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Questions and Answers
Le NAD+ est renouvelé durant la glycolyse uniquement en condition aérobie.
Le NAD+ est renouvelé durant la glycolyse uniquement en condition aérobie.
False (B)
La réaction n.6 de la glycolyse nécessite du NAD+ pour produire du 1,3-BPG.
La réaction n.6 de la glycolyse nécessite du NAD+ pour produire du 1,3-BPG.
True (A)
En condition anaérobie, le pyruvate est transformé en lactate.
En condition anaérobie, le pyruvate est transformé en lactate.
True (A)
L'acétyl-CoA est produit à partir du pyruvate en condition anaérobie.
L'acétyl-CoA est produit à partir du pyruvate en condition anaérobie.
La chaîne respiratoire mitochondriale permet de régénérer le NAD+ en transférant des électrons au NADH, H+.
La chaîne respiratoire mitochondriale permet de régénérer le NAD+ en transférant des électrons au NADH, H+.
Les navettes sont utilisées pour faire entrer le NADH, H+ dans la mitochondrie.
Les navettes sont utilisées pour faire entrer le NADH, H+ dans la mitochondrie.
Le NADH, H+ est produit lors de la transformation du pyruvate en acétyl-CoA.
Le NADH, H+ est produit lors de la transformation du pyruvate en acétyl-CoA.
Le NAD+ doit être régénéré en chaîne respiratoire, car il est limité dans les cellules.
Le NAD+ doit être régénéré en chaîne respiratoire, car il est limité dans les cellules.
La navette glycérol-phosphate permet de transformer le NADH cytoplasmique en NAD+ mitochondriale.
La navette glycérol-phosphate permet de transformer le NADH cytoplasmique en NAD+ mitochondriale.
Le FAD est transformé en FADH2 lors de l'oxydation du glycérol-3-phosphate.
Le FAD est transformé en FADH2 lors de l'oxydation du glycérol-3-phosphate.
La navette malate-aspartate utilise un NADH mitochondrial pour produire du NADH cytoplasmique.
La navette malate-aspartate utilise un NADH mitochondrial pour produire du NADH cytoplasmique.
La réaction catalysée par l'enzyme glycérol-3-phosphate déshydrogénase mitochondriale est réversible.
La réaction catalysée par l'enzyme glycérol-3-phosphate déshydrogénase mitochondriale est réversible.
Les électrons captés par le NADH cytoplasmique vont directement au complexe 1 de la chaine respiratoire.
Les électrons captés par le NADH cytoplasmique vont directement au complexe 1 de la chaine respiratoire.
La transformation du dihydroxyacétone phosphate en glycérol-3-phosphate nécessite l'enzyme glycérol-3-phosphate déshydrogénase cytoplasmique.
La transformation du dihydroxyacétone phosphate en glycérol-3-phosphate nécessite l'enzyme glycérol-3-phosphate déshydrogénase cytoplasmique.
L'oxydation du NADH cytoplasmique en NAD+ est une réaction réversible.
L'oxydation du NADH cytoplasmique en NAD+ est une réaction réversible.
Le dihydroxyacétone phosphate peut être produit par la réaction n.4.
Le dihydroxyacétone phosphate peut être produit par la réaction n.4.
Il existe deux types de navettes pour le transport des électrons : la navette glycérol-phosphate et la navette malate-aspartate.
Il existe deux types de navettes pour le transport des électrons : la navette glycérol-phosphate et la navette malate-aspartate.
Les électrons passent du NADH au QH2 directement sans intervention des coenzymes.
Les électrons passent du NADH au QH2 directement sans intervention des coenzymes.
Les lactobacillus sont des organismes anaérobies stricts.
Les lactobacillus sont des organismes anaérobies stricts.
Le shunt de Rapoport se déroule dans les mitochondries.
Le shunt de Rapoport se déroule dans les mitochondries.
La réaction n.7 a lieu dans les globules rouges.
La réaction n.7 a lieu dans les globules rouges.
Le 2,3 BPG est important pour l’efficacité de l’hémoglobine.
Le 2,3 BPG est important pour l’efficacité de l’hémoglobine.
Le 2,3 BPG interagit avec 3 sous-unités de l'hémoglobine.
Le 2,3 BPG interagit avec 3 sous-unités de l'hémoglobine.
Il n'y a pas de production d'ATP dans les globules rouges au niveau de la glycolyse.
Il n'y a pas de production d'ATP dans les globules rouges au niveau de la glycolyse.
