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Questions and Answers
L'attivazione allosterica si verifica quando un enzima viene disattivato tramite interazione con una molecola regolatrice.
L'attivazione allosterica si verifica quando un enzima viene disattivato tramite interazione con una molecola regolatrice.
False (B)
Il cAMP si lega al sito attivo della PKA per indurne l'attivazione favorendo il distacco del complesso cAMP-attivatore.
Il cAMP si lega al sito attivo della PKA per indurne l'attivazione favorendo il distacco del complesso cAMP-attivatore.
False (B)
Il lisozima è un enzima che svolge un ruolo cruciale nella sintesi delle catene di carboidrati nel cibo.
Il lisozima è un enzima che svolge un ruolo cruciale nella sintesi delle catene di carboidrati nel cibo.
False (B)
La bioluminescenza è un tipo di lavoro cellulare che comporta l'emissione di luce da parte di organismi grazie a molecole fluorescenti come la proteina GFP.
La bioluminescenza è un tipo di lavoro cellulare che comporta l'emissione di luce da parte di organismi grazie a molecole fluorescenti come la proteina GFP.
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Il trasporto di soluti attraverso la membrana cellulare, anche quando questi sono già più concentrati su un lato, non richiede energia, ma solo proteine di trasporto.
Il trasporto di soluti attraverso la membrana cellulare, anche quando questi sono già più concentrati su un lato, non richiede energia, ma solo proteine di trasporto.
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L'aspirina agisce inibendo la ciclossigenasi, un enzima coinvolto nella produzione di prostaglandine e fattori infiammatori.
L'aspirina agisce inibendo la ciclossigenasi, un enzima coinvolto nella produzione di prostaglandine e fattori infiammatori.
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Il sito allosterico è identico al sito attivo dell'enzima.
Il sito allosterico è identico al sito attivo dell'enzima.
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Secondo la prima legge della termodinamica, l'energia si crea e si distrugge continuamente all'interno di un sistema biologico.
Secondo la prima legge della termodinamica, l'energia si crea e si distrugge continuamente all'interno di un sistema biologico.
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L'ossidazione, nel contesto della bioenergetica, consiste principalmente nello scambio di elettroni tra molecole e non coinvolge atomi di idrogeno o ossigeno.
L'ossidazione, nel contesto della bioenergetica, consiste principalmente nello scambio di elettroni tra molecole e non coinvolge atomi di idrogeno o ossigeno.
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Gli enzimi allosterici seguono la cinetica di Michaelis-Menten.
Gli enzimi allosterici seguono la cinetica di Michaelis-Menten.
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In una reazione endotermica, il valore di $\Delta H$ è negativo, indicando che il sistema rilascia calore nell'ambiente circostante.
In una reazione endotermica, il valore di $\Delta H$ è negativo, indicando che il sistema rilascia calore nell'ambiente circostante.
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Gli effettori allosterici modificano la velocità massima di una reazione enzimatica.
Gli effettori allosterici modificano la velocità massima di una reazione enzimatica.
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Un inibitore allosterico stabilizza l'enzima nella forma ad alta affinità.
Un inibitore allosterico stabilizza l'enzima nella forma ad alta affinità.
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La seconda legge della termodinamica stabilisce che in qualsiasi processo chimico-fisico, l'entropia del sistema tende a diminuire spontaneamente.
La seconda legge della termodinamica stabilisce che in qualsiasi processo chimico-fisico, l'entropia del sistema tende a diminuire spontaneamente.
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La contrazione muscolare è un esempio di lavoro meccanico che richiede energia a livello cellulare.
La contrazione muscolare è un esempio di lavoro meccanico che richiede energia a livello cellulare.
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Il cambiamento di entalpia $(\Delta H)$ è calcolato come la differenza tra l'entalpia dei reagenti e l'entalpia dei prodotti, ovvero $\Delta H = H_{reagenti} - H_{prodotti}$
Il cambiamento di entalpia $(\Delta H)$ è calcolato come la differenza tra l'entalpia dei reagenti e l'entalpia dei prodotti, ovvero $\Delta H = H_{reagenti} - H_{prodotti}$
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Un enzima aumenta l'entropia dei substrati per facilitare una reazione.
Un enzima aumenta l'entropia dei substrati per facilitare una reazione.
