Biología: Enzimas y sus Propiedades

Introducción

• Las enzimas son proteínas altamente especializadas que actúan como catalizadores en las reacciones biológicas.
• Poseen una gran especificidad de sustrato, es decir, reconocen y actúan sobre moléculas específicas.
• Funcionan en condiciones suaves de pH y temperatura.
• La mayoría de las enzimas son proteínas, a excepción de las ribozimas que son ARN con actividad catalítica.
• Su actividad depende de su conformación nativa: cualquier cambio en la estructura puede afectar su función.

Propiedades de las enzimas

• Eficacia: Aceleran las reacciones de 10⁸ a 10¹¹ veces en comparación con la no catalizada.
• Versatilidad: Facilitan una amplia gama de reacciones químicas.
• Especificidad:
  • De sustrato: La enzima puede diferenciar entre compuestos muy similares, incluso distinguir entre isómeros.
  • De función: Una misma molécula de sustrato puede ser modificada de diferentes maneras por diferentes enzimas.

Cofactores y coenzimas

• Una enzima junto con su cofactor o coenzima se denomina holoenzima.
• La parte proteica de la enzima se llama apoenzima o apoproteína.
• Algunas enzimas funcionan sin necesidad de cofactores, mientras que otras requieren cofactores inorgánicos (como Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺) o coenzimas orgánicas.
• Los cofactores o coenzimas que se unen fuertemente, incluso de forma covalente, a la enzima se denominan grupos prostéticos.

Clasificación de las enzimas

• Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción (ej.: Oxidasa).
• Transferasas: Facilitan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra (ej.: Quinasas).
• Hidrolasas: Rompen sustratos utilizando agua (ej.: Fosfatasa).
• Liasas: Adicionan grupos a dobles enlaces o forman enlaces múltiples mediante la eliminación de grupos (ej.: Descarboxilasa).
• Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización, transfiriendo grupos dentro de la misma molécula para obtener diferentes isómeros (ej.: Glucosa isomerasa).
• Ligasas: Catalizan la formación de enlaces con alta energía (covalentes) utilizando la energía de la hidrólisis del ATP (ej.: Sintetasa).

Centro activo de las enzimas

• Es una región tridimensional específica de la enzima que interactúa con la molécula de sustrato.
• La forma del centro activo determina la especificidad de la enzima.

Funcionamiento de las enzimas

• Las enzimas catalizan reacciones a través de dos etapas:
  • Unión del sustrato: La enzima se une al sustrato formando un complejo enzima-sustrato (ES).
  • Etapa catalítica: El complejo ES se transforma en el producto (P), liberando la enzima.

Energía de activación y estado de transición

• La catálisis enzimática reduce la energía de activación mediante la formación del complejo enzima-sustrato.
• Existen varias estrategias para disminuir la energía de activación y aumentar la velocidad de reacción:
  • Catálisis ácido-base general.
  • Catálisis covalente.
  • Catálisis por iones metálicos.

Cinética enzimática

• Cinética: Estudio de la velocidad de reacción y cómo cambia en respuesta a variaciones en las condiciones experimentales.
• La velocidad de reacción se mide como la variación en la concentración del sustrato o producto con el tiempo.
• Factores que afectan la velocidad de reacción enzimática:
  • Concentración de las especies reaccionantes.
  • Temperatura.
  • Presión.
  • pH.
  • Presencia de catalizadores.

 ### Modelo de Michaelis-Menten

• Describe la cinética de reacciones enzimáticas.
• La velocidad máxima (Vmax) es la velocidad teórica máxima alcanzable en condiciones optimas.
• La constante de Michaelis (Km): es la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
• Un Km bajo indica una alta afinidad de la enzima por el sustrato.

Inhibición enzimática

• Inhibición reversible: El inhibidor se une a la enzima de forma reversible:
  • Inhibidores competitivos: Compiten con el sustrato por el centro activo de la enzima.
  • Inhibidores no competitivos: Se unen a un sitio diferente al centro activo, afectando la actividad enzimática.
  • Inhibidores acompetitivos: Se unen al complejo ES, no a la enzima libre.
• Inhibición irreversible: El inhibidor se une permanentemente a la enzima, inactivandola.

Regulación enzimática

• Modificación covalente: Implica cambios en la estructura de la enzima, como la fosforilación o desfosforilación, que pueden activar o desactivarla.
• Zimógenos: Precursores inactivos de las enzimas que se activan mediante la rotura de enlaces peptídicos.
• Alosterismo: La unión de un efector (modulador) a un sitio diferente al centro activo induce cambios conformacionales que regulan la actividad enzimática.
  • Modulador positivo: Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.
  • Modulador negativo: Disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.
• La mayoría de las enzimas alostéricas son oligoméricas, es decir, están formadas por más de una subunidad.