Enzimi e Trasporto del Glucosio
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Questions and Answers

Quale delle seguenti affermazioni riguardo all'affinità enzimatica è corretta?

  • Km rappresenta la velocità massima della reazione enzimatica.
  • Km rappresenta la concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la velocità massima della reazione.
  • Un enzima con un Km basso ha un'alta affinità per il suo substrato. (correct)
  • Un enzima con un Km alto ha un'alta affinità per il suo substrato.

Cosa succede alla velocità di una reazione enzimatica quando la concentrazione del substrato aumenta?

  • La velocità continua ad aumentare indefinitamente.
  • La velocità diminuisce gradualmente.
  • La velocità aumenta fino a raggiungere un plateau, poi rimane costante. (correct)
  • La velocità rimane costante, indipendentemente dalla concentrazione del substrato.

Quale dei seguenti fattori influenza la velocità di una reazione enzimatica?

  • Tutte le precedenti. (correct)
  • Temperatura
  • pH
  • Concentrazione dell'enzima

Cosa si intende per 'velocità iniziale' (V0) di una reazione enzimatica?

<p>La velocità della reazione all'inizio della reazione, quando la concentrazione del prodotto è ancora bassa. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo dell'enzima nella reazione enzimatica?

<p>L'enzima abbassa l'energia di attivazione della reazione, rendendola più veloce. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale trasportatore del glucosio è presente nel fegato?

<p>GLUT2 (C)</p> Signup and view all the answers

Quale trasportatore del glucosio è presente nei muscoli e nel tessuto adiposo?

<p>GLUT4 (D)</p> Signup and view all the answers

Quale ruolo ha l'insulina nel trasporto del glucosio nei muscoli e nel tessuto adiposo?

<p>L'insulina aumenta il numero di trasportatori GLUT4 sulla superficie cellulare (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale del trasportatore GLUT4?

<p>Trasportare il glucosio dal sangue alle cellule (C)</p> Signup and view all the answers

Perché il fegato ha un trasportatore del glucosio bidirezionale?

<p>Per consentire al fegato di rilasciare glucosio nel sangue quando la glicemia è bassa (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale del trasportatore GLUT2 nel pancreas?

<p>Rilevare i livelli di glucosio nel sangue e rilasciare insulina (C)</p> Signup and view all the answers

Quale meccanismo è coinvolto nel rilascio di insulina dal pancreas quando i livelli di glucosio sono elevati?

<p>Il glucosio si lega al trasportatore GLUT2, innescando la depolarizzazione della membrana e il rilascio di insulina (C)</p> Signup and view all the answers

Perché la trasformazione del glucosio in glucosio-6-fosfato all'interno della cellula è importante?

<p>Per impedire al glucosio di uscire dalla cellula (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa accade quando l'emoglobina arriva a livello tissutale e incontra ioni H+?

<p>L'emoglobina lega gli ioni H+ e rilascia ossigeno. (D)</p> Signup and view all the answers

Come si chiama il processo in cui l'emoglobina rilascia ossigeno e lega ioni H+ nei tessuti?

<p>Effetto Bohr (D)</p> Signup and view all the answers

Che cosa determina la formazione di ioni H+ nel sangue?

<p>La reazione tra CO2 e H2O catalizzata dall'anidrasi carbonica (C)</p> Signup and view all the answers

Dove si legano i protoni nell'emoglobina?

<p>Alle catene laterali di diversi residui amminoacidici (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni è VERA riguardo al trasporto di CO2 dall'emoglobina?

<p>La CO2 si lega al gruppo amminoterminale delle catene polipeptidiche. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale dell'anidrasi carbonica nel trasporto di CO2?

<p>Catalizza la reazione tra CO2 e H2O, formando acido carbonico (D)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti fattori influenza l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno?

<p>Tutte le opzioni precedenti (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la differenza principale tra il legame di CO2 e ioni H+ all'emoglobina?

<p>La CO2 e gli ioni H+ non si legano mai contemporaneamente all'emoglobina. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale molecola si trasforma in gliceraldeide-3-fosfato nella glicolisi?

