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Questions and Answers
¿Cuál es la función principal del centro activo de una enzima?
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¿Qué tipo de enlaces permiten la unión del sustrato a la enzima?
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¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de estrategia de catálisis?
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En la acción catalizadora de una enzima, ¿cuál es el papel de los residuos catalíticos?
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¿Qué característica de la unión enzima-sustrato se menciona respecto al agua?
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¿Qué caracteriza a la especificidad absoluta de una enzima?
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¿Cuál de las siguientes opciones representa un tipo de especificidad relativa?
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¿Qué se entiende por estereoespecificidad en enzimas?
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¿Por qué es poco probable una reacción no catalizada en una solución acuosa?
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¿Qué efecto tiene la presencia de una enzima en la probabilidad de formar complejos productivos?
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La reacción catalizada por enzimas implica:
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La función de las esterasas se puede describir como:
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Un ejemplo de una enzima con especificidad de grupo es:
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¿Qué tipo de reacciones catalizan las transferasas?
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Las hidrolasas se caracterizan por no utilizar nombres sistemáticos. ¿Cuál de los siguientes ejemplos es una hidrolasa?
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¿Cuál es la función principal de las liasas en las reacciones químicas?
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Las isomerasas catalizan reacciones de isomerización. ¿Cuál de las siguientes opciones no es un tipo de isomerización que ellas catalizan?
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¿Qué tipos de enlaces son escindidos en las reacciones que catalizan las liasas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las ligasas es incorrecta?
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Las reacciones de isomerización pueden implicar cualidades diversas. ¿Cuál no se considera una isomerización?
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¿En qué se diferencian las reacciones catalizadas por las transferasas y las hidrolasas?
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¿Qué tipo de reacción no es catalizada por las liasas?
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¿Cuál es un ejemplo comúnmente conocido de isomerasa?
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¿Qué indica el número de cuatro dígitos que identifica a una enzima?
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¿Cuál de las siguientes enzimas se nombra siguiendo la regla de omitir el segundo componente cuando se trata de hidrólisis?
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¿Qué tipo de reacciones catalizan las oxidorreductasas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta sobre la nomenclatura enzimática?
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¿Cuál de las siguientes características es propia de las enzimas?
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La nomenclatura de una enzima que cataliza la hidrólisis se simplifica, ¿cuál es un ejemplo de esta aclaración?
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¿Qué son los cofactores en el contexto de las enzimas?
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¿Cuál de las siguientes opciones representa un aspecto negativo de la clasificación enzimática?
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¿Qué se entiende por 'centro activo' en una enzima?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la acción de las enzimas es correcta?
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En el sistema de clasificación enzimática, ¿qué se especifica tras las letras EC?
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¿Qué característica tienen las reacciones catalizadas por las oxidorreductasas?
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¿Qué tipo de cofactor no se desprende de la enzima durante la reacción?
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¿Cuál es el efecto de la regulación de la actividad enzimática?
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Al referirse al nombre de una enzima, ¿qué elemento se omite si se trata de una reacción de hidrólisis?
Al referirse al nombre de una enzima, ¿qué elemento se omite si se trata de una reacción de hidrólisis?
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¿Qué implica el uso de un nombre sistemático para una enzima?
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La especificidad enzimática se debe principalmente a:
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Las enzimas son consideradas catalizadores porque:
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¿Qué ocurre con los cofactores solubles después de una reacción?
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¿Cuál de las siguientes opciones no es una característica de la acción enzimática?
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¿Cuál es la función de los residuos de unión en una enzima?
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¿Cuál de las siguientes estrategias de catálisis implica la participación de un ion metálico?
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¿Qué tipo de interacciones permite la unión del sustrato a la enzima?
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¿Qué papel juegan los residuos catalíticos en la acción enzimática?
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¿Qué sucede con el agua en el centro activo de una enzima durante la reacción?
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¿Qué tipo de especificidad tienen las enzimas que pueden reconocer diferentes sustratos relacionados entre sí?
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¿Cuál es el efecto principal de un catalizador, como una enzima, en una reacción química?
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En el contexto de la especificidad enzimática, ¿qué implica la estereoespecificidad?
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Qué característica describe una reacción catalizada por una enzima frente a una no catalizada?
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¿Cuál de los siguientes enunciados es incorrecto acerca de las enzimas?
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Qué ocurre durante una reacción que implica un complejo enzimático?
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¿Qué define la especificidad absoluta de una enzima?
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En el caso de las esterasas, ¿cómo se puede definir su función?
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¿Qué tipo de reacciones catalizan las isomerasas?
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¿Cuál de las siguientes características es correcta sobre las ligasas?
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Las liasas catalizan reacciones que implican:
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¿Cuál de los siguientes ejemplos no se considera una hidrolasa?
