Chemie - Reactiemechanismen en Snelheid

De snelheidsconstante (k) van een tweede orde reactie is omgekeerd evenredig met de halfwaardetijd. Met andere woorden, hoe hoger de beginconcentratie, hoe sneller de reactie verloopt en hoe korter de halfwaardetijd.

De snelheidsconstante (k) van een nulde orde reactie is gelijk aan de snelheid van de reactie. De halfwaardetijd is rechtstreeks evenredig met de beginconcentratie. Dus, hoe hoger de beginconcentratie, hoe langer de tijd nodig is om de helft van de reactanten te verbruiken.

Een reactiemechanisme beschrijft de individuele stappen die nodig zijn om een reactie te laten verlopen, inclusief de tussenproducten die gevormd worden. In tegenstelling tot een reactievergelijking, die alleen de begin- en eindproducten weergeeft.

Een intermediair product is een tijdelijke stof die gevormd wordt tijdens een reactiemechanisme, maar niet in de reactievergelijking voorkomt. Het is een tussenstap die verdwijnt tijdens een reactie.

De botsingstheorie stelt dat moleculen alleen kunnen reageren als ze botsen. De snelheid van een reactie is rechtstreeks evenredig met het aantal effectieve botsingen per seconde. Niet elke botsing is effectief, omdat moleculen een bepaalde hoeveelheid energie nodig hebben om te reageren.

De botsing van moleculen kan gebeuren in een richting die niet geschikt is voor reactie. Dit betekent dat de moleculen elkaar raken, maar geen nieuwe bindingen vormen.

De snelheid van een chemische reactie is direct gerelateerd aan de kans dat de botsing van moleculen in een geschikte richting plaatsvindt.

De moleculen moeten voldoende energie hebben om de elektronenwolken van elkaar te overwinnen en nieuwe bindingen te vormen.

De kinetische energie van moleculen is niet altijd hetzelfde. De meeste moleculen hebben een gemiddelde energie, maar sommige hebben een hogere energie. De verdeling van deze energie wordt beschreven door de Boltzmann-verdeling.

Bij een elastische botsing komen de moleculen dichterbij elkaar tot op de Van der Waals afstand, maar ze reageren niet. De kinetische energie wordt niet omgezet in potentiële energie.

De orde van een reactie geeft aan hoe de snelheid van de reactie afhangt van de concentratie van de reactanten.

De orde van een reactie is de som van de exponenten in de snelheidsvergelijking, die de concentratie-afhankelijkheid van de reactanten beschrijft.

De reactiesnelheidsconstante (k) is een factor die de snelheid van een reactie beschrijft bij een bepaalde temperatuur.

De exponenten in de snelheidsvergelijking geven de orde van de reactie aan ten opzichte van de betreffende reactant.

De orde van een reactie kan niet worden afgeleid uit de reactievergelijking, maar moet experimenteel worden bepaald.

De snelheidsvergelijking is een wiskundige relatie die de snelheid van een chemische reactie relateert aan de concentraties van de reactanten.

Een reactie die eerste orde is, betekent dat de snelheid van de reactie recht evenredig is met de concentratie van één reactant.

De snelheid van een reactie van de tweede orde is evenredig met het kwadraat van de concentratie van één reactant, of met het product van de concentraties van twee reactanten.

Een reactie van de nulde orde is onafhankelijk van de concentratie van de reactanten.

De initiële reactiesnelheid is de reactiesnelheid gemeten aan het begin van de reactie, voordat er significante veranderingen in de concentraties van de reactanten hebben plaatsgevonden.

De minimale hoeveelheid energie die deeltjes nodig hebben om te reageren. Deze energie is nodig om de afstotingsenergie tussen reagerende deeltjes te overwinnen en een instabiele overgangstoestand te bereiken.

De fractie van de moleculen in een reactiemengsel die een kinetische energie hebben die groter of gelijk is aan de activeringsenergie (Ea). Deze moleculen hebben voldoende energie om de activeringsbarrière te overwinnen en te reageren.

