Questions and Answers
¿Qué sucede con la afinidad de la enzima cuando la Km aumenta?
¿Cuál es la característica principal de las enzimas alostéricas en relación a la cooperatividad positiva?
¿Qué representa la Km en la cinética enzimática?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente el modelo de representación de Lineweaver-Burk?
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Cuando se habla de las enzimas como 'perezosas' en el contexto de Km, se refiere a que:
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¿Qué tipo de modulador actúa el sustrato en la cooperatividad positiva?
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¿Cuál es el efecto principal de aumentar la concentración de sustrato en una enzima alostérica al principio?
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En términos de cinética enzimática, ¿qué se puede inferir si la Km de una enzima es baja?
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¿Cuál es la función principal de las enzimas durante una reacción química?
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El concepto de 'energía libre' (ΔG) en una reacción química se refiere a:
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¿Qué indica una ΔG negativa en una reacción química?
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¿Qué representa la energía de activación en una reacción química?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta respecto a los complejos enzima-sustrato?
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¿Cuál es el significado del parámetro cinético KM en la cinética enzimática?
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¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor el comportamiento de una reacción enzimática conforme a la energía de activación?
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¿Qué es VMAX en el contexto de la cinética enzimática?
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¿Qué representa VMAX en la cinética enzimática?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la cinética enzimática de Michaelis-Menten es correcta?
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¿Qué caracteriza a una curva de respuesta alostérica?
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¿Qué indica la ½ VMAX en un gráfico de cinética enzimática?
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En el contexto de la cinética de Michaelis-Menten, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es incorrecta?
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La diferencia principal entre las reacciones reversibles e irreversibles enzimáticas radica en:
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¿Qué ocurre con la velocidad de la reacción enzimática cuando todos los sitios activos están saturados?
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En la cinética enzimática, ¿cuál de los siguientes parámetros es esencial para describir el comportamiento de la enzima frente al sustrato?
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Study Notes
Función y Mecanismo de las Enzimas
- Las enzimas actúan en sitios activos que son complementarios a las estructuras de transición de las moléculas reactivas.
- Forman complejos temporales con los sustratos mediante interacciones débiles durante la catalización.
- La función de las enzimas es disminuir la energía de activación, facilitando la velocidad de reacción sin alterar el equilibrio termodinámico.
- Al finalizar la reacción, la enzima se regenera y queda disponible para nuevas reacciones.
Energía Libre y Reacciones Químicas
- La energía libre (ΔG) es la diferencia entre la energía de reactivos y productos.
- ΔG negativa indica reacciones exergónicas (liberan energía y ocurren espontáneamente).
- ΔG positiva señala reacciones endergónicas (consumen energía y no ocurren espontáneamente).
Velocidad de Reacción y Energía de Activación
- La velocidad de una reacción se determina por la energía de activación, que es la barrera que los reactivos deben superar para transformarse en productos.
- Una mayor energía de activación resulta en reacciones más lentas, y una menor, en reacciones más rápidas.
Cinética Enzimática
- Gráficos de cinética enzimática muestran la velocidad de reacción (eje Y) contra la concentración de sustrato (eje X).
- La velocidad inicial se mide al comienzo de la reacción, cuando ya hay sustrato pero no producto.
Tipos de Reacciones Enzimáticas
- Reacciones Reversibles: Siguen la cinética de Michaelis-Menten, mostrando una curva hiperbólica.
- Reacciones Irreversibles: Catalizadas por enzimas alostéricas, presentan una curva sigmoidal.
Kinetics de Michaelis-Menten
- Las enzimas siguen la cinética de Michaelis-Menten donde la velocidad aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar un límite (VMAX).
- VMAX es la velocidad máxima cuando todos los sitios activos están ocupados.
- ½ VMAX es la concentración de sustrato que ocupa el 50% de los sitios activos.
- Km (o K0,5 para enzimas alostéricas) representa la concentración de sustrato a la que se alcanza ½ Vmax. Su relación con la afinidad de la enzima: aumentos en Km significan menor afinidad.
Comportamiento de las Enzimas Alostéricas
- Las enzimas alostéricas presentan un comportamiento cooperativo en la unión del sustrato.
- Inicialmente, el sustrato se une lentamente; posteriormente, la unión es más rápida debido a la acción de moduladores positivos.
Ejemplo de Cooperatividad
- Hemoglobina: el oxígeno actúa como sustrato y como modulador positivo, mejorando la función de la enzima al unirse.
Representación de Lineweaver-Burk
- La representación de Lineweaver-Burk es una transformación de la ecuación de Michaelis-Menten, que permite calcular con precisión Vmax y Km para su representación gráfica.
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Description
Este cuestionario explora el proceso de catalización llevado a cabo por las enzimas. Se examinan cómo estas moléculas biológicas interactúan con sus sustratos en sitios activos para facilitar transformaciones químicas. Es fundamental comprender las interacciones que permiten una reacción más eficiente.
