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Questions and Answers
¿Qué parte del grupo prostético tiene una estructura orgánica?
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¿Cuál es la forma en la que el hierro puede unirse al O2 de forma reversible?
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¿Qué residuo de histidina está asociado con la 5ª valencia de coordinación del hierro?
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¿Cuál es la razón por la que el entorno apolar es importante para el hierro en el grupo hemo?
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¿Cómo se llama el compuesto que se forma cuando el hierro se oxida a Fe3+ en presencia de agua?
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¿Qué efecto tiene La His E7 en la afinidad del hierro por el O2 comparado con CO?
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¿Qué característica no poseen los aminoácidos en la región donde se sitúa el grupo hemo?
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¿Cuántas posiciones de coordinación tiene el átomo de hierro en el grupo hemo?
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¿Qué enfermedad se asocia con la malaria y la resistencia por el rasgo falciforme?
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¿Cuál es la consecuencia principal de la mutación HbS en homocigosis?
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¿Qué tipo de talasemia se produce por mutación en los genes de la proteína globina β?
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¿Cómo se presenta la talasemia mayor en los individuos afectados?
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¿Cuál es el tratamiento recomendado para la β-talasemia mayor?
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¿Cuáles son los efectos típicos de la α-talasemia menor en los individuos?
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¿Qué ocurre con los niños nacidos con β-talasemia mayor en su primer año de vida?
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¿Qué se forma en la α-talasemia debido a la falta de cadenas alfa?
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¿Qué ocurre cuando hay hipoventilación en el cuerpo?
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¿Cómo afectan los sistemas tampón al control del pH en el organismo?
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¿Qué sucede al aumentar la tasa metabólica en relación al pH?
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¿Qué implica un cambio en el ∆G en reacciones metabólicas?
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¿Qué efecto tiene el pH sobre la funcionalidad de las enzimas en el organismo?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el comportamiento ácido-base de los aminoácidos es correcta?
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¿Qué relación existe entre la hemoglobina y el pH en los tejidos?
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Cuando hay hiperventilación, ¿qué ocurre con el ácido carbónico y el pH?
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¿Qué indica una alta constante de disociación (KM) en relación con una enzima?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el modelo de Briggs y Haldane es correcta?
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¿Qué se entiende por V.MÁX en una reacción enzimática?
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¿Cuál es el significado de la constante catalítica (Kcat) en la cinética enzimática?
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¿Qué ocurre con una reacción si la energía libre de Gibbs es muy grande y negativa?
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En el contexto de la regulación alostérica, ¿qué describe generalmente el estado de las reacciones metabólicas?
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¿Qué papel juega la afinidad en la interpretación de la constante de disociación (KM)?
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¿Cuál de las siguientes no es una característica correcta respecto a la enzima en el contexto mencionado?
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¿Qué indica el valor máximo de [ES] en una reacción enzimática?
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¿Cómo se define la actividad específica de una enzima?
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En los modelos secuenciales de reacciones con más de un sustrato, ¿qué ocurre antes de que se formen productos?
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¿Cuál es una característica de los modelos de doble desplazamiento (ping-pong)?
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¿Qué implica que el segundo sustrato en un modelo ping-pong esté modificado?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la concentración de enzima es correcta?
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En un modelo secuencial ordenado, ¿qué caracteriza el proceso de unión de los sustratos?
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¿Cuál es la relación entre Kcat, Vmax y [Et]?
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¿Cuál es el primer producto formado cuando se une el aspartato a la enzima?
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¿Qué efecto tiene el pH en la actividad de las enzimas?
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¿Qué conformación de la enzima se considera activa?
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¿Qué sucede con la actividad enzimática al aumentar la temperatura?
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¿Cuál de los siguientes factores no afecta a la estructura de las enzimas?
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¿Qué tipo de moduladores favorecen la conformación activa de una enzima?
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¿Cómo influye la concentración de ATP y ADP en la glucólisis?
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¿Qué indica un alto nivel de magnesio en relación al ATP?
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Study Notes
Introducción al tema general
- El cuerpo está principalmente compuesto por agua, luego las proteínas.
- Los elementos primarios en el cuerpo son C, H, O, N.
- Los elementos secundarios en el cuerpo son P, S, Cl, Na, Mg, Fe, K.
- Hay una serie de oligoelementos que son esenciales en cantidades más pequeñas.
Moléculas biogenéticas
- Las moléculas orgánicas en el cuerpo son glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.
