Especificidad de Reacción Enzimática
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Especificidad de Reacción Enzimática

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Questions and Answers

¿Cuál es la función principal del centro activo de una enzima?

  • Almacenar moléculas de agua
  • Funcionar como un reservorio de nutrientes
  • Realizar la catálisis de la transformación del sustrato en producto (correct)
  • Proporcionar soporte estructural a la enzima
  • ¿Qué tipo de enlaces permiten la unión del sustrato a la enzima?

  • Enlaces covalentes fuertes
  • Enlaces iónicos
  • Fuerzas débiles como enlaces electrostáticos y puentes de hidrógeno (correct)
  • Enlaces metálicos
  • ¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de estrategia de catálisis?

  • Eliminación de agua
  • Fuerzas de Van de Waals
  • Interacciones hidrofóbicas
  • Catálisis covalente (correct)
  • En la acción catalizadora de una enzima, ¿cuál es el papel de los residuos catalíticos?

    <p>Intervenir activamente en la transformación química del sustrato</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica de la unión enzima-sustrato se menciona respecto al agua?

    <p>El agua queda excluida del centro activo a menos que participe en la reacción</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué caracteriza a la especificidad absoluta de una enzima?

    <p>Especificidad para un único sustrato, como la L-glutámico deshidrogenasa para el glutamato.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes opciones representa un tipo de especificidad relativa?

    <p>La alcohol deshidrogenasa, que puede oxidar diferentes tipos de alcoholes.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se entiende por estereoespecificidad en enzimas?

    <p>La capacidad de las enzimas de unirse solamente a sustratos quirales específicos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Por qué es poco probable una reacción no catalizada en una solución acuosa?

    <p>Los reactivos colisionan aleatoriamente sin orientación.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué efecto tiene la presencia de una enzima en la probabilidad de formar complejos productivos?

    <p>Aumenta la concentración local de sustratos y mejora la orientación.</p> Signup and view all the answers

    La reacción catalizada por enzimas implica:

    <p>Una disposición correcta de los reactivos y un aumento en la concentración local.</p> Signup and view all the answers

    La función de las esterasas se puede describir como:

    <p>Hidrolizar enlaces éster entre varios tipos de sustratos.</p> Signup and view all the answers

    Un ejemplo de una enzima con especificidad de grupo es:

    <p>La alcohol deshidrogenasa, que oxida diferentes alcoholes.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacciones catalizan las transferasas?

    <p>Reacciones de transferencia de un grupo funcional</p> Signup and view all the answers

    Las hidrolasas se caracterizan por no utilizar nombres sistemáticos. ¿Cuál de los siguientes ejemplos es una hidrolasa?

    <p>Pepsina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de las liasas en las reacciones químicas?

    <p>Catalizan reacciones reversibles de adición o eliminación</p> Signup and view all the answers

    Las isomerasas catalizan reacciones de isomerización. ¿Cuál de las siguientes opciones no es un tipo de isomerización que ellas catalizan?

    <p>Hidrólisis de ATP</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipos de enlaces son escindidos en las reacciones que catalizan las liasas?

    <p>Enlaces CC, CO, y CN</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las ligasas es incorrecta?

    <p>No requieren hidrólisis de enlaces de alta energía</p> Signup and view all the answers

    Las reacciones de isomerización pueden implicar cualidades diversas. ¿Cuál no se considera una isomerización?

    <p>Hidrólisis</p> Signup and view all the answers

    ¿En qué se diferencian las reacciones catalizadas por las transferasas y las hidrolasas?

    <p>Las hidrolasas rompen enlaces mediante agua, mientras que las transferasas transfieren grupos</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacción no es catalizada por las liasas?

    <p>Redistribución de electrones en una reacción de isomerización</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es un ejemplo comúnmente conocido de isomerasa?

    <p>Glucoesomerasa</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué indica el número de cuatro dígitos que identifica a una enzima?

