B1.2 Cellules et Tissus: Protéines
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Questions and Answers

Quel rôle les kinases jouent-elles dans la modification des protéines?

  • Elles inhibent l'interaction des protéines avec d'autres molécules.
  • Elles dégradent les protéines en acides aminés.
  • Elles ajoutent un groupe phosphate et contrôlent l'activité des protéines. (correct)
  • Elles ajoutent un groupement hydroxyle.

Quel acide aminé forme une configuration rigide dans une protéine et crée un 'coude'?

  • La valine
  • La proline (correct)
  • La sérine
  • La leucine

Quel est le rôle du groupe sulfhydryl de la cystéine?

  • Il forme des liaisons hydrogène.
  • Il s'oxyde pour former un pont disulfure. (correct)
  • Il participe à la dégradation des peptides.
  • Il interagit avec les groupes hydroxyles.

Comment se caractérise la chaîne latérale de la glycine?

<p>Elle consiste en -H simple, s'adaptant à de très petits espaces. (D)</p> Signup and view all the answers

Quel est le pKa approximatif de l'acide aspartique?

<p>pKa ~ 4 (B)</p> Signup and view all the answers

Quelle charge nette porterait un peptide à un pH supérieur au pKa de l'acide glutamique?

<p>Charge négative (B)</p> Signup and view all the answers

Quel acide aminé aurait une chaîne latérale ionisable donnant une charge négative?

<p>L'acide aspartique (D)</p> Signup and view all the answers

Quelle fonction est essentielle pour la formation de la structure quaternaire des anticorps?

<p>Ponts disulfures (C)</p> Signup and view all the answers

Quelle est la définition correcte d'un peptide ?

<p>Chaîne de 2 à 30 acides aminés. (D)</p> Signup and view all the answers

Quel est le poids moléculaire moyen d'un acide aminé en Daltons ?

<p>113 Daltons (D)</p> Signup and view all the answers

Quelle affirmation est correcte concernant les polypeptides ?

<p>Ils sont constitués de plus de 30 acides aminés. (C)</p> Signup and view all the answers

Quel est le poids moléculaire théorique de la protéase Caspase-1, qui est composée de 404 acides aminés ?

<p>45 652 Da (B)</p> Signup and view all the answers

Quel terme désigne l'ensemble des protéines exprimées dans un organisme ?

<p>Protéome (C)</p> Signup and view all the answers

Combien de protéines environ compose le protéome de l'homme ?

<p>Plus de 30 000 protéines (B)</p> Signup and view all the answers

Quel type d'assemblage est nécessaire pour former une protéine ?

<p>Un polypeptide ou plusieurs polypeptides assemblés (B)</p> Signup and view all the answers

Quel est un exemple d'un groupe non polypeptidique pouvant être présent dans une protéine ?

<p>Groupe prosthétique (C)</p> Signup and view all the answers

Quel est le principal rôle des motifs comme le 'Helix-loop-helix' dans les protéines?

<p>Indiquer la fonction de la protéine (D)</p> Signup and view all the answers

Quel élément se trouve dans les motifs de type 'EF hand'?

<p>Des acides aminés hydrophiles (D)</p> Signup and view all the answers

Quelle affirmation est vraie concernant la relation entre motifs et domaines?

<p>Un domaine peut contenir plusieurs motifs. (B)</p> Signup and view all the answers

Dans quel type de protéines trouve-t-on souvent le motif 'Helix-loop-helix'?

<p>Protéines de liaison au calcium (C)</p> Signup and view all the answers

Quel terme décrit le niveau d'organisation intermédiaire entre la structure secondaire et la structure tertiaire d'une protéine?

<p>Motif (A)</p> Signup and view all the answers

Quel type de motif est souvent impliqué dans la liaison d'ADN?

<p>Helix-loop-helix (A)</p> Signup and view all the answers

Pourquoi les motifs et domaines ne lient-ils pas toujours la fonction d'une protéine?

<p>Les motifs peuvent varier d'une protéine à l'autre sans lien fonctionnel direct. (D)</p> Signup and view all the answers

Quel des caractères suivants n'est PAS associé à un motif comme l'EF hand?

<p>Basse spécificité (A)</p> Signup and view all the answers

Quel type de structure est principalement présent dans chaque polypeptide selon l'information donnée ?

<p>Hélice alpha (D)</p> Signup and view all the answers

Quels résidus se trouvent souvent en position 5 et 7 dans la structure des hélices ?

<p>Résidus chargés (B)</p> Signup and view all the answers

Quels types d'interactions favorisent la stabilité des hélices alpha ?

<p>Liaisons hydrogène entre résidus commecéline (A)</p> Signup and view all the answers

Qu'est-ce qu'une 'répétition heptad' dans une hélice alpha ?

<p>Une séquence de 7 acides aminés (D)</p> Signup and view all the answers

Quel est le rôle des résidus hydrophobes en position 1 des hélices alpha ?

<p>Interagir avec d'autres résidus hydrophobes (D)</p> Signup and view all the answers

Quel type de chaîne latérale favorise l'interaction dans les hélices alpha ?

<p>Chaînes latérales hydrophobes (B)</p> Signup and view all the answers

Quelle est la caractéristique d'une hélice alpha mentionnée dans le contenu ?

<p>Elle a deux faces hydrophobes (A)</p> Signup and view all the answers

Comment les résidus amphipathiques se comportent-ils dans une hélice alpha ?

<p>Ils se présentent en alternance hydrophobe et hydrophile (D)</p> Signup and view all the answers

Quel est le rôle principal de la calmoduline dans les cellules ?

