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Questions and Answers
Qual è l'unità fondamentale delle proteine?
Qual è l'unità fondamentale delle proteine?
Qual è la caratteristica invariabile degli amminoacidi che li distingue?
Qual è la caratteristica invariabile degli amminoacidi che li distingue?
Carbonio alfa centrale
Qual è il gruppo che identifica il singolo amminoacido?
Qual è il gruppo che identifica il singolo amminoacido?
Gruppo R o catena laterale
Le proteine sono composte principalmente da nucleotidi.
Le proteine sono composte principalmente da nucleotidi.
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Cosa sono i ripiegamenti beta nelle proteine?
Cosa sono i ripiegamenti beta nelle proteine?
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Le proteine globulari sono le più abbondanti e contengono elementi ad alfa-elica o in conformazione beta.
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Da cosa sono formate le proteine di membrana?
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Le proteine fibrose formano __________ che sono insolubili in acqua.
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Abbinare il tipo di proteina alla sua descrizione:
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Secondo Lehninger, cosa compongono i sistemi viventi?
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Cosa rappresenta l'effetto cooperativo nelle proteine?
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In che modo Anfinsen ha dimostrato la relazione tra sequenza e conformazione di una proteina?
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Gli organismi viventi possono estrarre energia dall'ambiente e conservarla.
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Cosa significa che le biomolecole sono 'poli'?
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Il processo di folding delle proteine avviene esclusivamente in modo spontaneo e non richiede alcun aiuto esterno.
Il processo di folding delle proteine avviene esclusivamente in modo spontaneo e non richiede alcun aiuto esterno.
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Qual è la funzione principale dell'emoglobina? Trasportare ________.
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Qual è la funzione principale della mioglobina nei muscoli?
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Abbina le seguenti interazioni deboli con la loro descrizione:
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Qual è la costante di dissociazione dell'equilibrio reversibile Mb + O2 ⇋ MbO2?
Qual è la costante di dissociazione dell'equilibrio reversibile Mb + O2 ⇋ MbO2?
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Cosa rappresenta Y nell'equazione Mb + O2 ⇋ MbO2?
Cosa rappresenta Y nell'equazione Mb + O2 ⇋ MbO2?
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Il P50 per la mioglobina equivale a circa 20 Torr.
Il P50 per la mioglobina equivale a circa 20 Torr.
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La mioglobina presenta un Y=0.98 quando il pO2 è circa ___ Torr.
La mioglobina presenta un Y=0.98 quando il pO2 è circa ___ Torr.
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Abbina le seguenti molecole allo scopo regolatore sull'emoglobina:
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Come viene definito il nome dell'enzima secondo il sistema IUBMB?
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Qual è il ruolo dei cofattori?
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L'oloenzima è la forma inattiva dell'enzima.
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Cos'è la Km degli enzimi? La Km è numericamente uguale alla concentrazione di substrato alla quale ___________ dell'enzima sono saturati.
Cos'è la Km degli enzimi? La Km è numericamente uguale alla concentrazione di substrato alla quale ___________ dell'enzima sono saturati.
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Study Notes
Introduzione alla Biochimica
- I sistemi viventi sono composti da molecole inanimate (biomolecole) che seguono le leggi della chimica e della fisica.
- Le biomolecole hanno una struttura definita e una precisa funzione.
- I sistemi viventi sono organizzati in strutture complesse e ordinate, con molecole che formano un'intreccio struttura interna.
Le Macromolecole
- Le macromolecole sono i principali costituenti cellulari che spiegano le proprietà e le caratteristiche dei sistemi viventi.
- Le macromolecole sono polimeri costituiti da più unità singole tenute assieme da legami covalenti.
- Presentano una polarità strutturale e una direzionalità, con una successione di monomeri che formano la macromolecola.
- L'ordine sequenziale delle unità monomeriche specifica informazioni.
Le Interazioni Deboli
- Le interazioni deboli sono responsabili del riconoscimento e dell'interazione tra le macromolecole.
- Le quattro tipologie di interazioni deboli sono:
- Legami a idrogeno
- Interazioni ioniche
- Interazioni di Van der Waals
- Interazioni idrofobiche
Legami a Idrogeno
- Richiedono la presenza di un idrogeno legato a un atomo elettronegativo.
