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Questions and Answers
Una característica común tanto para péptidos como proteínas es:
contienen aminoácidos comunes
Un ejemplo de aminoácidos modificado de forma reversible en una proteína es:
fosfoserina
La clase de enzima que cataliza cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula es:
isomerasas
El modelo de interacción de enzima-sustrato que actualmente es aceptado se llama:
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El aminoácido acilado durante la catálisis por quimiotripsina es:
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La eliminación de los péptidos de extensión de la molécula de colágeno, fuera de la célula sirve para:
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En la función de la hemoglobina, el efecto Bohr se entiende como influencia del:
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De los siguientes, el aminoácido más escaso en la elastina es:
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El sustituyente que ocupa la posición 4 en el grupo hemo es:
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El 2,3 BPG tiene mayor afinidad por:
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El grupo de oxidorreductasas que usa oxígeno como aceptor de electrones se denomina:
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La forma más común de regulación covalente se da por:
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En la activación de quimiotripsina se deben seguir los siguientes eventos:
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La energía de activación es:
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Los inhibidores competitivos aumentan la Km pero no afectan la velocidad.
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Las oxidorreductasas son designadas con la numeración:
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El complejo que extrae equivalentes reductores del FADH2 es:
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Cuando la hemoglobina está en su estado conformacional, el oxígeno solo es accesible a los grupos hemo de las cadenas:
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Las prostaglandinas son compuestos eicosanoides que están vinculados con la respuesta inflamatoria en el organismo; derivan del:
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En la cadena respiratoria el complejo que no bombea protones al espacio intermembranoso de la mitocondria es:
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El componente de ATP sintasa que transporta protones a la matriz mitocondrial es:
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El GAG cuya unidad disacárido no tiene ácido urónico es:
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En la composición de los glicolípidos de la membrana de los hematíes, tenemos que el grupo A NO tiene el siguiente monosacárido:
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El efecto inhibidor de los barbitúricos en la cadena respiratoria ocurre de la siguiente forma:
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Los modelos de regulación de la eficacia catalítica no incluyen degradación de la enzima.
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En la glicolisis del preprocolágeno, el primer monosacárido adicional es:
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El mecanismo por el cual los agentes como la urea y cloruro de guanidinio desnaturalizan las proteínas es el siguiente:
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En condiciones ácidas (pH bajo) los enlaces N-β-glicosídicos son estables.
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Una enzima que cataliza la pérdida de un grupo fosfato mediante la acción de una molécula de agua se clasificará como:
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La glucosilación de colágeno se da en residuos de:
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El residuo de______ de la cadena gamma de la HbF le hace comportarse diferente ante el 2,3 BPG comparado con His de la Hb A:
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De los siguientes, ¿cuál es un aminoácido polar en cuya cadena lateral tiene OH y que forma parte de la triada catalítica de quimiotripsina?
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El mecanismo de la proteasa VIH ilustra una catálisis:
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La molécula de tropocolágeno se forma en el/la:
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Son bases nitrogenadas que componen los nucleótidos tanto del DNA como del RNA:
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Utiliza el peróxido de hidrógeno tanto como donador y aceptor de electrones:
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La eliminación de un hexapéptido N-terminal se realiza para regulación de:
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El siguiente aminoácido NO forma la triada catalítica de la quimotripsina:
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El transportador móvil de electrones cuya estructura es análoga a la vitamina K es:
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¿Cuál es el aminoácido azufrado clasificado como no esencial?
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El giro del tropocolágeno: es dextrógiro o levógiro?
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¿Cuál es el organofosfato de alta energía que actúa como forma de almacenamiento de fosfato en el músculo, corazón y cerebro?
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¿A qué familia o serie pertenece el ácido linoleico (18:2:Δ9.12)?
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¿Cómo se les llama a las formas de enzima distintas que catalizan la misma reacción y surgen por la duplicación de gen?
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¿Cuál es el componente de ATP sintasa que tiene función de canal protónico?
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¿Cómo se llama el ácido graso precursor de las prostaglandinas y los leucotrienos?
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Study Notes
Características de Péptidos y Proteínas
- Tanto los péptidos como las proteínas están compuestos por aminoácidos comunes.
Aminoácidos Modificados
- La fosfoserina es un ejemplo de aminoácido que se modifica de forma reversible en proteínas.
Clases Enzimáticas
- Las isomerasas catalizan cambios geométricos o estructurales en moléculas.
Modelo de Enzima-Sustrato
- El modelo de ajuste inducido describe la interacción entre enzimas y sustratos.
Catálisis por Quimiotripsina
- El aminoácido activado durante la catálisis es Ser 195.
