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Questions and Answers
Qual è la caratteristica degli enzimi che consente loro di riconoscere il substrato corretto?
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Che cosa si verifica quando una reazione chimica procede preferenzialmente con la rottura o la formazione di specifici legami chimici?
Che cosa si verifica quando una reazione chimica procede preferenzialmente con la rottura o la formazione di specifici legami chimici?
Qual è la proprietà degli enzimi che consente loro di guidare le reazioni verso la rottura e la formazione di determinati legami?
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Che cosa si ottiene grazie alla stereospecificità degli enzimi?
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Che cosa si verifica quando una reazione chimica procede preferenzialmente con la produzione di un certo prodotto?
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Qual è la proprietà di un composto chimico di reagire preferenzialmente con alcuni gruppi funzionali?
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Che cosa consente agli enzimi di guidare le reazioni verso la produzione di prodotti desiderati?
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Qual è la caratteristica degli enzimi che consente loro di riconoscere e interactare con il substrato corretto?
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Qual è la principale differenza tra l'inibitore e il substrato?
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Come si può dividere l'inibizione reversibile?
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Cosa succede quando l'inibitore entra nel sito attivo?
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Quale è la caratteristica principale dell'inibitore reversibile?
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Quale tipo di inibizione è caratterizzata da un mix di effetti diversi?
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Perché l'inibitore può entrare nel sito attivo?
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Cosa succede alla velocità di reazione quando si verifica un'inibizione reversibile?
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Quale tipo di inibizione implica l'interazione tra l'inibitore e l'enzima?
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Quale è la categoria di enzima a cui appartiene la ossidoreduttasi?
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Quale è il ruolo biologico della molecola NAD?
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Che tipo di molecole sono gli enzimi?
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Quale è il ruolo metabolico dell'enzima nella catabolizzazione degli alcoli?
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Che tipo di trasferimento avviene nella reazione catalizzata dalla nucleoside monofosfato chinasi?
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Quale è il numero che identifica la natura del gruppo su cui viene fatta l'azione nella ossidoreduttasi?
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Quale è la funzione degli enzimi nei pathway metabolici?
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Quale è il numero seriale dell'enzima nucleoside monofosfato chinasi?
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Quale è la ragione per cui la velocità massima resta uguale in presenza di inibitore competitivo?
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Cosa si può osservare quando si parla di enzima libero?
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Cosa si ottiene sostituendo la definizione di [E] nella definizione di Km?
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Quale è la condizione necessaria per ottenere la formula della velocità enzimatica?
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Cosa rappresenta la quantità K2∙[E]T?
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Cosa si può dire della relazione tra i parametri del sistema non inibito e quelli del sistema inibito?
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Cosa cambia in presenza di inibitore competitivo?
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Quale è la conseguenza dell'inibitore sulla velocità massima?
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Perché è importante studiare la cinetica enzimatica?
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Che cosa rappresenta l'asse delle ordinate in un grafico di cinetica enzimatica?
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Come influisce un enzima sulla reazione che catalizza?
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Quale delle seguenti affermazioni è vera sulla cinetica enzimatica?
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Come si ottengono i punti per la cinetica enzimatica?
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Quale delle seguenti applicazioni è possibile grazie alla conoscenza della cinetica enzimatica?
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Che cosa rappresenta l'asse delle ascisse in un grafico di cinetica enzimatica?
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Perché è importante studiare la cinetica enzimatica in vivo?
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Study Notes
Enzimi
- Gli enzimi sono proteine che catalizzano reazioni chimiche e appartengono alla categoria delle ossidoreduttasi.
- La nomenclatura degli enzimi è identificata da un sistema di numerazione composto da quattro cifre: EC (Enzyme Commission).
- Il primo numero identifica la categoria dell'enzima (ad esempio, 1 per le ossidoreduttasi).
- Il secondo numero identifica la natura del gruppo su cui viene fatta l'azione (ad esempio, 1 per i gruppi CH-OH).
- Il terzo numero identifica il co-substrato (ad esempio, 1 per la molecola NAD).
- Il quarto numero è un numero seriale arbitrario che identifica l'enzima.
Funzioni degli enzimi
- Gli enzimi hanno la capacità di lavorare in successione e di essere elementi importanti nei pathway metabolici.
- Gli enzimi svolgono un ruolo importante nella digestione degli animali.
- Gli enzimi catalizzano reazioni specifiche, evitando reazioni secondarie che porterebbero ad ottenere prodotti non funzionali o non necessari.
Stereospecificità, regioselettività e chemoselettività
- Stereospecificità: proprietà delle reazioni chimiche di prediligere come reagente un certo stereoisomero.
- Regioselettività: caratteristica di una reazione chimica di procedere preferenzialmente con la rottura o la formazione di specifici legami chimici.
- Chemoselettività: proprietà di un composto chimico di reagire preferenzialmente con alcuni gruppi funzionali.
Cinetica enzimatica
- La cinetica enzimatica studia la velocità di catalisi e come essa cambia al variare della concentrazione di substrato.
- La cinetica enzimatica è importante per comprendere il meccanismo delle reazioni catalizzate e per intervenire sui meccanismi di regolazione dell'attività catalitica degli enzimi.
- La cinetica enzimatica può essere utilizzata per progettare nuovi farmaci e sviluppare nuovi approcci terapeutici.
Inibizione reversibile
- L'inibizione reversibile implica delle interazioni reversibili tra l'inibitore e l'enzima.
- L'inibitore reversibile può essere una molecola strutturalmente simile al substrato, che può entrare nel sito attivo al suo posto e ridurre la velocità di catalisi.
- L'inibizione reversibile può essere competitiva, non competitiva, incompetitiva o mista.
Tipi di inibizione
- Inibizione competitiva: quando l'inibitore compete con il substrato per il sito attivo dell'enzima.
- Inibizione non competitiva: quando l'inibitore si lega a un sito diverso dal sito attivo dell'enzima.
- Inibizione incompetitiva: quando l'inibitore si lega al substrato-inibitore complesso.
- Inibizione mista: quando l'inibizione reversibile non si può catalogare in nessuno dei tre casi precedenti.
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Description
Scopri le caratteristiche e il funzionamento dell'enzima ossidoreduttasi, una importante categoria di enzimi che catalizzano reazioni chimiche. Impara a identificare i gruppi CH-OH e il co-substrato NAD.
