Chemische Bindungen und Proteinstruktur

Chemische Bindungen in der Biochemie

• Kovalente Bindungen sind stark und stabil, da sie Elektronenpaare teilen.
• Peptidbindungen zwischen Aminosäuren in Proteinen sind kovalent.
• Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten stabilisieren die Faltung von Proteinen.
• Elektrostatische Wechselwirkungen sind Anziehungen zwischen geladenen Gruppen, wie Salzbrücken in Proteinen.
• Wasserstoffbrücken bilden sich zwischen elektronegativen Atomen (O, N) und H, z.B. in DNA-Basenpaaren.
• Van-der-Waals-Kräfte sind schwache Anziehungen zwischen Atomen durch Dipol-Wechselwirkungen.
• Hydrophobe Wechselwirkungen führen dazu, dass sich unpolare Moleküle in wässriger Umgebung zusammenlagern, z.B. in Lipid-Doppelschichten von Membranen.

Struktur und Funktion der Proteine

• Es gibt 20 proteinogene Aminosäuren mit unterschiedlichen Seitenketten (polar, unpolar, sauer, basisch).
• Glutaminsäure ist eine saure, Lysin eine basische, Serin eine polare und Leucin eine unpolare Aminosäure als Beispiele.
• Die α-Helix ist eine Spiralstruktur, die durch Wasserstoffbrücken zwischen CO- und NH-Gruppen stabilisiert wird.
• β-Faltblätter bestehen aus parallelen oder antiparallelen Ketten, die durch Wasserstoffbrücken verbunden sind.
• Turns und Loops verbinden Strukturen oft an der Oberfläche von Proteinen.
• Die Tertiärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung eines Proteins, wie z.B. Myoglobin.
• Die Quartärstruktur entsteht, wenn mehrere Polypeptidketten ein funktionelles Protein bilden, wie z.B. Hämoglobin.

Proteinanalytik & Trennmethoden

• Beim Aussalzen werden Proteine durch hohe Salzkonzentrationen aus der Lösung gefällt.
• Bei der Dialyse werden kleine Moleküle durch eine Membran von Proteinen getrennt.
• Die Größenausschlusschromatographie trennt Proteine nach Molekülgröße.
• Die Ionenaustauschchromatographie trennt Proteine nach ihrer Ladung.
• Die Affinitätschromatographie nutzt spezifische Bindungen zur Trennung, z.B. mit Antikörpern.
• HPLC (Hochleistungsflüssigkeitschromatographie) ermöglicht hochauflösende Trennung unter hohem Druck.
• SDS-PAGE trennt Proteine nach Größe durch ein Gel, wobei die Proteine denaturiert werden.
• Die isoelektrische Fokussierung (IEF) trennt Proteine nach ihrem isoelektrischen Punkt (pH-Wert).
• Die 2D-Gelelektrophorese kombiniert IEF und SDS-PAGE für hochauflösende Trennung.
• MALDI-TOF wird zur Identifizierung und Sequenzierung von Proteinen mittels Massenspektrometrie eingesetzt.
• Der Edman-Abbau ist eine chemische Methode zur Sequenzierung von Peptiden.

Grundlagen der Enzymatik

• Enzyme sind Biokatalysatoren, die Reaktionen beschleunigen, indem sie die Aktivierungsenergie senken.
• Enzyme haben eine hohe Spezifität und erkennen bestimmte Substrate (Schlüssel-Schloss- oder Induced-Fit-Modell).
• Enzyme besitzen ein aktives Zentrum, in dem die eigentliche Reaktion abläuft.
• Die Michaelis-Menten-Kinetik (𝑣 = Vmax ⋅ [S] / KM + [S]) beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration.
• Das Lineweaver-Burk-Diagramm ist eine linearisierte Darstellung zur Bestimmung von KM und Vmax.
• Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert ein Inhibitor mit dem Substrat um das aktive Zentrum.
• Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor an eine andere Stelle des Enzyms.
• Irreversible Inhibitoren inaktivieren Enzyme dauerhaft, z.B. Schwermetalle.
• Die allosterische Regulation erfolgt durch Effektoren, die die Enzymaktivität verändern.
• Kovalente Modifikation, wie Phosphorylierung, Enzyme aktivieren oder hemmen.
• Proteolytische Aktivierung bedeutet, dass inaktive Vorstufen (Zymogene) durch Spaltung aktiviert werden, z.B. Pepsinogen zu Pepsin.

Kohlenhydrate

• Monosaccharide sind Einfachzucker wie Glucose und Fructose.
• Disaccharide bestehen aus zwei Monosacchariden, z.B. Lactose und Saccharose.
• Cellulose ist ein Polysaccharid, das als Strukturmaterial in Pflanzen dient und für Menschen unverdaulich ist.
• Stärke und Glykogen sind Speicherformen von Glucose in Pflanzen bzw. Tieren.
• Glykoproteine sind Proteine mit Zuckerresten und spielen eine wichtige Rolle bei der Zell-Zell-Erkennung.

Lipide & Zellmembranen

• Phospholipide sind Hauptbestandteil biologischer Membranen.
• Glykolipide sind Lipide mit Zuckermolekülen.
• Cholesterin reguliert die Membranfluidität.
• Die Lipid-Doppelschicht bildet die Grundlage biologischer Membranen mit einem hydrophoben Kern.
• Das Flüssigmosaikmodell besagt, dass Membranen dynamisch sind und Lipide und Proteine sich seitlich bewegen können.
• Membranproteine fungieren als Kanäle, Transporter und Rezeptoren.

Stoffwechsel & Energiegewinnung

• Die Glykolyse ist der Abbau von Glucose zu Pyruvat, wobei ATP und NADH entstehen.
• Schlüsselenzyme der Glykolyse sind Hexokinase, Phosphofruktokinase und Pyruvatkinase.
• Bei der Milchsäuregärung wird Pyruvat zu Laktat umgewandelt (bei Sauerstoffmangel, z.B. in Muskelzellen).
• Bei der alkoholischen Gärung wird Pyruvat zu Ethanol und CO₂ umgewandelt (z.B. in Hefen).
• Im Citratzyklus (TCA-Zyklus) wird Pyruvat zu Acetyl-CoA umgewandelt.
• Der Citratzyklus produziert NADH und FADH₂ für die Atmungskette.
• Die Elektronentransportkette erzeugt einen Protonengradienten.
• Die ATP-Synthase nutzt diesen Protonengradienten zur ATP-Produktion (chemiosmotische Hypothese).
• Entkoppler (z.B. DNP) verhindern die ATP-Produktion, indem sie den Protonengradienten aufheben.
• Der Pentosephosphatweg produziert NADPH für anabole Prozesse und Ribose für die Nukleotidsynthese.
• Bei der β-Oxidation werden Fettsäuren zu Acetyl-CoA abgebaut, das in den Citratzyklus eingespeist wird.