Estructura de Anticuerpos e Inmunoglobulinas

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Questions and Answers

¿Qué se mantiene unido por un puente disulfuro en un dominio Ig?

Las hebras de cadena polipeptídica
Las capas de lámina plegada β (correct)
Los dominios Ig de las cadenas ligeras
Las cadenas pesadas

¿Cuántos dominios Ig componen la región C de las cadenas pesadas de un anticuerpo?

Dos o tres
Uno o dos
Cuatro o cinco
Tres o cuatro (correct)

¿Cuántos sitios de unión a antígeno puede contener un anticuerpo?

Solo uno
Al menos dos (correct)
Dos o más
Tres como mínimo

¿Qué característica confiere flexibilidad a los anticuerpos?

La región bisagra entre CH1 y CH2 (B) Signup and view all the answers

¿Qué forma tiene la disposición de los sitios de unión a antígeno en ciertos tipos de inmunoglobulinas?

En una superficie plana (B) Signup and view all the answers

¿Qué constituye una cadena ligera en un anticuerpo?

Un dominio Ig de la región V y uno de la región C (D) Signup and view all the answers

¿Cuántas hebras de cadena polipeptídica forman cada capa de lámina plegada β en un dominio Ig?

Tres a cinco (C) Signup and view all the answers

¿Qué se puede inferir sobre el número de dominios Ig en la región V de las cadenas pesadas?

Siempre hay un dominio Ig (A) Signup and view all the answers

¿Cuál es la relación entre los sitios de unión a antígeno y las moléculas de Ig?

Las moléculas de Ig pueden tener múltiples sitios de unión en un solo anticuerpo (D) Signup and view all the answers

¿Cuál es el término que describe la unión entre un anticuerpo y un epítopo específico?

Afinidad (D) Signup and view all the answers

¿Qué representa la avidez en la unión antígeno-anticuerpo?

La fuerza total de la unión multivalente (C) Signup and view all the answers

¿Qué implica la multivalencia en los epítopos?

La presencia de múltiples epítopos en un antígeno (A) Signup and view all the answers

¿Cómo se relacionan la afinidad y la valencia en el contexto de la unión antígeno-anticuerpo?

La afinidad se refiere a la unión de un único sitio y la valencia a múltiples sitios (C) Signup and view all the answers

¿Qué es un epítopo en el contexto de la unión antígeno-anticuerpo?

Un determinante antigénico en una molécula (A) Signup and view all the answers

La avidez de un anticuerpo es proporcional a qué aspecto en la unión antígeno-anticuerpo?

La fuerza combinada de múltiples uniones (D) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor la diferencia entre los anticuerpos secretados y los asociados a la membrana?

La forma secretada contiene una región hidrofílica en su extremo carboxi-terminal. (C) Signup and view all the answers

¿Qué característica estructural se asocia con la cola de los anticuerpos secretados?

Es clave para la solubilidad en sangre y fluidos extracelulares. (B) Signup and view all the answers

En el contexto de los anticuerpos, ¿qué función tiene la región carboxi-terminal de la cadena pesada?

Permite que se adapte a la posición del antígeno. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál es el papel específico de la región hidrofílica en la forma secretada de los anticuerpos?

Aumentar la estabilidad del anticuerpo en medios acuosos. (B) Signup and view all the answers

¿Cómo se diferencian los anticuerpos en su forma secretada respecto a su forma unida?

Contienen una secuencia diferente en la región carboxi-terminal. (A) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacción favorece la adaptación de los anticuerpos a la posición del antígeno?

Flexibilidad en las hélices y estructuras de dominio. (C) Signup and view all the answers

¿Qué función cumple la zona conexión CN en la estructura del anticuerpo?

Facilita el movimiento y ajuste hacia el antígeno. (A) Signup and view all the answers

¿Por qué es importante la diferencia en la secuencia de aminoácidos en el extremo carboxi-terminal de los anticuerpos?

Afecta la capacidad de unión a los antígenos específicos. (D) Signup and view all the answers

¿Qué define la soluble o forma secretada de un anticuerpo?

Contiene una región que permite su solubilidad en fluidos. (D) Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto de la región hidrofílica en la funcionalidad de los anticuerpos secretados?

Facilita la difusión en fluidos biológicos. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal función de los anticuerpos IgG en el sistema inmunológico?

Proporcionar protección a largo plazo (C) Signup and view all the answers

¿Cuáles de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de los anticuerpos son correctas?

Las formas secretadas de IgA suelen ser dimeros. (A) Signup and view all the answers

En el contexto de los anticuerpos, ¿qué papel desempeñan los basófilos?

Modulación de la respuesta inmune (B) Signup and view all the answers

¿Qué función cumple la cadena de unión (cadena J) en los anticuerpos multiméricos?

