Bioenergetica Cellulare

L'attivazione allosterica si verifica quando un enzima viene disattivato tramite interazione con una molecola regolatrice.

Il cAMP si lega al sito attivo della PKA per indurne l'attivazione favorendo il distacco del complesso cAMP-attivatore.

Il lisozima è un enzima che svolge un ruolo cruciale nella sintesi delle catene di carboidrati nel cibo.

La bioluminescenza è un tipo di lavoro cellulare che comporta l'emissione di luce da parte di organismi grazie a molecole fluorescenti come la proteina GFP.

Il trasporto di soluti attraverso la membrana cellulare, anche quando questi sono già più concentrati su un lato, non richiede energia, ma solo proteine di trasporto.

L'aspirina agisce inibendo la ciclossigenasi, un enzima coinvolto nella produzione di prostaglandine e fattori infiammatori.

Il sito allosterico è identico al sito attivo dell'enzima.

Secondo la prima legge della termodinamica, l'energia si crea e si distrugge continuamente all'interno di un sistema biologico.

L'ossidazione, nel contesto della bioenergetica, consiste principalmente nello scambio di elettroni tra molecole e non coinvolge atomi di idrogeno o ossigeno.

Gli enzimi allosterici seguono la cinetica di Michaelis-Menten.

In una reazione endotermica, il valore di $\Delta H$ è negativo, indicando che il sistema rilascia calore nell'ambiente circostante.

Gli effettori allosterici modificano la velocità massima di una reazione enzimatica.

Un inibitore allosterico stabilizza l'enzima nella forma ad alta affinità.

La seconda legge della termodinamica stabilisce che in qualsiasi processo chimico-fisico, l'entropia del sistema tende a diminuire spontaneamente.

La contrazione muscolare è un esempio di lavoro meccanico che richiede energia a livello cellulare.

Il cambiamento di entalpia $(\Delta H)$ è calcolato come la differenza tra l'entalpia dei reagenti e l'entalpia dei prodotti, ovvero $\Delta H = H_{reagenti} - H_{prodotti}$

Un enzima aumenta l'entropia dei substrati per facilitare una reazione.

L'equazione di Michaelis-Menten descrive la velocità di una reazione enzimatica in funzione della velocità massima, della concentrazione del substrato e della costante di Michaelis.

Un inibitore competitivo aumenta la Vmax di una reazione enzimatica.

Se la concentrazione del substrato ([S]) è molto inferiore alla costante di Michaelis (Km), la velocità di reazione è approssimativamente uguale a Vmax.

Gli inibitori irreversibili formano legami ionici con i residui amminoacidici nel sito attivo dell'enzima.

In un ciclo catalitico, il sito attivo viene rilasciato dopo la conversione del substrato in prodotti, pronto per legare un'altra molecola di substrato.

Un inibitore non competitivo modifica sia la Km che la Vmax dell'enzima.

L'adattamento indotto si verifica quando il rilascio del substrato dall'enzima causa una variazione conformazionale.

Il trasporto di glucosio contro gradiente di concentrazione attraverso la membrana cellulare richiede proteine intermembrana e consumo di energia.

Secondo la prima legge della termodinamica, l'energia totale di un sistema isolato rimane costante, ma può cambiare forma.

L'energia necessaria per i processi vitali deriva esclusivamente dall'ossidazione dei lipidi.

In una reazione esotermica, l'entalpia dei prodotti è maggiore dell'entalpia dei reagenti.

Il mantenimento della temperatura corporea è un esempio di lavoro elettrico a livello cellulare.

L'entropia, secondo la seconda legge della termodinamica, tende a diminuire in sistemi isolati.

La bioluminescenza è un processo che utilizza molecole non fluorescenti per emettere luce.

La fotosintesi nei vegetali permette la sintesi di substrati utilizzati dagli animali per la produzione di energia.

Una reazione enzimatica è spontanea se è endoergonica.

La costante di Michaelis (Km) è la concentrazione di substrato alla quale la velocità di reazione è uguale a Vmax.

In una reazione enzimatica, se la concentrazione del substrato [S] è molto maggiore della Km, la velocità della reazione (v) è approssimativamente uguale a Vmax.

Gli inibitori competitivi diminuiscono la Vmax di una reazione enzimatica senza influenzare la Km.

Gli inibitori non competitivi si legano al sito attivo dell'enzima, impedendo al substrato di legarsi.

L'equazione di Michaelis-Menten è espressa come v = Vmax + S / S + KM.

Il gas nervino agisce come un inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi.

Durante il ciclo catalitico di un enzima, la conversione del substrato in prodotti avviene prima del legame del substrato all'enzima.

Il legame di un effettore allosterico al sito allosterico di un enzima non altera la struttura terziaria della proteina.

La penicillina agisce inibendo la sintesi della parete cellulare batterica mediante l'inibizione di un enzima specifico.

L'attivazione allosterica della PKA (proteina chinasi A) è innescata dal legame del glucosio al suo sito attivo.

Gli enzimi allosterici mostrano una cinetica di tipo Michaelis-Menten, caratterizzata da una curva di velocità iperbolica.

Il lisozima è un enzima con attività antibiotica, capace di idrolizzare le catene polisaccaridiche presenti nella parete cellulare dei batteri.

Un effettore allosterico negativo, legandosi all'enzima, diminuisce il valore della costante di Michaelis $K_m$.

L'inibizione allosterica comporta la stabilizzazione dell'enzima nella sua conformazione ad alta affinità per il substrato.

Gli effettori allosterici influenzano la velocità massima ($V_{max}$) di una reazione enzimatica, alterando la capacità dell'enzima di raggiungere la sua massima efficienza catalitica.