Biologie Moleculaire: ATCase et Régulation
45 Questions
0 Views

Choose a study mode

Play Quiz
Study Flashcards
Spaced Repetition
Chat to Lesson

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Quel type de régulation est démontré par l'ATCase lorsqu'il est influencé par le CTP ?

  • Régulation allostérique positive
  • Régulation irréversible
  • Régulation allostérique négative (correct)
  • Régulation compétitive

Quel effet l'ATP a-t-il sur l'activité de l'ATCase ?

  • Il inhibe la liaison du substrat
  • Il n'a aucun effet
  • Il augmente le taux de catalyse (correct)
  • Il réduit le taux de catalyse

Quelle est la structure de l'ATCase en termes de sous-unités ?

  • 3 sous-unités régulatrices et 3 sous-unités catalytiques
  • 4 sous-unités régulatrices et 2 sous-unités catalytiques
  • 8 sous-unités régulatrices et 4 sous-unités catalytiques
  • 6 sous-unités régulatrices et 6 sous-unités catalytiques (correct)

Quel est le modèle de courbe observé lors de la coopération positive du substrat dans l'ATCase ?

<p>Courbe sigmoïde (B)</p> Signup and view all the answers

Quelle forme de l'ATCase implique une coopération entre plusieurs sous-unités ?

<p>Les formes T et R (C)</p> Signup and view all the answers

Quel rôle joue la calmoduline dans l'activation de la phosphorylase kinase?

<p>Dissocie la sous-unité γ de la protéine (A), Recrute les ions Ca2+ pour activer la kinase (C)</p> Signup and view all the answers

Quel est le résultat de l'activation de l'adénylate cyclase par l'hormone épinéphrine?

<p>Production de cAMP (A), Activation de la phosphorylase kinase (B)</p> Signup and view all the answers

Quel est le mécanisme d'action des hormones épinéphrine et norépinephrine?

<p>Elles induisent la dissociation des sous-unités d'un complexe G-protéine (C)</p> Signup and view all the answers

Comment la sous-unité α du G-protéine interagit-elle avec l'adénylate cyclase?

<p>Elle dissocie de l'adénylate cyclase après hydrolyse du GTP (B)</p> Signup and view all the answers

Quel effet a la liaison des ions Ca2+ sur la calmoduline?

<p>Elle active la calmoduline pour changer la forme de la phosphorylase kinase (C)</p> Signup and view all the answers

Quelle est la fonction principale des récepteurs α-adrénergiques dans la réponse cellulaire à l'épinéphrine?

<p>Augmenter la concentration de calcium dans le cytosol (C)</p> Signup and view all the answers

Quel rôle joue la phosphorylation par PKA dans l'activation de la phosphorylase kinase?

<p>Elle renforce l'activation de la phosphorylase kinase (D)</p> Signup and view all the answers

Qu'est-ce qui se passe lorsque l'épinéphrine se lie à un récepteur β-adrénergique?

<p>La liaison au GTP active l'adénylate cyclase (B)</p> Signup and view all the answers

Quel est le rôle principal des modifications covalentes réversibles des protéines?

<p>Réguler l'activité enzymatique (D)</p> Signup and view all the answers

Qu'est-ce que la poly-ADP-ribosylation implique pour les protéines?

<p>Une diminution de l'affinité pour l'ADN (A)</p> Signup and view all the answers

Quelles enzymes sont principalement responsables de la phosphorylation?

<p>Protéines kinases (A)</p> Signup and view all the answers

Quel est l'impact de la présence des phosphatases dans le processus de phosphorylation?

<p>Elles permettent la déphosphorylation (C)</p> Signup and view all the answers

Quel résidu peut être modifié par phosphorylation?

<p>Sérine (D)</p> Signup and view all the answers

Quel type d'agents génotoxiques peut déclencher des modifications post-traductionnelles?

<p>Radiations ionisantes (B)</p> Signup and view all the answers

Comment les modifications par phosphorylation affectent-elles les protéines?

<p>Elles modifient rapidement leur activité (B)</p> Signup and view all the answers

Quelle affirmation est vraie concernant les kinases?

<p>Elles peuvent phosphoryler plusieurs cibles (B)</p> Signup and view all the answers

Quel effet la phosphorylation a-t-elle sur la forme a de la glycogène phosphorylase?

<p>Elle transforme la forme a en forme b. (A)</p> Signup and view all the answers

Quelle conformation de la glycogène phosphorylase a une basse affinité pour le substrat?