- L'atomo elettronegativo attira gli elettroni, creando una parziale carica positiva sull'idrogeno.
- La molecola donatrice e la molecola accettore formano il legame a idrogeno.
Interazioni IONiche
- Riguardano gli ioni, che possiedono una carica elettrica.
- La forza del legame dipende dalle cariche dei due ioni e dalla costante dielettrica del mezzo.
Interazioni di Van der Waals
- Sono deboli elettrostatiche che riguardano tutte le molecole.
- La forza di interazione dipende dalla distanza tra le molecole.
Interazioni Idrofobiche
- Si verificano tra molecole apolari (non polari) che non formano legami a idrogeno.
- Le molecole apolari tendono ad aggregarsi in acqua, riducendo l'entropia del sistema.
Il Riconoscimento Molecolare
- Il riconoscimento molecolare avviene attraverso la complementarietà strutturale tra le molecole.
- Le interazioni deboli permettono il riconoscimento tra molecole, formando un alto numero di legami deboli.
Le Proteine
- Le proteine sono le macromolecole più abbondanti e più varie che svolgono la maggior parte delle funzioni biologiche.
- Le proteine sono polimeri lineari costituiti da 20 amminoacidi, legati tra loro da legami covalenti.
Gli Amminoacidi
- Gli amminoacidi sono le unità monomeriche delle proteine.
- Hanno una triplice nomenclatura: nome comune, sigla di 3 lettere, sigla di 1 lettera.
- Possono essere classificati in 4 gruppi in base alla polarità e alla carica delle catene laterali.
Il Legame Peptidico
- Gli amminoacidi si legano tra loro attraverso un legame condensazione che avviene tra il gruppo carbossilico del primo amminoacido e il gruppo amminico del secondo amminoacido.
- Il legame peptidico è un legame ammidico che si forma con la liberazione di una molecola d'acqua.
La Gerarchia Strutturale delle Proteine
-
L'architettura delle proteine può essere concettualmente suddivisa in 4 livelli di organizzazione:
- Struttura primaria (sequenza amminoacidica)
- Struttura secondaria (forme spaziali locali)
- Struttura terziaria (struttura tridimensionale globale)
- Struttura quaternaria (organizzazione delle subunità)### Struttura Secondaria
-
La struttura secondaria delle proteine è la disposizione locale di α-eliche e foglietti β all'interno della catena polipeptidica.
-
Le α-eliche e i foglietti β sono stabilizzati da legami a idrogeno che si formano tra residui vicini.
-
La struttura secondaria è importante per la funzionalità delle proteine.
Conformazione ad Alpha Elica
- La conformazione ad α-elica è una struttura compatta elicoidale con psi = -60° e phi = -50°.
- La struttura elicoidale è stabilizzata da legami a idrogeno che si formano tra O del carbonilico e H di un gruppo NH.
- I legami a idrogeno sono particolarmente forti in quanto i tre atomi si trovano nella stessa direzione parallela all'asse dell'elica.
- Le catene laterali in un'α-elica si dispongono verso l'esterno dell'elica minimizzando l'ingombro sterico.
- Ogni residuo sale di 1,5 Å lungo l'asse (distanza assiale) e ci sono 3,6 amminoacidi per giro dell'elica.
Conformazione Beta
- La conformazione beta è una conformazione più estesa con psi = -120° e phi = +120°.
- La struttura è stabilizzata da legami a idrogeno che si formano tra residui non vicini.
- La conformazione beta richiede due o più catene polipeptidiche che si dispongono l'una accanto all'altra.
- I legami a idrogeno prendono il nome di legami idrogeno intercatena.
Ripiegamenti della Catena Principale
- I ripiegamenti permettono alla catena di cambiare direzione fra due tratti a conformazione regolare.
- I ripiegamenti possono essere irregolari o con strutture regolari (ripiegamenti β-turn).
Struttura Terziaria
- La struttura terziaria è l'insieme delle strutture secondarie.
- Descrive la posizione esatta di tutti gli atomi e degli amminoacidi che compongono la proteina.
