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Questions and Answers
¿Cuál de los siguientes aminoácidos es exclusivamente cetogénico?
¿Cuál de los siguientes aminoácidos es exclusivamente cetogénico?
- Isoleucina
- Fenilalanina
- Lisina (correct)
- Tirosina
¿Qué producen los aminoácidos glucogénicos?
¿Qué producen los aminoácidos glucogénicos?
- Catecolaminas
- Acetil-CoA
- Piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs (correct)
- Ácidos grasos
¿Cuál de los siguientes aminoácidos se utiliza para la síntesis de histamina?
¿Cuál de los siguientes aminoácidos se utiliza para la síntesis de histamina?
- Triptofano
- Glicina
- Histidina (correct)
- Arginina
¿Qué aminoácidos son considerados tanto glucogénicos como cetogénicos?
¿Qué aminoácidos son considerados tanto glucogénicos como cetogénicos?
¿Cuál es la principal función de la glucosa en la glándula mamaria durante la lactancia?
¿Cuál es la principal función de la glucosa en la glándula mamaria durante la lactancia?
La gluconeogénesis en rumiantes tiene un papel crucial en la producción de qué metabolito importante?
La gluconeogénesis en rumiantes tiene un papel crucial en la producción de qué metabolito importante?
¿Cuál es el precursor de la melanina?
¿Cuál es el precursor de la melanina?
¿Qué proceso metabólico se ve incrementado a partir de la gluconeogénesis en los rumiantes?
¿Qué proceso metabólico se ve incrementado a partir de la gluconeogénesis en los rumiantes?
Durante la inanición, ¿qué destino tienen los esqueletos de carbono de los aminoácidos?
Durante la inanición, ¿qué destino tienen los esqueletos de carbono de los aminoácidos?
¿Qué compuesto se forma a partir de la glicina y la arginina que es crucial para la contracción muscular?
¿Qué compuesto se forma a partir de la glicina y la arginina que es crucial para la contracción muscular?
Además de su papel en la síntesis de lactosa, ¿cuál es otra función de la glucosa en la glándula mamaria?
Además de su papel en la síntesis de lactosa, ¿cuál es otra función de la glucosa en la glándula mamaria?
La gluconeogénesis en rumiantes es especialmente relevante debido a:
La gluconeogénesis en rumiantes es especialmente relevante debido a:
¿Qué función tiene la histamina en el cuerpo humano?
¿Qué función tiene la histamina en el cuerpo humano?
¿Qué moléculas aporta la vía de las pentosas fosfato durante el metabolismo en la glándula mamaria?
¿Qué moléculas aporta la vía de las pentosas fosfato durante el metabolismo en la glándula mamaria?
¿Qué impacto tiene el incremento de aminoácidos en el ciclo de urea en rumiantes?
¿Qué impacto tiene el incremento de aminoácidos en el ciclo de urea en rumiantes?
La síntesis de qué compuesto se ve favorecida por la glucosa en la glándula mamaria?
La síntesis de qué compuesto se ve favorecida por la glucosa en la glándula mamaria?
¿Cuál es el efecto del incremento de glutamato en el tejido nervioso?
¿Cuál es el efecto del incremento de glutamato en el tejido nervioso?
¿Qué función tiene la glutamina en el transporte de amoniaco en el organismo?
¿Qué función tiene la glutamina en el transporte de amoniaco en el organismo?
¿Qué ocurre con la acumulación de glutamina en el cerebro?
¿Qué ocurre con la acumulación de glutamina en el cerebro?
¿Cuál es la relación entre la glutamina sintetasa y el ciclo de la urea?
¿Cuál es la relación entre la glutamina sintetasa y el ciclo de la urea?
¿Qué función logra la glutamato deshidrogenasa en el ciclo de la glutamina?
¿Qué función logra la glutamato deshidrogenasa en el ciclo de la glutamina?
¿Dónde se localizan las enzimas relacionadas con el ciclo de la urea en el hígado?
¿Dónde se localizan las enzimas relacionadas con el ciclo de la urea en el hígado?
¿Cuál es el resultado de la reducción de glutamato cerebral?
¿Cuál es el resultado de la reducción de glutamato cerebral?