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L'equazione di Michaelis-Menten descrive la velocità di una reazione enzimatica in funzione della velocità massima, della concentrazione del substrato e della costante di Michaelis.
L'equazione di Michaelis-Menten descrive la velocità di una reazione enzimatica in funzione della velocità massima, della concentrazione del substrato e della costante di Michaelis.
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Un inibitore competitivo aumenta la Vmax di una reazione enzimatica.
Un inibitore competitivo aumenta la Vmax di una reazione enzimatica.
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Se la concentrazione del substrato ([S]) è molto inferiore alla costante di Michaelis (Km), la velocità di reazione è approssimativamente uguale a Vmax.
Se la concentrazione del substrato ([S]) è molto inferiore alla costante di Michaelis (Km), la velocità di reazione è approssimativamente uguale a Vmax.
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Gli inibitori irreversibili formano legami ionici con i residui amminoacidici nel sito attivo dell'enzima.
Gli inibitori irreversibili formano legami ionici con i residui amminoacidici nel sito attivo dell'enzima.
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In un ciclo catalitico, il sito attivo viene rilasciato dopo la conversione del substrato in prodotti, pronto per legare un'altra molecola di substrato.
In un ciclo catalitico, il sito attivo viene rilasciato dopo la conversione del substrato in prodotti, pronto per legare un'altra molecola di substrato.
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Un inibitore non competitivo modifica sia la Km che la Vmax dell'enzima.
Un inibitore non competitivo modifica sia la Km che la Vmax dell'enzima.
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L'adattamento indotto si verifica quando il rilascio del substrato dall'enzima causa una variazione conformazionale.
L'adattamento indotto si verifica quando il rilascio del substrato dall'enzima causa una variazione conformazionale.
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Il trasporto di glucosio contro gradiente di concentrazione attraverso la membrana cellulare richiede proteine intermembrana e consumo di energia.
Il trasporto di glucosio contro gradiente di concentrazione attraverso la membrana cellulare richiede proteine intermembrana e consumo di energia.
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Secondo la prima legge della termodinamica, l'energia totale di un sistema isolato rimane costante, ma può cambiare forma.
Secondo la prima legge della termodinamica, l'energia totale di un sistema isolato rimane costante, ma può cambiare forma.
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L'energia necessaria per i processi vitali deriva esclusivamente dall'ossidazione dei lipidi.
L'energia necessaria per i processi vitali deriva esclusivamente dall'ossidazione dei lipidi.
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In una reazione esotermica, l'entalpia dei prodotti è maggiore dell'entalpia dei reagenti.
In una reazione esotermica, l'entalpia dei prodotti è maggiore dell'entalpia dei reagenti.
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Il mantenimento della temperatura corporea è un esempio di lavoro elettrico a livello cellulare.
Il mantenimento della temperatura corporea è un esempio di lavoro elettrico a livello cellulare.
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L'entropia, secondo la seconda legge della termodinamica, tende a diminuire in sistemi isolati.
L'entropia, secondo la seconda legge della termodinamica, tende a diminuire in sistemi isolati.
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La bioluminescenza è un processo che utilizza molecole non fluorescenti per emettere luce.
La bioluminescenza è un processo che utilizza molecole non fluorescenti per emettere luce.
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La fotosintesi nei vegetali permette la sintesi di substrati utilizzati dagli animali per la produzione di energia.
La fotosintesi nei vegetali permette la sintesi di substrati utilizzati dagli animali per la produzione di energia.
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Una reazione enzimatica è spontanea se è endoergonica.
Una reazione enzimatica è spontanea se è endoergonica.
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La costante di Michaelis (Km) è la concentrazione di substrato alla quale la velocità di reazione è uguale a Vmax.
La costante di Michaelis (Km) è la concentrazione di substrato alla quale la velocità di reazione è uguale a Vmax.
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In una reazione enzimatica, se la concentrazione del substrato [S] è molto maggiore della Km, la velocità della reazione (v) è approssimativamente uguale a Vmax.
In una reazione enzimatica, se la concentrazione del substrato [S] è molto maggiore della Km, la velocità della reazione (v) è approssimativamente uguale a Vmax.
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Gli inibitori competitivi diminuiscono la Vmax di una reazione enzimatica senza influenzare la Km.
