Hemoglobina e Mioglobina: Estrutura e Função

A hemoglobina é uma proteína globular que transporta oxigénio no sangue. É composta por quatro cadeias polipeptídicas (duas alfa e duas beta), formando um tetrâmero. Possui um grupo prostético heme que se liga ao oxigénio.

O grupo heme é uma molécula orgânica que contém um átomo de ferro. Ele se liga ao oxigénio na hemoglobina, permitindo que esta proteína transporte o oxigénio no sangue.

A hemoglobina possui duas conformações principais: T (Tenso) e R (Relaxado). A forma T é mais rígida e de menor afinidade pelo oxigénio, enquanto a forma R é mais flexível e de maior afinidade pelo oxigénio.

A hemoglobina apresenta cooperatividade positiva, ou seja, a ligação de uma molécula de oxigénio aumenta a afinidade da proteína pelas próximas moléculas de oxigénio.

O pH afeta a afinidade da hemoglobina pelo oxigénio. Em ambientes mais ácidos (pH baixo), a hemoglobina libera oxigénio mais facilmente, enquanto em ambientes mais alcalinos (pH alto), a hemoglobina se liga ao oxigénio de forma mais forte.

Doenças genéticas que afetam a estrutura ou produção da hemoglobina.

Hemoglobinopatias que resultam de erros na sequência de aminoácidos da hemoglobina, alterando sua estrutura.

Doença genética onde a Hb é defeituosa, levando à formação de glóbulos vermelhos em forma de foice, dificultando o transporte de oxigênio.

Hemoglobinopatias que resultam de erros na produção das cadeias de globina que compõem a hemoglobina.

É uma proteína muscular que armazena oxigénio, sendo essencial para o transporte de oxigênio para as mitocôndrias durante o esforço físico.

A mioglobina tem uma estrutura terciária muito similar à subunidade beta da hemoglobina, com 8 segmentos alfa hélice.

Ao contrário da hemoglobina, a mioglobina não é alostérica, ou seja, não altera sua afinidade com o oxigênio em resposta a mudanças no ambiente celular.

As enzimas são catalisadores biológicos que aceleram a velocidade das reações químicas no corpo sem serem consumidas.

As enzimas aceleram as reações químicas diminuindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra.

As enzimas aceleram as reações químicas em velocidades variáveis, algumas são rápidas e outras são lentas.

A forma T da hemoglobina, caracterizada por baixa afinidade com o oxigénio, é favorecida em ambientes ácidos (com alta concentração de protões e dióxido de carbono), como os tecidos. Esta forma facilita a libertação de oxigénio para os tecidos, enquanto a hemoglobina na forma R, com alta afinidade com o oxigénio, é favorecida em ambientes básicos (com baixa concentração de protões e dióxido de carbono), como os pulmões.

O 2,3-Bisfosfoglicerato (2,3-BPG) é uma molécula que se liga à hemoglobina, estabilizando a forma T e aumentando a libertação de oxigénio. Este efeito é mais pronunciado em altitudes elevadas, onde a concentração de oxigénio é menor, contribuindo para uma oxigenação eficaz.

A hemoglobina Fetal (HbF) é uma forma de hemoglobina característica da fase fetal, com maior afinidade ao oxigénio em comparação com a hemoglobina adulta (HbA). Esta maior afinidade é atribuída à ausência de ligação do 2,3-BPG às cadeias gama da HbF, permitindo uma eficiente captação de oxigénio do sangue materno através da placenta.

A hemoglobina possui diferentes formas, sendo a forma T (tenso) caracterizada por menor afinidade ao oxigénio e a forma R (relaxado) por maior afinidade. A mudança de forma é influenciada por diversos fatores, como a concentração de protões (H+), dióxido de carbono (CO2) e 2,3-Bisfosfoglicerato, e é fundamental para o transporte eficiente de oxigénio.

A pressão parcial de oxigénio (P50) é a medida da pressão necessária para saturar 50% da hemoglobina com oxigénio. É um indicador da afinidade da hemoglobina ao oxigénio, sendo usado como um parâmetro para avaliar a capacidade de transporte de oxigénio pelo sangue.