<p>Diidrossiacetone fosfato (D)</p> Signup and view all the answers

Quale processo subiscono le due molecole di gliceraldeide-3-fosfato nella reazione successiva alla loro formazione?

<p>Deidrogenazione e fosforilazione (D)</p> Signup and view all the answers

Da dove proviene il gruppo fosfato che si lega alla gliceraldeide-3-fosfato?

<p>Fosfato inorganico (D)</p> Signup and view all the answers

Quale enzima catalizza la reazione di deidrogenazione e fosforilazione della gliceraldeide-3-fosfato?

<p>Deidrogenasi (D)</p> Signup and view all the answers

Quale molecola viene prodotta quando la gliceraldeide-3-fosfato perde due atomi di idrogeno e si lega a un gruppo fosfato?

<p>1,3-bisfosfoglicerato (A)</p> Signup and view all the answers

Quale coenzima si carica di idrogeno durante la deidrogenazione della gliceraldeide-3-fosfato?

<p>NAD (A)</p> Signup and view all the answers

Quale molecola viene prodotta quando il 1,3-bisfosfoglicerato perde un gruppo fosfato?

<p>3-fosfoglicerato (D)</p> Signup and view all the answers

Quale tipo di fosforilazione è coinvolta nella formazione dell'ATP da ADP in questa reazione?

<p>Fosforilazione a livello del substrato (C)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti prodotti non è rilasciato durante il ciclo di Krebs?

<p>1 molecola di NADPH (B)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti enzimi NON è coinvolto nella regolazione del ciclo di Krebs?

<p>Succinato deidrogenasi (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è il prodotto finale del ciclo di Krebs?

<p>Ossalacetato (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti molecole viene utilizzata per sintetizzare il GTP nel ciclo di Krebs?

<p>Succinil-CoA (B)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti processi utilizza i coenzimi ridotti prodotti dal ciclo di Krebs?

<p>Catena di trasporto degli elettroni (D)</p> Signup and view all the answers

Quale degli enzimi del ciclo di Krebs è inibito dall'accumulo di NADH?

<p>Tutti i precedenti (A)</p> Signup and view all the answers

Quale molecola viene prodotta dall'ossidazione del succinato nel ciclo di Krebs?

<p>Fumarato (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni sulla regolazione del ciclo di Krebs è FALSA?

<p>Il ciclo di Krebs è un processo completamente anaerobico (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa succede ai radicali liberi dell'ossigeno quando la catena di trasporto degli elettroni non procede correttamente?

<p>Si accumulano nei mitocondri, contribuendo all'invecchiamento cellulare e allo sviluppo di malattie. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale del coenzima Q nella catena di trasporto degli elettroni?

<p>Trasportare elettroni e protoni dal primo al terzo complesso e dal secondo al terzo complesso. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale molecola è responsabile del trasporto di elettroni dal terzo al quarto complesso della catena di trasporto degli elettroni?

<p>Citocromo C (D)</p> Signup and view all the answers

Dove viene rilasciato l'ossigeno ridotto (O 2- -) nella catena di trasporto degli elettroni?

<p>Nella matrice mitocondriale (C)</p> Signup and view all the answers

Quale ruolo svolge l'enzima F1 FO ATPasi nella fosforilazione ossidativa?

<p>Sintetizzare ATP utilizzando l'energia del gradiente di protoni. (A)</p> Signup and view all the answers

Cosa succede alla porzione FO dell'enzima F1 FO ATPasi quando i protoni la attraversano?

<p>Ruoto, rilasciando ATP nella matrice mitocondriale. (A)</p> Signup and view all the answers

Come è possibile che i protoni attraversino la membrana mitocondriale interna?

<p>Attraverso canali proteici nella membrana. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale ruolo svolge l'oligomicina nella catena di trasporto degli elettroni?

<p>Inibisce la sintesi di ATP. (B)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Enzimi

Molecole che catalizzano le reazioni abbassando l'energia di attivazione.