<p>Conformation T (tendu). (C)</p> Signup and view all the answers

Quel est le rôle des phosphatases de type 2 (PP2) dans le mécanisme de régulation enzymatique?

<p>Elles déphosphorylent les protéines. (A)</p> Signup and view all the answers

Quelle est la protéine qui permet à ChREBP de pénétrer dans le noyau après déphosphorylation?

<p>Phosphatase PP2A. (A)</p> Signup and view all the answers

Quel intermédiaire active allostériquement la phosphatase PP2A?

<p>Xylulose 5-phosphate. (B)</p> Signup and view all the answers

Quel est le produit de la réaction catalysée par la glycogène phosphorylase?

<p>α-D-glucose-1-P. (D)</p> Signup and view all the answers

Quelle est la principale fonction de ChREBP une fois activé?

<p>Stimuler la transcription des gènes. (C)</p> Signup and view all the answers

Combien de sous-unités possède la glycogène phosphorylase dans le foie?

<p>2 sous-unités. (D)</p> Signup and view all the answers

Quel activateur allostérique est associé à l'enzyme PFK-1 dans le muscle?

<p>ADP (C)</p> Signup and view all the answers

Quel est le modèle de régulation qui nécessite que toutes les sous-unités d'une enzyme soient au même état?

<p>Modèle concerté (A), Modèle de Monod-Wyman-Changeux (B)</p> Signup and view all the answers

Quel inhibiteur allostérique est lié à la F-1,6-BPase?

<p>ATP (B)</p> Signup and view all the answers

Dans le modèle séquentiel, quelles sont les formes que peuvent prendre les sous-unités?

<p>R et T (B)</p> Signup and view all the answers

Quel activateur allostérique est associé à la ribonucléotide réductase?

<p>ATP (B)</p> Signup and view all the answers

Quelle enzyme est inhibée par la phénylalanine?

<p>Pyruvate kinase L (A)</p> Signup and view all the answers

Quel inhibiteur est lié à la glutamate déshydrogénase?

<p>GTP (D)</p> Signup and view all the answers

Quel est un effet possible de la fixation de substrat sur une enzyme allostérique selon le modèle concerté?

<p>Transition de toutes les sous-unités à l'état R (A)</p> Signup and view all the answers

Quel est l'effet de la présence de glucose sur la transcription de l'opéron lactose?

<p>Elle diminue la transcription due à un faible cAMP. (C)</p> Signup and view all the answers

Qu'induit la présence de lactose en l'absence de glucose dans l'opéron lactose?

<p>La transcription à un niveau élevé. (A)</p> Signup and view all the answers

Quel type de maladie est causé par des défauts dans la régulation enzymatique?

<p>Maladies métaboliques liées à des anomalies enzymatiques. (B)</p> Signup and view all the answers

Quel est le principal risque associé à la glycogénose de type I?

<p>Hypoglycémie. (D)</p> Signup and view all the answers

À quel moment les anomalies métaboliques se manifestent-elles le plus souvent?

<p>Dans les premières années de vie. (D)</p> Signup and view all the answers

Quel est le rôle du cAMP en l'absence de glucose?

<p>Il est élevé et favorise la transcription. (A)</p> Signup and view all the answers

Les défauts de régulation dans le métabolisme peuvent mener à quel type de maladies?

<p>Maladies métaboliques. (B)</p> Signup and view all the answers

Comment la régulation par modification de l'activité enzymatique est-elle illustrée dans l'opéron lactose?

<p>Par la modulation du taux de synthèse de l'enzyme. (B)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Phosphorylase Kinase

Une enzyme qui active la phosphorylase, impliquée dans le métabolisme du glycogène.

Calmoduline

Une protéine qui agit comme récepteur intracellulaire pour les ions calcium (Ca2+).

Signal du glucagon (activation de phosphorylase kinase)

Le mécanisme par lequel le glucagon active l'enzyme phosphorylase kinase, régulant ainsi la dégradation du glycogène.

Récepteurs α- et β-adrénergiques

Récepteurs cellulaires qui lient l'adrénaline et la noradrénaline, déclenchant des voies de signalisation différentes.

Signup and view all the flashcards

Protéine G

Protéine qui transmet le signal entre un récepteur et d'autres molécules intracellulaires.

Signup and view all the flashcards

Adénylyl cyclase

Enzyme activée par une protéine G, produisant l'AMP cyclique (cAMP).

Signup and view all the flashcards

AMP cyclique (cAMP)

Molécule messagère secondaire dans les voies de signalisation, activant des enzymes.