¿Cuál es el producto de la reacción catalizada por la glutaminasa?
¿Cuál es el producto de la reacción catalizada por la glutaminasa?
¿De dónde proviene el grupo amida de la asparagina?
¿De dónde proviene el grupo amida de la asparagina?
¿Cuál es el papel de la asparagina en comparación con la glutamina?
¿Cuál es el papel de la asparagina en comparación con la glutamina?
¿Qué papel tiene la glutamina en el riñón?
¿Qué papel tiene la glutamina en el riñón?
¿Cuál es el efecto del ADP y GDP en la L-glutamato deshidrogenasa?
¿Cuál es el efecto del ADP y GDP en la L-glutamato deshidrogenasa?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el ciclo de la urea es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el ciclo de la urea es correcta?
¿Qué indica un alto nivel de energía en la célula respecto a la L-glutamato deshidrogenasa?
¿Qué indica un alto nivel de energía en la célula respecto a la L-glutamato deshidrogenasa?
¿Cuál aminoácido actúa como activador alostérico de la glutamato deshidrogenasa?
¿Cuál aminoácido actúa como activador alostérico de la glutamato deshidrogenasa?
¿Cuál es la función principal del ciclo de la alanina?
¿Cuál es la función principal del ciclo de la alanina?
¿Qué ocurre cuando disminuye el pH en relación con el NH3?
¿Qué ocurre cuando disminuye el pH en relación con el NH3?
¿Qué tipo de desaminación involucra aminoácidos como serina y treonina?
¿Qué tipo de desaminación involucra aminoácidos como serina y treonina?
¿Qué ocurre con el amoniaco en condiciones fisiológicas normales en la sangre periférica?
¿Qué ocurre con el amoniaco en condiciones fisiológicas normales en la sangre periférica?
¿Qué es necesario para la síntesis de urea?
¿Qué es necesario para la síntesis de urea?
¿Quiénes propusieron el ciclo de la urea?
¿Quiénes propusieron el ciclo de la urea?
¿Cómo se elimina el amoniaco producido en el cuerpo?
¿Cómo se elimina el amoniaco producido en el cuerpo?
¿Qué efecto tiene un compromiso en la función hepática sobre los niveles de amoniaco en sangre?
¿Qué efecto tiene un compromiso en la función hepática sobre los niveles de amoniaco en sangre?
¿Qué sucede con el amoniaco al atravesar la barrera hematoencefálica?
¿Qué sucede con el amoniaco al atravesar la barrera hematoencefálica?
¿Qué ocurre con los péptidos formados durante la digestión de proteínas?
¿Qué ocurre con los péptidos formados durante la digestión de proteínas?
¿Cuál es la función principal del pool de aminoácidos en el organismo?
¿Cuál es la función principal del pool de aminoácidos en el organismo?
¿Qué sucede con los aminoácidos en exceso en el organismo?
¿Qué sucede con los aminoácidos en exceso en el organismo?
Durante la degradación de aminoácidos, ¿cuál es el primer paso significativo?
Durante la degradación de aminoácidos, ¿cuál es el primer paso significativo?
¿Qué componentes no proteicos pueden ser sintetizados a partir de aminoácidos?
¿Qué componentes no proteicos pueden ser sintetizados a partir de aminoácidos?
¿Qué sucede con el grupo nitrogenado liberado durante el uso energético de aminoácidos?
¿Qué sucede con el grupo nitrogenado liberado durante el uso energético de aminoácidos?
¿Cuál es un resultado de la transaminación de aminoácidos?
¿Cuál es un resultado de la transaminación de aminoácidos?
¿Qué función no cumple el pool de aminoácidos en el organismo?
¿Qué función no cumple el pool de aminoácidos en el organismo?
Flashcards
¿Qué pasa con los péptidos?
¿Qué pasa con los péptidos?
Los péptidos formados por la hidrólisis de proteínas son rápidamente atacados por proteasas y aminopeptidasas, teniendo una vida media corta.
Pool de aminoácidos
Pool de aminoácidos
Un conjunto de aminoácidos en la sangre que se renueva constantemente, proveniendo de la dieta, la degradación de proteínas y la síntesis de novo.
