Catena di trasporto degli elettroni

Funzioni delle proteine

• Le proteine svolgono molteplici funzioni nell'organismo, tra cui nutrizionali (es. lipoproteine che trasportano acidi grassi, albumina), regolazione dell'equilibrio acido-base (mantenimento del pH a 7,4), ripartizione dell'acqua nei vari distretti corporei, trasporto (es. emoglobina che trasporta ossigeno e anidride carbonica, lipoproteine VLDL, LDL, HDL), coagulazione (es.fibrinogeno), funzione immunitaria (immunoglobuline), attività enzimatica (enzimi) e sostegno meccanico (es. collagene).
• Le proteine regolano il movimento coordinato e la trasmissione di impulsi nervosi (es. glutammato e GABA).

Costituzione delle proteine

• Le proteine sono costituite da amminoacidi (20 in totale, 8 essenziali).
• Gli amminoacidi differiscono per la catena laterale (R), che può essere idrofila o idrofobica, influenzando la struttura e la funzione delle proteine.
• Le catene laterali idrofobiche tendono a raggrupparsi al loro interno, mentre quelle idrofile interagiscono con l'acqua.

Struttura delle proteine

• Le proteine possono presentarsi con 4 livelli di struttura: primaria (sequenza lineare di amminoacidi), secondaria (alfa-elica e foglietto beta), terziaria (ripiegamento tridimensionale della catena), e quaternaria (associazione di più catene polipeptidiche).

Albumina

• È una proteina plasmatica presente in abbondanza.
• Ha funzione di trasporto di diverse sostanze (acidi grassi, bilirubina).
• Contribuisce al mantenimento dell'equilibrio osmotico.

Fibrinogeno

• Proteina coinvolta nel processo di coagulazione.
• Forma una rete insolubile (fibrina) che intrappola le piastrine, fermando il sanguinamento.

Proteine che trasportano il ferro

• Il ferro è essenziale per il trasporto di ossigeno, regolazione del pH e il metabolismo cellulare.
• Le proteine che trasportano ferro, come la transferrina, lo legano per trasportarlo ai tessuti.
• La ferritina lega il ferro per immagazzinarlo e per conservarlo nei vari tessuti.

Emoglobina

• Proteina contenuta nei globuli rossi con funzione di trasporto di ossigeno.
• Costituita da 4 subunità proteiche (2 alfa e 2 beta) ciascuna contenente un gruppo eme.
• Il gruppo eme contiene un atomo di ferro che lega l'ossigeno, permettendogli il trasporto.
• Ha un'elevata affinità per l'ossigeno a livello polmonare e un'affinità minore nei tessuti.

Mioglobina

• Proteina che lega l'ossigeno nel tessuto muscolare, agendo come deposito di ossigeno.
• Ha un'affinità maggiore per l'ossigeno rispetto all'emoglobina, permettendole di legarlo a pressioni di ossigeno più basse.

Coagulazione

• Processo complesso per la chiusura di una ferita, che coinvolge varie proteine plasmatiche, tra cui il fibrinogeno.

Curva di saturazione Emoglobina-ossigeno

• La curva di saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno ha forma sigmoide e non iperbolica come la mioglobina, perché l'interazione tra le subunità dell'emoglobina determina cambiamenti conformazionali che permettono un'interazione più efficiente.
• L'emoglobina lega l'ossigeno ad alte pressioni, la mioglobina a basse pressioni.

Bilirubina

• La bilirubina è un prodotto di degradazione dell'eme. Il fegato la trasforma in una forma idrosolubile che viene escreta con le urine.
• Il'ittero è causato da livelli elevati di bilirubina nel sangue.

Talassemie

• Sono malattie dovute a difetti genetici nella sintesi dell'emoglobina.
• Possono riguardare catena alfa o beta, portando a una ridotta sintesi di una o più catene.
• Possono provocare anemia, difetti scheletrici.

Metabolismo dei carboidrati

• Il glucosio è l'unica fonte di energia per il cervello.
• Il fegato regola la glicemia convertendo il glucosio in glicogeno per riassorbirlo o sintetizzandolo da grassi in caso di necessità( gluconeogenesi).

Metabolismo degli acidi grassi

• Il fegato è fondamentale per il metabolismo degli acidi grassi e li trasforma in acetil- CoA attraverso beta-ossidazione, le molecole acetil-CoA poi vengono trasformate in CO2 nell'ambito del ciclo di Krebs, liberando ATP.
• Gli acidi grassi non possono attraversare la barriera ematoencefalica; quindi, sono utilizzati dai muscoli per produrre energia tramite betaossidazione.

Coenzimi

• I coenzimi sono composti organici non proteici che si legano a un enzima per svolgere la loro funzione catalitica, molti coenzimi derivano dalle vitamine.

Gli enzimi

• Sono proteine altamente specifiche che catalizzano reazioni chimiche in modo selettivo e accellerano processi biologici.
• A differenza del substrato, l'enzima non viene consumato, ma partecipa alla reazione e torna ad essere libera.
• Gli enzimi vengono regolati mediante modificazioni covalenti e regolazione allosterica.

Ciclo di Krebs (o ciclo dell'acido citrico)

• Processo metabolico che avviene nei mitocondri.
• L'acetil-CoA viene ossidato, generando energia in forma di NADH e FADH2, inoltre vengono liberate due molecole di CO2.
• I coenzimi ridotti (NADH e FADH2) entrano nella catena di trasporto degli elettroni per generare ATP.

Catena di trasporto degli elettroni

• Si svolge sulla membrana interna dei mitocondri.
• Le proteine della catena accettano elettroni dai coenzimi ridotti (NADH e FADH2).
• Gli elettroni vengono trasferiti alle proteine succesive tramite reazioni ossidoriduttive, rilasciando energia che viene utilizzata per pompare protoni nello spazio intermembrana.
• La differenza di concentrazione di protoni produce un gradiente elettrochimico che permette la sintesi di ATP dall'ATP sintasi.

Metabolismo del glicogeno

• Il glicogeno è un polisaccaride ramificata utilizzata per immagazzinare glucosio.
• Il processo di sintesi del glicogeno si chiama glicogenosintesi e avviene quando i livelli ematici di glucosio sono alti, questo processo vengono attivati diversi enzimi.
• Il processo di demolizione del glicogeno per il rilascio di glucosio si chiama glicogenolisi.
• Il glicogeno, viene regolato dagli ormoni come l'insulina e il glucagone.

Gluconeogenesi

• Processo metabolico che prevede la sintesi di glucosio da precursori non glucidici (amminoacidi, lattato, glicerolo) nel fegato.
• Serve a mantenere i livelli di glicemia nel sangue durante il digiuno.
• Le reazioni della gluconeogenesi sono grosso modo l'inverso della glicolisi.

Metabolismo lipidico

• I lipidi vengono utilizzati per produrre energia.
• I lipidi vengono trasportati nel sangue tramite lipoproteine.
• Il colesterolo è una molecola essenziale per le nostre membrane cellulari e la sintesi degli ormoni.
• I grassi in eccesso vengono immagazzinati nel tessuto adiposo.

Eme

• Composto che contiene ferro e che è essenziale per l'emoglobina e per i citocromi, proteine che svolgono ruoli cruciali nel trasporto dell' ossigeno e nei processi metabolici.
• Il gruppo eme deriva da una molecola di protoporfirina IX e ferro.
• Viene degradato in biliverdina e successivamente in bilirubina, attraverso un processo in cui vengono eliminati metalli ed elementi tossici.

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