Biocatalizadores y Cinética Enzimática
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Questions and Answers

¿Cuál es la función de los inhibidores enzimáticos?

  • Facilitan la unión del sustrato al centro activo
  • Actúan como cofactores para las enzimas
  • Disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas (correct)
  • Aumentan la velocidad de las reacciones enzimáticas
  • En la inhibición competitiva, ¿qué ocurre con el sustrato y el inhibidor?

  • El sustrato se convierte en inhibidor al unirse a la enzima
  • El inhibidor se une a un sitio alostérico de la enzima
  • El sustrato y el inhibidor compiten por el centro activo de la enzima (correct)
  • El inhibidor se une al producto en lugar de al sustrato
  • ¿Qué efecto tiene un activador en la actividad catalítica de las enzimas?

  • Inhibe la acción enzimática
  • Estimula la actividad catalítica (correct)
  • No tiene efecto en la actividad enzimática
  • Destruye a la enzima
  • ¿Cuál es la principal diferencia entre un inhibidor competitivo y uno no competitivo?

    <p>El competitivo se une al centro activo, el no competitivo se une a otro sitio</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué efecto tiene la variación de pH en la actividad enzimática?

    <p>Puede desnaturalizar la enzima y afectar su función</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de un inhibidor competitivo?

    <p>Captopril</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué gráfico representaría el efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad enzimática?

    <p>Una curva que se cuadrase y luego se estabilizara</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de las enzimas?

    <p>Catalizar reacciones químicas</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué caracteristica tiene el centro activo de una enzima?

    <p>Suele ser una hendidura específica en la superficie</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes parámetros cinéticos se considera una medida de la afinidad de una enzima por su sustrato?

    <p>Km</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes grupos está implicado directamente en la catálisis enzimática?

    <p>Grupos catalíticos</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de especificidad enzimática tiene afinidad por un solo sustrato?

    <p>Especificidad absoluta</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes factores no afecta la velocidad de la reacción enzimática?

    <p>Forma de la enzima</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describen los grupos de fijación en el centro activo de una enzima?

    <p>Tienen funciones de refuerzo de las interacciones con el sustrato</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes factores puede inhibir la actividad enzimática?

    <p>Presencia de inhibidores</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describe mejor a la cinética enzimática?

    <p>Se ocupa de la velocidad de las reacciones enzimáticas</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los biocatalizadores es correcta?

    <p>Disminuyen la energía de activación sin modificarse.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué factor NO afecta la velocidad de una reacción enzimática?

    <p>Cantidad de productos</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué representa el 'centro activo' de una enzima?

    <p>El sitio donde se produce la reacción enzimática.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el objetivo de la cinética enzimática?

    <p>Estudiar la velocidad de la reacción enzimática y sus factores modificadores.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes enunciados describe mejor la especificidad enzimática?

    <p>Cada enzima actúa sobre un sustrato específico o un grupo de sustratos similares.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué efecto tiene un inhibidor sobre una reacción enzimática?

    <p>Interfiere con la unión del sustrato al centro activo.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describe la ecuación de Michaelis en la cinética enzimática?

    <p>La relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de reacción.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la principal función de un biocatalizador en los sistemas biológicos?

    <p>Acelerar las reacciones químicas al reducir la energía de activación.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Biocatalizadores: Centro activo y cinética enzimática

    • Los biocatalizadores son sustancias que aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación.
    • Las enzimas son biocatalizadores proteicos con alta especificidad, eficiencia catalítica, versatilidad y capacidad de regulación.
    • El centro activo es una región de la enzima donde el sustrato se une mediante fuerzas no covalentes y se produce la catálisis.
    • El centro activo está superficialmente ubicado en la enzima, formado por grupos químicos específicos con diferentes funciones y presenta una conformación tridimensional que permite la complementariedad estérica con el sustrato.
    • Los componentes del centro activo son:
      • Eje peptídico: Formado por los pliegues de la proteína, dando forma al centro activo.
      • Grupos de ambientación: Cadenas laterales apolares que impiden el acceso del agua y favorecen la interacción con el sustrato.
      • Grupos de fijación: Cadenas laterales con grupos funcionales que interactúan específicamente con el sustrato.
      • Grupos catalíticos: Intervienen directamente en la catálisis.
      • Especificidad enzimática: Las enzimas pueden presentar especificidad absoluta (un solo sustrato) o especificidad relativa (sustratos con estructura similar).

    Cinética enzimática

    • La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones enzimáticas y los factores que la modifican.
    • La velocidad de reacción se ve afectada por:
      • Concentración de la enzima: A mayor concentración, mayor velocidad.
      • Concentración del sustrato: Inicialmente la velocidad aumenta con la concentración del sustrato, hasta alcanzar un punto de saturación.
      • Concentración de cofactores: Algunas enzimas requieren cofactores para su actividad.
      • Presencia de inhibidores: Disminuyen la velocidad de la reacción.
      • Presencia de activadores: Aumentan la velocidad de la reacción.
      • Temperatura: Existe una temperatura óptima para cada enzima.
      • pH: Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad.
    • La ecuación de Michaelis describe la relación entre la velocidad de reacción y la concentración del sustrato.
    • Los parámetros cinéticos de la ecuación de Michaelis son:
      •  Km: Constante de Michaelis, relacionada con la afinidad de la enzima por el sustrato.
      • Vm: Velocidad máxima de la reacción.
    • Los inhibidores enzimáticos disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
    • Existen dos tipos principales de inhibición:
      • Inhibición competitiva: El inhibidor se une al centro activo y compite con el sustrato.
      • Inhibición no competitiva: El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo, modificando la conformación de la enzima.

    Importancia de los estudios cinéticos

    • Los estudios cinéticos de los biocatalizadores son fundamentales para comprender el mecanismo de acción de las enzimas, su regulación, y para el diseño de fármacos que puedan inhibir o activar su actividad.

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    En este cuestionario, exploraremos los conceptos fundamentales de los biocatalizadores y la cinética enzimática. Aprenderás sobre el centro activo de las enzimas, su estructura y cómo afectan a la reacción química. A través de preguntas específicas, podrás evaluar tu comprensión sobre estas importantes biomoléculas.

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