La saturation de l'hémoglobine en oxygène chute à des pressions partielles élevées en O2.
La saturation de l'hémoglobine en oxygène chute à des pressions partielles élevées en O2.
L'hémoglobine pure n'a pas de 2,3 BPG.
L'hémoglobine pure n'a pas de 2,3 BPG.
Les globules rouges contiennent deux sous-unités alpha et deux sous-unités beta.
Les globules rouges contiennent deux sous-unités alpha et deux sous-unités beta.
Le 2,3 BPG est produit à partir de 1,3 biphosphoglycérate.
Le 2,3 BPG est produit à partir de 1,3 biphosphoglycérate.
Le GR mature produit de l'ATP principalement par glycolyse car il contient des mitochondries.
Le GR mature produit de l'ATP principalement par glycolyse car il contient des mitochondries.
Le diabète de type MODY-2 est causé par une mutation du gène de la glucokinase qui entraîne une hyperglycémie.
Le diabète de type MODY-2 est causé par une mutation du gène de la glucokinase qui entraîne une hyperglycémie.
GLUT2 a un Km de 5 mm molaire, ce qui indique une forte affinité pour le glucose.
GLUT2 a un Km de 5 mm molaire, ce qui indique une forte affinité pour le glucose.
Les faibles niveaux de glycolyse dans le GR causent une anémie hémolytique en raison d'un déficit en pyruvate kinases.
Les faibles niveaux de glycolyse dans le GR causent une anémie hémolytique en raison d'un déficit en pyruvate kinases.
Les cellules cancéreuses présentent une croissance plus lente en raison de l'hypoxie causée par une insuffisance des vaisseaux sanguins.
Les cellules cancéreuses présentent une croissance plus lente en raison de l'hypoxie causée par une insuffisance des vaisseaux sanguins.
La phosphorylation excessive du glucose entraîne une diminution de la synthèse de glycogène dans le foie.
La phosphorylation excessive du glucose entraîne une diminution de la synthèse de glycogène dans le foie.
GLUT1 et GLUT3 ont un Km de 15-20 mm molaire, les rendant moins efficaces pour le transport du glucose.
GLUT1 et GLUT3 ont un Km de 15-20 mm molaire, les rendant moins efficaces pour le transport du glucose.
L'augmentation de l'AMP active la PFK1 pour produire de l'ATP par la glycolyse.
L'augmentation de l'AMP active la PFK1 pour produire de l'ATP par la glycolyse.
Lors d'une activité physique très intense, le pyruvate se transforme principalement en Acétyl-CoA.
Lors d'une activité physique très intense, le pyruvate se transforme principalement en Acétyl-CoA.
Les ions H+ ont un effet inhibiteur sur la PFK1 pendant un sprint.
Les ions H+ ont un effet inhibiteur sur la PFK1 pendant un sprint.
Le foie a des mécanismes de régulation de la glycolyse plus simples que ceux des muscles.
Le foie a des mécanismes de régulation de la glycolyse plus simples que ceux des muscles.
Le Km de GLUT2 est plus faible que celui de GLUT4.
Le Km de GLUT2 est plus faible que celui de GLUT4.
La glucokinase a une affinité pour le glucose 50 fois plus faible que l'hexokinase.
La glucokinase a une affinité pour le glucose 50 fois plus faible que l'hexokinase.
Le glucose sera séquestré dans le foie même à des faibles niveaux de glycémie.
Le glucose sera séquestré dans le foie même à des faibles niveaux de glycémie.
En cas de faible disponibilité de glucose, le foie hydrolyse le glycogène pour le libérer dans le sang.
En cas de faible disponibilité de glucose, le foie hydrolyse le glycogène pour le libérer dans le sang.
La glycolyse anaérobie produit principalement de l'ATP et du lactate.
La glycolyse anaérobie produit principalement de l'ATP et du lactate.
Le transporteur GLUT2 est fortement exprimé dans le foie et a un Km de 3 à 5 mM.
Le transporteur GLUT2 est fortement exprimé dans le foie et a un Km de 3 à 5 mM.
Flashcards
Régénération de NAD+
Régénération de NAD+
Le processus de reconstitution du NAD+ à partir du NADH+H+, essentiel pour maintenir la glycolyse.
Glycolyse anaérobie
Glycolyse anaérobie
La glycolyse en absence d'oxygène, où le NAD+ est régénéré à partir du NADH+H+ par transformation du pyruvate en lactate.
Glycolyse aérobie
Glycolyse aérobie
La glycolyse en présence d'oxygène, avec régénération du NAD+ via la chaîne respiratoire.
