Chimica Fisica: Reazioni e Trasporto di Ossigeno

Molecole inorganiche che fungono da accettori di elettroni nel metabolismo anaerobico.

Differenza di potenziale elettrico tra un riducente e un ossidante che determina la quantità di energia rilasciata in una reazione redox.

Process of carrying oxygen from the lungs to the rest of the body.

L'emoglobina aumenta significativamente la capacità di trasporto dell'ossigeno nel sangue, da 5 ml/L a 250 ml/L.

Proteina che funge da riserva di ossigeno nei muscoli.

Reazioni chimiche che non avvengono spontaneamente, senza apporto di energia.

Strategia per rendere una reazione non spontanea spontanea; rimuovendo i prodotti, si fa in modo che la reazione proceda verso destra.

Strategia per rendere una reazione non spontanea spontanea, aggiungendo reagenti.

Misura dell'energia libera disponibile per compiere un lavoro a temperatura e pressione costanti.

Composto ad alta energia utilizzato nelle cellule per fornire energia a processi non spontanei.

L'ossigeno, in eccesso, può danneggiare le molecole cellulari.

La mioglobina rilascia ossigeno quando la pressione parziale di ossigeno nei muscoli è bassa, permettendo al muscolo di continuare a lavorare sotto sforzo.

La mioglobina è composta da una catena polipeptidica di amminoacidi, organizzata in 8 segmenti ad alfa elica, che racchiudono un gruppo eme contenente ferro.

Durante attività fisica intensa, l'ossigeno nei muscoli può diventare scarso (ipossia), danneggiando il tessuto muscolare. La mioglobina protegge dal danno.

Il gruppo eme è un gruppo prostetico (parte non proteica) legato covalentemente alla proteina mioglobina.

I gruppi prostetici sono legati covalentemente, i cofattori no.

Il ferro dell'eme si lega all'ossigeno in modo reversibile, grazie al sesto legame disponibile.

Istidina (residuo F8) che si lega al ferro dell'eme, stabilizzando la struttura dell'eme.

Il monossido di carbonio (CO) ha un'affinità molto più elevata per l'eme rispetto all'ossigeno, fuori dalla proteina.

L'istidina distale crea un ingombro sterico impedendo al CO di formare un legame lineare, riducendo la sua affinità per l'eme.

Il legame del CO con l'eme all'interno della proteina diventa piramidale, meno stabile rispetto al legame lineare.

Struttura complessa contenente ferro, che lega l'ossigeno nelle proteine come emoglobina e mioglobina.

Molecola complessa che contiene il gruppo eme e permette il legame dell'ossigeno.

Tasca idrofobica all'interno di un enzima dove avviene una reazione chimica.

Stato di ossidazione del ferro necessario per il legame con l'ossigeno nell'eme.

Stato di ossidazione del ferro che impedisce il legame con l'ossigeno nell'eme.

Anello aromatico che costituisce la struttura base del gruppo eme.

Tipo di gruppo eme con specifici gruppi funzionali (4 metili, 2 etilene, 2 propionici).

Legami che tengono il ferro nel gruppo eme legato ai 4 atomi di azoto e all'ossigeno.