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Questions and Answers
¿Qué carga tendrán los aminoácidos cuyo pI es menor que el pH?
¿Qué carga tendrán los aminoácidos cuyo pI es menor que el pH?
¿Qué propiedad permite a las proteínas amortiguar las variaciones de pH?
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¿Cuál es el principal responsable del poder amortiguador de las proteínas a pH fisiológico?
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¿Qué caracteriza al enlace peptídico en términos de orientación de los átomos?
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¿Qué nivel de organización de las proteínas está determinado por la secuencia de aminoácidos?
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¿Cuál es el tipo de enlace covalente que estabiliza la estructura primaria de las proteínas?
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¿Qué es un zwitterion o ión dipolar?
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¿Qué determina si un aminoácido se encuentra en forma de zwitterion o ion dipolar?
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¿Qué sucede cuando el pH de un medio es mayor que el pI de un aminoácido?
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¿En qué consiste el punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido?
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¿Por qué la estructura química de los aminoácidos les permite actuar tanto como ácidos como bases?
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¿En qué consiste un zwitterion o ión dipolar presente en un aminoácido?
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¿Cuál es la función principal del grupo R en los aminoácidos?
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¿Qué característica hace que un carbono alfa sea quiral en un aminoácido estándar?
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¿Qué significan los estereoisómeros en los aminoácidos?
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¿Qué especificación se utiliza para designar las configuraciones absolutas de los aminoácidos?
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¿Qué determina la polaridad de los aminoácidos según su grupo R?
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¿Cómo se clasifican los aminoácidos según la polaridad de su grupo R?
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¿Cuál es una característica importante de los aminoácidos con grupo R cargado positivamente?
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¿Cuál es la medida que indica si una proteína satisface los requerimientos de aminoácidos para el crecimiento y funciones orgánicas?
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Study Notes
Estructura General de los Aminoácidos
- Los aminoácidos están construidos a partir de un grupo R que varía en estructura, tamaño y carga eléctrica, lo que influye en la solubilidad en agua y da identidad química y capacidad de formar puentes de hidrógeno.
Isomería de los Aminoácidos
- Los aminoácidos estánndar, excepto la glicina, tienen un carbono alfa que está unido a cuatro grupos diferentes, lo que los hace quirales.
- Los estereoisómeros son isómeros que contienen la misma estructura química pero que difieren en la distribución de los átomos en el espacio.
- Los enantiomeros son imágenes especulares no superponibles entre sí.
- Todas las moléculas con centro quiral son ópticamente activas.
Abreviaturas y Símbolos de los Aminoácidos
- Cada aminoácido tiene una abreviatura y un símbolo específico, como Ala (alanina), Val (valina), Leu (leucina), etc.
Clasificación de los Aminoácidos
- La polaridad se refiere a la tendencia a interactuar con el agua a pH fisiológico.
- Los aminoácidos se clasifican según la polaridad del grupo R:
- Apolares o hidrofóbicos (insolubles en agua)
- Aromáticos
- Polares sin carga (parcialmente hidrofílicos)
- Cargados positivamente (histidina)
- Cargados negativamente
Aminoácidos no Estándar
- Existen aminoácidos no estándar presentes en las proteínas, como gamma-carboxiglutamato, 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, 6-N-metil-lisina, desmosina, selenocisteina.
- Algunos aminoácidos no estándar son importantes en el metabolismo, como treonina, triptofano, fenilalanina, valina, lisina, metionina, isoleucina, leucina, histidina.
Valor Biológico de una Proteína
- El valor biológico de una proteína se mide por su capacidad para satisfacer los requerimientos de aminoácidos para el crecimiento y mantenimiento de las funciones orgánicas.
- La calidad de la proteína depende en gran parte de la composición de sus aminoácidos y su digestibilidad.
Capacidad Amortiguadora de las Proteínas
- Las proteínas tienen un carácter anfótero que les permite amortiguar las variaciones de pH.
- La capacidad amortiguadora se debe a los grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos y los grupos terminales COOH y NH3+.
Formación del Enlace Peptídico
- El enlace peptídico se forma entre los átomos de oxígeno y nitrógeno de dos aminoácidos.
- El enlace peptídico es rígido y plano, lo que inmoviliza a los átomos que lo forman.
Niveles de Organización de las Proteínas
- Los niveles de organización de las proteínas se ordenan de manera jerárquica y se definen cuatro niveles:
- Estructura primaria (secuencia de residuos de aminoácidos)
- Estructura secundaria (alfa hélice)
- Estructura terciaria (cadena polipeptídica)
- Estructura cuaternaria (subunidades unidas)
Estructura Tridimensional de las Proteínas
- La estructura tridimensional de las proteínas es esencial para su función.
- La clasificación y propiedades de las proteínas se determinan por su estructura tridimensional.
Forma No Iónica y Zwitteriónica de los Aminoácidos
- Los aminoácidos se pueden encontrar en forma de ion dipolar o zwitterion, debido a que están compuestos de un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).
- El pH al cual todas las moléculas están en la forma de ion dipolar se conoce como punto isoeléctrico de la molécula (pI).
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Description
Learn about the non-ionic and zwitterionic forms of amino acids, which are electrically neutral compounds with formal positive and negative charges on different atoms. Understand how amino acids can exist as zwitterions in water due to their composition of an amino group and a carboxyl group.