Destino de los aminoácidos
Destino de los aminoácidos
Principalmente, para la síntesis de proteínas, la formación de compuestos no proteicos (hormonas, etc.), y, en exceso, para obtener energía.
Eliminación del nitrógeno
Eliminación del nitrógeno
El grupo amina de los aminoácidos se elimina como amoniaco antes de usar el esqueleto carbonado como energía.
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Vías metabólicas de los esqueletos carbonados
Vías metabólicas de los esqueletos carbonados
Los restos carbonados pueden volver a formar aminoácidos (transaminación), entrar al ciclo de Krebs para producir energía, o utilizarse en la gluconeogénesis o la síntesis de grasas/cuerpos cetónicos.
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Aminoácidos glucogénicos
Aminoácidos glucogénicos
Los aminoácidos glucogénicos pueden ser convertidos en glucosa.
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Aminoácidos cetogénicos
Aminoácidos cetogénicos
Los aminoácidos cetogénicos pueden ser convertidos en cetonas (cuerpos cetónicos).
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Proteasoma
Proteasoma
Complejo proteico que procesa proteínas en aminoácidos.
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L-glutamato deshidrogenasa
L-glutamato deshidrogenasa
Enzima que participa en la remoción del grupo amino de aminoácidos para producir glucosa y, en otros casos, energía.
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Regulación alostérica
Regulación alostérica
Mecanismo de regulación enzimática en el que moléculas (activadores o inhibidores) se unen a la enzima modificando su actividad.
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ADP y GDP
ADP y GDP
Moléculas que actúan como indicadores de bajo nivel de energía celular, activando la degradación de glutamato.
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GTP y ATP
GTP y ATP
Moléculas que actúan como indicadores de alto nivel de energía celular, activando la síntesis de glutamato.
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Toxicidad del amoniaco
Toxicidad del amoniaco
El amoniaco, aunque necesario en pequeñas cantidades, es tóxico para el Sistema Nervioso Central.
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Desaminación no oxidativa
Desaminación no oxidativa
Tipo de desaminación que metaboliza aminoácidos polares (serina, treonina) y azufrados (cisteína, metionina) produciendo intermediarios metabólicos como el piruvato.
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Eliminación de amoniaco
Eliminación de amoniaco
El hígado convierte el amoniaco en urea para eliminarlo de la circulación.
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Amonemia
Amonemia
Condición en la que los niveles de amoniaco/ion amonio en la sangre se incrementan debido a un compromiso hepático.
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Fosforilación oxidativa
Fosforilación oxidativa
Proceso metabólico que produce energía en forma de ATP, a partir de la oxidación de nutrientes, y su inhibición afecta negativamente a la producción de ATP.
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Glutamato
Glutamato
Neurotransmisor excitatorio cerebral que es un precursor de la síntesis de GABA.
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Glutamina
Glutamina
Aminoácido que transporta amoníaco por la sangre, siendo un importante donante de nitrógeno.
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Glutamina sintetasa
Glutamina sintetasa
Enzima que cataliza la formación del enlace amida de la glutamina a partir del glutamato y del amoniaco usando ATP.
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Glutaminasa
Glutaminasa
Enzima que cataliza la hidrólisis del enlace amida de la glutamina a glutamato y amoniaco.
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Amoniaco
Amoniaco
Subproducto tóxico del metabolismo de proteínas, siendo transportado en forma de glutamina.
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Edema cerebral
Edema cerebral
Aumento del volumen de líquido en el cerebro debido a la acumulación de glutamina.
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Asparagina
Asparagina
Aminoácido que puede ser hidrolizado a aspartato y amoniaco por la asparaginasa.
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Ciclo de la alanina
Ciclo de la alanina
Transporte del grupo amino de la alanina al hígado para su transformación en urea, mientras su esqueleto carbonado se utiliza para la gluconeogénesis.
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Glutamina en el cerebro
Glutamina en el cerebro
Función de la glutamina en el cerebro: eliminar amoniaco del tejido nervioso.
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Glutamina en el riñón
Glutamina en el riñón
Función de la glutamina en el riñón: producir amoniaco para regular el pH sanguíneo.
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Ciclo de la urea
Ciclo de la urea
Proceso que ocurre exclusivamente en el hígado para eliminar nitrógeno de los aminoácidos en forma de urea.