Concentrazione di substrato

Quantità di molecole di substrato in una reazione chimica.

Velocità di reazione

La misura di quanto rapidamente si forma il prodotto nella reazione chimica.

Km (costante di Michaelis-Menten)

Concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la metà della velocità massima.

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Vmax

Velocità massima che può essere raggiunta a concentrazione infinita di substrato.

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Trasportatori di glucosio

Proteine che facilitano l'ingresso del glucosio nelle cellule.

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GLUT4

Trasportatore di glucosio attivato dall'insulina nei muscoli e nel tessuto adiposo.

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GLUT2

Trasportatore di glucosio del fegato a bassa affinità.

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Insulina

Ormone secreto dal pancreas che regola il livello di glucosio nel sangue.

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Sensore della glicemia

Funzione del trasportatore GLUT2 nel pancreas per monitorare il glucosio.

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ATP

Molecola energetica prodotta dalla trasformazione del glucosio.

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Glucosio-6-fosfato

Prodotto della trasformazione del glucosio che ne impedisce l'uscita dalla cellula.

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Glicolisi

Via metabolica che converte il glucosio in ATP.

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Decarbossilazione ossidativa

Reazione in cui l'isocitrato perde CO2 e atomi di idrogeno formando alfa-chetoglutarato.

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Alfa-chetoglutarato

Prodotto della decarbossilazione dell'isocitrato, precursor di succinil-CoA.

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Succinil-CoA

Molecola energetica formata a partire dall'alfa-chetoglutarato, liberando energia per GTP.

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Succinato

Forma ridotta del succinil-CoA, che subisce ossidazione per generare FADH2.

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FADH2

Molecola di trasporto elettronico generata dall'ossidazione del succinato.

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Intermedi del ciclo di Krebs

Molecole formate durante il ciclo che possono generare amminoacidi o acidi grassi.

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Regolazione ciclo di Krebs

Controllo delle reazioni del ciclo mediante enzimi chiave, influenzato da NADH e prodotti.

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Rilascio di O2 mediante ioni H+

L'emoglobina rilascia O2 quando incontra ioni H+ presenti nei tessuti.

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Effetto Bohr

Processo in cui l'emoglobina rilascia O2 in presenza di ioni H+.

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Trasporto di CO2 dall'emoglobina

L'emoglobina trasporta anche CO2, legandosi a specifici residui amminoacidici.

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Formazione di ioni H+

L'acido carbonico H2CO3 si dissocia in H+ e HCO3- nel sangue.

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Reazione inversa nei polmoni

Nei polmoni, H+ si rilasciano per legare ossigeno O2.

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Legame degli ioni H+ nella Hb

I protoni si legano alle catene laterali degli amminoacidi e non al ferro.

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Residui amminoacidi

Le catene polipeptidiche nell'emoglobina includono residui amminoterminali e carbossiterminali.

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Reazione catalizzata dall'anidrasi carbonica

Enzima che catalizza la reazione tra H2O e CO2 per formare H2CO3.

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Radicali liberi

Atomi o molecole altamente reattive che possono causare danni cellulari.

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Coenzima Q

Molecola mobile nella membrana mitocondriale che trasferisce elettroni e protoni.

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Citocromo C

Proteina mobile che trasporta elettroni dal terzo al quarto complesso.

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Quarto complesso

Struttura che ospita l'ossigeno e riceve elettroni per la riduzione.

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F1 FO ATPasi

Enzima che sintetizza ATP attraverso un flusso di protoni.

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Subunità FO

Parte della ATPasi sensibile all'oligomicina e con canale di protoni.

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Syntesi di ATP

Reazione che converte ADP e fosfato in ATP.

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Flusso di protoni

Movimento di protoni attraverso il canale FO che genera ATP.

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Interconversione di carbonio

Due atomi di carbonio possono trasformarsi l'uno nell'altro tramite reazioni.

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Gliceraldeide-3-fosfato

Molecola che continua la glicolisi, derivante da diidrossiacetone fosfato.

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Deidrogenazione e fosforilazione

Processo in cui la gliceraldeide fosfato perde H e acquista un fosfato.