- La struttura terziaria tiene conto delle interazioni a lungo raggio esistenti tra tutti gli elementi di struttura secondaria presenti.
Struttura Quaternaria
- La struttura quaternaria descrive la disposizione spaziale delle diverse subunità e la natura delle loro interazioni.
- Alcune proteine contengono due o più catene polipeptidiche.
Tipologie Principali di Proteine
- Proteine globulari: sono le più abbondanti e possono contenere elementi ad α-elica o in conformazione-β.
- Proteine intrinsecamente disordinate (IDP): non hanno una conformazione fissa ed ordinata.
- Proteine fibrose: sono proteine che forniscono supporto e resistenza ai tessuti.
- Proteine di membrana: possono attraversare lo strato lipidico e avere funzioni di trasporto, comunicazione e produzione di energia.
Denaturazione e Ripiegamento delle Proteine
- La denaturazione è la perdita della struttura della proteina.
- L'effetto cooperativo è il fenomeno per cui una parziale rottura della struttura ripiegata destabilizza la parte restante della molecola.
- La temperatura di fusione (T melting) è la temperatura alla quale metà della proteina risulta denaturata.
Folding delle Proteine
- Il processo di folding delle proteine avviene normalmente nelle cellule.
- Il ripiegamento è un processo assistito da chaperoni molecolari.
- I chaperoni riconoscono e si legano alle parti idrofobiche esposte sulla superficie degli intermedi di folding.### I difetti di folding delle proteine
- I difetti di folding delle proteine sono la base molecolare di numerose malattie
- Gli errori nel sistema di rimozione delle proteine con ripiegamento alterato sono correlati ad alcune patologie, come l'Alzheimer e il Parkinson
- Tali patologie sono dette amiloidosi, dovute alla presenza di fibre amiloidi che si creano a seguito di un accumulo di polipeptidi non correttamente ripiegati
Folding delle proteine
- Il folding delle proteine è cruciale per la loro funzionalità
- L'errore nel folding può portare a patologie come l'Alzheimer e il Parkinson
Struttura della mioglobina
- La mioglobina è una proteina globulare, compatta, a singola catena con 153 amminoacidi
- Presenta 8 α-eliche (indicate da A a H) unite da anse
- La mioglobina è una proteina coniugata, con una parte non proteica (gruppo prostetico eme) che contiene un ione Fe2+
Funzione della mioglobina
- La mioglobina serve ad immagazzinare ossigeno
- La mioglobina lega l'ossigeno al ferro, che a sua volta lega l'istidina F8 e l'istidina E7
- La mioglobina richiama rapidamente l'ossigeno dai capillari ai tessuti
Legame tra ligando e proteina
- La funzione della maggior parte delle proteine globulari è mediata dall'interazione reversibile con altre molecole dette ligandi
- Il sito di legame è complementare alla forma del ligando
- La forza di legame di una proteina per il suo ligando è definita affinità
Emoglobina
- L'emoglobina è una molecola di trasporto che lega e trasporta ossigeno
- L'emoglobina è un tetramero con 4 subunità (2α e 2β) che interagiscono tra di loro
- L'emoglobina presenta una struttura tridimensionale simile alla mioglobina
- L'emoglobina può contenere fino a 4 molecole di ossigeno
Cooperatività dell'emoglobina
- L'emoglobina presenta cooperatività, ovvero il legame dell'ossigeno a uno dei quattro siti influisce sugli altri
- Ciò aumenta l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno
- La cooperatività è dovuta alla transizione tra la conformazione T e la conformazione R dell'emoglobina
Regolazione dell'emoglobina
- L'emoglobina è regolata da regolatori eterotropici come il 2,3-bifosfoglicerato
- Il 2,3-bifosfoglicerato stabilizza la conformazione T dell'emoglobina, diminuendo l'affinità per l'ossigeno
Altre funzioni dell'emoglobina
- L'emoglobina può essere influenzata da ioni idrogeno e CO2, che regolano l'affinità per l'ossigeno
- L'emoglobina fetale (α2γ2) presenta una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina adulta
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Description
Introduzione alla biochimica, sistemas viventi, biomolecole e chimica della materia inanimata.
