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Questions and Answers
Todas las enzimas son ribozimas.
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False
La especificidad de sustrato de una enzima implica que puede diferenciar entre compuestos estructuralmente similares.
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True
Los cofactores inorgánicos son necesarios para que todas las enzimas funcionen.
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False
Las hidrolasas catalizan la unión de sustratos mediante el uso de agua.
Las hidrolasas catalizan la unión de sustratos mediante el uso de agua.
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La actividad catalítica de las enzimas depende de su conformación proteica nativa.
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Las isomerasas son responsables de la transferencia de grupos dentro de dos moléculas diferentes.
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Las enzimas pueden catalizar reacciones a temperaturas y pH extremos.
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La sintasa es un tipo de ligasa que cataliza la formación de enlaces covalentes por la ruptura de ATP.
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Los grupos prostéticos son cofactores que se unen de forma débil a la enzima.
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La velocidad de las reacciones enzimáticas puede ser de hasta 1011 veces más rápida con la acción de una enzima.
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La catálisis por iones metálicos es una de las formas de aumentar la energía de activación en una reacción enzimática.
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Las transferasas son enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción.
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El complejo enzima-sustrato (ES) se forma en la primera etapa del proceso catalítico.
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La energía de activación es irrelevante para determinar la velocidad de reacción de una enzima.
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La parte proteica de una enzima se llama holoenzima.
La parte proteica de una enzima se llama holoenzima.
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Las liasas son enzimas que eliminan grupos para formar dobles enlaces o enlaces múltiples.
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Las enzimas pueden actuar en secuencias organizadas durante el metabolismo.
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En la cinética enzimática, el estudio se centra únicamente en la desaparición del sustrato.
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Una descarboxilasa es una enzima que facilita la transferencia de grupos en la misma molécula.
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La catálisis ácido-base general es una de las estrategias para disminuir la energía de activación en reacciones enzimáticas.
La catálisis ácido-base general es una de las estrategias para disminuir la energía de activación en reacciones enzimáticas.
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La velocidad máxima es la tasa máxima que se obtiene cuando la concentración de sustrato es cero.
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El término KM indica la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
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Una alta concentración de sustrato siempre lleva a una velocidad de reacción proporcionalmente alta.
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La afinidad de una enzima por su sustrato es mayor cuando el valor de KM es alto.
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Los catalizadores no afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas.
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La temperatura y el pH son factores que pueden influir en la cinética enzimática.
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Para que se alcance Vmax, las moléculas de enzima deben estar parcialmente ocupadas por el sustrato.
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El modelo de Michaelis-Menten es aplicable solo a reacciones de primer orden.
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El Vmax se puede determinar experimentalmente de manera precisa y directa.
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La presencia de mayor presión siempre aumenta la velocidad de reacción enzimática.
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Los inhibidores acompetitivos se unen al sustrato libre y al complejo ES.
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Los efectores negativos aumentan la afinidad de la enzima por el sustrato.
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La rotura de enlaces peptídicos en los zimógenos es un proceso reversible.
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Las enzimas alostéricas solo poseen un centro activo donde se une el sustrato.
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Los moduladores homotrópicos pueden producir efectos negativos y positivos en las enzimas.
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La mayoría de las enzimas alostéricas son monoméricas.
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El inhibidor competitivo se une al centro activo de la enzima y compite con el sustrato.
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En la regulación enzimática, la modificación covalente permite que las enzimas sean activas de inmediato.
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Las interacciones heterotrópicas de las enzimas alostéricas siempre son positivas.
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El quimiotripsinógeno se genera en el hígado antes de ser activado en el intestino delgado.
El quimiotripsinógeno se genera en el hígado antes de ser activado en el intestino delgado.
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Study Notes
Introducción
- Las enzimas son proteínas altamente especializadas que actúan como catalizadores en las reacciones biológicas.
- Poseen una gran especificidad de sustrato, es decir, reconocen y actúan sobre moléculas específicas.
- Funcionan en condiciones suaves de pH y temperatura.
- La mayoría de las enzimas son proteínas, a excepción de las ribozimas que son ARN con actividad catalítica.
- Su actividad depende de su conformación nativa: cualquier cambio en la estructura puede afectar su función.
Propiedades de las enzimas
- Eficacia: Aceleran las reacciones de 10⁸ a 10¹¹ veces en comparación con la no catalizada.
- Versatilidad: Facilitan una amplia gama de reacciones químicas.
-
Especificidad:
- De sustrato: La enzima puede diferenciar entre compuestos muy similares, incluso distinguir entre isómeros.
- De función: Una misma molécula de sustrato puede ser modificada de diferentes maneras por diferentes enzimas.
Cofactores y coenzimas
- Una enzima junto con su cofactor o coenzima se denomina holoenzima.
- La parte proteica de la enzima se llama apoenzima o apoproteína.
- Algunas enzimas funcionan sin necesidad de cofactores, mientras que otras requieren cofactores inorgánicos (como Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺) o coenzimas orgánicas.
- Los cofactores o coenzimas que se unen fuertemente, incluso de forma covalente, a la enzima se denominan grupos prostéticos.
Clasificación de las enzimas
- Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción (ej.: Oxidasa).
- Transferasas: Facilitan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra (ej.: Quinasas).
- Hidrolasas: Rompen sustratos utilizando agua (ej.: Fosfatasa).
- Liasas: Adicionan grupos a dobles enlaces o forman enlaces múltiples mediante la eliminación de grupos (ej.: Descarboxilasa).
- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización, transfiriendo grupos dentro de la misma molécula para obtener diferentes isómeros (ej.: Glucosa isomerasa).
- Ligasas: Catalizan la formación de enlaces con alta energía (covalentes) utilizando la energía de la hidrólisis del ATP (ej.: Sintetasa).
Centro activo de las enzimas
- Es una región tridimensional específica de la enzima que interactúa con la molécula de sustrato.
- La forma del centro activo determina la especificidad de la enzima.
Funcionamiento de las enzimas
- Las enzimas catalizan reacciones a través de dos etapas:
- Unión del sustrato: La enzima se une al sustrato formando un complejo enzima-sustrato (ES).
- Etapa catalítica: El complejo ES se transforma en el producto (P), liberando la enzima.
Energía de activación y estado de transición
- La catálisis enzimática reduce la energía de activación mediante la formación del complejo enzima-sustrato.
- Existen varias estrategias para disminuir la energía de activación y aumentar la velocidad de reacción:
- Catálisis ácido-base general.
- Catálisis covalente.
- Catálisis por iones metálicos.
Cinética enzimática
- Cinética: Estudio de la velocidad de reacción y cómo cambia en respuesta a variaciones en las condiciones experimentales.
- La velocidad de reacción se mide como la variación en la concentración del sustrato o producto con el tiempo.
- Factores que afectan la velocidad de reacción enzimática:
- Concentración de las especies reaccionantes.
- Temperatura.
- Presión.
- pH.
- Presencia de catalizadores.
### Modelo de Michaelis-Menten
- Describe la cinética de reacciones enzimáticas.
- La velocidad máxima (Vmax) es la velocidad teórica máxima alcanzable en condiciones optimas.
- La constante de Michaelis (Km): es la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
- Un Km bajo indica una alta afinidad de la enzima por el sustrato.
Inhibición enzimática
-
Inhibición reversible: El inhibidor se une a la enzima de forma reversible:
- Inhibidores competitivos: Compiten con el sustrato por el centro activo de la enzima.
- Inhibidores no competitivos: Se unen a un sitio diferente al centro activo, afectando la actividad enzimática.
- Inhibidores acompetitivos: Se unen al complejo ES, no a la enzima libre.
- Inhibición irreversible: El inhibidor se une permanentemente a la enzima, inactivandola.
Regulación enzimática
- Modificación covalente: Implica cambios en la estructura de la enzima, como la fosforilación o desfosforilación, que pueden activar o desactivarla.
- Zimógenos: Precursores inactivos de las enzimas que se activan mediante la rotura de enlaces peptídicos.
-
Alosterismo: La unión de un efector (modulador) a un sitio diferente al centro activo induce cambios conformacionales que regulan la actividad enzimática.
- Modulador positivo: Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.
- Modulador negativo: Disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.
- La mayoría de las enzimas alostéricas son oligoméricas, es decir, están formadas por más de una subunidad.
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Description
Este quiz explora el fascinante mundo de las enzimas, sus propiedades, y el papel que juegan como catalizadores en reacciones biológicas. Aprenderás sobre la especificidad de las enzimas y la importancia de los cofactores y coenzimas en su función. ¡Ponte a prueba y descubre tu conocimiento sobre este tema crucial en la biología!