Gli inibitori competitivi diminuiscono la Vmax di una reazione enzimatica senza influenzare la Km.
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Gli inibitori non competitivi si legano al sito attivo dell'enzima, impedendo al substrato di legarsi.
Gli inibitori non competitivi si legano al sito attivo dell'enzima, impedendo al substrato di legarsi.
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L'equazione di Michaelis-Menten è espressa come v = Vmax + S / S + KM.
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Il gas nervino agisce come un inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi.
Il gas nervino agisce come un inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi.
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Durante il ciclo catalitico di un enzima, la conversione del substrato in prodotti avviene prima del legame del substrato all'enzima.
Durante il ciclo catalitico di un enzima, la conversione del substrato in prodotti avviene prima del legame del substrato all'enzima.
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Il legame di un effettore allosterico al sito allosterico di un enzima non altera la struttura terziaria della proteina.
Il legame di un effettore allosterico al sito allosterico di un enzima non altera la struttura terziaria della proteina.
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La penicillina agisce inibendo la sintesi della parete cellulare batterica mediante l'inibizione di un enzima specifico.
La penicillina agisce inibendo la sintesi della parete cellulare batterica mediante l'inibizione di un enzima specifico.
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L'attivazione allosterica della PKA (proteina chinasi A) è innescata dal legame del glucosio al suo sito attivo.
L'attivazione allosterica della PKA (proteina chinasi A) è innescata dal legame del glucosio al suo sito attivo.
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Gli enzimi allosterici mostrano una cinetica di tipo Michaelis-Menten, caratterizzata da una curva di velocità iperbolica.
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Il lisozima è un enzima con attività antibiotica, capace di idrolizzare le catene polisaccaridiche presenti nella parete cellulare dei batteri.
Il lisozima è un enzima con attività antibiotica, capace di idrolizzare le catene polisaccaridiche presenti nella parete cellulare dei batteri.
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Un effettore allosterico negativo, legandosi all'enzima, diminuisce il valore della costante di Michaelis $K_m$.
Un effettore allosterico negativo, legandosi all'enzima, diminuisce il valore della costante di Michaelis $K_m$.
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L'inibizione allosterica comporta la stabilizzazione dell'enzima nella sua conformazione ad alta affinità per il substrato.
L'inibizione allosterica comporta la stabilizzazione dell'enzima nella sua conformazione ad alta affinità per il substrato.
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Gli effettori allosterici influenzano la velocità massima ($V_{max}$) di una reazione enzimatica, alterando la capacità dell'enzima di raggiungere la sua massima efficienza catalitica.
Gli effettori allosterici influenzano la velocità massima ($V_{max}$) di una reazione enzimatica, alterando la capacità dell'enzima di raggiungere la sua massima efficienza catalitica.
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Flashcards
Bioenergetica
Bioenergetica
Studio dell'energia nelle cellule e nei processi vitali.
Tipi di lavoro cellulare
Tipi di lavoro cellulare
Le cellule compiono 6 tipi di lavori grazie all'energia: sintesi, meccanico, trasporto, elettrico, calore, bioluminescenza.
Sintesi
Sintesi
Energia richiesta per cambiare i legami chimici delle molecole.
Meccanico
Meccanico
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Trasporto contro gradiente
Trasporto contro gradiente
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Entalpía (ΔH)
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Prima legge della termodinamica
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Seconda legge della termodinamica
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Regolazione allosterica
Regolazione allosterica
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Attivazione allosterica
Attivazione allosterica
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Inibizione allosterica
Inibizione allosterica
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Sito allosterico
Sito allosterico
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Curva sigmoide
Curva sigmoide
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Costante di Michaelis
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Lisozima
Lisozima
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Effettore positivo
Effettore positivo
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Reazione Spontanea
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Ciclo Catalitico
Ciclo Catalitico
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Equazione di Michaelis-Menten
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Vmax
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Km
Km
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Inibitori Enzimatici
Inibitori Enzimatici
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Inibitori Competitivi
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Inibitori Non Competitivi
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Adattamento Indotto
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Trasporto elettrico
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Calore
Calore
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Bioluminescenza
Bioluminescenza
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Ciclo di energia
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Endotermica
Endotermica
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Entropia
Entropia
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Produzione di energia
Produzione di energia
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Leggi della termodinamica
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Effettori allosterici
Effettori allosterici
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Curva di velocità sigmoide
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Costante di Michaelis (Km)
Costante di Michaelis (Km)
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Enzimi cooperativi
Enzimi cooperativi
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Stabilità dell'enzima
Stabilità dell'enzima
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Study Notes
Bioenergetica
-
La cellula ha bisogno di energia per svolgere diversi lavori, categorizzati in 6 tipi: sintesi (cambiamenti nei legami chimici), meccanico (cambiamenti di orientamento/struttura), trasporto (contro gradiente, attraverso membrane), elettrico (trasporto di cariche), calore (mantenimento della temperatura), e bioluminiscenza (produzione di luce da molecole fluorescenti).
