Inhibition Enzymatique et Modèles Cinétiques

True (A)

L'inhibition incompétitive augmente l'affinité apparente de l'enzyme pour son substrat, car l'inhibiteur se lie au complexe enzyme-substrat, ce qui favorise la liaison du substrat à l'enzyme.

<p>constante</p> Signup and view all the answers

<p>Inhibition compétitive = L'inhibiteur se lie au même site que le substrat. Inhibition non-compétitive = L'inhibiteur se lie à un autre site que le site actif de l'enzyme. Inhibition incompétitive = L'inhibiteur se lie au complexe enzyme-substrat.</p> Signup and view all the answers

<p>La constante d'inhibition Ki peut être déterminée à partir de l'équation réciproque de Lineweaver-Burk en mesurant la valeur de 1/KM app en présence de différentes concentrations d'inhibiteur.</p> Signup and view all the answers

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Ils modifient l'activité enzymatique de manière irréversible. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Jacques Monod (D)</p> Signup and view all the answers

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Catalyser les réactions chimiques et agent du métabolisme.</p> Signup and view all the answers

<p>carburant</p> Signup and view all the answers

<p>Modèle KNF (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Protéines chaperonnes = 1978/1987 Modèle cinétique MWC = 1965 Protein Data Bank = 1971 BRENDA = 1987</p> Signup and view all the answers

<p>protéines chaperonnes</p> Signup and view all the answers

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Antibiotique à base de pénicilline (D)</p> Signup and view all the answers

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

<p>β-lactamase</p> Signup and view all the answers

<p>clavulanique</p> Signup and view all the answers

<p>Amoxicilline = Antibiotique de la pénicilline β-lactamase = Enzyme qui hydrolyse les pénicillines Acide clavulanique = Inhibiteur de la β-lactamase Transpeptidase = Enzyme impliquée dans la synthèse de la paroi bactérienne</p> Signup and view all the answers

<p>Diminue la vitesse maximale (A)</p> Signup and view all the answers

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

<p>La constante d'inhibition Ki mesure la force de l'inhibition d'un inhibiteur sur l'enzyme.</p> Signup and view all the answers

<p>anhydrase</p> Signup and view all the answers

<p>Vmax = Vitesse maximale de la réaction enzymatique KM = Concentration de substrat à laquelle la vitesse est à la moitié de Vmax I = Inhibiteur non compétitif S = Substrat de la réaction enzymatique</p> Signup and view all the answers

<p>1/(KiVmax) (B)</p> Signup and view all the answers

<p>mixte</p> Signup and view all the answers

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Représentation de Hanes &amp; Woolf (B)</p> Signup and view all the answers

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Dénaturation</p> Signup and view all the answers

<p>-KM</p> Signup and view all the answers

<p>Lineweaver &amp; Burk = Pente = KM/Vmax Eadie &amp; Hofstee = Pente = -KM Hanes &amp; Woolf = Pente = 1/Vmax Eisenthal &amp; Cornish-Bowden = Extrapolation des droites</p> Signup and view all the answers

<p>Représentation de Lineweaver &amp; Burk (D)</p> Signup and view all the answers

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

<p>1/Vmax</p> Signup and view all the answers

<p>v = Vmax [S] / (KM + [S]) (A)</p> Signup and view all the answers

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Cela provoque un changement d'activité enzymatique.</p> Signup and view all the answers

<p>9</p> Signup and view all the answers

<p>Augmenter [S] d'un facteur de 81 (B)</p> Signup and view all the answers

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Les effecteurs allostériques.</p> Signup and view all the answers

<p>Vmax = Vitesse maximale d'une enzyme KM = Concentration en substrat pour atteindre la moitié de Vmax Allostérie = Régulation par fixation sur un site différent du site actif ES = Complexe enzyme-substrat</p> Signup and view all the answers

Modèle proposé par Monod, Wyman et Changeux pour les enzymes allostériques.

Modèle généralisé par Koshland incluant l'ajustement induit pour les enzymes.

Enzyme dont la structure détermine son activité catalytique, étudiée par Anfinsen, Moore et Stein.

Protéines qui aident au repliement d'autres protéines sous stress cellulaire.

Protéines sans structure tridimensionnelle libre qui se plient en interagissant.

Les enzymes catalysent des réactions chimiques vitales dans les organismes.

Énergie nécessaire pour initier une réaction chimique, réduite par les enzymes.

Base de données d'informations sur les structures 3D des protéines et acides nucléiques.

Méthode graphique utilisant l'équation réciproque pour déterminer KM et Vmax.

La pente du graphique est déterminée par KM/Vmax.

Graphique représentant v en fonction de v/[S], avec une pente de -KM.

Dans ce graphique, la pente est égale à -KM.

Graphique qui montre v/[S] en fonction de [S]. La pente est 1/Vmax.

Méthode graphique pour KM et Vmax, reliant v et -[S].

La vitesse d'une réaction double généralement tous les 10°C.

L'élévation de température peut causer une perte d'activité enzymatique.

Un antibiotique de la famille des pénicillines utilisé pour traiter des infections bactériennes.

Une enzyme ciblée par les pénicillines pour inhiber la synthèse de la paroi cellulaire bactérienne.

Capacité de certaines souches bactériennes à se défendre contre les antibiotiques, souvent par production de β-lactamase.

Enzyme produite par certaines bactéries qui hydrolyse le cycle bêta-lactame des antibiotiques, les rendant inactifs.

Un phénomène où la concentration élevée de substrat empêche la réaction enzymatique efficace en formant des complexes non réactifs.

Un inhibiteur qui se lie à l'enzyme libre et au complexe enzyme-substrat.

La vitesse de réaction maximale atteinte en présence d'un substrat excessif.

La concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction est la moitié de Vmax.

Diminue Vmax sans changer KM; inhibition non levable par l'augmentation du substrat.

Vmax app = Vmax / α où α = 1 + [I] / Ki.

Mesure de la force de l'inhibiteur; moindre Ki = plus grand effet.

Inhibition de l'enzyme par l'acétazolamide, utilisée pour traiter différentes maladies.

Graphique représentant l'inhibition afin de déterminer les constantes enzymatiques.

Un inhibiteur qui se lie uniquement au complexe enzyme-substrat.

Augmente lors de l'inhibition incompétitive, malgré la diminution de Vmax.

Modèle qui décrit la vitesse d'une réaction enzymatique avec inhibition incompétitive.

Graphique utilisé pour déterminer les paramètres enzymatiques en présence d'inhibition incompétitive.

Fixent de manière covalente des acides aminés essentiels à l'activité enzymatique.

Type particulier d'inhibiteur irréversible qui dégrade l'enzyme de manière sélective.

Constante de Michaelis, mesure de l'affinité d'une enzyme pour son substrat.

Vitesse maximale de réaction enzymatique lorsque l'enzyme est saturée.

Enzymes qui changent d'activité suite à la fixation d'un effecteur sur un site différent.

Changement de l'activité enzymatique par la fixation d'un ligand non au site actif.

Pour v = 0,1 Vmax, [S] doit être égal à Km / 9; pour v = 0,9 Vmax, [S] = 9 x Km.

Protéine qui accélère une réaction en abaissant l'énergie d'activation.

Site catalytique = site actif; site de fixation = pour ligands effecteurs.