Hemoglobina y Hemoproteínas

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Questions and Answers

¿Cuál es la función principal del grupo hemo en las hemoproteínas?

  • Formar uniones adicionales en los glóbulos rojos
  • Unir a la hemoglobina las cadenas polipetídicas
  • Fijar el oxígeno en las hemoproteínas humanas (correct)
  • Dar color rojo a la sangre de los vertebrados

¿Cuál es la composición de la hemoglobina Hba2?

  • Dos cadenas alfa y dos cadenas delta (correct)
  • Dos cadenas gamma y dos cadenas épsilon
  • Dos cadenas beta y dos cadenas gamma
  • Dos cadenas alfa y dos cadenas beta

¿Qué es lo que disminuye la afinidad por el oxígeno en la hemoglobina?

  • El pH alto
  • El aumento de CO2 en los tejidos
  • La naturaleza de la cadena globina
  • El 2,3-difosfoglicerato (correct)

¿Cuál es el efecto del aumento de CO2 en los tejidos sobre la afinidad del oxígeno?

<p>Disminuye la afinidad por el oxígeno (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal hemoglobina durante la vida fetal?

<p>HbF (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el número de aminoácidos en la cadena beta de la hemoglobina?

<p>146 (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué es el efecto Bohr?

<p>El efecto del pH en la afinidad por el oxígeno (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función de la hemoglobina en el transporte de oxígeno?

<p>Transportar oxígeno desde los pulmones a los tejidos (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto que se produce en la hemoglobina cuando disminuye el pH y aumenta el CO2?

<p>Favorece la liberación de oxígeno (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la causa de la hemoglobina S?

<p>Sustitución de glutamato por valina en la cadena beta (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la manifestación clínica más común en las alfa talasemias?

<p>Hemolisis (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto de la beta talasemia en la HbF?

<p>Persite más allá del periodo neonatal aunque en cantidad insuficiente (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la manifestación clínica más común en las beta talasemias?

<p>Anemia microcítica hipocrómica y esplenomegalia (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la causa de la hemoglobina anormal en las hemoglobinopatías?

<p>Sustitución de aminoacidos y ausencia de cadenas (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la característica principal de la hemoglobina S?

<p>Se produce por una sustitución del glutamato por valina en la b-6 (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el resultado de la beta talasemia en los pacientes?

<p>Muerte prematura antes de los 20 años (A)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Hemoglobin's role in oxygen transport

Hemoglobin carries oxygen from the lungs to the tissues.

Effect of CO2 increase on oxygen affinity

Increased CO2 in tissues decreases hemoglobin's affinity for oxygen.

2,3-DPG effect on hemoglobin

2,3-DPG decreases hemoglobin's affinity for oxygen.

Hemoglobin Hba2 composition

HbA2 consists of two alpha and two delta chains.

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HbF (fetal hemoglobin)

The predominant hemoglobin in fetal life.

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Effect of decreased pH on oxygen release

Decreased pH (increased acidity) encourages oxygen release from hemoglobin.

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Hemoglobin S Cause

HbS results from a glutamate to valine substitution in the beta-6 chain.

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Hemoglobin F Persistence

HbF persists beyond the neonatal period, though in insufficient amounts

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Beta-thalassemia clinical manifestation

Microcytic hypochromic anemia and splenomegaly are common.

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Alpha-thalassemia clinical outcome

Hemolysis is a common outcome.

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Hemoglobin abnormality in hemoglobinopathies cause

Amino acid substitutions and chain absence cause abnormal hemoglobins.

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Beta-thalassemia Patient Outcome

Premature death before age 20 is possible.

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Beta Chain Amino Acid Count

The beta chain of hemoglobin contains 146 amino acids.

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Effect of beta-thalassemia on HbF

HbF persists beyond the neonatal period, although not in large amounts.

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Hemoglobin S Characteristic

Substitution of glutamate with valine in the beta-6 position is the hallmark of HbS

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Hemoglobin's primary function

Hemoglobin's main job is binding oxygen in humans.

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Study Notes

Hemoproteínas

  • Las hemoproteínas son un grupo de proteínas especializadas unidas a un grupo hemo.
  • La hemoglobina es la hemoproteína más abundante en el ser humano.

Estructura de la Hemoglobina

  • La hemoglobina está unida por 4 cadenas polipetídicas unidas entre sí por interacciones no covalentes.
  • Existen cuatro tipos de hemoglobinas: Hba, Hba2, Hbe(a2,e2) y HbF (a2,g2).
  • La hemoglobina Hba está compuesta por dos cadenas alfa y dos cadenas beta.
  • La hemoglobina Hba2 está compuesta por dos cadenas alfa y dos cadenas delta.
  • La cadena alfa está compuesta por 141 aminoácidos.
  • La cadena beta, gamma y épsilon están compuestas por 146 aminoácidos cada una.

Función de la Hemoglobina

  • La unión del oxígeno a la hemoglobina hace más eficiente el transporte de oxígeno a los tejidos.
  • La asociación o disociación del oxígeno con la hemoglobina puede ser afectada por varios factores como la naturaleza de la cadena globina, pH, 2,3-difosfoglicerato y CO2.

Hemoglobinas Anormales

  • Las hemoglobinopatías son enfermedades moleculares de la hemoglobina ligadas a anomalías de genes estructurales.
  • La hemoglobina S se produce por una sustitución del glutamato por valina en la b-6.
  • La hemoglobina S se encuentra presente en la anemia de células falciformes.
  • La hemoglobina S se presenta con deformidad en eritrocitos con una apariencia en hoz.

Talasemias

  • Las talasemias son producidas por una alteración en la síntesis parcial o total de las cadenas que componen al hemoglobina.
  • Se conocen dos tipos de talasemias: alfa talasemia y beta talasemias.
  • La alfa talasemia tiene ausencia de cadenas alfa.
  • La beta talasemia tiene ausencia de cadenas beta.
  • La beta talasemia provoca que la HbF persista más allá del período neonatal aunque en cantidad insuficiente para compensar el fallo.

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