Biocatalizadores y Cinética Enzimática

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Questions and Answers

¿Cuál es la función de los inhibidores enzimáticos?

Facilitan la unión del sustrato al centro activo

Actúan como cofactores para las enzimas

Disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas (correct)

Aumentan la velocidad de las reacciones enzimáticas

En la inhibición competitiva, ¿qué ocurre con el sustrato y el inhibidor?

El sustrato se convierte en inhibidor al unirse a la enzima

El inhibidor se une a un sitio alostérico de la enzima

El sustrato y el inhibidor compiten por el centro activo de la enzima (correct)

El inhibidor se une al producto en lugar de al sustrato

¿Qué efecto tiene un activador en la actividad catalítica de las enzimas?

Inhibe la acción enzimática

Estimula la actividad catalítica (correct)

No tiene efecto en la actividad enzimática

Destruye a la enzima

¿Cuál es la principal diferencia entre un inhibidor competitivo y uno no competitivo?

El competitivo se une al centro activo, el no competitivo se une a otro sitio Signup and view all the answers

¿Qué efecto tiene la variación de pH en la actividad enzimática?

Puede desnaturalizar la enzima y afectar su función Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de un inhibidor competitivo?

Captopril Signup and view all the answers

¿Qué gráfico representaría el efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad enzimática?

Una curva que se cuadrase y luego se estabilizara Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de las enzimas?

Catalizar reacciones químicas Signup and view all the answers

¿Qué caracteristica tiene el centro activo de una enzima?

Suele ser una hendidura específica en la superficie Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes parámetros cinéticos se considera una medida de la afinidad de una enzima por su sustrato?

Km Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes grupos está implicado directamente en la catálisis enzimática?

Grupos catalíticos Signup and view all the answers

¿Qué tipo de especificidad enzimática tiene afinidad por un solo sustrato?

Especificidad absoluta Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes factores no afecta la velocidad de la reacción enzimática?

Forma de la enzima Signup and view all the answers

¿Qué describen los grupos de fijación en el centro activo de una enzima?

Tienen funciones de refuerzo de las interacciones con el sustrato Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes factores puede inhibir la actividad enzimática?

Presencia de inhibidores Signup and view all the answers

¿Qué describe mejor a la cinética enzimática?

Se ocupa de la velocidad de las reacciones enzimáticas Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los biocatalizadores es correcta?

Disminuyen la energía de activación sin modificarse. Signup and view all the answers

¿Qué factor NO afecta la velocidad de una reacción enzimática?

Cantidad de productos Signup and view all the answers

¿Qué representa el 'centro activo' de una enzima?

El sitio donde se produce la reacción enzimática. Signup and view all the answers

¿Cuál es el objetivo de la cinética enzimática?

Estudiar la velocidad de la reacción enzimática y sus factores modificadores. Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes enunciados describe mejor la especificidad enzimática?

Cada enzima actúa sobre un sustrato específico o un grupo de sustratos similares. Signup and view all the answers

¿Qué efecto tiene un inhibidor sobre una reacción enzimática?

Interfiere con la unión del sustrato al centro activo. Signup and view all the answers

¿Qué describe la ecuación de Michaelis en la cinética enzimática?

La relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de reacción. Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal función de un biocatalizador en los sistemas biológicos?

Acelerar las reacciones químicas al reducir la energía de activación. Signup and view all the answers

Study Notes

Biocatalizadores: Centro activo y cinética enzimática

Los biocatalizadores son sustancias que aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación.
Las enzimas son biocatalizadores proteicos con alta especificidad, eficiencia catalítica, versatilidad y capacidad de regulación.
El centro activo es una región de la enzima donde el sustrato se une mediante fuerzas no covalentes y se produce la catálisis.
El centro activo está superficialmente ubicado en la enzima, formado por grupos químicos específicos con diferentes funciones y presenta una conformación tridimensional que permite la complementariedad estérica con el sustrato.
Los componentes del centro activo son:
- Eje peptídico: Formado por los pliegues de la proteína, dando forma al centro activo.
- Grupos de ambientación: Cadenas laterales apolares que impiden el acceso del agua y favorecen la interacción con el sustrato.
- Grupos de fijación: Cadenas laterales con grupos funcionales que interactúan específicamente con el sustrato.
- Grupos catalíticos: Intervienen directamente en la catálisis.
- Especificidad enzimática: Las enzimas pueden presentar especificidad absoluta (un solo sustrato) o especificidad relativa (sustratos con estructura similar).

Cinética enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones enzimáticas y los factores que la modifican.
La velocidad de reacción se ve afectada por:
- Concentración de la enzima: A mayor concentración, mayor velocidad.
- Concentración del sustrato: Inicialmente la velocidad aumenta con la concentración del sustrato, hasta alcanzar un punto de saturación.
- Concentración de cofactores: Algunas enzimas requieren cofactores para su actividad.
- Presencia de inhibidores: Disminuyen la velocidad de la reacción.
- Presencia de activadores: Aumentan la velocidad de la reacción.
- Temperatura: Existe una temperatura óptima para cada enzima.
- pH: Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad.
La ecuación de Michaelis describe la relación entre la velocidad de reacción y la concentración del sustrato.
Los parámetros cinéticos de la ecuación de Michaelis son:
- Km: Constante de Michaelis, relacionada con la afinidad de la enzima por el sustrato.
- Vm: Velocidad máxima de la reacción.
Los inhibidores enzimáticos disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Existen dos tipos principales de inhibición:
- Inhibición competitiva: El inhibidor se une al centro activo y compite con el sustrato.
- Inhibición no competitiva: El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo, modificando la conformación de la enzima.

Importancia de los estudios cinéticos

Los estudios cinéticos de los biocatalizadores son fundamentales para comprender el mecanismo de acción de las enzimas, su regulación, y para el diseño de fármacos que puedan inhibir o activar su actividad.

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En este cuestionario, exploraremos los conceptos fundamentales de los biocatalizadores y la cinética enzimática. Aprenderás sobre el centro activo de las enzimas, su estructura y cómo afectan a la reacción química. A través de preguntas específicas, podrás evaluar tu comprensión sobre estas importantes biomoléculas.