Colágeno
- La eliminación de péptidos de extensión fuera de la célula previene la formación intracelular de fibras de colágeno.
Función de la Hemoglobina
- El efecto Bohr se relaciona con la influencia de protones en la función de la hemoglobina.
Aminoácido en Elastina
- El aminoácido más escaso en elastina es el 4-hidroxiprolina (4-hypro).
Grupo Hemo
- El grupo vinilo ocupa la posición 4 en el grupo hemo.
Afinidad del 2,3-BPG
- El 2,3-BPG muestra mayor afinidad por la hemoglobina HbA.
Oxidorreductasas
- Las oxidasas pertenecen al grupo de enzimas que utilizan oxígeno como aceptor de electrones.
Regulación Covalente
- La fosforilación es la forma más común de regulación covalente en las enzimas.
Activación de Quimiotripsina
- La activación implica un primer corte entre los residuos 15 y 16 y la interacción del Ile 16 con Asp 194.
Energía de Activación
- Es la energía necesaria para alcanzar el estado de transición en una reacción enzimática.
Inhibidores Enzimáticos
- Los inhibidores competitivos aumentan la Km pero no afectan la velocidad de reacción.
Numeración de Oxidorreductasas
- Las oxidorreductasas son clasificados bajo la numeración 1.
Cadena Respiratoria
- El complejo II no bombea protones al espacio intermembranoso de la mitocondria.
ATP Sintasa
- El componente Fo de ATP sintasa es responsable del transporte de protones a la matriz mitocondrial.
Glicolípidos y Grupo A
- En el grupo A de los glicolípidos de hematíes, no está presente el monosacárido N-acetilgalactosamina.
Barbitúricos y Cadena Respiratoria
- Estos inhibidores afectan la cadena respiratoria al inhibir deshidrogenasas que utilizan NAD+.
Regulación de Eficacia Catalítica
- Los modelos de regulación no consideran la degradación de la enzima como un factor.
Glicolisis del Preprocolágeno
- El primer monosacárido añadido en la glicolisis del preprocolágeno es la galactosa.
Desnaturalización de Proteínas
- La urea y el cloruro de guanidinio desnaturalizan proteínas al desestabilizar la estructura secundaria.
Estabilidad de Nucleósidos y Nucleótidos
- Los enlaces N-β-glicosídicos son inestables en condiciones ácidas.
Clasificación de Hidrolasas
- Una enzima que elimina un grupo fosfato usando agua se clasifica como hidrolasa.
Glucosilación en Colágeno
- La glucosilación del colágeno ocurre principalmente en residuos de hidroxilisina.
Residuo en HbF
- El residuo de serina en la cadena gamma de la HbF altera su comportamiento ante el 2,3 BPG comparado con la His de HbA.
Aminoácido Polar en Quimiotripsina
- La serina es un aminoácido polar que forma parte de la triada catalítica de quimiotripsina.
Proteasa VIH
- Ilustra un mecanismo de catálisis ácido-base.
Tropocolágeno
- Se forma en la matriz extracelular.
Bases Nitrogenadas
- Las bases presentes en nucleótidos de DNA y RNA son adenina, guanina y citosina.
Catalasa
- Utiliza peróxido de hidrógeno como donador y aceptor de electrones.
Activación de Tripsinógeno
- La eliminación de un hexapéptido N-terminal regula el tripsinógeno.
Aminoácido en Triada Catalítica
- La isoleucina no forma parte de la triada catalítica de la quimiotripsina.
Transportador Móvil de Electrones
- El transportador Q es análogo a la vitamina K.
Aminoácido Azufrado No Esencial
- La cisteína es clasificada como un aminoácido azufrado y no esencial.
Giro del Tropocolágeno
- El tropocolágeno tiene un giro dextrógiro.
Organofosfato de Alta Energía
- El fosfato de creatina actúa como almacenamiento de fosfato en músculo, corazón y cerebro.
Ácido Linoleico
- Pertenece a la serie omega 6.
Isoenzimas
- Son formas de enzimas distintas que catalizan la misma reacción, surgidas de duplicación genética.
Canal Protónico en ATP Sintasa
- El componente Fo cumple esta función en ATP sintasa.
Ácido Graso Precursor
- El ácido araquidónico es precursor de prostaglandinas y leucotrienos.
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Este cuestionario está diseñado para evaluar tus conocimientos sobre los conceptos fundamentales de la bioquímica, incluyendo péptidos, proteínas y enzimas. Responde a preguntas sobre características de aminoácidos y modelos de interacción enzima-sustrato. ¡Ponte a prueba y mejora tu comprensión en el tema!