Signup and view all the flashcards

Ions Calcium (Ca2+)

Ions jouant un rôle dans la régulation cellulaire

Signup and view all the flashcards

ADP-ribosylation

Modification covalente d'une protéine par l'ajout d'un groupe ADP-ribose.

Signup and view all the flashcards

Adénylation/désadénylylation

Ajout/enlèvement d'un groupe adénylique à une protéine, modifiant son activité.

Signup and view all the flashcards

Uridylylation

Ajout d'un groupe uridyle à une protéine, modifiant son activité.

Signup and view all the flashcards

Méthylation/déméthylation

Ajout/enlèvement d'un groupe méthyle à une protéine, affectant son activité.

Signup and view all the flashcards

Phosphorylation

Ajout d'un groupe phosphate à une protéine, modifiant son activité.

Signup and view all the flashcards

Déphosphorylation

Enlèvement d'un groupe phosphate d'une protéine, modifiant son activité.

Signup and view all the flashcards

Protéines kinases

Enzymes catalysant la phosphorylation des protéines.

Signup and view all the flashcards

Protéines phosphatases

Enzymes catalysant la déphosphorylation des protéines.

Signup and view all the flashcards

Régulation allostérique

Mécanisme de régulation de l'activité enzymatique où un modulateur se lie à un site différent du site actif, modifiant ainsi l'affinité de l'enzyme pour son substrat.

Signup and view all the flashcards

Aspartate Transcarbamylase (ATCase)

Enzyme qui catalyse la première étape de la biosynthèse des nucléotides pyrimidiques.

Signup and view all the flashcards

Régulation allostérique négative (rétro-inhibition)

Mécanisme de régulation où un produit final de la voie métabolique inhibe l'enzyme impliquée dans cette voie.

Signup and view all the flashcards

Coopérativité positive du substrat

Augmentation de l'activité enzymatique en fonction de la concentration de substrat, caractérisée par une courbe sigmoïde.

Signup and view all the flashcards

Effector allostérique (CTP et ATP)

Molécules régulant l'activité de l'ATCase. Le CTP inhibe et l'ATP active, en compétition pour le même site.

Signup and view all the flashcards

Phosphorylation/déphosphorylation

Mécanisme de régulation de l'activité enzymatique par l'ajout ou le retrait d'un groupe phosphate.

Signup and view all the flashcards

ChREBP

Facteur de transcription régulé par phosphorylation/déphosphorylation, contrôlant la transcription des gènes impliqués dans le métabolisme des glucides.

Signup and view all the flashcards

PP2A

Protéine phosphatase qui déphosphore ChREBP, permettant son entrée dans le noyau et son activation.

Signup and view all the flashcards

Glycogène phosphorylase

Enzyme catalysant la première étape de la dégradation du glycogène (glycogénolyse).

Signup and view all the flashcards

Forme active (a) de la glycogène phosphorylase

Forme phosphorylée de l'enzyme, active dans le métabolisme du glycogène.

Signup and view all the flashcards

Forme inactive (b) de la glycogène phosphorylase

Forme non phosphorylée de l'enzyme, inactive dans le métabolisme du glycogène.

Signup and view all the flashcards

Conformation T (tendu) de l'enzyme

Conformation de la glycogène phosphorylase avec basse affinité pour le substrat.

Signup and view all the flashcards

Conformation R (relax) de l'enzyme

Conformation de la glycogène phosphorylase avec haute affinité pour le substrat.

Signup and view all the flashcards

Opéron lactose

Ensemble de gènes impliqués dans la dégradation du lactose chez E.coli. Il est régulé par un répresseur et un activateur.

Signup and view all the flashcards

Répresseur

Protéine qui se lie à l'opérateur d'un opéron et bloque la transcription des gènes. Il peut être inactivé par un effecteur.

Signup and view all the flashcards

Activateur

Protéine qui se lie à l'ADN et active la transcription des gènes. Il peut être activé par un effecteur.

Signup and view all the flashcards

Effecteur

Molécule qui se lie à un répresseur ou un activateur et modifie son activité. Exemple: Le lactose est un effecteur pour le répresseur de l'opéron lactose.

Signup and view all the flashcards

Répression catabolique

Phénomène où la présence de glucose inhibe la transcription des gènes impliqués dans la dégradation d'autres sources de carbone.

Signup and view all the flashcards

Déficits enzymatiques

Anomalies génétiques qui affectent la synthèse ou la dégradation d’enzymes, de protéines, de glucides ou de lipides.

