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Questions and Answers
Las cadenas pesadas de los anticuerpos contienen solo un dominio Ig en la región V.
Las cadenas pesadas de los anticuerpos contienen solo un dominio Ig en la región V.
False
Los anticuerpos pueden unir dos moléculas de antígeno gracias a su flexibilidad proporcionada por la región bisagra.
Los anticuerpos pueden unir dos moléculas de antígeno gracias a su flexibilidad proporcionada por la región bisagra.
True
La secuencia de aminoácidos del extremo amino-terminal de la región C es diferente en anticuerpos secretados y de membrana.
La secuencia de aminoácidos del extremo amino-terminal de la región C es diferente en anticuerpos secretados y de membrana.
False
Cada anticuerpo tiene un solo sitio de unión a antígeno.
Cada anticuerpo tiene un solo sitio de unión a antígeno.
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Los dominios Ig en un anticuerpo están formados por hebras de cadena polipeptídica paralela.
Los dominios Ig en un anticuerpo están formados por hebras de cadena polipeptídica paralela.
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La forma de anticuerpo que se encuentra en las secreciones mucosas es la forma de membrana.
La forma de anticuerpo que se encuentra en las secreciones mucosas es la forma de membrana.
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La región transmembrana de los anticuerpos de membrana es hidrofílica.
La región transmembrana de los anticuerpos de membrana es hidrofílica.
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La longitud de las unidades estructurales repetitivas en las cadenas de anticuerpos es de alrededor de 200 aminoácidos.
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Los anticuerpos son inmunoglobulinas que pueden estar en forma secretada o asociada a la membrana celular.
Los anticuerpos son inmunoglobulinas que pueden estar en forma secretada o asociada a la membrana celular.
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La cola de la forma secretada de los anticuerpos es hidrofóbica.
La cola de la forma secretada de los anticuerpos es hidrofóbica.
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Los aminoácidos cargados negativamente se unen a grupos de cabeza de fosfolípidos cargados positivamente en la parte interna de la membrana plasmática.
Los aminoácidos cargados negativamente se unen a grupos de cabeza de fosfolípidos cargados positivamente en la parte interna de la membrana plasmática.
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Existen 7 tipos de cadenas pesadas en los anticuerpos que se diferencian por sus regiones constantes.
Existen 7 tipos de cadenas pesadas en los anticuerpos que se diferencian por sus regiones constantes.
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La IgA se puede secretar en forma de pentámeros y hexámeros.
La IgA se puede secretar en forma de pentámeros y hexámeros.
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Las formas secretadas de IgA son principalmente monoméricas.
Las formas secretadas de IgA son principalmente monoméricas.
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Los receptores para el antígeno de los linfocitos B vírgenes son IgM e IgE unidos a la membrana.
Los receptores para el antígeno de los linfocitos B vírgenes son IgM e IgE unidos a la membrana.
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Las moléculas multiméricas de IgM e IgA se unen a los antígenos con menor avidez que el dímero monomérico de IgA.
Las moléculas multiméricas de IgM e IgA se unen a los antígenos con menor avidez que el dímero monomérico de IgA.
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Las regiones C de IgG, IgA e IgD contienen 4 dominios Ig.
Las regiones C de IgG, IgA e IgD contienen 4 dominios Ig.
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Los isotipos IgA e IgG se pueden subdividir en subtipos.
Los isotipos IgA e IgG se pueden subdividir en subtipos.
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Los anticuerpos monoméricos son más comunes que los complejos multiméricos en todas las clases de anticuerpos.
Los anticuerpos monoméricos son más comunes que los complejos multiméricos en todas las clases de anticuerpos.
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La cadena J estabiliza los complejos multiméricos de IgD.
La cadena J estabiliza los complejos multiméricos de IgD.
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Los anticuerpos IgG son responsables de la opsonización, que es el recubrimiento de microbios para facilitar su ingestión por los fagocitos.
Los anticuerpos IgG son responsables de la opsonización, que es el recubrimiento de microbios para facilitar su ingestión por los fagocitos.
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El receptor neonatal para Fc (FcRn) no se expresa en el epitelio intestinal de los recién nacidos.
El receptor neonatal para Fc (FcRn) no se expresa en el epitelio intestinal de los recién nacidos.
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Los anticuerpos pueden unirse a cualquier superficie de una molécula que se pueda reconocer como un epítopo.
Los anticuerpos pueden unirse a cualquier superficie de una molécula que se pueda reconocer como un epítopo.
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La vida media de los anticuerpos IgM en la sangre es de aproximadamente 21-28 días.
La vida media de los anticuerpos IgM en la sangre es de aproximadamente 21-28 días.
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La afinidad del anticuerpo se refiere a la fuerza de la unión entre un anticuerpo y múltiples epítopos.
La afinidad del anticuerpo se refiere a la fuerza de la unión entre un anticuerpo y múltiples epítopos.