- Las moléculas inorgánicas son agua, gases (oxígeno y dióxido de carbono), aniones y cationes.
- Los monómeros se unen para formar polímeros cada vez mayores.
- Los lípidos no tienen monómeros sino que son heterogéneos.
Interacciones moleculares
- Cuanta más energía tenga el enlace, más fuerte es y estable, y menos energía para romperse
- Los enlaces covalentes son estables y los enlaces no covalentes (enlaces de hidrógeno o carga-carga) son menos energéticos pero permiten flexibilidad.
- Los enlaces no covalentes permiten el cambio en la conformación de las proteínas para cumplir su función.
Interacciones moleculares no covalentes
- Carga-carga
- Dipolo-dipolo
- Dipolo-dipolo inducido
- Van der Waals
- Enlaces de hidrógeno
Puentes de hidrógeno
- Solo O, N y S, aunque en menor medida, se unen al H en este tipo de enlaces.
- Estos elementos actúan como donadores y aceptores de electrones.
- Son enlaces muy importantes para estabilizar las proteínas, especialmente la doble hélice del ADN.
Enlaces Van der Waals
- Si las moléculas están demasiado juntas se produce repulsión, si están muy separadas no hay interacción.
- Solo cuando están a una distancia determinada (radio de Van Der Waals) se produce este enlace.
- Estos enlaces son los más débiles y son los más abundantes por su presencia en todas las moléculas.
El agua como molécula fundamental
- El agua es muy abundante en los seres vivos, siendo parte fundamental de la estructura de los mismos, por lo que el medio acuoso es fundamental.
- Presenta un amplio margen de temperatura en fase líquida y está presente en los tres estados (líquido, sólido y gaseoso) en el planeta.
- Tiene alta constante dieléctrica y actúa como disolvente universal, interaccionando con otras moléculas.
- El agua es un dipolo, esto se debe a que la molécula presenta una hibridación sp³ que forma un tetraedro.
- El agua presenta un ángulo de 104.5º entre los átomos de H unidos al O (entre los dos átomos de H).
- Presenta elevadas calores específicos y de evaporación. Esto sirve como buen aislante y un regulador de la temperatura.
- Tiene alta tensión superficial. Favorece fenómenos como la capilaridad.
- Función reguladora de la temperatura en los seres vivos (sudor).
- Actúa como un líquido casi incomprensible debido a los puentes de hidrógeno
- El hielo es menos denso que el agua líquida por los enlaces de hidrógeno.
Disoluciones acuosas
- Los ácidos/bases fuertes se disocian totalmente en agua, los débiles no.
- El agua actúa como ácido o como base.
- El producto iónico del agua es muy bajo (1.0 x 10-14).
- Las concentraciones de H+ y OH- en el agua pura son iguales (1.0 x 10-7).
- El pH se usa para expresar concentraciones pequeñas de H+
- Ácidos disminuyen el pH y aumentan la concentración de H+.
- Bases aumentan el pH y aumentan la concentración de OH-.
Disociación de ácidos débiles
- La constante de disociación (Ka) indica la fuerza de un ácido débil
- La formula para encontrar Ka es: Ka=[H+] [A-]/[HA]
- El pH de una disolución se mide con la formula: pH = pKa + log [A-]/[HA]
- Ácidos polipróticos: se disocian más de una vez (ej. ácido fosfórico).
- El pKa determina el punto donde una enzima puede tamponarse.
Aminoácidos: comportamiento ácido-base
- Los aminoácidos son ionizables.
- Se comportan como anfóteros a pH neutro porque su radical presenta carga positiva y negativa.
- El P.I. es el pH al que el aa está eléctricamente neutro y se calcula como la media de los pKa más cercanos al punto neutro.
- En situaciones fisiológicas, el punto isoeléctrico es aproximadamente 5,5.
Estructura de los aminoácidos
- Son bifuncionales con un grupo amino y un grupo carboxilo.
- El grupo común al resto de aminoácidos es alfa.
- Su radical o "R" diferencia un aa de otro
- Hay 20 aminoácidos proteinogénicos. Y algunos no proteinogénicos (no se convierten en proteínas)
Estructura, función y propiedades de péptidos
- Son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
- La estructura primaria determina las propiedades y la conformación de la proteína.
- El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace.
- Imposibilidad de giro en el enlace C-N, generando planos dentro de las cadenas.
- Posibilidad de giro solo en enlaces Ca-grupo a, lo que limita la disposición tridimensional.