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1,3-bisfosfoglicerato

Molecola altamente energetica formata da deidrogenazione della gliceraldeide-3-fosfato.

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Deidrogenasi

Enzima che catalizza la rimozione di atomi di idrogeno.

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Coenzimi NAD e FAD

Molecole che si caricano di idrogeno durante le reazioni di ossidazione.

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3-fosfoglicerato

Molecola che si forma dopo la perdita di fosfato dal 1,3-bisfosfoglicerato.

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Fosforilazione a livello del substrato

Reazione che genera ATP direttamente da una molecola a livello subcellulare.

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Study Notes

Biochimica delle Proteine

  • Le proteine svolgono molteplici funzioni nell'organismo, tra cui nutrizionali (es. lipoproteine che trasportano acidi grassi, albumina), regolazione del pH del sangue (mantenuto a 7.4), ripartizione dell'acqua nei tessuti, trasporto (emoglobina che trasporta ossigeno e anidride carbonica, lipoproteine che trasportano ferro), coagulazione (fibrinogeno), funzioni immunitarie (immunoglobuline) e attività enzimatiche (gli enzimi).
  • Le proteine sono formate da amminoacidi, 20 in totale, di cui 8 essenziali.
  • Gli amminoacidi sono uniti da legami peptidici formando catene polipeptidiche, il cui ripiegamento determina la funzione della proteina.
  • Le catene laterali degli amminoacidi (R) determinano se essi saranno idrofilici o idrofobici, influenzando il ripiegamento e la struttura tridimensionale della proteina.

Costituzione delle Proteine

  • Le proteine sono costituite da amminoacidi, unità fondamentali.
  • Ci sono 20 amminoacidi, di cui 8 essenziali (non sintetizzabili dall'organismo e devono essere introdotti con la dieta).
  • Gli amminoacidi sono legati da legami peptidici formando catene polipeptidiche.
  • La sequenza degli amminoacidi, detta struttura primaria, determina la struttura tridimensionale della proteina e la sua funzione.
  • Le catene laterali R degli amminoacidi influenzano le interazioni tra le diverse parti della catena polipeptidica, determinando la struttura secondaria, terziaria e quaternaria.

Proteine nel sangue

  • L'albumina è una proteina plasmatica presente in elevate quantità (5g ogni 100mL) con struttura secondaria a α-elica.
  • Ha diversi siti di legame, legati a sostanze come acidi grassi e bilirubina.
  • Svolge un ruolo importante nel mantenimento dell'equilibrio idrico e del pH.

Fibrinogeno

  • Una proteina coinvolta nel processo di coagulazione.
  • Un complesso formato da 3 catene polipeptidiche che si interconnettono tramite legami.

Proteine che trasportano il ferro

  • Il ferro svolge un ruolo essenziale nel trasporto di ossigeno (emoglobina) e nel metabolismo cellulare.
  • Il ferro è legato a proteine come la transferrina, che lo trasporta nel sangue e poi lo cede ai tessuti.
  • La ferritina è un altro tipo di proteine che lo conservano in cellule specifiche (fegato, midollo osseo).

Emoglobina

  • L'emoglobina è una proteina con struttura quaternaria composta da 4 subunità (2 catene alfa e 2 catene beta)
  • Ogni subunità contiene un gruppo eme, che lega l'ossigeno.
  • L'emoglobina ha una maggiore affinità per l'ossigeno nei polmoni e minore nei tessuti, permettendo il trasporto dell'ossigeno ai tessuti ed il rilascio di CO2.

Mioglobina

  • La mioglobina è un'altra proteina che lega l'ossigeno, con un'alta affinità, presente nei muscoli.
  • Ha un ruolo critico nell'accumulo e nel rilascio di ossigeno nei muscoli per attività anaerobiche.

