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Questions and Answers
Qual è la caratteristica degli enzimi che consente loro di riconoscere il substrato corretto?
Qual è la caratteristica degli enzimi che consente loro di riconoscere il substrato corretto?
- ChemoselettivitÃ
- RegioselettivitÃ
- Stereospecificità (correct)
- Catalisi
Che cosa si verifica quando una reazione chimica procede preferenzialmente con la rottura o la formazione di specifici legami chimici?
Che cosa si verifica quando una reazione chimica procede preferenzialmente con la rottura o la formazione di specifici legami chimici?
- Catalisi
- StereospecificitÃ
- Regioselettività (correct)
- ChemoselettivitÃ
Qual è la proprietà degli enzimi che consente loro di guidare le reazioni verso la rottura e la formazione di determinati legami?
Qual è la proprietà degli enzimi che consente loro di guidare le reazioni verso la rottura e la formazione di determinati legami?
- Catalisi
- ChemoselettivitÃ
- StereospecificitÃ
- Regioselettività (correct)
Che cosa si ottiene grazie alla stereospecificità degli enzimi?
Che cosa si ottiene grazie alla stereospecificità degli enzimi?
Che cosa si verifica quando una reazione chimica procede preferenzialmente con la produzione di un certo prodotto?
Che cosa si verifica quando una reazione chimica procede preferenzialmente con la produzione di un certo prodotto?
Qual è la proprietà di un composto chimico di reagire preferenzialmente con alcuni gruppi funzionali?
Qual è la proprietà di un composto chimico di reagire preferenzialmente con alcuni gruppi funzionali?
Che cosa consente agli enzimi di guidare le reazioni verso la produzione di prodotti desiderati?
Che cosa consente agli enzimi di guidare le reazioni verso la produzione di prodotti desiderati?
Qual è la caratteristica degli enzimi che consente loro di riconoscere e interactare con il substrato corretto?
Qual è la caratteristica degli enzimi che consente loro di riconoscere e interactare con il substrato corretto?
Qual è la principale differenza tra l'inibitore e il substrato?
Qual è la principale differenza tra l'inibitore e il substrato?
Come si può dividere l'inibizione reversibile?
Come si può dividere l'inibizione reversibile?
Cosa succede quando l'inibitore entra nel sito attivo?
Cosa succede quando l'inibitore entra nel sito attivo?
Quale è la caratteristica principale dell'inibitore reversibile?
Quale è la caratteristica principale dell'inibitore reversibile?
Quale tipo di inibizione è caratterizzata da un mix di effetti diversi?
Quale tipo di inibizione è caratterizzata da un mix di effetti diversi?
Perché l'inibitore può entrare nel sito attivo?
Perché l'inibitore può entrare nel sito attivo?
Cosa succede alla velocità di reazione quando si verifica un'inibizione reversibile?
Cosa succede alla velocità di reazione quando si verifica un'inibizione reversibile?
Quale tipo di inibizione implica l'interazione tra l'inibitore e l'enzima?
Quale tipo di inibizione implica l'interazione tra l'inibitore e l'enzima?
Quale è la categoria di enzima a cui appartiene la ossidoreduttasi?
Quale è la categoria di enzima a cui appartiene la ossidoreduttasi?
Quale è il ruolo biologico della molecola NAD?
Quale è il ruolo biologico della molecola NAD?
Che tipo di molecole sono gli enzimi?
Che tipo di molecole sono gli enzimi?
Quale è il ruolo metabolico dell'enzima nella catabolizzazione degli alcoli?
Quale è il ruolo metabolico dell'enzima nella catabolizzazione degli alcoli?
Che tipo di trasferimento avviene nella reazione catalizzata dalla nucleoside monofosfato chinasi?
Che tipo di trasferimento avviene nella reazione catalizzata dalla nucleoside monofosfato chinasi?
Quale è il numero che identifica la natura del gruppo su cui viene fatta l'azione nella ossidoreduttasi?
Quale è il numero che identifica la natura del gruppo su cui viene fatta l'azione nella ossidoreduttasi?
Quale è la funzione degli enzimi nei pathway metabolici?
Quale è la funzione degli enzimi nei pathway metabolici?
Quale è il numero seriale dell'enzima nucleoside monofosfato chinasi?
Quale è il numero seriale dell'enzima nucleoside monofosfato chinasi?
Quale è la ragione per cui la velocità massima resta uguale in presenza di inibitore competitivo?
Quale è la ragione per cui la velocità massima resta uguale in presenza di inibitore competitivo?
Cosa si può osservare quando si parla di enzima libero?
Cosa si può osservare quando si parla di enzima libero?
Cosa si ottiene sostituendo la definizione di [E] nella definizione di Km?
Cosa si ottiene sostituendo la definizione di [E] nella definizione di Km?
