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Questions and Answers
¿Cuál es el efecto de un cambio en la temperatura en la actividad enzimática?
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¿Qué tipo de inhibidor se une al sitio activo de una enzima?
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¿Cuál es el resultado de la unión de un inhibidor competitivo con una enzima?
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¿Qué tipo de inhibidor se une a un sitio de unión distinto al sitio activo?
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¿Cuál es el nombre del sitio de unión de los inhibidores no competitivos?
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¿Qué tipo de unión es la unión de un inhibidor competitivo con una enzima?
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¿Cuál es el factor que modifica la actividad enzimática cuando cambia la temperatura?
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¿Qué ocurre cuando un inhibidor competitivo se une a una enzima?
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¿Qué es el complejo ES en una reacción catalizada por enzimas?
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¿Cuál es el efecto de la formación del complejo ES en la energía de activación?
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¿Cuál es la función de la enzima en una reacción química?
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¿Cuál es el resultado final de una reacción catalizada por enzimas?
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¿Cuál es el papel de la enzima al final de la reacción?
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¿Qué representa la gráfica en la figura?
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¿Qué es el sitio activo en la enzima?
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¿Cuál es el estado final de la enzima en la reacción?
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¿Qué modelo establece que el sitio activo y el sustrato tienen estructuras complementarias?
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¿Cuál es el nombre del modelo que se amplió en 1958?
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¿Qué sucede cuando un sustrato se une a un sitio activo de una enzima?
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¿Qué característica debe tener el sustrato para unirse a la enzima?
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¿Qué es el sitio activo de una enzima?
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¿Qué sucede cuando una llave entra en una cerradura?
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¿Quién propuso el Modelo de Llave-Cerradura?
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¿Cuál es el nombre del complejo que se forma cuando una enzima se une a un sustrato?
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¿Qué es el metabolismo?
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¿Qué es el sitio activo de una enzima?
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¿Qué tipo de inhibición es la que no es dependiente de la concentración?
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¿Qué es el sitio alostérico de una enzima?
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¿Qué son las enzimas en el metabolismo?
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¿Qué es el resultado de la unión de un inhibidor no competitivo con una enzima?
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Study Notes
Catalizadores Biológicos
- Las enzimas catalizan reacciones químicas, implicando un estado intermedio llamado complejo enzima-sustrato (ES).
- La formación del complejo ES reduce la energía de activación necesaria durante el estado de transición.
- El sitio activo de la enzima y el sustrato tienen estructuras complementarias que se unen perfectamente, como una llave en su cerradura.
Modelo de Llave-Cerradura
- El modelo de llave-cerradura fue propuesto por Emil Fischer en 1890.
- La enzima y el sustrato tienen estructuras complementarias que se unen perfectamente.
Modelo de Ajuste Inducido
- El modelo de ajuste inducido fue propuesto por Daniel Koshland en 1958.
- Es un modelo ampliamente aceptado.
Factores que Modifican la Actividad Enzimática
- La temperatura puede producir desnaturalización de la enzima, lo que disminuye su actividad.
- Otros factores que producen desnaturalización son: cambios en pH, salinidad y acción de disolventes orgánicos.
Inhibidores Enzimáticos
- La inhibición competitiva: el inhibidor se une al sitio activo de la enzima, compitiendo con el sustrato.
- La inhibición no competitiva: el inhibidor se une a un sitio alostérico de la enzima, induciendo un cambio conformacional del sitio activo.
Metabolismo
- El metabolismo es la suma de las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos.
- Las células son el "recipiente" donde se llevan a cabo estas reacciones y las enzimas son sus piezas más importantes.
- La ciencia concibe el metabolismo como una red de redes, con enzimas y proteínas relacionadas en los nodos y metabolitos o productos intermediarios en las conexiones.
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Description
Aprende sobre el funcionamiento de las enzimas y catalizadores biológicos en este archivo de PowerPoint de aula virtual. Descubre el sitio activo y cómo funcionan estas moléculas importantes.
