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Questions and Answers
Los anticuerpos están compuestos únicamente por cadenas pesadas.
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False
Cada dominio de un anticuerpo tiene alrededor de 110 aminoácidos de longitud.
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True
La parte variable de un anticuerpo es la misma en todos los anticuerpos.
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False
Los dominios Ig son estructuras independientes que se encuentran en las cadenas ligeras y pesadas de los anticuerpos.
Los dominios Ig son estructuras independientes que se encuentran en las cadenas ligeras y pesadas de los anticuerpos.
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Los anticuerpos se secretan y también pueden estar asociados a membranas.
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Las inmunoglobulinas solo presentan una unidad estructural reiterativa.
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Los dominios de un anticuerpo son idénticos entre sí independientemente de su función.
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La estructura de un anticuerpo incluye sólo partes variables.
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El anticuerpo tiene diferentes formas dependiendo del tipo de cadena que contiene.
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Los linfocitos B vírgenes tienen receptores IgG unidos a la membrana.
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Los linfocitos B pueden diferenciarse en células que secretan anticuerpos de diferentes isotipos.
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La estimulación de los linfocitos B implica la interacción con los linfocitos T colaboradores.
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La IgM solo se puede secretar en forma de pentámeros.
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Los linfocitos B pueden secretar simultáneamente varios isotipos de anticuerpos diferentes.
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Las formas secretadas de IgA típicamente forman complejos monoméricos.
Las formas secretadas de IgA típicamente forman complejos monoméricos.
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El cambio de isotipos de los anticuerpos se produce antes de la estimulación por el antígeno.
El cambio de isotipos de los anticuerpos se produce antes de la estimulación por el antígeno.
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El aislamiento de los linfocitos T colaboradores es clave para la activación de los linfocitos B.
El aislamiento de los linfocitos T colaboradores es clave para la activación de los linfocitos B.
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Las moléculas multiméricas tienen mayor avidez para unirse a antígenos que los dímeros monoméricos de IgA.
Las moléculas multiméricas tienen mayor avidez para unirse a antígenos que los dímeros monoméricos de IgA.
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La cadena J es un polipéptido adicional en las moléculas multiméricas que estabiliza los complejos.
La cadena J es un polipéptido adicional en las moléculas multiméricas que estabiliza los complejos.
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Los linfocitos B plasmatica son responsables de producir anticuerpos específicos después de haber contactado con un antígeno.
Los linfocitos B plasmatica son responsables de producir anticuerpos específicos después de haber contactado con un antígeno.
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Todos los anticuerpos tienen estructuras monoméricas.
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Los anticuerpos de diferentes isotipos tienen especificidades diferentes para el mismo antígeno.
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La secreción de anticuerpos de diferentes isotipos no depende de la interacción con los linfocitos T.
La secreción de anticuerpos de diferentes isotipos no depende de la interacción con los linfocitos T.
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Las formas secretadas de IgM son siempre más grandes que las de IgA.
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Los anticuerpos IgG e IgE son considerados multiméricos.
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Las colas en las cadenas pesadas son responsables de las interacciones en los complejos multiméricos.
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El término multimérico se refiere solo a estructuras formadas por más de tres subunidades.
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La IgA es el único anticuerpo que se secreta en forma de dímero.
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Un epitopo es la región de un antígeno que se une a un anticuerpo.
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Los anticuerpos Ig M son los únicos indetectables en suero.
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La unión entre un antígeno y un anticuerpo es específica para cada tipo de anticuerpo.
La unión entre un antígeno y un anticuerpo es específica para cada tipo de anticuerpo.
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Los anticuerpos Ig D tienen la menor concentración en sangre comparado con Ig G, Ig A e Ig M.
Los anticuerpos Ig D tienen la menor concentración en sangre comparado con Ig G, Ig A e Ig M.
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Todo determinante antigénico puede ser reconocido por un anticuerpo, independientemente de su forma o superficie.