NADH+H+
NADH+H+
Forme réduite du NAD+, contenant des électrons, produit lors de certaines réactions biochimiques.
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Navettes mitochondriales
Navettes mitochondriales
Mécanismes permettant le transfert des électrons du NADH+H+ cytoplasmique vers la chaîne respiratoire mitochondriale sans transporter le NADH+H+ lui-même.
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Chaîne respiratoire
Chaîne respiratoire
Ensemble de réactions biochimiques dans les mitochondries qui utilise l'oxygène pour régénérer le NAD+ à partir du NADH+H+.
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Pyruvate
Pyruvate
Produit intermédiaire de la glycolyse, qui subit des transformations ultérieures selon les conditions aérobiques ou anaérobiques.
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Membrane mitochondriale interne
Membrane mitochondriale interne
Une membrane imperméable au NADH+H+, nécessitant des navettes pour le transport des électrons vers les réactions de la chaîne respiratoire.
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Fermentation anaérobie
Fermentation anaérobie
Processus métabolique qui permet la vie en l'absence d'oxygène.
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Shunt de Rapoport-Luebering
Shunt de Rapoport-Luebering
Voie alternative à la réaction n°7 de la glycolyse dans les érythrocytes.
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2,3-BPG (ou 2,3-DPG)
2,3-BPG (ou 2,3-DPG)
Molécule qui s'accumule grâce au shunt de Rapoport-Luebering.
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Effet du 2,3-BPG sur l'hémoglobine
Effet du 2,3-BPG sur l'hémoglobine
Le 2,3-BPG se lie à l'hémoglobine et modifie sa capacité à fixer l'oxygène.
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Hémoglobine (Hb)
Hémoglobine (Hb)
Protéine qui transporte l'oxygène dans le sang.
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Pression partielle en O2
Pression partielle en O2
Mesure de la concentration d'oxygène dans un échantillon de gaz.
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Saturation de l'Hb
Saturation de l'Hb
Pourcentage d'hémoglobine liée à l'oxygène.
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Interaction 2,3-BPG et Hb
Interaction 2,3-BPG et Hb
Le 2,3-BPG interagit avec des résidus d'histidine et de lysine de l'hémoglobine.
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Libération d'oxygène
Libération d'oxygène
Processus par lequel l'hémoglobine relâche l'oxygène dans les tissus.
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Glycolyse
Glycolyse
Voie métabolique qui décompose le glucose en énergie.
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Navette glycérol-phosphate
Navette glycérol-phosphate
Mécanisme de transport des électrons du NADH cytoplasmique vers la chaîne respiratoire mitochondriale via le FADH2.
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NADH cytoplasmique
NADH cytoplasmique
Nicotinamide adénine dinucléotide, hydrogène, forme réduite, situé dans le cytoplasme
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FADH2 mitochondrial
FADH2 mitochondrial
Flavin adénine dinucléotide, hydrogène, forme réduite, localisé dans la mitochondrie.
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Dihydroxyacétone phosphate
Dihydroxyacétone phosphate
Intermédiaire métabolique impliqué dans la navette glycérol-phosphate.
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Glycérol-3-phosphate déshydrogénase (cytoplasmique)
Glycérol-3-phosphate déshydrogénase (cytoplasmique)
Enzyme catalysant la conversion du dihydroxyacétone phosphate en glycérol-3-phosphate.
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Glycérol-3-phosphate déshydrogénase (mitochondriale)
Glycérol-3-phosphate déshydrogénase (mitochondriale)
Enzyme catalysant l'oxydation du glycérol-3-phosphate en dihydroxyacétone phosphate.
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Navette malate-aspartate
Navette malate-aspartate
Mécanisme de transfert des électrons du NADH cytoplasmique vers la mitochondrie sous forme de NADH.
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NAD+ (NADH)
NAD+ (NADH)
Nicotinamide adénine dinucléotide, forme oxydée/réduite, coenzyme impliqué dans le transport d'électrons.
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Réaction irréversible
Réaction irréversible
Une réaction qui ne peut pas facilement se produire en sens inverse.
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AMP élevée
AMP élevée
Signale une faible charge énergétique, activant PFK1 pour la glycolyse et la production d'ATP.
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Acide lactique
Acide lactique
Produit de la transformation du pyruvate en absence d'oxygène, formant du lactate et des ions H+.
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Acidification musculaire
Acidification musculaire
Accumulation d'ions H+ provenant de l'acide lactique, limitant l'activité de PFK1.
