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Questions and Answers
¿Cuál es el efecto de un cambio en la temperatura en la actividad enzimática?
¿Cuál es el efecto de un cambio en la temperatura en la actividad enzimática?
- Aumenta la actividad enzimática
- Mantiene constante la actividad enzimática
- No hay efecto sobre la actividad enzimática
- Disminuye la actividad enzimática (correct)
¿Qué tipo de inhibidor se une al sitio activo de una enzima?
¿Qué tipo de inhibidor se une al sitio activo de una enzima?
- Inhibidor competitivo (correct)
- Inhibidor alostérico
- Inhibidor no competitivo
- Inhibidor regulatorio
¿Cuál es el resultado de la unión de un inhibidor competitivo con una enzima?
¿Cuál es el resultado de la unión de un inhibidor competitivo con una enzima?
- Disminuye la actividad enzimática (correct)
- Inactiva la enzima
- Aumenta la actividad enzimática
- No hay efecto en la actividad enzimática
¿Qué tipo de inhibidor se une a un sitio de unión distinto al sitio activo?
¿Qué tipo de inhibidor se une a un sitio de unión distinto al sitio activo?
¿Cuál es el nombre del sitio de unión de los inhibidores no competitivos?
¿Cuál es el nombre del sitio de unión de los inhibidores no competitivos?
¿Qué tipo de unión es la unión de un inhibidor competitivo con una enzima?
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¿Cuál es el factor que modifica la actividad enzimática cuando cambia la temperatura?
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¿Qué ocurre cuando un inhibidor competitivo se une a una enzima?
¿Qué ocurre cuando un inhibidor competitivo se une a una enzima?
¿Qué es el complejo ES en una reacción catalizada por enzimas?
¿Qué es el complejo ES en una reacción catalizada por enzimas?
¿Cuál es el efecto de la formación del complejo ES en la energía de activación?
¿Cuál es el efecto de la formación del complejo ES en la energía de activación?
¿Cuál es la función de la enzima en una reacción química?
¿Cuál es la función de la enzima en una reacción química?
¿Cuál es el resultado final de una reacción catalizada por enzimas?
¿Cuál es el resultado final de una reacción catalizada por enzimas?
¿Cuál es el papel de la enzima al final de la reacción?
¿Cuál es el papel de la enzima al final de la reacción?
¿Qué representa la gráfica en la figura?
¿Qué representa la gráfica en la figura?
¿Qué es el sitio activo en la enzima?
¿Qué es el sitio activo en la enzima?
¿Cuál es el estado final de la enzima en la reacción?
¿Cuál es el estado final de la enzima en la reacción?
¿Qué modelo establece que el sitio activo y el sustrato tienen estructuras complementarias?
¿Qué modelo establece que el sitio activo y el sustrato tienen estructuras complementarias?
¿Cuál es el nombre del modelo que se amplió en 1958?
¿Cuál es el nombre del modelo que se amplió en 1958?
¿Qué sucede cuando un sustrato se une a un sitio activo de una enzima?
¿Qué sucede cuando un sustrato se une a un sitio activo de una enzima?
¿Qué característica debe tener el sustrato para unirse a la enzima?
¿Qué característica debe tener el sustrato para unirse a la enzima?
¿Qué es el sitio activo de una enzima?
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¿Qué sucede cuando una llave entra en una cerradura?
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¿Quién propuso el Modelo de Llave-Cerradura?
¿Quién propuso el Modelo de Llave-Cerradura?
¿Cuál es el nombre del complejo que se forma cuando una enzima se une a un sustrato?
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¿Qué es el metabolismo?
¿Qué es el metabolismo?
¿Qué es el sitio activo de una enzima?
¿Qué es el sitio activo de una enzima?
¿Qué tipo de inhibición es la que no es dependiente de la concentración?
¿Qué tipo de inhibición es la que no es dependiente de la concentración?
¿Qué es el sitio alostérico de una enzima?
¿Qué es el sitio alostérico de una enzima?
¿Qué son las enzimas en el metabolismo?
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¿Qué es el resultado de la unión de un inhibidor no competitivo con una enzima?
¿Qué es el resultado de la unión de un inhibidor no competitivo con una enzima?
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Study Notes
Catalizadores Biológicos
- Las enzimas catalizan reacciones químicas, implicando un estado intermedio llamado complejo enzima-sustrato (ES).
- La formación del complejo ES reduce la energía de activación necesaria durante el estado de transición.
- El sitio activo de la enzima y el sustrato tienen estructuras complementarias que se unen perfectamente, como una llave en su cerradura.
Modelo de Llave-Cerradura
- El modelo de llave-cerradura fue propuesto por Emil Fischer en 1890.
- La enzima y el sustrato tienen estructuras complementarias que se unen perfectamente.
Modelo de Ajuste Inducido
- El modelo de ajuste inducido fue propuesto por Daniel Koshland en 1958.
- Es un modelo ampliamente aceptado.
Factores que Modifican la Actividad Enzimática
- La temperatura puede producir desnaturalización de la enzima, lo que disminuye su actividad.
- Otros factores que producen desnaturalización son: cambios en pH, salinidad y acción de disolventes orgánicos.
Inhibidores Enzimáticos
- La inhibición competitiva: el inhibidor se une al sitio activo de la enzima, compitiendo con el sustrato.
- La inhibición no competitiva: el inhibidor se une a un sitio alostérico de la enzima, induciendo un cambio conformacional del sitio activo.
Metabolismo
- El metabolismo es la suma de las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos.
- Las células son el "recipiente" donde se llevan a cabo estas reacciones y las enzimas son sus piezas más importantes.
- La ciencia concibe el metabolismo como una red de redes, con enzimas y proteínas relacionadas en los nodos y metabolitos o productos intermediarios en las conexiones.
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