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Las reacciones de isomerización catalizadas por isomerasas pueden incluir:
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¿Cuál de las siguientes enzimas mantiene su nombre primitivo y no utiliza un nombre sistemático?
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En la clasificación enzimática, ¿qué tipo de reacciones no catalizan las hidrolasas?
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¿Qué tipo de reacción catalizan las transferasas?
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¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la función de las hidrolasas?
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Qué tipo de enzimas son aquellas cuya catálisis es mediada por aminoácidos de la cadena polipeptídica?
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Cuál término se usa para referirse a una enzima activa y completa?
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Qué describe una coenzima derivada de vitaminas?
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Cuáles son los cofactores que generalmente participan en reacciones de oxidación-reducción?
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Qué característica define a las enzimas que requieren cofactores metálicos?
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Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las apoenzimas es correcta?
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Cuánto porcentaje de las enzimas necesitan la participación de un cofactor?
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Cuál de los siguientes no es considerado un tipo de cofactor?
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Qué hace que una vitamina se clasifique como esencial en la dieta?
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Qué es una coenzima no derivada de vitaminas?
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¿Cuál de las siguientes características es propia de la actividad enzimática?
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Los cofactores solubles requieren de un proceso adicional tras una reacción. ¿Cuál es este proceso?
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¿Cuál de las siguientes alternativas describe mejor una característica del centro activo de una enzima?
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Entre las características de las enzimas, ¿cuál de las siguientes no corresponde?
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Los grupos prostéticos son:
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La especificidad enzimática se refiere a:
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¿Por qué son importantes las enzimas en los sistemas vivos?
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¿Qué implica la actividad regulada de las enzimas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la catálisis enzimática es verdadera?
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La acción de las enzimas se lleva a cabo principalmente en:
La acción de las enzimas se lleva a cabo principalmente en:
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Study Notes
Especificidad de Reacción
- La especificidad de reacción de las enzimas se refiere a su capacidad para reconocer y unirse a ciertos sustratos.
- Especificidad absoluta: la enzima solo reconoce un sustrato específico, como la L-glutámico deshidrogenasa para el glutamato.
- Especificidad relativa: la enzima reconoce a varios sustratos relacionados, como la alcohol deshidrogenasa que puede oxidar diferentes alcoholes, pero con preferencia por el etanol.
- Estereoespecificidad: las enzimas son altamente específicas en la unión con sustratos quirales, como la tripsina que hidroliza rápidamente los polipéptidos compuestos por L-aminoácidos, pero no D-aminoácidos.
Reacción Catalítica
- Una reacción catalizada por una enzima aumenta la probabilidad de formación de complejos productivos al posicionar los reactivos en la orientación correcta y a una concentración local mayor.
Clasificación Enzimática
- La Comisión Enzimática establece normas para la nomenclatura enzimática.
- Cada enzima se identifica por un código alfanumérico (EC) seguido de cuatro números que indican su clase, subclase, sub-subclase y número de orden.
-
Clases de Enzimas:
- Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción.
- Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de un grupo funcional.
- Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
- Liasas: catalizan reacciones de adición o eliminación de grupos en un doble enlace.
- Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
- Ligasas: catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la hidrólisis de un enlace de alta energía.
Coenzimas
- Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que ayudan a las enzimas en sus funciones.
- Pueden ser solubles y requerir de una segunda reacción para volver a su forma original o unirse a la enzima como grupos prostéticos.
Catálisis
- Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas al disminuir la energía de activación.
-
Características de las Enzimas:
- Especificidad
- Poder Catalítico
- Reversibilidad
- Capacidad de regulación
- Operan en soluciones acuosas a determinadas condiciones de temperatura y pH.
Centro Activo
- El centro activo es una región específica de la enzima donde se une el sustrato.
- Contiene residuos de aminoácidos esenciales para la unión del sustrato y la catálisis.
-
Tipos de Residuos:
- Residuos de Unión: intervienen en la unión del sustrato a la enzima mediante fuerzas débiles.
- Residuos Catalíticos: participan activamente en la transformación química del sustrato.
-
Estrategias Catalíticas:
- Catálisis general ácido-base.
- Catálisis covalente.
- Catálisis por ión metálico.
Modelos de Acoplamiento
- Existen diferentes modelos que explican la unión del sustrato a la enzima, como el modelo de llave-cerradura y el modelo de ajuste inducido.
Especificidad de Reacción
- Reacciones catalizadas por enzimas, con especificidad alta.
-
Especificidad Absoluta: La enzima solo reconoce a un solo sustrato.
- Ejemplo: L-glutámico deshidrogenasa solo actúa sobre el glutamato.