Een theorie die de reactiesnelheid verklaart op basis van botsingen tussen moleculen. De botsingstheorie stelt dat de snelheid van een reactie afhankelijk is van het aantal botsingen per seconde, de fractie van botsingen met voldoende energie en de juiste oriëntatie.

De snelheid waarmee een reactie verloopt. Dit wordt uitgedrukt in de verandering van concentratie van een reactant of product per tijdseenheid.

Een theorie die de rol van een geactiveerd complex in de reactie verklaart. De theorie stelt dat reactie-intermediairen, zoals geactiveerde complexen, een cruciale rol spelen bij het overwinnen van de activeringsenergie.

Een kortstondige, instabiele toestand die wordt gevormd wanneer reagerende moleculen botsen met voldoende energie en de juiste oriëntatie. Deze toestand heeft een hogere potentiële energie dan de reactanten en producten.

De energie die vrijkomt of geabsorbeerd wordt bij een chemische reactie. Een negatieve waarde geeft aan dat er warmte vrijkomt (exotherm), terwijl een positieve waarde aangeeft dat er warmte geabsorbeerd wordt (endotherm).

Een reactie waarbij de activeringsenergie lager is dan die van de omgekeerde reactie. Dit betekent dat de reactie-energie wordt vrijgegeven (exogeen).

Enzymen zijn macromoleculen, voornamelijk proteïnen, die levensprocessen zoals metabolisme, ademhaling en celsynthese versnellen bij relatief lage temperaturen.

In aanwezigheid van enzymen verlopen de reacties 10^3 tot 10^17 keer sneller dan zonder enzymen.

Een belangrijk kenmerk van enzymen is dat ze zorgen voor een specifiek product, waardoor er geen ongewenste nevenproducten ontstaan.

De naam van een enzym wordt vaak ontleend aan het substraat of de reactie die het katalyseert, met de uitgang -ase.

Enzymen hebben een specifieke vorm die ervoor zorgt dat het substraat op de juiste manier in de actieve site van het enzym past.

Niet-covalente interacties zoals waterstofbruggen en Van der Waals krachten spelen een belangrijke rol in de binding van het substraat aan het enzym.

De enzymatische reactie verloopt in twee stappen: eerst bindt het substraat aan het enzym, vervolgens wordt het product gevormd en vrijgegeven.

In de stationaire toestand wordt ES even snel gevormd als het verdwijnt, waardoor een constante concentratie van ES ontstaat.

De Michaelis-Menten vergelijking beschrijft de relatie tussen de snelheid van een enzymatische reactie en de concentratie van het substraat. Het model veronderstelt dat de enzym-substraat complex (ES) wordt gevormd als een tussenstap in de reactie, en dat de snelheidsbepalende stap de omzetting van ES naar product (P) is.

De Michaelis-constante (Km) is een maat voor de affiniteit van een enzym voor een specifiek substraat. Een lage Km waarde duidt op een hoge affiniteit, wat betekent dat het enzym het substraat met een hoge efficiëntie bindt en omzet.

De maximale snelheid (Vmax) is de snelheid van een enzymatische reactie wanneer alle enzymmoleculen verzadigd zijn met substraat. Vmax is een maat voor het aantal katalytische cycli die een enzym per tijdseenheid kan uitvoeren.

De evenwichtsconstante (Kc) is een maat voor de evenwichtspositie van een omkeerbare reactie. Kc is de verhouding van de concentraties van de reactieproducten tot de concentraties van de reactanten bij evenwicht.

Concentratieveranderingen beïnvloeden het evenwicht van een reactie. Een verhoging van de concentratie van reactanten verschuift het evenwicht naar rechts, terwijl een verhoging van de concentratie van producten het evenwicht naar links verschuift.

Drukveranderingen kunnen het evenwicht van een reactie beïnvloeden, vooral bij reacties waarbij gassen betrokken zijn. Verhoging van de druk verhoogt de concentratie van gassen en verschuift het evenwicht naar de kant met minder gasmoleculen.