Estabilizar los complejos multiméricos. (A) Signup and view all the answers

¿Qué estructura se asocia con la activación celular en respuesta a la IgG?

CD16 (A) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de inmunoglobulina se encuentra predominantemente en el sistema circulatorio?

IgG (B) Signup and view all the answers

Entre las siguientes, ¿cuál es la afirmación correcta sobre las formas de inmunoglobulinas?

IgM puede ser secretada como pentámero. (A) Signup and view all the answers

¿Cómo se describe la estructura típica de un anticuerpo IgG?

Monómero con dos cadenas pesadas y dos ligeras (B) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes características se relaciona con la IgM en comparación con la IgA?

IgM se secreta vehiculando una cadena de unión adicional. (C) Signup and view all the answers

¿En qué componente celular actúan los anticuerpos IgG durante la respuesta inmune?

Linfocitos B (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las inmunoglobulinas es incorrecta?

Las Ig de membrana son siempre dimeros. (B) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la IgG es incorrecta?

No se devuelve a la circulación después de un ataque a una infección. (A) Signup and view all the answers

En comparación con el dímero de IgA, ¿cuál de las siguientes afirmaciones sobre las formas multiméricas es correcta?

Se unen a los antígenos con mayor avidez. (B) Signup and view all the answers

¿Qué función tiene el anticuerpo IgE en comparación con IgG?

Reacciones alérgicas y defensa contra parásitos (B) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor a las cadenas pesadas en las inmunoglobulinas?

Las cadenas pesadas determinan la función de la inmunoglobulina. (B) Signup and view all the answers

¿Cuáles de las siguientes formas de Ig se consideran monoméricas?

IgG y IgE. (C) Signup and view all the answers

¿Qué característica define la IgG en términos de tiempo de respuesta en una infección?

Contribuye a la memoria inmunológica (A) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de célula presenta un receptor para la IgG en su superficie?

Macrófagos (A) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de estructura se asocia con la IgA en su forma secretada?

Frecuentemente se secreta como dímero. (D) Signup and view all the answers

¿Qué factor aumenta la avidez de los anticuerpos multiméricos en comparación con los anticuerpos monoméricos?

La interacción de múltiples sitios de unión. (D) Signup and view all the answers

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Study Notes

Dominio de Ig

Un dominio Ig contiene dos capas de lámina plegada β, cada capa compuesta de tres a cinco hebras de cadena polipeptídica antiparalela.
Las dos capas se mantienen unidas por un puente disulfuro.
En las cadenas pesadas, la región V está compuesta por un dominio Ig y la región C está compuesta por tres o cuatro dominios Ig.
Cada cadena ligera está compuesta por un dominio Ig de la región V y un dominio Ig de la región C.

Estructura de los anticuerpos - Inmunoglobulinas

Cada anticuerpo contiene al menos 2 sitios de unión a antígeno.
Las moléculas de Ig pueden orientar estos sitios de unión para que puedan unir dos moléculas de antígeno en una superficie plana.
Esta flexibilidad la confiere, en gran parte, la región bisagra ubicada entre los dominios CH1 y CH2 en ciertos tipos de inmunoglobulinas.

Estructura de los anticuerpos: Secretados vs. Asociados Membrana

Los anticuerpos secretados y asociados a la membrana difieren en la secuencia de aminoácidos del extremo carboxi-terminal de la región C de la cadena pesada.
La forma secretada, que se encuentra en la sangre, las secreciones de las mucosas y otros fluidos extracelulares, contiene una región hidrofílica carboxi-terminal llamada cola.

Clasificación de Inmunoglobulinas

IgG e IgE y todas las Ig de membrana son monoméricas.
Las formas secretadas de IgM e IgA forman complejos multiméricos.
La IgM se puede secretar en forma de pentámeros y hexámeros.
IgA a menudo se secreta como dímero.
Estos complejos están formados por interacciones entre regiones, denominadas colas, que se ubican en el carboxilo terminal de las formas secretadas de las cadenas pesadas.
Estas moléculas multiméricas de IgM e IgA también contienen un polipéptido adicional denominado cadena de unión (cadena J) que sirve para estabilizar los complejos multiméricos.

Funciones de los anticuerpos

Cualquier forma o superficie disponible en una molécula que pueda ser reconocida por un anticuerpo constituye un determinante antigénico o epítopo.

Unión Antígeno-Anticuerpo

Epítopos (multivalencia) pueden ser varios epitopos en el mismo antígeno.
Unión de antígeno-anticuerpo puede ser superpuesta o no superpuesta.
La avidez es proporcional a la valencia, por lo que a mayor valencia, mayor avidez.

Afinidad, Valencia y Avidez

La fuerza de la unión entre un único sitio de combinación de un anticuerpo y un epítopo de un antígeno se denomina afinidad del anticuerpo.
La avidez es la fuerza total de unión entre un anticuerpo y un antígeno.

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