-
Especificidad Relativa: La enzima puede reconocer a varios sustratos, pero con preferencia por uno:
- De Grupo: ejemplo: Alcohol deshidrogenasa actúa sobre diferentes tipos de alcohol, preferente por etanol.
- De Reacción: Ejemplo: Esterasas, hidrolizan enlaces éster de diferentes sustratos.
-
Estereoespecificidad: Las enzimas reconocen a sustratos quirales (con isómeros).
- Ejemplo: La tripsina reconoce L-aminoácidos, pero no D-aminoácidos.
Clasificacion de Enzimas
- Oxidorreductasas: catalizan reacciones de óxido-reducción (transferencia de electrones).
- Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo funcional entre moléculas.
-
Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura de enlaces con agua).
- Ejemplo: Tripsina, pepsina, papaína.
-
Liasas: catalizan reacciones reversibles de adición o eliminación de grupos funcionales.
- Implican ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N.
- Ejemplo: ATP-Citrato liasa.
-
Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
- Transforman moléculas con la misma fórmula química, pero diferente estructura.
- Tipos de Isomerización:
- cis-trans, D-L, ceto-enol, aldosa-cetosa.
- Ligasas: catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la energía de un enlace de alta energía (como ATP).
Coenzimas
- Enzimas Simples: La catálisis se realiza por los aminoácidos de la cadena polipeptídica de la enzima
-
Enzimas Conjugadas: necesitan cofactores para su actividad.
- Apoenzima: enzima conjugada sin cofactor (no activa).
- Holoenzima: enzima conjugada con cofactor (activa).
-
Cofactores: Son moléculas adicionales que colaboran en la actividad catalítica.
-
Metales: Oligoelementos, necesarios en pequeñas cantidades.
- Intervienen en reacciones de óxido-reducción.
- Metaloenzimas: enzimas que requieren cofactores metálicos.
-
Coenzimas: pequeñas moléculas orgánicas.
- Coenzima no derivada de vitaminas: S-adenosilmetionina, CoA.
- Coenzimas derivadas de vitaminas: NAD, FAD, NADP, FMN, Coenzima A, Biotina, etc.
- Las vitaminas son compuestos orgánicos que no se sintetizan en el cuerpo y deben obtenerse de la dieta.
-
Metales: Oligoelementos, necesarios en pequeñas cantidades.
Tipos de Cofactores
-
Solubles: Se separan de la enzima durante la reacción.
- Requieren una reacción adicional para volver a su forma original.
-
Grupos prostéticos: Se unen a la enzima, incluso covalentemente.
- No se separan de la enzima durante la reacción.
- Requieren una reacción en la misma enzima para volver a su forma original.
Catálisis enzimática
- Las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas.
- Las enzimas aceleran las reacciones biológicas al disminuir la energía de activación.
-
Características de la acción enzimática:
- Especificidad: Especificidad por el sustrato.
- Gran Poder Catalítico: Aceleración de la reacción.
- Reversibilidad: Muchas reacciones catalizadas por enzimas son reversibles.
- Regulación: Su actividad puede ser regulada por diferentes mecanismos.
- Condiciones de Tª y pH: Actuan en soluciones acuosas a pH y temperatura óptimas.
Centro Activo
- Los sustratos se unen a la enzima en una región específica llamada centro activo.
- El centro activo es responsable de la especificidad y la actividad catalítica de la enzima.
-
Residuos de aminoácidos esenciales en el centro activo:
-
Sitios de Unión: Interaccionan con el sustrato y lo mantienen unido a la enzima.
- Fuerzas débiles:
- enlaces electrostáticos
- puentes de hidrógeno
- interacciones hidrofóbicas
- fuerzas de Van der Waals.
- Fuerzas débiles:
- Sitios Catalíticos: Participan directamente en la transformación del sustrato en producto.
-
Sitios de Unión: Interaccionan con el sustrato y lo mantienen unido a la enzima.
Modelos de Acoplamiento
-
Modelo de llave-cerradura: el sustrato encaja perfectamente en el centro activo,
- como una llave en una cerradura.
-
Modelo de ajuste inducido: el centro activo se adapta ligeramente al sustrato,
- cambiando su forma ligeramente para interactuar con él.
Catálisis Ácido-base
- Implica la participación de residuos de aminoácidos del centro activo que actúan como ácidos o bases,
- facilitando la transferencia de protones.
- Ejemplo: triosa fosfato isomerasa.
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Description
Este cuestionario explora la especificidad de reacción de las enzimas, incluyendo la especificidad absoluta, relativa y estereoespecificidad. Además, se analiza el papel de las enzimas en las reacciones catalíticas y su clasificación. Ideal para estudiantes de bioquímica que buscan profundizar en estos conceptos clave.
