugada y la transporta al hígado para su conjugación y eliminación.
α1 GLOBULINAS
-
α1 Antitripsina (AAT): glicoproteína que inhibe covalentemente de forma irreversible a las proteasas:
- Serina-proteasas (elastasa, tripsina, calicreínas)
- Su diana principal es la elastasa derivada de los neutrófilos, que digiere colágeno, elastina, fibronectina y otros componentes durante la infección.
- Protege los tejidos de la digestión por elastasa, especialmente en los alveolos pulmonares.
- Se sintetiza en hepatocitos, pero también en células epiteliales del bronquio y del sistema inmunológico.
- Aumenta su síntesis durante inflamación, infección, cáncer y embarazo.
- Tiene dos conformaciones:
- nCRP/pCRP: forma pentamérica, proteína reactante de la fase aguda, interviene en el reconocimiento de patógenos y células apoptóticas.
- mCRP: forma monomérica, se encuentra mayoritariamente en los tejidos, se cree que participa en la inducción de efectos proinflamatorios en tejidos inflamados.
Proteína reactiva de fase aguda (CRP)
- Se modifica su concentración en respuesta a infecciones, inflamaciones, crecimiento tumoral o intervenciones quirúrgicas.
-
Reactantes positivos de fase aguda: proteínas hepáticas cuya concentración aumenta más del 25% en 1 semana.
- Se estimula su producción por citoquinas proinflamatorias como IL1, IL6, TNF.
- Ejemplos: proteína C reactiva, a-1 antitripsina o haptoglobina.
-
Reactantes negativos de fase aguda: disminuye su concentración plasmática.
- Ejemplos: albúmina, transtiretina y transferrina.
𝛄 GLOBULINAS
- Inmunoglobulinas sintetizadas solo por linfocitos B.
- Cada célula B produce un solo tipo de anticuerpo que reconoce un solo tipo de epítopo.
- Son un grupo diverso de moléculas que reconocen y reaccionan a diferentes estructuras antigénicas.
- Se puede encontrar en solución o unidas a membrana, como receptor antigénico.
- Estructura general: cuatro cadenas polipeptídicas iguales dos a dos, unidas por puentes disulfuro y enlaces no covalentes.
-
Cadenas ligeras (L): menor tamaño, 25 KDa, dos tipos (Kappa (k) o lambda (l))
- Región variable (VL) y región constante (CL).
-
Cadenas pesadas (H): mayor tamaño, 50-77 KDa, 5 tipos (g, m, a, d y e)
- Definen las clases de inmunoglobulinas (IgG, IgM, IgA, IgD y IgE).
- También tienen regiones variables y constantes.
-
Cadenas ligeras (L): menor tamaño, 25 KDa, dos tipos (Kappa (k) o lambda (l))
- En las regiones VL y CL de la cadena ligera, y en la cadena pesada, se encuentran puentes disulfuro intracatenarios que generan bucles peptídicas.
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Description
Este cuestionario explora las características y funciones de las inmunoglobulinas, incluyendo la estructura de las cadenas pesadas y ligeras. Además, se detallan los tipos de inmunoglobulinas como IgG, IgM e IgA, destacando sus roles en la respuesta inmunitaria. Pon a prueba tus conocimientos sobre estos componentes clave del sistema inmunológico.