Signup and view all the flashcards

Glycogénoses

Maladies génétiques rares qui affectent le métabolisme du glycogène, le stockage de sucre dans le foie et les muscles.

Signup and view all the flashcards

Maladie de Von Gierke

Glycogénoses de type I due à un déficit en glucose-6-phosphatase, entraînant une accumulation de glycogène dans le foie et une hypoglycémie.

Signup and view all the flashcards

Modèle Concerté

Ce modèle décrit la régulation allostérique où toutes les sous-unités d'une enzyme sont liées de manière symétrique et changent simultanément entre les états T (inactif) et R (actif).

Signup and view all the flashcards

Modèle Séquentiel

Ce modèle décrit la régulation allostérique où chaque sous-unité d'une enzyme peut changer indépendamment entre les états T et R, permettant une transition graduelle de l'état inactif à l'état actif.

Signup and view all the flashcards

Effet Homotrope

Le substrat lui-même agit comme un modulateur allostérique en augmentant l'affinité de l'enzyme pour le substrat.

Signup and view all the flashcards

Effet Hétérotrope

Une molécule différente du substrat, appelée régulateur, se lie à un site allostérique et modifie l'activité de l'enzyme.

Signup and view all the flashcards

Activateur Allostérique

Une molécule qui se lie à un site allostérique d'une enzyme et augmente son activité catalytique.

Signup and view all the flashcards

Inhibiteur Allostérique

Une molécule qui se lie à un site allostérique d'une enzyme et diminue son activité catalytique.

Signup and view all the flashcards

Quel est l'effet d'un activateur allostérique sur l'activité enzymatique ?

Un activateur allostérique augmente l'activité enzymatique en favorisant la transition de l'enzyme vers son état actif.

Signup and view all the flashcards

Study Notes

Biochimie Métabolique II - Rappels

  • Les voies métaboliques incluent la biosynthèse et le métabolisme des glycanes, des lipides, des glucides, des nucléotides et des acides aminés, ainsi que le métabolisme des cofacteurs et vitamines et la biosynthèse des métabolites secondaires.
  • La biodégradation des xénobiotiques est également une voie métabolique.
  • L'énergie est stockée et libérée sous la forme d'ATP (adénosine triphosphate) et d'ADP (adénosine diphosphate).

ATP et ADP

  • L'ATP est la principale source d'énergie de la cellule.
  • L'hydrolyse de l'ATP en ADP libère de l'énergie.
  • La formation de l'ATP est une réaction endergonique qui nécessite de l'énergie pour se produire.

Transporteurs d'électrons : NAD et NADP

  • Les NAD et NADP sont des transporteurs d'électrons importants dans les réactions redox.
  • Le NAD+ est la forme oxydée, tandis que le NADH est la forme réduite.
  • Le NADP+ est la forme oxydée, tandis que le NADPH est la forme réduite.

Transporteurs d'électrons: FMN et FAD

  • Les FMN et FAD sont des nucléotides impliqués dans les réactions redox.
  • FMN (Flavine mononucléotide) et FAD (Flavine adénine dinucléotide) sont des transporteurs d'électrons.
  • La présence de FMN ou FAD est fondamentale dans les réactions métaboliques.

Grandes Voies Métaboliques

  • Les macromolécules cellulaires (protéines, polysaccharides, lipides et acides nucléiques) sont décomposées en composés plus simples (sucres, acides aminés et acides gras).
  • L'énergie produite par ces processus soutient les mouvements, la contraction musculaire, le renouvellement cellulaire et la croissance;
  • Les déchets comme le CO2, l'H2O et le NH3 sont éliminés.

Glycolyse

  • La glycolyse est la dégradation partielle du glucose en pyruvate (étape anaérobie).
  • Le glucose est décomposé en deux molécules de pyruvate, avec la production d'ATP et de NADH.
  • Cela se produit dans le cytoplasme.

Néoglucogenèse

  • La néoglucogenèse est la synthèse de glucose à partir de précurseurs non-glucidiques (acides aminés, lactate, glycérol).
  • C'est une voie inverse de la glycolyse.
  • Elle se déroule principalement dans le foie.

Cycle de Krebs

  • Le cycle de Krebs (ou cycle acide citrique) est une étape du métabolisme aérobie (avec présence d'oxygène).
  • L'acétyl-CoA entre en boucle, et à chaque tour, 2 molécules de CO2 sont relâchées, ainsi que des transporteurs d'électrons (NADH et FADH2).
  • L'énergie est libérée sous forme d'ATP, NADH et FADH2

Voie des pentoses

  • Les pentoses sont le ribose 5-phosphate.
  • Le rôle principal est de fournir le ribose-5-phosphate pour la biosynthèse des nucléotides.
  • La voie des pentoses produit aussi du NADPH, un agent réducteur indispensable pour les réactions biosynthétiques.