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La clasificación de anticuerpos en la sangre se basa solo en la cantidad de antígeno que pueden detectar.
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Los anticuerpos IgG1 e IgG3 son los principales mediadores de la opsonización.
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El receptor neonatal para Fc (FcRn) se expresa únicamente en la placenta.
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Los anticuerpos IgG protegen a los recién nacidos contra infecciones a través de su transferencia materna.
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El catabolismo intracelular de los anticuerpos IgG es favorecido por la expresión del FcRn.
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Las copsoninas son un tipo de anticuerpo distinto de IgG.
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El dominio Fc de la cadena pesada γ se utiliza para la unión de los anticuerpos a los fagocitos.
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La vida media de los anticuerpos IgG puede variar entre 2 y 28 días en la sangre.
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La opsonización es un proceso que implica la marcación de los microbios para su destrucción.
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La expresión del FcRn en las células endoteliales no influye en la eliminación de IgG.
La expresión del FcRn en las células endoteliales no influye en la eliminación de IgG.
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El vínculo entre anticuerpos IgG y los fagocitos se establece a través de receptores específicos en el antígeno.
El vínculo entre anticuerpos IgG y los fagocitos se establece a través de receptores específicos en el antígeno.
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Study Notes
Estructura de los anticuerpos
- Tanto la cadena ligera como la pesada contienen unidades estructurales repetitivas, de alrededor de 110 aminoácidos de longitud, que se pliegan de forma independiente en motivos globulares, denominados Dominios Ig.
- IgG e IgE, así como todas las Ig de membrana, son monoméricas.
- Las formas secretadas de IgM e IgA forman complejos multiméricos: IgM se secreta como pentámeros y hexámeros, IgA como dímeros.
- Estos complejos se forman por interacciones entre regiones, denominadas colas, ubicadas en el carboxilo terminal de las formas secretadas de las cadenas pesadas.
- Las moléculas multiméricas de IgM e IgA también contienen un polipéptido adicional, la Cadena J, que estabiliza los complejos multiméricos.
- Las formas multiméricas de anticuerpos se unen a los antígenos con mayor avidez que el dímero monomérico de IgA.
Cambio de isotipos
- Los receptores para el antígeno de los linfocitos B vírgenes son IgM e IgD unidos a la membrana.
- Tras la estimulación por el antígeno y por los linfocitos T colaboradores, el linfocito B específico del antígeno se expande y diferencia en células plasmáticas que secretan anticuerpos de diferentes isotipos pero con idéntica especificidad.
Opsonización
- Los anticuerpos IgG recubren a los microbios, promoviendo su ingestión por los fagocitos.
- Esta reacción está mediada por anticuerpos IgG1 e IgG3, que se unen a receptores específicos para el dominio Fc de la cadena pesada γ (Fc).
Inmunidad en bebés
- Los anticuerpos IgG son capaces de unirse al receptor neonatal para el dominio Fc (FcRn), expresado en la placenta y el epitelio intestinal de los recién nacidos.
- El FcRn media la transferencia de IgG materna al feto, protegiendo al recién nacido contra infecciones.
- El FcRn también se expresa en las células endoteliales, protegiendo a la IgG del catabolismo intracelular, prolongando su vida media en la sangre.
Unión Antígeno-Anticuerpo
- Un antígeno es una sustancia que puede unirse específicamente a una molécula de anticuerpo o receptor de células T.
- Cualquier anticuerpo se une solo a una parte de la macromolécula, denominada determinante o epítopo.
- Cualquier forma o superficie disponible en una molécula que pueda ser reconocida por un anticuerpo, constituye un determinante antigénico o epítopo.
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Description
Este cuestionario profundiza en la estructura y función de los anticuerpos, incluyendo las diferencias entre las distintas clases como IgG, IgE, IgM e IgA. Se explorarán los complejos multiméricos y el cambio de isotipos que ocurre en los linfocitos B. Ideal para estudiantes de biología e inmunología.
