Especificidad de Reacción Enzimática

Especificidad de Reacción

• La especificidad de reacción de las enzimas se refiere a su capacidad para reconocer y unirse a ciertos sustratos.
• Especificidad absoluta: la enzima solo reconoce un sustrato específico, como la L-glutámico deshidrogenasa para el glutamato.
• Especificidad relativa: la enzima reconoce a varios sustratos relacionados, como la alcohol deshidrogenasa que puede oxidar diferentes alcoholes, pero con preferencia por el etanol.
• Estereoespecificidad: las enzimas son altamente específicas en la unión con sustratos quirales, como la tripsina que hidroliza rápidamente los polipéptidos compuestos por L-aminoácidos, pero no D-aminoácidos.

Reacción Catalítica

• Una reacción catalizada por una enzima aumenta la probabilidad de formación de complejos productivos al posicionar los reactivos en la orientación correcta y a una concentración local mayor.

Clasificación Enzimática

• La Comisión Enzimática establece normas para la nomenclatura enzimática.
• Cada enzima se identifica por un código alfanumérico (EC) seguido de cuatro números que indican su clase, subclase, sub-subclase y número de orden.
• Clases de Enzimas:
  • Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción.
  • Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de un grupo funcional.
  • Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
  • Liasas: catalizan reacciones de adición o eliminación de grupos en un doble enlace.
  • Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
  • Ligasas: catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la hidrólisis de un enlace de alta energía.

Coenzimas

• Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que ayudan a las enzimas en sus funciones.
• Pueden ser solubles y requerir de una segunda reacción para volver a su forma original o unirse a la enzima como grupos prostéticos.

Catálisis

• Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas al disminuir la energía de activación.
• Características de las Enzimas:
  • Especificidad
  • Poder Catalítico
  • Reversibilidad
  • Capacidad de regulación
  • Operan en soluciones acuosas a determinadas condiciones de temperatura y pH.

Centro Activo

• El centro activo es una región específica de la enzima donde se une el sustrato.
• Contiene residuos de aminoácidos esenciales para la unión del sustrato y la catálisis.
• Tipos de Residuos:
  • Residuos de Unión: intervienen en la unión del sustrato a la enzima mediante fuerzas débiles.
  • Residuos Catalíticos: participan activamente en la transformación química del sustrato.
• Estrategias Catalíticas:
  • Catálisis general ácido-base.
  • Catálisis covalente.
  • Catálisis por ión metálico.

Modelos de Acoplamiento

• Existen diferentes modelos que explican la unión del sustrato a la enzima, como el modelo de llave-cerradura y el modelo de ajuste inducido.

Especificidad de Reacción

• Reacciones catalizadas por enzimas, con especificidad alta.
• Especificidad Absoluta: La enzima solo reconoce a un solo sustrato.
  • Ejemplo: L-glutámico deshidrogenasa solo actúa sobre el glutamato.
• Especificidad Relativa: La enzima puede reconocer a varios sustratos, pero con preferencia por uno:
  • De Grupo: ejemplo: Alcohol deshidrogenasa actúa sobre diferentes tipos de alcohol, preferente por etanol.
  • De Reacción: Ejemplo: Esterasas, hidrolizan enlaces éster de diferentes sustratos.
• Estereoespecificidad: Las enzimas reconocen a sustratos quirales (con isómeros).
  • Ejemplo: La tripsina reconoce L-aminoácidos, pero no D-aminoácidos.

Clasificacion de Enzimas

• Oxidorreductasas: catalizan reacciones de óxido-reducción (transferencia de electrones).
• Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo funcional entre moléculas.
• Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura de enlaces con agua).
  • Ejemplo: Tripsina, pepsina, papaína.
• Liasas: catalizan reacciones reversibles de adición o eliminación de grupos funcionales.
  • Implican ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N.
  • Ejemplo: ATP-Citrato liasa.
• Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
  • Transforman moléculas con la misma fórmula química, pero diferente estructura.
  • Tipos de Isomerización:
    • cis-trans, D-L, ceto-enol, aldosa-cetosa.
• Ligasas: catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la energía de un enlace de alta energía (como ATP).

Coenzimas

• Enzimas Simples: La catálisis se realiza por los aminoácidos de la cadena polipeptídica de la enzima
• Enzimas Conjugadas: necesitan cofactores para su actividad.
  • Apoenzima: enzima conjugada sin cofactor (no activa).
  • Holoenzima: enzima conjugada con cofactor (activa).
• Cofactores: Son moléculas adicionales que colaboran en la actividad catalítica.
  • Metales: Oligoelementos, necesarios en pequeñas cantidades.
    • Intervienen en reacciones de óxido-reducción.
    • Metaloenzimas: enzimas que requieren cofactores metálicos.
  • Coenzimas: pequeñas moléculas orgánicas.
    • Coenzima no derivada de vitaminas: S-adenosilmetionina, CoA.
    • Coenzimas derivadas de vitaminas: NAD, FAD, NADP, FMN, Coenzima A, Biotina, etc.
    • Las vitaminas son compuestos orgánicos que no se sintetizan en el cuerpo y deben obtenerse de la dieta.

Tipos de Cofactores

• Solubles: Se separan de la enzima durante la reacción.
  • Requieren una reacción adicional para volver a su forma original.
• Grupos prostéticos: Se unen a la enzima, incluso covalentemente.
  • No se separan de la enzima durante la reacción.
  • Requieren una reacción en la misma enzima para volver a su forma original.

Catálisis enzimática

• Las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas.
• Las enzimas aceleran las reacciones biológicas al disminuir la energía de activación.
• Características de la acción enzimática:
  • Especificidad: Especificidad por el sustrato.
  • Gran Poder Catalítico: Aceleración de la reacción.
  • Reversibilidad: Muchas reacciones catalizadas por enzimas son reversibles.
  • Regulación: Su actividad puede ser regulada por diferentes mecanismos.
  • Condiciones de Tª y pH: Actuan en soluciones acuosas a pH y temperatura óptimas.

Centro Activo

• Los sustratos se unen a la enzima en una región específica llamada centro activo.
• El centro activo es responsable de la especificidad y la actividad catalítica de la enzima.
• Residuos de aminoácidos esenciales en el centro activo:
  • Sitios de Unión: Interaccionan con el sustrato y lo mantienen unido a la enzima.
    • Fuerzas débiles:
      • enlaces electrostáticos
      • puentes de hidrógeno
      • interacciones hidrofóbicas
      • fuerzas de Van der Waals.
  • Sitios Catalíticos: Participan directamente en la transformación del sustrato en producto.

Modelos de Acoplamiento

• Modelo de llave-cerradura: el sustrato encaja perfectamente en el centro activo,
  • como una llave en una cerradura.
• Modelo de ajuste inducido: el centro activo se adapta ligeramente al sustrato,
  • cambiando su forma ligeramente para interactuar con él.

Catálisis Ácido-base

• Implica la participación de residuos de aminoácidos del centro activo que actúan como ácidos o bases,
  • facilitando la transferencia de protones.
  • Ejemplo: triosa fosfato isomerasa.

Este cuestionario explora la especificidad de reacción de las enzimas, incluyendo la especificidad absoluta, relativa y estereoespecificidad. Además, se analiza el papel de las enzimas en las reacciones catalíticas y su clasificación. Ideal para estudiantes de bioquímica que buscan profundizar en estos conceptos clave.