    <p>La clasificación y subclasificación de la enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes enzimas se nombra siguiendo la regla de omitir el segundo componente cuando se trata de hidrólisis?

    <p>lactasa</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacciones catalizan las oxidorreductasas?

    <p>Reacciones de oxidorreducción.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta sobre la nomenclatura enzimática?

    <p>Los nombres tradicionales pueden ser aceptados a pesar de no seguir las normas actuales.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes características es propia de las enzimas?

    <p>Elevada especificidad</p> Signup and view all the answers

    La nomenclatura de una enzima que cataliza la hidrólisis se simplifica, ¿cuál es un ejemplo de esta aclaración?

    <p>lactasa en vez de lactosa hidrolasa.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué son los cofactores en el contexto de las enzimas?

    <p>Componentes que pueden ser solubles o grupos prostéticos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes opciones representa un aspecto negativo de la clasificación enzimática?

    <p>Puede llevar a confusiones con nombres tradicionales.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se entiende por 'centro activo' en una enzima?

    <p>La región donde los sustratos se unen y se transforman</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la acción de las enzimas es correcta?

    <p>Las reacciones sin catalizar son generalmente lentas</p> Signup and view all the answers

    En el sistema de clasificación enzimática, ¿qué se especifica tras las letras EC?

    <p>Clase, subclase, sub-subclase y número de orden.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica tienen las reacciones catalizadas por las oxidorreductasas?

    <p>Involucra la transferencia de electrones.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de cofactor no se desprende de la enzima durante la reacción?

    <p>Grupos prostéticos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el efecto de la regulación de la actividad enzimática?

    <p>Permite el control del proceso metabólico</p> Signup and view all the answers

    Al referirse al nombre de una enzima, ¿qué elemento se omite si se trata de una reacción de hidrólisis?

    <p>El segundo componente del nombre.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué implica el uso de un nombre sistemático para una enzima?

    <p>Facilita el reconocimiento y la comprensión de la función.</p> Signup and view all the answers

    La especificidad enzimática se debe principalmente a:

    <p>La forma del centro activo</p> Signup and view all the answers

    Las enzimas son consideradas catalizadores porque:

    <p>Provocan reacciones químicas sin ser consumidas</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué ocurre con los cofactores solubles después de una reacción?

    <p>Volver a su forma original requiere de una reacción adicional</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes opciones no es una característica de la acción enzimática?

    <p>Absoluta independencia del pH</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función de los residuos de unión en una enzima?

    <p>Intervienen en la unión del sustrato a la enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes estrategias de catálisis implica la participación de un ion metálico?

    <p>Catálisis por ión metálico</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de interacciones permite la unión del sustrato a la enzima?

    <p>Enlaces electrostáticos y puentes de hidrógeno</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué papel juegan los residuos catalíticos en la acción enzimática?

    <p>Intervienen activamente en la transformación química del sustrato.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué sucede con el agua en el centro activo de una enzima durante la reacción?

    <p>Permanece excluida del centro activo a menos que participe.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de especificidad tienen las enzimas que pueden reconocer diferentes sustratos relacionados entre sí?

    <p>Especificidad de grupo</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el efecto principal de un catalizador, como una enzima, en una reacción química?

    <p>Facilitar la colisión entre los reactivos en la orientación adecuada</p> Signup and view all the answers

    En el contexto de la especificidad enzimática, ¿qué implica la estereoespecificidad?

    <p>La preferencia de una enzima por sus sustratos quirales</p> Signup and view all the answers

    Qué característica describe una reacción catalizada por una enzima frente a una no catalizada?

    <p>Hay una mayor concentración de reactivos disponibles para la reacción</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes enunciados es incorrecto acerca de las enzimas?

    <p>Las enzimas son consumidas en el proceso de la reacción.</p> Signup and view all the answers

    Qué ocurre durante una reacción que implica un complejo enzimático?

    <p>Los sustratos se unen a la enzima en la orientación adecuada para reaccionar.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué define la especificidad absoluta de una enzima?

    <p>La enzima es selectiva para un solo sustrato.</p> Signup and view all the answers

    En el caso de las esterasas, ¿cómo se puede definir su función?

    <p>Hidrolizar enlaces éster</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacciones catalizan las isomerasas?

    <p>Reacciones de isomerización</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes características es correcta sobre las ligasas?

    <p>Utilizan la hidrólisis de enlaces de alta energía</p> Signup and view all the answers

    Las liasas catalizan reacciones que implican:

    <p>Adición o eliminación relacionada con enlaces dobles</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes ejemplos no se considera una hidrolasa?

    <p>Lactato deshidrogenasa</p> Signup and view all the answers

    Las reacciones de isomerización catalizadas por isomerasas pueden incluir:

    <p>Reacciones cis-trans</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes enzimas mantiene su nombre primitivo y no utiliza un nombre sistemático?

    <p>Pepsina</p> Signup and view all the answers

    En la clasificación enzimática, ¿qué tipo de reacciones no catalizan las hidrolasas?

    <p>Reacciones de oxidación-reducción</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacción catalizan las transferasas?

    <p>Reacciones de transferencia de grupos funcionales</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la función de las hidrolasas?

    <p>Catalizan reacciones de hidrólisis que rompen enlaces</p> Signup and view all the answers

    Qué tipo de enzimas son aquellas cuya catálisis es mediada por aminoácidos de la cadena polipeptídica?

    <p>Simpples</p> Signup and view all the answers

    Cuál término se usa para referirse a una enzima activa y completa?

    <p>Holoenzima</p> Signup and view all the answers

    Qué describe una coenzima derivada de vitaminas?

    <p>Componente orgánico requerido en pequeñas cantidades</p> Signup and view all the answers

    Cuáles son los cofactores que generalmente participan en reacciones de oxidación-reducción?

    <p>Metales</p> Signup and view all the answers

    Qué característica define a las enzimas que requieren cofactores metálicos?

    <p>Se denominan metaloenzimas</p> Signup and view all the answers

    Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las apoenzimas es correcta?

    <p>Son enzimas inactivas sin cofactor</p> Signup and view all the answers

    Cuánto porcentaje de las enzimas necesitan la participación de un cofactor?

    <p>Casi un tercio</p> Signup and view all the answers

    Cuál de los siguientes no es considerado un tipo de cofactor?

    <p>Carbohidratos</p> Signup and view all the answers

    Qué hace que una vitamina se clasifique como esencial en la dieta?

    <p>No se puede sintetizar y debe ser obtenida externamente</p> Signup and view all the answers

    Qué es una coenzima no derivada de vitaminas?

    <p>Un pequeño compuesto orgánico que apoya la actividad enzimática</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes características es propia de la actividad enzimática?

    <p>Son específicas para una reacción particular</p> Signup and view all the answers

    Los cofactores solubles requieren de un proceso adicional tras una reacción. ¿Cuál es este proceso?

    <p>Requerir una segunda reacción para volver a su forma original</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes alternativas describe mejor una característica del centro activo de una enzima?

    <p>Es la zona donde los sustratos se fijan para ser transformados</p> Signup and view all the answers

    Entre las características de las enzimas, ¿cuál de las siguientes no corresponde?

    <p>Su resistencia a cambios en el entorno sin afectar su actividad</p> Signup and view all the answers

    Los grupos prostéticos son:

    <p>Parte de la estructura de la enzima que nunca se desprende</p> Signup and view all the answers

    La especificidad enzimática se refiere a:

    <p>El hecho de que cada enzima actúa sobre un tipo específico de sustrato</p> Signup and view all the answers

    ¿Por qué son importantes las enzimas en los sistemas vivos?

    <p>Facilitan reacciones que de otro modo serían imposibles</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué implica la actividad regulada de las enzimas?

    <p>Su actividad puede variar en función de las necesidades del organismo</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la catálisis enzimática es verdadera?

    <p>Las enzimas facilitan las reacciones sin ser alteradas por ellas</p> Signup and view all the answers

    La acción de las enzimas se lleva a cabo principalmente en:

    <p>Soluciones acuosas bajo condiciones controladas de pH y temperatura</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Especificidad de Reacción

    • La especificidad de reacción de las enzimas se refiere a su capacidad para reconocer y unirse a ciertos sustratos.
    • Especificidad absoluta: la enzima solo reconoce un sustrato específico, como la L-glutámico deshidrogenasa para el glutamato.
    • Especificidad relativa: la enzima reconoce a varios sustratos relacionados, como la alcohol deshidrogenasa que puede oxidar diferentes alcoholes, pero con preferencia por el etanol.
    • Estereoespecificidad: las enzimas son altamente específicas en la unión con sustratos quirales, como la tripsina que hidroliza rápidamente los polipéptidos compuestos por L-aminoácidos, pero no D-aminoácidos.

    Reacción Catalítica

    • Una reacción catalizada por una enzima aumenta la probabilidad de formación de complejos productivos al posicionar los reactivos en la orientación correcta y a una concentración local mayor.

    Clasificación Enzimática

    • La Comisión Enzimática establece normas para la nomenclatura enzimática.
    • Cada enzima se identifica por un código alfanumérico (EC) seguido de cuatro números que indican su clase, subclase, sub-subclase y número de orden.
    • Clases de Enzimas:
      • Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción.
      • Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de un grupo funcional.
      • Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
      • Liasas: catalizan reacciones de adición o eliminación de grupos en un doble enlace.
      • Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
      • Ligasas: catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la hidrólisis de un enlace de alta energía.

    Coenzimas

    • Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que ayudan a las enzimas en sus funciones.
    • Pueden ser solubles y requerir de una segunda reacción para volver a su forma original o unirse a la enzima como grupos prostéticos.

    Catálisis

    • Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas al disminuir la energía de activación.
    • Características de las Enzimas:
      • Especificidad
      • Poder Catalítico
      • Reversibilidad
      • Capacidad de regulación
      • Operan en soluciones acuosas a determinadas condiciones de temperatura y pH.

    Centro Activo

    • El centro activo es una región específica de la enzima donde se une el sustrato.
    • Contiene residuos de aminoácidos esenciales para la unión del sustrato y la catálisis.
    • Tipos de Residuos:
      • Residuos de Unión: intervienen en la unión del sustrato a la enzima mediante fuerzas débiles.
      • Residuos Catalíticos: participan activamente en la transformación química del sustrato.
    • Estrategias Catalíticas:
      • Catálisis general ácido-base.
      • Catálisis covalente.
      • Catálisis por ión metálico.

    Modelos de Acoplamiento

    • Existen diferentes modelos que explican la unión del sustrato a la enzima, como el modelo de llave-cerradura y el modelo de ajuste inducido.

    Especificidad de Reacción

    • Reacciones catalizadas por enzimas, con especificidad alta.
    • Especificidad Absoluta: La enzima solo reconoce a un solo sustrato.
      • Ejemplo: L-glutámico deshidrogenasa solo actúa sobre el glutamato.
    • Especificidad Relativa: La enzima puede reconocer a varios sustratos, pero con preferencia por uno:
      • De Grupo: ejemplo: Alcohol deshidrogenasa actúa sobre diferentes tipos de alcohol, preferente por etanol.
      • De Reacción: Ejemplo: Esterasas, hidrolizan enlaces éster de diferentes sustratos.
    • Estereoespecificidad: Las enzimas reconocen a sustratos quirales (con isómeros).
      • Ejemplo: La tripsina reconoce L-aminoácidos, pero no D-aminoácidos.