Coagulazione

  • Quando c'è una ferita, l'enzima trombina inizia il processo.
  • La trombina va a tagliare i residui amminoacidici del fibrinogeno (presente nel sangue), creando dei punti di aggancio.
  • Questo crea un reticolo di fibrinogeno che si accumula formando una fibrina, creando il coagulo.
  • Le piastrine entrano a far parte del coagulo.
  • La plasmina poi svolge il ruolo di sciogliere il coagulo una volta riparata la ferita.

Coenzima

  • Sono molecole organiche non proteiche, che aiutano gli enzimi nelle reazioni.
  • Il coenzima NAD è formato da nicotinammide adenina dinucleotide, può accettare elettroni da altre molecole (riduzione = staccato protoni).
  • NAD+, si trasforma in NADH.
  • Il coenzima FAD (flavin adenina dinucleotide) può accettare 2 elettroni

Ciclo di Krebs

  • Il ciclo di Krebs è una via metabolica aerobica che avviene nei mitocondri.
  • Parte dall'Acetil-CoA (prodotto dall'ossidazione degli acidi grassi o dal piruvato).
  • È un ciclo di reazioni in cui il gruppo acetile viene ossidato completamente a anidride carbonica.
  • Questo ciclo produce ATP e coenzimi ridotti (NADH e FADH2) necessari per la catena di trasporto degli elettroni.

Catena di trasporto degli elettroni

  • La catena di trasporto degli elettroni è una serie di proteine integrali di membrana nei mitocondri.
  • Gli elettroni, trasportati dalle molecole ridotte (NADH e FADH2), liberano energia per la sintesi di ATP.
  • L'ossigeno è l'accettore finale degli elettroni nella catena di trasporto.

Metabolismo del glicogeno

  • Il glicogeno è una forma di immagazzinamento del glucosio (zucchero) nei muscoli e nel fegato.
  • La sintesi di glicogeno avviene quando c'è un'abbondanza di glucosio nel sangue.
  • La glicogenolisi avviene quando è richiesto glucosio per soddisfare i bisogni energetici dei tessuti.
  • Gli ormoni (insulina e glucagone) regolano la sintesi e la demolizione del glicogeno.

Gluconeogenesi

  • Via metabolica che permette al fegato di sintetizzare glucosio da precursori non glucidici, come l'acido lattico e gli amminoacidi.
  • Importante per mantenere i livelli di glicemia stabili durante un digiuno prolungato.

Metabolismo lipidico

  • Gli acidi grassi sono catene lunghe di atomi di carbonio e idrogeno, con gruppi metilici alle estremità.
  • Gli acidi grassi possono essere saturi (solo legami singoli) o insaturi (legami doppi).
  • Catene lunghe di acidi grassi possono formare molecole esterificate con il glicerolo che formano i trigliceridi, il tipo più comune di grasso di riserva nell'organismo.
  • I trigliceridi vengono immagazzinati nei tessuti adiposi.
  • Vengono rilasciati tramite i chilomicroni e le VLDL.
  • I grassi vengono ossidati nel fegato a energia.
  • Gli acidi grassi vengono attivati a livello del citoplasma prima di essere ossidati nei mitocondri tramite la carnitina.

Emoglobina patologica

  • Anemia falciforme, difetto genetico che altera l'emoglobina, formando dimeri insolubili negli eritrociti umani.
  • Talassemia alfa e beta, sintesi ridotta di catene alfa o beta dell'emoglobina.
  • La conseguenza è l'anemia, perché le cellule non funzionano a pieno regime

Bilirubina

  • La bilirubina deriva dalla degradazione dell'eme (porzione della molecola dell'emoglobina legata al ferro).
  • La bilirubina non coniugata è insolubile in acqua ed è legata all'albumina, una proteina.
  • La bilirubina coniugata è solubile in acqua e viene secreta nella bile.
  • L'ittero è un indicatore di un'alterazione nel metabolismo della bilirubina.

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Scopri quanto sai sugli enzimi e il loro ruolo nel metabolismo del glucosio. Questo quiz esamina le affermazioni riguardanti l'affinità enzimatica, i trasportatori del glucosio e il ruolo dell'insulina. Metti alla prova le tue conoscenze sul metabolismo energetico e il funzionamento degli enzimi!

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