-
L'energia per i processi cellulari proviene dall'ossidazione di substrati, per gli animali principalmente il glucosio, tramite lo scambio di atomi di idrogeno e ossigeno. I vegetali producono i substrati necessari tramite la fotosintesi.
-
I flussi di energia seguono le leggi della termodinamica. La prima legge afferma che l'energia non si crea né si distrugge, ma si trasforma. La seconda legge afferma che ogni cambiamento chimico-fisico porta ad un aumento del disordine (entropia).
-
Una reazione è spontanea se ∆G < 0 (esoergonica, libera energia), non spontanea (endoergonica) se ∆G > 0, e risulta spontanea a una data temperatura se ∆G < 0.
-
La reazione di una reazione chimica comporta una variazione dell'energia libera. Una reazione esoergonica rilascia energia (∆G < 0) ed è spontanea; una reazione endoergonica richiede energia (∆G > 0) e non è spontanea.
Reazioni esoergoniche ed endoergoniche accoppiate
- Le reazioni endoergoniche possono avvenire se accoppiate a reazioni esoergoniche. Un esempio è la conversione dell'ATP in ADP, che libera energia utilizzabile per processi endoergonici. Un esempio è la reazione ATP + H₂O → ADP + Pi dove ∆G = -7,3 kcal/mol.
- La reazione di idrolisi dell'ATP è molto importante nelle cellule, perché libera energia utilizzabile per far avvenire reazioni endoergoniche (es. sintesi di macromolecole).
Energia di attivazione
- Le reazioni biologiche richiedono energia di attivazione.
- Gli enzimi abbassano l'energia di attivazione per accelerare le reazioni.
- La formazione di un complesso enzima-substrato abbassa l'energia di attivazione, creando un adattamento indotto.
Enzimi
-
Sono catalizzatori biologici proteici che accelerano le reazioni chimiche.
-
Hanno un sito attivo che si adatta al substrato ('adattamento indotto').
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Aumentano la velocità di reazione senza consumare energia né modificare la variazione di energia libera.
-
Esistono vari tipi di interazione enzima-substrato, inclusa l'interazione chiave serratura dove il substrato si adatta al sito attivo dell'enzima, e l'adattamento indotto, dove il legame substrato enzima induce un cambiamento di conformazione nell'enzima. L'energia di attivazione viene abbassata dalla formazione del complesso enzima-substrato.
Regolazione enzimatica
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L'attività enzimatica può essere regolata in vari modi, come la fosforilazione (aggiunta di un gruppo fosfato) e la defosforilazione (rimozione di un gruppo fosfato).
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Tali modifiche alterano la conformazione dell'enzima e la sua attività.
-
Modificazione allosterica: il legame di un effettore allosterico in un sito distinto dal sito attivo cambia la conformazione dell'enzima e l'attività.
-
Un enzima può essere attivato o inibito a seconda del tipo di composto legato in modo allosterico, tramite interazioni reversibili o irreversibili.
-
Esistono anche meccanismi di inibizione, come l'inibizione competitiva, in cui una molecola compete con il substrato per legarsi al sito attivo dell'enzima. Inibizione non competitiva, in cui l'inibitore si lega in un sito diverso da quello del substrato, modificando la conformazione dell'enzima.
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Description
Scopri le basi della bioenergetica e come le cellule ottengono e utilizzano energia. Questo quiz esplorerà i vari tipi di lavoro cellulare, le fonti di energia e le leggi della termodinamica. Mettiti alla prova sulla tua comprensione delle reazioni energetiche e dei principi fondamentali che governano la vita cellulare.
