Inhibition Enzymatique et Modèles Cinétiques

L'inhibition incompétitive est caractérisée par une diminution de la vitesse maximale de la réaction.

Quel est l'effet de l'augmentation de la concentration du substrat sur l'inhibition incompétitive ?

Expliquez comment l'inhibition incompétitive affecte l'affinité apparente de l'enzyme pour son substrat.

L'inhibition incompétitive est due à une diminution de la ______ catalytique.

Associez les types d'inhibition aux descriptions :

Comment peut-on déterminer la constante d'inhibition Ki ?

Les inhibiteurs irréversibles se lient de manière covalente à l'enzyme.

Quelle est la principale caractéristique des inhibiteurs irréversibles ?

Qui a proposé le modèle cinétique MWC pour les enzymes allostériques ?

Le prix Nobel de Chimie en 1972 a été attribué à Jacques Monod.

Quel est le rôle des enzymes dans les organismes vivants ?

Le glucose est considéré comme un _______ universel des cellules.

Quel modèle a été généralisé par Daniel Koshland pour inclure la notion d'ajustement induit ?

Associez les découvertes aux années :

Les ___________ permettent le repliement d'autres protéines ou les maintiennent dans la conformation native.

Les systèmes vivants n'ont pas besoin d'enzymes pour accélérer les réactions biochimiques.

Quelle est la principale fonction de l'amoxicilline?

La pénicilline interagit avec l'enzyme glycopeptide transpeptidase.

Quelle enzyme bactérienne est responsable de la résistance aux pénicillines?

L'acide ______ est un inhibiteur irréversible de la β-lactamase.

Associez chaque terme avec son description:

Quel est l'effet principal d'un inhibiteur non compétitif sur la vitesse de réaction?

L'inhibition non compétitive peut être levée par une augmentation de la concentration en substrat.

Que représente la constante d'inhibition Ki?

L'acétazolamide est un inhibiteur de l'____________ carbonique.

Associez les termes suivants avec leur description:

Dans une représentation de Lineweaver-Burk pour une inhibition non compétitive, quelle est la pente?

La fixation d'un inhibiteur non compétitif se fait sur l'enzyme libre et sur le complexe enzyme-substrat, donc cela s'appelle une inhibition __________.

Vmax est modifié par la fixation d'un inhibiteur non compétitif.

Quelle représentation graphique est utilisée pour déterminer les paramètres KM et Vmax efficacement ?

Une augmentation de la température de 10°C entraîne toujours une diminution de l'activité enzymatique.

Quel est l'effet principal d'une température élevée sur les enzymes ?

La pente de la représentation de Eadie & Hofstee est égale à _____ .

Associez les représentations graphiques aux caractéristiques suivantes :

Quelle représentation est considérée comme pratique mais peu adaptée aux faibles valeurs de [S] et v ?

L’extrapolation des droites dans la représentation de Eisenthal & Cornish-Bowden fournit KM en ordonnée et Vmax en abscisse.

La formule réciproque pour la représentation de Lineweaver & Burk est 1/v = _____ + KM/(Vmax[S]).

Quelle est l'équation de vitesse pour une réaction enzymatique selon la cinétique Michaelienne?

La cinétique Michaelienne indique que l'activité de l'enzyme est indépendante de la concentration en substrat.

Quel effet a la fixation d'un ligand sur un site différent du site actif d'une enzyme?

Pour avoir v = 0,1 Vmax, il faut que [S] = KM / _____

Qu'est-ce qui augmente la vitesse d'une enzyme par un facteur de 9?

Les enzymes allostériques ne jouent aucun rôle dans la régulation du métabolisme.

Quel outil utilisé pour moduler les enzymes catalysant des étapes clefs de voies métaboliques?

Associez les termes suivants avec leurs définitions: