Enzymes: Biological Catalysts

Des protéines qui agissent comme des catalyseurs biologiques, accélérant les réactions biochimiques.

Une enzyme peut uniquement se lier à un substrat spécifique, comme une clé dans une serrure.

L'enzyme n'est pas consommée dans la réaction, elle est régénérée à la fin.

L'enzyme se lie au substrat au niveau du site actif, formant un complexe enzyme-substrat.

Le substrat se modifie pour s'adapter au site actif de l'enzyme, créant un ajustement parfait.

L'enzyme catalyse la transformation du substrat en produit, sans être elle-même transformée.

L'activité spécifique mesure la quantité de substrat transformé par une unité de temps et par une quantité donnée d'enzyme.

La cinétique enzymatique étudie la vitesse de réaction des enzymes en fonction de la concentration du substrat et de l'enzyme.

Le nombre de molécules de substrat converties par unité de temps. Il mesure l'efficacité d'une enzyme dans une situation donnée.

La phase de la réaction où la vitesse de formation du produit est maximale.

La phase de la réaction où la vitesse de formation du produit diminue.

La concentration en substrat à laquelle la vitesse de la réaction est la moitié de la vitesse maximale.

La vitesse maximale de réaction atteinte lorsque toutes les molécules d'enzyme sont liées à un substrat.

Un graphique qui représente 1/v0 en fonction de 1/[S].

L'équation qui décrit la vitesse initiale d'une réaction enzymatique en fonction de la concentration en substrat.

La capacité d'une enzyme à se lier à son substrat.

Un inhibiteur compétitif se lie au site actif d'une enzyme, bloquant la liaison du substrat. Il peut être déplacé par un excès de substrat.

Les inhibiteurs non compétitifs se lient à un site différent du site actif, modifiant la conformation de l'enzyme et réduisant son activité.

L'aspirine est un inhibiteur irréversible de la cyclooxygénase, une enzyme impliquée dans la production de molécules responsables de la douleur, de l'inflammation et de la fièvre.

Les ions métalliques peuvent activer les enzymes en favorisant leur conformation 3D correcte, la fixation du substrat et en participant à la catalyse.

La protéolyse limitée est un processus irréversible où une proenzyme est transformée en une enzyme active par la rupture de liaisons peptidiques.

La concentration de substrat lorsqu'une enzyme est à demi-saturée, c'est-à-dire lorsque la moitié des molécules d'enzyme sont liées au substrat. Réciproquement proportionnel à l'affinité de l'enzyme pour le substrat : un Km faible signifie une forte affinité.

Un indicateur de l'efficacité d'une réaction enzymatique. Une Kcat élevée signifie une réaction rapide.

Le ratio de la Kcat à la Km. Plus le ratio est élevé, plus la conversion du substrat est rapide.

Le point optimal pour l'activité d'une enzyme. La vitesse de réaction est maximale à ce pH. La plupart des enzymes ont un pH optimal proche de la neutralité.

La température idéale pour l'activité enzymatique. La vitesse de réaction est maximale à cette température.

Une molécule qui se lie à une enzyme et diminue son activité.

Un inhibiteur qui se lie au site actif d'une enzyme et empêche le substrat de s'y lier. Il faut augmenter la concentration du substrat pour déloger le compétiteur.

Un inhibiteur qui se lie à un site différent du site actif d'une enzyme, modifiant sa forme et empêchant le substrat de se lier correctement. Le substrat peut toujours se lier, mais la réaction est inhibée.

Les activateurs allostériques déplacent l'équilibre entre la conformation inactive (T) et la conformation active (R) vers la conformation R, favorisant ainsi l'activité enzymatique. Cela augmente l'affinité de l'enzyme pour son substrat.

Les inhibiteurs allostériques déplacent l'équilibre entre la conformation inactive (T) et la conformation active (R) vers la conformation T, ce qui inhibe l'activité enzymatique. Cela diminue l'affinité de l'enzyme pour son substrat.

L'allostérie est la capacité d'une enzyme à modifier sa conformation en réponse à la liaison d'une molécule régulatrice. Ceci lui permet de répondre aux changements de concentration en substrat et en effecteurs et ainsi d'être finement régulée.

La glycogène phosphorylase est une enzyme allostérique qui catalyse la dégradation du glycogène en glucose. Elle est régulée par l'insuline, qui active une enzyme (phosphorylase phosphatase) qui la transforme de sa forme active (A) à sa forme inactive (B), ce qui inhibe la glycogénolyse.

Les cofacteurs sont des petites molécules nécessaires à l'activité d'une enzyme. Ils se fixent dans le site actif et peuvent être liés de manière covalente (groupe prosthétique) ou libre (co-substrat), qui sert comme deuxième substrat de la réaction.