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Questions and Answers
¿Cuál es la función principal del grupo hemo en las hemoproteínas?
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¿Cuál es la composición de la hemoglobina Hba2?
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¿Qué es lo que disminuye la afinidad por el oxígeno en la hemoglobina?
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¿Cuál es el efecto del aumento de CO2 en los tejidos sobre la afinidad del oxígeno?
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¿Cuál es la principal hemoglobina durante la vida fetal?
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¿Cuál es el número de aminoácidos en la cadena beta de la hemoglobina?
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¿Qué es el efecto Bohr?
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¿Cuál es la función de la hemoglobina en el transporte de oxígeno?
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¿Cuál es el efecto que se produce en la hemoglobina cuando disminuye el pH y aumenta el CO2?
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¿Cuál es la causa de la hemoglobina S?
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¿Cuál es la manifestación clínica más común en las alfa talasemias?
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¿Cuál es el efecto de la beta talasemia en la HbF?
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¿Cuál es la manifestación clínica más común en las beta talasemias?
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¿Cuál es la causa de la hemoglobina anormal en las hemoglobinopatías?
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¿Cuál es la característica principal de la hemoglobina S?
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¿Cuál es el resultado de la beta talasemia en los pacientes?
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Flashcards
Hemoglobin's role in oxygen transport
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Hemoglobin carries oxygen from the lungs to the tissues.
Effect of CO2 increase on oxygen affinity
Effect of CO2 increase on oxygen affinity
Increased CO2 in tissues decreases hemoglobin's affinity for oxygen.
2,3-DPG effect on hemoglobin
2,3-DPG effect on hemoglobin
2,3-DPG decreases hemoglobin's affinity for oxygen.
Hemoglobin Hba2 composition
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HbF (fetal hemoglobin)
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Effect of decreased pH on oxygen release
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Hemoglobin S Cause
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Hemoglobin F Persistence
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Beta-thalassemia clinical manifestation
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Alpha-thalassemia clinical outcome
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Hemoglobin abnormality in hemoglobinopathies cause
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Beta-thalassemia Patient Outcome
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Beta Chain Amino Acid Count
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Effect of beta-thalassemia on HbF
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Hemoglobin S Characteristic
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Hemoglobin's primary function
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Study Notes
Hemoproteínas
- Las hemoproteínas son un grupo de proteínas especializadas unidas a un grupo hemo.
- La hemoglobina es la hemoproteína más abundante en el ser humano.
Estructura de la Hemoglobina
- La hemoglobina está unida por 4 cadenas polipetídicas unidas entre sí por interacciones no covalentes.
- Existen cuatro tipos de hemoglobinas: Hba, Hba2, Hbe(a2,e2) y HbF (a2,g2).
- La hemoglobina Hba está compuesta por dos cadenas alfa y dos cadenas beta.
- La hemoglobina Hba2 está compuesta por dos cadenas alfa y dos cadenas delta.
- La cadena alfa está compuesta por 141 aminoácidos.
- La cadena beta, gamma y épsilon están compuestas por 146 aminoácidos cada una.
Función de la Hemoglobina
- La unión del oxígeno a la hemoglobina hace más eficiente el transporte de oxígeno a los tejidos.
- La asociación o disociación del oxígeno con la hemoglobina puede ser afectada por varios factores como la naturaleza de la cadena globina, pH, 2,3-difosfoglicerato y CO2.
Hemoglobinas Anormales
- Las hemoglobinopatías son enfermedades moleculares de la hemoglobina ligadas a anomalías de genes estructurales.
- La hemoglobina S se produce por una sustitución del glutamato por valina en la b-6.
- La hemoglobina S se encuentra presente en la anemia de células falciformes.
- La hemoglobina S se presenta con deformidad en eritrocitos con una apariencia en hoz.
Talasemias
- Las talasemias son producidas por una alteración en la síntesis parcial o total de las cadenas que componen al hemoglobina.
- Se conocen dos tipos de talasemias: alfa talasemia y beta talasemias.
- La alfa talasemia tiene ausencia de cadenas alfa.
- La beta talasemia tiene ausencia de cadenas beta.
- La beta talasemia provoca que la HbF persista más allá del período neonatal aunque en cantidad insuficiente para compensar el fallo.
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Description
Conoce la estructura y función de las hemoproteínas, específicamente la hemoglobina, y su importancia en el cuerpo humano. Aprendizaje sobre los tipos de hemoglobinas y su composición.