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Los anticuerpos IgA son predominantemente responsables de la inmunidad en los recién nacidos a través de la transferencia pasiva desde la madre.
Los anticuerpos IgA son predominantemente responsables de la inmunidad en los recién nacidos a través de la transferencia pasiva desde la madre.
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La opsonización es un proceso mediado principalmente por anticuerpos IgG1 e IgG3 que se unen a receptores específicos de la cadena pesada γ.
La opsonización es un proceso mediado principalmente por anticuerpos IgG1 e IgG3 que se unen a receptores específicos de la cadena pesada γ.
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Los epítopos son partes de los anticuerpos que se unen a los antígenos.
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El catabolismo intracelular de los anticuerpos IgG es prolongado por la acción del FcRn.
El catabolismo intracelular de los anticuerpos IgG es prolongado por la acción del FcRn.
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La estructura básica de los anticuerpos consiste en cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas.
La estructura básica de los anticuerpos consiste en cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas.
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Study Notes
Estructura de los anticuerpos
- Tanto la cadena ligera como la pesada de los anticuerpos están compuestas por unidades estructurales repetitivas llamadas dominios Ig.
- Cada dominio Ig contiene dos capas de lámina β plegada.
- Las dos capas se mantienen unidas por un puente disulfuro.
- En las cadenas pesadas, la región V está compuesta por un dominio Ig y la región C está compuesta por tres o cuatro dominios Ig.
- Cada cadena ligera está compuesta por un dominio Ig de la región V y un dominio Ig de la región C.
Tipos de anticuerpos
- Existen cinco tipos de cadenas pesadas (γ, μ, δ, α y ε) que diferencian a los anticuerpos en diferentes clases o isotipos.
- Los isotipos son: IgG, IgM, IgD, IgA e IgE.
- IgA e IgG se subdividen en subclases: IgA1 e IgA2 e IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4.
- En humanos, las regiones C de los anticuerpos IgM e IgE contienen 4 dominios Ig, mientras que las regiones C de IgG, IgA e IgD contienen solo 3 dominios Ig.
Estructura de los anticuerpos: Secretados vs. Membrana
- Los anticuerpos secretados y asociados a la membrana difieren en la secuencia de aminoácidos del extremo carboxi-terminal de la región C de la cadena pesada.
- Los anticuerpos secretados contienen una región hidrofílica carboxi-terminal llamada cola.
- Los anticuerpos asociados a la membrana contienen un tramo carboxi-terminal que incluye dos segmentos: una región transmembrana helicoidal α hidrofóbica, seguida de un tramo transmembrana intracelular cargado positivamente.
Isótopos de Anticuerpos
- IgG e IgE y todas las Ig de membrana son monoméricas.
- La IgM se secreta en forma de pentámeros y hexámeros.
- La IgA a menudo se secreta como dímero.
- Estas moléculas multiméricas están formadas por interacciones entre las regiones carboxy-terminales de las cadenas pesadas.
- Estas moléculas multiméricas también contienen un polipéptido adicional llamado cadena de unión (cadena J) que sirve para estabilizar los complejos multiméricos.
Cambio de isotipos
- Los receptores para el antígeno de los linfocitos B vírgenes son IgM e IgD unidos a la membrana.
- Tras la estimulación por el antígeno y los linfocitos T colaboradores, el linfocito B puede expandirse y diferenciarse en células plasmáticas que secretan anticuerpos de diferentes isotipos pero con idéntica especificidad.
Opsonización
- Los anticuerpos recubren a los microbios y promueven su ingestión por los fagocitos (opsonización).
- Esta reacción está mediada principalmente por anticuerpos IgG1 e IgG3.
Inmunidad en bebés
- Los anticuerpos IgG son capaces de unirse al receptor neonatal para Fc (FcRn).
- El FcRn se expresa en la placenta y el epitelio intestinal de los recién nacidos y media la transferencia de IgG materna al feto.
- El FcRn también se expresa en las células endoteliales y protege a los anticuerpos IgG contra el catabolismo intracelular.
Unión antígeno-anticuerpo
- Un antígeno es cualquier sustancia que puede unirse específicamente a una molécula de anticuerpo o receptor de células T.
- Cualquier anticuerpo se une solo a una parte de la macromolécula, que se denomina determinante o epítopo.
- Cualquier forma o superficie disponible en una molécula que pueda ser reconocida por un anticuerpo constituye un determinante antigénico o epítopo.
Unión antígeno-anticuerpo: Afinidad, valencia, avidez
- La fuerza de la unión entre un sitio de combinación de un anticuerpo y un epítopo de un antígeno se denomina afinidad del anticuerpo.
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Description
Este cuestionario evalúa tus conocimientos sobre la estructura y los tipos de anticuerpos. Se abordarán temas como los dominios Ig, las diferentes cadenas pesadas y los isotipos de anticuerpos. Asegúrate de repasar los conceptos clave para obtener la mejor puntuación.