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Ornitina
Ornitina
Aminoácido que inicia y termina el ciclo de la urea, permaneciendo con la misma estructura al final del ciclo.
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Ciclo de la urea: ¿De dónde proviene el carbono?
Ciclo de la urea: ¿De dónde proviene el carbono?
El carbono de la urea proviene del bicarbonato (HCO3-) .
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Cinco enzimas en la síntesis de urea
Cinco enzimas en la síntesis de urea
El ciclo de la urea, descubierto por Hans Krebs y Kurt Henseleit, implica la participación de cinco enzimas que catalizan la síntesis de urea.
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Ciclo de la urea en rumiantes
Ciclo de la urea en rumiantes
El ciclo de la urea es fundamental en rumiantes debido a su baja absorción de glucosa intestinal y su alta demanda de glucosa, especialmente durante la lactancia para la síntesis de lactosa.
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Gluconeogénesis en rumiantes
Gluconeogénesis en rumiantes
La gluconeogénesis, la producción de glucosa a partir de otras fuentes, es crucial en rumiantes debido a su limitada absorción de glucosa intestinal.
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Relación ciclo de la urea y gluconeogénesis
Relación ciclo de la urea y gluconeogénesis
El ciclo de la urea y la gluconeogénesis están estrechamente relacionados, ya que la degradación de aminoácidos en la gluconeogénesis aumenta la producción de urea.
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Síntesis de lactosa
Síntesis de lactosa
La lactosa, el principal azúcar de la leche, se sintetiza en la glándula mamaria de los rumiantes. La glucosa es un componente esencial para su producción.
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Funciones de la glucosa en la leche
Funciones de la glucosa en la leche
La glucosa, además de la síntesis de lactosa, también proporciona glicerol, NADPH y ATP para la producción de ácidos grasos y triacilgliceroles en la leche.
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Rumiantes: ¿gluconeogénicos o no?
Rumiantes: ¿gluconeogénicos o no?
Los rumiantes se consideran animales gluconeogénicos, es decir, pueden producir glucosa a partir de otros sustratos.
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Incremento en la síntesis de urea
Incremento en la síntesis de urea
El aumento en la gluconeogénesis a partir de aminoácidos, una estrategia para obtener glucosa en rumiantes, lleva a un aumento en la síntesis de urea.
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Importancia del ciclo de la urea
Importancia del ciclo de la urea
El ciclo de la urea es fundamental en el metabolismo de los rumiantes, asegurando la eliminación eficiente del nitrógeno en exceso producido por el metabolismo de las proteínas.
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Aminoácidos Mixtos
Aminoácidos Mixtos
Estos aminoácidos pueden convertirse tanto en precursores de la glucosa como en cuerpos cetónicos. Algunos ejemplos son isoleucina, fenilalanina, treonina, triptófano y tirosina.
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Destino de los Aminoácidos en Inanición
Destino de los Aminoácidos en Inanición
Durante la inanición, los esqueletos de carbono de los aminoácidos se utilizan como fuente de energía, oxidándose a CO2 y H2O, dando lugar al catabolismo de proteínas.
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Porfirinas
Porfirinas
Moléculas formadas a partir de la glicina que constituyen la base estructural del grupo hemo. El grupo hemo forma parte de la hemoglobina, la mioglobina y los citocromos.
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Fosfocreatina
Fosfocreatina
Molécula formada a partir de la glicina y la arginina que sirve como reservorio de energía en los músculos. Restaura rápidamente el ATP durante la contracción muscular.
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Tirosina
Tirosina
Aminoácido precursor de la melanina, las catecolaminas y las hormonas tiroideas. La melanina protege la piel de los rayos ultravioleta.
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Fisicoquímica aplicada a la fisiología veterinaria - Metabolismo de proteínas
- El nitrógeno (N) es un elemento esencial en las biomoléculas, incluyendo proteínas y nucleótidos. El nitrógeno atmosférico (N2) debe ser fijado para ser utilizado por los organismos.
- La fijación de nitrógeno implica la reducción de N2 a NH3 (amoniaco) por procesos de amonificación, donde compuestos nitrogenados complejos (proteínas, aminoácidos) son degradados a compuestos simples por bacterias y hongos.