    Clasificacion de Enzimas

    • Oxidorreductasas: catalizan reacciones de óxido-reducción (transferencia de electrones).
    • Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo funcional entre moléculas.
    • Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura de enlaces con agua).
      • Ejemplo: Tripsina, pepsina, papaína.
    • Liasas: catalizan reacciones reversibles de adición o eliminación de grupos funcionales.
      • Implican ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N.
      • Ejemplo: ATP-Citrato liasa.
    • Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
      • Transforman moléculas con la misma fórmula química, pero diferente estructura.
      • Tipos de Isomerización:
        • cis-trans, D-L, ceto-enol, aldosa-cetosa.
    • Ligasas: catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la energía de un enlace de alta energía (como ATP).

    Coenzimas

    • Enzimas Simples: La catálisis se realiza por los aminoácidos de la cadena polipeptídica de la enzima
    • Enzimas Conjugadas: necesitan cofactores para su actividad.
      • Apoenzima: enzima conjugada sin cofactor (no activa).
      • Holoenzima: enzima conjugada con cofactor (activa).
    • Cofactores: Son moléculas adicionales que colaboran en la actividad catalítica.
      • Metales: Oligoelementos, necesarios en pequeñas cantidades.
        • Intervienen en reacciones de óxido-reducción.
        • Metaloenzimas: enzimas que requieren cofactores metálicos.
      • Coenzimas: pequeñas moléculas orgánicas.
        • Coenzima no derivada de vitaminas: S-adenosilmetionina, CoA.
        • Coenzimas derivadas de vitaminas: NAD, FAD, NADP, FMN, Coenzima A, Biotina, etc.
        • Las vitaminas son compuestos orgánicos que no se sintetizan en el cuerpo y deben obtenerse de la dieta.

    Tipos de Cofactores

    • Solubles: Se separan de la enzima durante la reacción.
      • Requieren una reacción adicional para volver a su forma original.
    • Grupos prostéticos: Se unen a la enzima, incluso covalentemente.
      • No se separan de la enzima durante la reacción.
      • Requieren una reacción en la misma enzima para volver a su forma original.

    Catálisis enzimática

    • Las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas.
    • Las enzimas aceleran las reacciones biológicas al disminuir la energía de activación.
    • Características de la acción enzimática:
      • Especificidad: Especificidad por el sustrato.
      • Gran Poder Catalítico: Aceleración de la reacción.
      • Reversibilidad: Muchas reacciones catalizadas por enzimas son reversibles.
      • Regulación: Su actividad puede ser regulada por diferentes mecanismos.
      • Condiciones de Tª y pH: Actuan en soluciones acuosas a pH y temperatura óptimas.

    Centro Activo

    • Los sustratos se unen a la enzima en una región específica llamada centro activo.
    • El centro activo es responsable de la especificidad y la actividad catalítica de la enzima.
    • Residuos de aminoácidos esenciales en el centro activo:
      • Sitios de Unión: Interaccionan con el sustrato y lo mantienen unido a la enzima.
        • Fuerzas débiles:
          • enlaces electrostáticos
          • puentes de hidrógeno
          • interacciones hidrofóbicas
          • fuerzas de Van der Waals.
      • Sitios Catalíticos: Participan directamente en la transformación del sustrato en producto.

    Modelos de Acoplamiento

    • Modelo de llave-cerradura: el sustrato encaja perfectamente en el centro activo,
      • como una llave en una cerradura.
    • Modelo de ajuste inducido: el centro activo se adapta ligeramente al sustrato,
      • cambiando su forma ligeramente para interactuar con él.

    Catálisis Ácido-base

    • Implica la participación de residuos de aminoácidos del centro activo que actúan como ácidos o bases,
      • facilitando la transferencia de protones.
      • Ejemplo: triosa fosfato isomerasa.

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    Description

    Este cuestionario explora la especificidad de reacción de las enzimas, incluyendo la especificidad absoluta, relativa y estereoespecificidad. Además, se analiza el papel de las enzimas en las reacciones catalíticas y su clasificación. Ideal para estudiantes de bioquímica que buscan profundizar en estos conceptos clave.

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