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Questions and Answers
¿Qué se mantiene unido por un puente disulfuro en un dominio Ig?
¿Cuántos dominios Ig componen la región C de las cadenas pesadas de un anticuerpo?
¿Cuántos sitios de unión a antígeno puede contener un anticuerpo?
¿Qué característica confiere flexibilidad a los anticuerpos?
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¿Qué forma tiene la disposición de los sitios de unión a antígeno en ciertos tipos de inmunoglobulinas?
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¿Qué constituye una cadena ligera en un anticuerpo?
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¿Cuántas hebras de cadena polipeptídica forman cada capa de lámina plegada β en un dominio Ig?
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¿Qué se puede inferir sobre el número de dominios Ig en la región V de las cadenas pesadas?
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¿Cuál es la relación entre los sitios de unión a antígeno y las moléculas de Ig?
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¿Cuál es el término que describe la unión entre un anticuerpo y un epítopo específico?
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¿Qué representa la avidez en la unión antígeno-anticuerpo?
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¿Qué implica la multivalencia en los epítopos?
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¿Cómo se relacionan la afinidad y la valencia en el contexto de la unión antígeno-anticuerpo?
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¿Qué es un epítopo en el contexto de la unión antígeno-anticuerpo?
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La avidez de un anticuerpo es proporcional a qué aspecto en la unión antígeno-anticuerpo?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor la diferencia entre los anticuerpos secretados y los asociados a la membrana?
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¿Qué característica estructural se asocia con la cola de los anticuerpos secretados?
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En el contexto de los anticuerpos, ¿qué función tiene la región carboxi-terminal de la cadena pesada?
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¿Cuál es el papel específico de la región hidrofílica en la forma secretada de los anticuerpos?
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¿Cómo se diferencian los anticuerpos en su forma secretada respecto a su forma unida?
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¿Qué tipo de interacción favorece la adaptación de los anticuerpos a la posición del antígeno?
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¿Qué función cumple la zona conexión CN en la estructura del anticuerpo?
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¿Por qué es importante la diferencia en la secuencia de aminoácidos en el extremo carboxi-terminal de los anticuerpos?
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¿Qué define la soluble o forma secretada de un anticuerpo?
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¿Cuál es el efecto de la región hidrofílica en la funcionalidad de los anticuerpos secretados?
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¿Cuál es la principal función de los anticuerpos IgG en el sistema inmunológico?
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¿Cuáles de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de los anticuerpos son correctas?
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En el contexto de los anticuerpos, ¿qué papel desempeñan los basófilos?
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¿Qué función cumple la cadena de unión (cadena J) en los anticuerpos multiméricos?
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¿Qué estructura se asocia con la activación celular en respuesta a la IgG?
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¿Qué tipo de inmunoglobulina se encuentra predominantemente en el sistema circulatorio?
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Entre las siguientes, ¿cuál es la afirmación correcta sobre las formas de inmunoglobulinas?
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¿Cómo se describe la estructura típica de un anticuerpo IgG?
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¿Cuál de las siguientes características se relaciona con la IgM en comparación con la IgA?
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¿En qué componente celular actúan los anticuerpos IgG durante la respuesta inmune?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las inmunoglobulinas es incorrecta?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la IgG es incorrecta?
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En comparación con el dímero de IgA, ¿cuál de las siguientes afirmaciones sobre las formas multiméricas es correcta?
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¿Qué función tiene el anticuerpo IgE en comparación con IgG?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor a las cadenas pesadas en las inmunoglobulinas?
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¿Cuáles de las siguientes formas de Ig se consideran monoméricas?
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¿Qué característica define la IgG en términos de tiempo de respuesta en una infección?
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¿Qué tipo de célula presenta un receptor para la IgG en su superficie?
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¿Qué tipo de estructura se asocia con la IgA en su forma secretada?
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¿Qué factor aumenta la avidez de los anticuerpos multiméricos en comparación con los anticuerpos monoméricos?
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Study Notes
Dominio de Ig
- Un dominio Ig contiene dos capas de lámina plegada β, cada capa compuesta de tres a cinco hebras de cadena polipeptídica antiparalela.
- Las dos capas se mantienen unidas por un puente disulfuro.
- En las cadenas pesadas, la región V está compuesta por un dominio Ig y la región C está compuesta por tres o cuatro dominios Ig.
- Cada cadena ligera está compuesta por un dominio Ig de la región V y un dominio Ig de la región C.
Estructura de los anticuerpos - Inmunoglobulinas
- Cada anticuerpo contiene al menos 2 sitios de unión a antígeno.
- Las moléculas de Ig pueden orientar estos sitios de unión para que puedan unir dos moléculas de antígeno en una superficie plana.
- Esta flexibilidad la confiere, en gran parte, la región bisagra ubicada entre los dominios CH1 y CH2 en ciertos tipos de inmunoglobulinas.
Estructura de los anticuerpos: Secretados vs. Asociados Membrana
- Los anticuerpos secretados y asociados a la membrana difieren en la secuencia de aminoácidos del extremo carboxi-terminal de la región C de la cadena pesada.
- La forma secretada, que se encuentra en la sangre, las secreciones de las mucosas y otros fluidos extracelulares, contiene una región hidrofílica carboxi-terminal llamada cola.
Clasificación de Inmunoglobulinas
- IgG e IgE y todas las Ig de membrana son monoméricas.
- Las formas secretadas de IgM e IgA forman complejos multiméricos.
- La IgM se puede secretar en forma de pentámeros y hexámeros.
- IgA a menudo se secreta como dímero.
- Estos complejos están formados por interacciones entre regiones, denominadas colas, que se ubican en el carboxilo terminal de las formas secretadas de las cadenas pesadas.
- Estas moléculas multiméricas de IgM e IgA también contienen un polipéptido adicional denominado cadena de unión (cadena J) que sirve para estabilizar los complejos multiméricos.
Funciones de los anticuerpos
- Cualquier forma o superficie disponible en una molécula que pueda ser reconocida por un anticuerpo constituye un determinante antigénico o epítopo.
Unión Antígeno-Anticuerpo
- Epítopos (multivalencia) pueden ser varios epitopos en el mismo antígeno.
- Unión de antígeno-anticuerpo puede ser superpuesta o no superpuesta.
- La avidez es proporcional a la valencia, por lo que a mayor valencia, mayor avidez.
Afinidad, Valencia y Avidez
- La fuerza de la unión entre un único sitio de combinación de un anticuerpo y un epítopo de un antígeno se denomina afinidad del anticuerpo.
- La avidez es la fuerza total de unión entre un anticuerpo y un antígeno.
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Description
Este cuestionario examina la estructura de los anticuerpos, incluyendo los dominios Ig y su organización. Se abordarán las diferencias entre anticuerpos secretados y asociados a membrana, así como la importancia de la región bisagra en la función de unión a antígenos.