- El amoniaco (NH3) es oxidado a nitritos (NO2-) y luego a nitratos (NO3-) mediante bacterias nitrosificantes y nitrificantes, respectivamente.
- Las plantas absorben nitratos y los utilizan para formar compuestos orgánicos nitrogenados.
- El nitrógeno en los animales proviene principalmente de las proteínas de la dieta.
- El balance de nitrógeno es la síntesis y degradación de proteínas. Un animal sano en equilibrio nitrogenado ingiere la misma cantidad de nitrógeno que excreta.
- El balance nitrogenado negativo ocurre cuando la excreción supera la ingestión. Situaciones como inanición, desnutrición y enfermedades pueden causar esto.
- El balance nitrogenado positivo ocurre cuando la ingestión supera la excreción, como en el crecimiento y la gestación.
- Los aminoácidos, bloques constructores de proteínas, son esenciales para la formación de tejidos y otras funciones biológicas.
- Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y deben obtenerse de la dieta.
- Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados por el organismo.
- Hay dos procesos importantes en el metabolismo de los aminoácidos: la transaminación y la desaminación oxidativa.
- La transaminación implica la transferencia de grupos amino entre aminoácidos.
- La desaminación oxidativa elimina el grupo amino del aminoácido, produciendo amoniaco y un esqueleto carbonado.
- El hígado procesa el amoníaco tóxico convirtiéndolo en urea para su eliminación en la orina.
- Distintos metabolismos de los compuestos nitrogenados (amoníaco, urea y ácido úrico) determinan si un organismo es amoniotélico, ureotélicos o uricotélico, respectivamente.
- Amoniaco: eliminado en el medio acuático.
- Urea: eliminación principalmente en forma líquida en los mamíferos.
- Ácido úrico: principal forma de excreción en las aves y reptiles.
- El ciclo de la urea es un proceso metabólico esencial en el hígado para la eliminación del amoniaco.
- El proceso implica varias reacciones enzimáticas que conducen a la formación de urea a partir de amoniaco, dióxido de carbono, y otros metabolitos.
- El ciclo de la urea está estrechamente relacionado con el ciclo de Krebs.
- Los productos finales del metabolismo de aminoácidos, como la urea, se pueden usar en ciclos metabólicos o excretados de diferentes maneras.
Balance de Nitrógeno
- El balance de nitrógeno negativo o positivo refleja el estado de salud o enfermedad y la ingesta de proteína en un animal.
- Las condiciones patológicas como inanición o diabetes alteran el equilibrio nitrogenado.
Aminoácidos esenciales y no esenciales
- Algunos aminoácidos son esenciales (cuerpo no produce) y deben ser obtenidos de la dieta, mientras que otros son no esenciales (cuerpo lo produce).
- Una lista de aminoácidos esenciales y no esenciales junto con ejemplos fueron incluidos en el documento original.
Catabolismo de proteínas
- El recambio de proteínas (degradación y resíntesis) está ocurriendo constantemente en las células.
- Algunas proteínas tienen vida corta y deben ser eliminadas.
- La ubiquitina marca las proteínas para su degradación.
- Las proteínas dañadas por errores o daño oxidativo también son degradadas.
- La proteína degradadas son utilizadas para la síntesis de otras, o se metabolizan para obtener energía.
Regulación de la glutamato deshidrogenasa
- La activación de la enzima por ADP y GTP se relaciona con niveles bajos y altos de energía celular.
- La leucina como un activador alostérico afecta la actividad de la enzima.
Desaminación oxidativa
- La L-glutamato deshidrogenasa cataliza la eliminación del grupo amino de glutamato.
- La reacción usa NAD+ o NADP+.
- La reacción es reversible y participa en la remoción de amoniaco (tóxico) o reutilización de grupos amino para otras funciones.
Reacción de transaminación
- La transaminación es una reacción metabólica central.
- Las aminotransferasas catalizan la transferencia de grupos amino de un aminoácido a un cetoácido, generando un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.
- La reacción es reversible y generalmente es impulsada por las necesidades celulares.
- El piridoxal fosfato (PLP) es un cofactor clave en la reacción.
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