Quale è la condizione necessaria per ottenere la formula della velocità enzimatica?
Quale è la condizione necessaria per ottenere la formula della velocità enzimatica?
Cosa rappresenta la quantità K2∙[E]T?
Cosa rappresenta la quantità K2∙[E]T?
Cosa si può dire della relazione tra i parametri del sistema non inibito e quelli del sistema inibito?
Cosa si può dire della relazione tra i parametri del sistema non inibito e quelli del sistema inibito?
Cosa cambia in presenza di inibitore competitivo?
Cosa cambia in presenza di inibitore competitivo?
Quale è la conseguenza dell'inibitore sulla velocità massima?
Quale è la conseguenza dell'inibitore sulla velocità massima?
Perché è importante studiare la cinetica enzimatica?
Perché è importante studiare la cinetica enzimatica?
Che cosa rappresenta l'asse delle ordinate in un grafico di cinetica enzimatica?
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Come influisce un enzima sulla reazione che catalizza?
Come influisce un enzima sulla reazione che catalizza?
Quale delle seguenti affermazioni è vera sulla cinetica enzimatica?
Quale delle seguenti affermazioni è vera sulla cinetica enzimatica?
Come si ottengono i punti per la cinetica enzimatica?
Come si ottengono i punti per la cinetica enzimatica?
Quale delle seguenti applicazioni è possibile grazie alla conoscenza della cinetica enzimatica?
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Che cosa rappresenta l'asse delle ascisse in un grafico di cinetica enzimatica?
Che cosa rappresenta l'asse delle ascisse in un grafico di cinetica enzimatica?
Perché è importante studiare la cinetica enzimatica in vivo?
Perché è importante studiare la cinetica enzimatica in vivo?
Study Notes
Enzimi
- Gli enzimi sono proteine che catalizzano reazioni chimiche e appartengono alla categoria delle ossidoreduttasi.
- La nomenclatura degli enzimi è identificata da un sistema di numerazione composto da quattro cifre: EC (Enzyme Commission).
- Il primo numero identifica la categoria dell'enzima (ad esempio, 1 per le ossidoreduttasi).
- Il secondo numero identifica la natura del gruppo su cui viene fatta l'azione (ad esempio, 1 per i gruppi CH-OH).
- Il terzo numero identifica il co-substrato (ad esempio, 1 per la molecola NAD).
- Il quarto numero è un numero seriale arbitrario che identifica l'enzima.
Funzioni degli enzimi
- Gli enzimi hanno la capacità di lavorare in successione e di essere elementi importanti nei pathway metabolici.
- Gli enzimi svolgono un ruolo importante nella digestione degli animali.
- Gli enzimi catalizzano reazioni specifiche, evitando reazioni secondarie che porterebbero ad ottenere prodotti non funzionali o non necessari.
Stereospecificità , regioselettività e chemoselettivitÃ
- Stereospecificità : proprietà delle reazioni chimiche di prediligere come reagente un certo stereoisomero.
- Regioselettività : caratteristica di una reazione chimica di procedere preferenzialmente con la rottura o la formazione di specifici legami chimici.
- Chemoselettività : proprietà di un composto chimico di reagire preferenzialmente con alcuni gruppi funzionali.
Cinetica enzimatica
- La cinetica enzimatica studia la velocità di catalisi e come essa cambia al variare della concentrazione di substrato.
- La cinetica enzimatica è importante per comprendere il meccanismo delle reazioni catalizzate e per intervenire sui meccanismi di regolazione dell'attività catalitica degli enzimi.
- La cinetica enzimatica può essere utilizzata per progettare nuovi farmaci e sviluppare nuovi approcci terapeutici.
Inibizione reversibile
- L'inibizione reversibile implica delle interazioni reversibili tra l'inibitore e l'enzima.
- L'inibitore reversibile può essere una molecola strutturalmente simile al substrato, che può entrare nel sito attivo al suo posto e ridurre la velocità di catalisi.
- L'inibizione reversibile può essere competitiva, non competitiva, incompetitiva o mista.
Tipi di inibizione
- Inibizione competitiva: quando l'inibitore compete con il substrato per il sito attivo dell'enzima.
- Inibizione non competitiva: quando l'inibitore si lega a un sito diverso dal sito attivo dell'enzima.
- Inibizione incompetitiva: quando l'inibitore si lega al substrato-inibitore complesso.
- Inibizione mista: quando l'inibizione reversibile non si può catalogare in nessuno dei tre casi precedenti.
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Description
Scopri le caratteristiche e il funzionamento dell'enzima ossidoreduttasi, una importante categoria di enzimi che catalizzano reazioni chimiche. Impara a identificare i gruppi CH-OH e il co-substrato NAD.