Métabolisme des lipides

  • Les triglycérides sont décomposés en glycérol et acides gras (AG)
  • Le glycérol entre dans la voie de l'acide pyruvique, puis dans le cycle de Krebs.
  • Les AG subissent une β-oxydation dans la mitochondrie, pour donner de l'acétyl-CoA qui rentre dans le cycle de Krebs.

Métabolisme des protéines

  • Les acides aminés sont désaminés pour produire des acides cétoniques.
  • Les acides cétoniques sont utilisés comme source d'énergie dans le cycle de Krebs.
  • L'urée est un déchet formé lors de la désamination.

Notion d'homéostasie

  • L'homéostasie est le maintien d'un milieu interne stable malgré les variations externes.
  • Les organismes maintiennent le taux de métabolites à l'état stable.
  • Différents mécanismes de régulation permettent le maintien de l'homéostasie (ex : rythme cardiaque, miction, sudation, faim et soif).

Regulation hormonale du métabolisme

  • L'insuline stimule la synthèse des glucides, lipides et protéines.
  • Le glucagon stimule la dégradation des glucides.
  • Les hormones comme l'adrénaline et noradrénaline régulent la réponse au stress et à l'effort physique.

Transduction du signal

  • La transduction du signal implique la fixation d'une hormone à son récepteur et une cascade de réactions intracellulaires.
  • Les seconds messagers (tels que l'AMPc) propagent cette information.
  • Plusieurs types de récepteurs existent (ex: récepteurs liés à des chaînes protéiques, à la protéine tyrosine kinase, ou canaux ioniques).

Modifications covalentes réversibles

  • La phosphorylation est un ajout de groupement phosphate.
  • La déphosphorylation est un retrait de groupement phosphate.
  • Ces modifications covalentes sont une manière de contrôler l'activité enzymatique.
  • Les modifications covalentes peuvent être effectuées par les kinases et phosphatases.
  • Les modifications covalentes réversibles permettent un contrôle rapide de l'activité de nombreuses protéines.

Regulation allostérique

  • La régulation allostérique est une modification de l'activité enzymatique par la liaison d'un effecteur à un site autre que le site actif.
  • L'enzyme existe sous deux formes : la forme T (tendu) et R (relax).
  • Les effecteurs peuvent activer ou inhiber l'activité enzymatique en favorisant la conversion entre les formes T et R.

Les isoenzymes

  • Les isoenzymes sont des enzymes différentes ayant la même fonction mais une structure légèrement différente.
  • Elles ont des propriétés cinétiques et de régulation différentes.
  • Exemple : Les isoenzymes de la lactate déshydrogénase (LDH) ont des profils tissulaires divers.

Défauts de la régulation par différents déficits enzymatiques

  • Les mutations dans les gènes codant pour les enzymes et ou les protéines de transport, impactent le métabolisme (glucides, lipides, protéines).
  • Les maladies congénitales sont souvent dues à un déficit enzymatique héréditaire.
  • Les exemples incluent les glycogénoses (déficits dans le métabolisme du glycogène) et la phénylcétonurie (déficit en phénylalanine hydroxylase).

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Quiz Team

Related Documents

Cours de Biochimie Métabolique II PDF

Description

Ce quiz explore les concepts essentiels de l'ATCase, en mettant en lumière son type de régulation, l'influence du CTP et de l'ATP, ainsi que sa structure en sous-unités. Testez vos connaissances sur la coopération positive du substrat et les formes impliquées dans cette enzyme clé de la métabolisme. Idéal pour les étudiants en biologie moléculaire.

More Like This

ATPase Enzymes
37 questions

ATPase Enzymes

HonorableCelebration avatar
HonorableCelebration
Tema 5.3 Bioenergètica
28 questions

Tema 5.3 Bioenergètica

SmilingBegonia avatar
SmilingBegonia
V-ATPase and P-ATPase Mechanisms
21 questions

V-ATPase and P-ATPase Mechanisms

DynamicMars avatar
DynamicMars
Membrane and Receptors Module - Lecture 2.2
8 questions

Membrane and Receptors Module - Lecture 2.2

AmusingAtlanta2062 avatar
AmusingAtlanta2062
Use Quizgecko on...
Browser
Open
Browser
Browser