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PFK1
PFK1
Enzyme clé régulant la glycolyse, inhibée par les ions H+.
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Régulation hépatique glycolyse
Régulation hépatique glycolyse
Plus complexe que celle du muscle, le foie peut cataboliser le glucose, le stocker (glycogène) et le libérer dans le sang.
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Glucokinase
Glucokinase
Enzyme du foie, moins sensible au glucose que l'hexokinase, permettant de séquestrer le glucose à haute glycémie.
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GLUT2
GLUT2
Transporteur de glucose dans le foie, avec un Km élevé.
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Km élevé
Km élevé
Indique une faible affinité de la protéine (enzyme, transporteur..) pour le substrat.
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GLUT4
GLUT4
Transporteur de glucose dans muscle et tissus adipeux, exprimé principalement à faible glycémie
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Déficit en pyruvate kinases
Déficit en pyruvate kinases
Un manque de l'enzyme pyruvate kinase spécifique aux globules rouges (PK-R) entraîne une diminution de la glycolyse et de la production d'ATP, conduisant à une anémie hémolytique.
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Diabète Mody-2
Diabète Mody-2
Forme de diabète héréditaire se manifestant jeune, due à une mutation du gène de la glucokinase (GK) exprimée dans le foie et le pancréas.
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Anomalies hépatiques dans le diabète Mody-2
Anomalies hépatiques dans le diabète Mody-2
Une mutation de la glucokinase (GK) dans le foie réduit la glycogénogenèse (synthèse du glycogène) et augmente la néoglucogenèse (production de glucose à partir d'autres sources).
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Anomalies pancréatiques dans le diabète Mody-2
Anomalies pancréatiques dans le diabète Mody-2
La mutation de la glucokinase (GK) dans les cellules bêta du pancréas diminue la production d'insuline car ces cellules reçoivent moins de glucose.
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Hypoglycémie induite par l'insuline
Hypoglycémie induite par l'insuline
Hypoglycémie (faible taux de sucre dans le sang) provoquée par un excès d'insuline.
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Glycolyse (Cours 7)
- Régulation du NAD+: NAD+ is limited in cells, so it must be regenerated to continue glycolysis.
- Reaction 6 of glycolysis requires NAD+ regeneration.
- Reaction 6: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase converts Glyceraldehyde-3-phosphate (GAP) to 1,3-Bisphosphoglycerate (1,3-BPG) using NAD+.
- NADH and H+ Production: Reaction 6 produces NADH and H+.
- Anaerobic Conditions: NAD+ regeneration occurs anaerobically via lactate dehydrogenase, transforming pyruvate into lactate.
- NADH Regeneration: This regenerates NAD+ for continued glycolysis.
- Anaerobic Glycolysis: Cells regenerate NAD+ from NADH in anaerobic conditions to proceed with glycolysis.
- Aerobic Conditions: In aerobic conditions, NADH regeneration is facilitated by the electron transport chain in mitochondria, converting pyruvate to acetyl-CoA to enter the Krebs cycle.
Navette Glycérol Phosphate
- Function: NADH+H+ is oxidized to NAD+ without transporting the molecule into the mitochondria.
- Process: Cytoplasmic NADH+H+ transfers electrons to FAD, forming FADH2 which enters the mitochondrial electron transport chain.
Navette Malate-Aspartate
- Purpose: Transport of cytoplasmic NADH+H+ to the mitochondrial matrix where it generates NAD+ and re-enters the cytoplasm.
- Process: Converts NADH+H+ to NAD+ through the shuttle of electrons outside the mitochondria.
Glycérol-3-Phosphate Shuttle
- Enzyme: Glycerol-3-phosphate dehydrogenase
- Process: Transports electrons from NADH to FADH2 for ATP generation in the mitochondria
- Location: Located in the inner mitochondrial membrane for efficient transfer of electrons.
Malate-Aspartate Shuttle
- Enzymes: Malate dehydrogenase and aspartate aminotransferase
- Process: Transports reducing equivalents (electrons) from NADH to NAD+ in the mitochondria
- Location: Takes place across the inner mitochondrial membrane, requiring specific transport proteins for translocation.
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Description
Ce quiz aborde la régulation du NAD+ durant la glycolyse, y compris la réaction 6 qui transforme le Glyceraldehyde-3-phosphate en 1,3-Bisphosphoglycerate en utilisant NAD+. Il explore également les conditions aérobiques et anaérobies pour la régénération de NAD+, ainsi que le fonctionnement de la navette glycérol phosphate.