Configuración del enlace peptídico
- Configuraciones cis y trans (trans es más común por minimización en impedimentos estéricos).
- Solo la prolina presenta configuración cis ya que su R tiene estructura cíclica.
- La variedad de residuos de aminoácidos determina la estabilidad de los péptidos.
Comportamiento acido-base de los péptidos
- La carga neta depende del pH.
- En pH neutro, la mayoría de los aa están en forma de los iones dipolares, con un grupo amino protonado (-NH3+) y un grupo carboxilo desprotonado (-COO-).
- En pH ácidos, hay una mayor cantidad de cargas positivas.
- En pH básicos, hay mayor cantidad de cargas negativas.
Estructura de las proteínas: estructura primaria y análisis de la secuencia de aminoácidos
- La secuencia de aminoácidos en una proteína se llama estructura primaria.
- La estructura primaria determina la estructura tridimensional de la proteína y su función.
- Para determinar la secuencia se utilizan métodos químicos y enzimáticos para la fragmentación de proteínas.
- Se suele usar enzimas como la tripsina o quimiotripsina, que corta enlaces peptídicos donde hay ciertos aminoácidos.
Estructura de las proteínas: análisis de los extremos amino y carboxilo terminales
- Para determinar la secuencia completa se usan métodos como la degradación de Edman para determinar el extremo N-terminal.
- La carboxipeptidasa se utiliza para determinar el extremo C-terminal.
Estructura de las proteínas: métodos para determinar el número de cadenas
- La ruptura de enlaces disulfuro usando agentes reductores como el 2-mercaptoetanol (ß-mercaptoetanol) separa las cadenas y permite conocer su número.
- Se puede también usar el tratamiento con ácido perfórmico.
Clasificación y organización de proteínas fibrosas
- Proteínas fibrosas: mantienen y determinan la estructura y la organización del organismo
- Proteínas globulares: funciones de transporte e intercambio químico
- Estructuras 1arias, 2arias, 3arias y 4arias.
Proteínas fibrosas: queratinas
- Son proteínas fibrosas ricas en residuos de cisteína.
- La estructura es una hélice α que se enrolla sobre si misma en una doble hélice. La forma está dada por los enlaces disulfuro
- El tipo de enlace y la cantidad de enlaces afectan la rigidez (Ej: cabello).
Proteínas fibrosas: colágeno
- Estructura tridimensional en forma de triple hélice dextrógira.
- Forma fibras con gran resistencia mecánica.
- Contiene gran proporción de glicina, prolina e hidroxiprolina.
- Los residuos de lisina participan en el entrecruzamiento covalente dando estabilidad.
- A mayor edad más enlaces y más resistencia a la tensión, menos elasticidad del tejido.
Proteínas fibrosas: elastina
- Forma una estructura similar a un tejido de tipo elástico, se encuentran en la dermis principalmente.
- Presenta una disposición al azar
- Rica en prolina e hidroxiprolina, lo que facilita la elasticidad y flexibilidad de los elementos estructurales.
- Posee entrecruzamiento covalente entre residuos de lisina generando una red de tipo muelle como estructura supersecundaria.
Características, propiedades y funciones de proteínas globulares
- Son proteínas de forma globular.
- Estructura terciaria compleja, mantenida por diferentes tipos de interacciones.
- Muchas funciones como transportadoras de nutrientes, enzimas, hormonas...
- Las estructuras terciarias son estables, y presentan dominios.
- Los dominios son estructuras funcionales y especificas determinadas por la región de su estructura primaria.
Estructura de las proteínas: análisis y organización
- Se requiere comprender la organización molecular de proteínas.
- La clasificación depende de si la organización es fibrilar o globular.
- La organización cuaternaria describe la interacción entre cadenas polipeptídicas.
Regulación de la actividad enzimática
- Las enzimas son proteínas y se ven alteradas por cambios en el pH y la temperatura
- La regulación enzimática implica cambios en la actividad de enzimas, estos cambios pueden ser a corto o a largo plazo.
- La modificación covalente es un mecanismo común para regular la actividad de las enzimas.
- Los moduladores alostéricos son metabolitos que activan o inhiben enzimas. Estos activan o inhiben las enzimas a través de un cambio conformacional (no tiene que ser por unión a un sitio).
- La retroalimentación negativa es donde el producto final regula la enzima.
- La retroalimentación positiva es donde un sustrato anterior se regula para favorecer la posterior
- Algunos ejemplos de regulación: regulación de la vía del glucagón (activada cuando la glucosa en sangre baja y regulada por insulina)
Isoenzimas
- Las isoenzimas son diferentes formas de una misma enzima que catalizan la misma reacción, pero con diferentes propiedades cinéticas y estructuras.
- Se distinguen por su actividad diferente en diferentes tejidos.
- Muchas patologías se diagnostican por la presencia y la proporción de diferentes isoenzimas, por ejemplo, LDH.
Aplicaciones de la enzimoligía en la medicina
- Las enzimas se usan en análisis clínicos para diagnosticar.
- Se mide la actividad de una enzima en muestras de pacientes
- Algunas enfermedades provocan alteración en el nivel de ciertas enzimas en el plasma, por ejemplo, un infarto agudo de miocardio.
- Los inhibidores enzimáticos se usan en farmacología como terapia.
Conceptos de coenzimas
- Las coenzimas son moléculas orgánicas que permiten la actividad enzimática, la mayoría son vitaminas.
- La mayor parte de coenzimas son vitaminas o precursores
- Se usan para transferencia de grupos químicos
Coenzimas de oxidación-reducción
- Coenzimas como NAD y NADP; FADH2/FAD.
- Intervienen en reacciones que ganan/pierden electrones
- Coenzimas como el ácido lipoico; ácido ascórbico o vitamina C
- Son esenciales para el metabolismo
Inhibición enzimática
- Los inhibidores enzimáticos disminuyen la actividad de las enzimas.
- Hay inhibidores reversibles e irreversibles. La diferencia está en la unión: los reversibles no van a romper la proteína, los irreversibles si.
- Algunos ejemplos de inhibidores: Aspirina, Captopril, algunos fármacos contra VIH, penicilinas.
- Hay tres tipos de inhibidores reversibles: competitivos, no competitivos y acompetitivos.
- Inhibidor competitivo: compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.
- Inhibidor no competitivo: se une a un sitio distinto del sitio activo de la enzima, alterando la conformación y la actividad.
- Inhibidor acompetitivo: se une al complejo enzima-sustrato, inhibiendo la actividad
Aplicaciones en la medicina de los inhibidores enzimáticos
- Muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos.
- Las inhibiciones enzimáticas pueden ser reversibles o irreversibles.
Regulación de la actividad enzimática
- Diversas condiciones pueden regular la actividad de una enzima, incluyendo hormonas o la disponibilidad del sustrato.
- Regulación por cantidad de la enzima: síntesis y degradación.
- Mecanismos de modificación de proteínas, esto puede regular la función de manera inmediata.
- Mecanismos de retroalimentación tanto negativa como positiva, siendo esta un caso de regulación común en el interior de las células.
- Los moduladores alostéricos son metabolitos que activan o inhiben las enzimas activando o apagando las enzimas.
- Otros mecanismos, Ej: Proteína-quinasa
- Regulación por modificación covalente
Regulación de la actividad enzimática - Isoenzimas
- Los cambios en las expresiones de isoenzimas pueden depender de las necesidades celulares (como cuando hay un infarto de miocardio).
- El aumento de actividad asociado a ciertas isoenzimas en algunos casos puede ser utilizado para diagnosticar ciertas patologías
T15.Aplicaciones de la enzimoligía a la medicina
- Las actividades enzimáticas se pueden usar para diagnosticar.
- Para determinar presencia de determinadas enfermedades.
- Los diferentes niveles de enzimas pueden ser utilizados como marcadores de la actividad en un tejido.
#Proteínas globulares
- Las proteínas globulares poseen una estructura terciaria definida y normalmente son transportadoras, catalíticas, o de unión.
- Tienen estructuras tridimensionales complejas.
- La conformación 3D está determinada por las interacciones de su estructura primaria.
- Presentan dominios que son regiones definidas estructural y funcionalmente.
- La presencia y cantidad de ciertos dominios es específico de las proteínas
#Aminoácidos
- Los 20 aminoácidos estándar son aquellos que se combinan para formar proteínas.
- Hay una serie de aminoácidos importantes por sus funciones específicos.
- Algunos ejemplos de ellos son: Arginina; Histidina; Lisina; Tirosina; Fenilalanina, Triptófano
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Description
Este cuestionario explora conceptos clave relacionados con el grupo prostético hemo y su función en la unión reversible del oxígeno. También se abordan temas sobre talasemias y su relación con la mutación de la hemoglobina. Pon a prueba tu conocimiento sobre estas importantes áreas de la biología molecular.