<p>Activer des protéines cibles via la liaison de Ca2+ (A)</p> Signup and view all the answers

Comment la calmoduline se lie-t-elle au calcium ?

<p>En utilisant une structure ressemblant à une main (C)</p> Signup and view all the answers

Quel est un exemple de protéine cible que la calmoduline peut activer ?

<p>Adenylate cyclase (C)</p> Signup and view all the answers

Quels types de facteurs de transcription utilisent le motif hélice-boucle-hélice ?

<p>Chez presque tous les eucaryotes (B)</p> Signup and view all the answers

Quelle caractéristique distingue le motif EF-hand des autres motifs protéiques ?

<p>Sa capacité à reconnaître et lier le calcium (B)</p> Signup and view all the answers

Quel est l'emplacement typique de la concentration de calcium dans les cellules en relation avec la calmoduline ?

<p>Très faible dans le cytosol, élevée dans le réticulum endoplasmique (D)</p> Signup and view all the answers

Quelle est la définition du motif bHLH ?

<p>Un motif caractérisant pléthores de facteurs de transcription (C)</p> Signup and view all the answers

Pourquoi la concentration de calcium doit-elle être régulée dans les cellules ?

<p>Pour activer les voies de signalisation et les protéines cibles (C)</p> Signup and view all the answers

Quel est le principe structurel de l'EF-hand ?

<p>Une structure formée par une hélice et une boucle (B)</p> Signup and view all the answers

Quel énoncé est vrai concernant la relation entre le pH et le pKa d'un acide?

<p>À pH = pKa, [A-] = [HA] (C)</p> Signup and view all the answers

Quel type de liaison covalente est formé entre des atomes de différentes électronégativités?

<p>Liaison covalente polaire (B)</p> Signup and view all the answers

Quels acides aminés peuvent être définis comme hydrophobes?

<p>Acides aminés avec des chaînes latérales non polaires (A)</p> Signup and view all the answers

Quelle condition est nécessaire pour qu'un acide aminé soit considéré comme hydrophile?

<p>Présence d'une chaîne latérale polaire (B)</p> Signup and view all the answers

Quelle est l'expression correcte du pH selon l'équation de Henderson-Hasselbalch?

<p>pH = pKa + log([HA]/[A-]) (B)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Équation de Henderson-Hasselbalch

L'équation de Henderson-Hasselbalch décrit la relation entre le pH d'une solution tampon et le pKa de l'acide faible dans la solution. Elle montre comment le pH varie en fonction du rapport des concentrations de la base conjuguée (A-) et de l'acide faible (HA).

pKa

Le pKa d'un acide représente la valeur du pH pour laquelle les concentrations de l'acide faible (HA) et de sa base conjuguée (A-) sont égales. Il indique la force de l'acide : un pKa faible signifie un acide fort.

Acides aminés hydrophiles

Les acides aminés hydrophiles possèdent des chaînes latérales polaires qui interagissent fortement avec l'eau, formant des liaisons hydrogène. Ils sont généralement localisés à la surface des protéines, exposés au milieu aqueux.

Acides aminés hydrophobes

Les acides aminés hydrophobes possèdent des chaînes latérales non polaires qui repoussent l'eau. Ils se regroupent à l'intérieur des protéines, formant un cœur hydrophobe pour minimiser les contacts avec l'eau.

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Liaisons polaires

La polarité d'une liaison covalente dépend de la différence d'électronégativité entre les atomes qui la composent. Si la différence est importante, la liaison est polaire, avec une distribution inégale des électrons et des charges partielles.

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Kinases

Les kinases sont des enzymes qui ajoutent un groupe phosphate à une molécule, généralement une protéine. Ce processus, appelé phosphorylation, peut modifier l'activité de la protéine.

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Groupe Phosphate

Le groupe phosphate est un groupe chimique important en biologie. Il a une charge négative et peut changer la forme et la fonction d'une protéine.

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Phosphorylation

La phosphorylation est le processus d'ajout d'un groupe phosphate à une molécule, souvent une protéine. C'est un mécanisme important de régulation cellulaire.

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Glycine et Proline

La glycine et la proline sont deux acides aminés uniques. La glycine est le plus petit acide aminé et la proline a une structure rigide.

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Cystéine

La cystéine est un acide aminé qui contient un groupe sulfhydryl réactif. Ce groupe peut former un pont disulfure, une liaison covalente entre deux cystéines.

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Acides Aminés Ionisables

Les acides aminés avec des chaînes latérales ionisables peuvent changer de charge selon le pH de leur environnement. Cela affecte leur interaction avec d'autres molécules.

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Charge Nette d'un Peptide

La charge nette d'un peptide est la somme des charges de tous ses acides aminés. Elle dépend du pH de l'environnement.

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Peptide

Un groupe de deux à 30 acides aminés liés ensemble. Ces chaînes courtes sont parfois appelées oligopeptides.

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Polypeptide

Une chaîne d'acides aminés contenant plus de 30 résidus. La plupart des protéines sont des polypeptides.

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Protéine

Une molécule biologique complexe composée d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques repliées en une structure tridimensionnelle unique. Elle peut également inclure des groupes prosthétiques non polypeptidiques.

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Daltons (Da)

L'unité de masse atomique utilisée pour mesurer la taille des protéines et des peptides.

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Calcul du nombre d'acides aminés

Le poids moléculaire moyen d'un acide aminé est de 113 Daltons. Vous pouvez utiliser ce chiffre pour estimer le nombre d'acides aminés dans une protéine en divisant le poids moléculaire de la protéine par 113.

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Protéome

L'ensemble complet de toutes les protéines exprimées dans un organisme ou une cellule à un moment donné.

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Protéomique

L'étude du protéome, y compris l'identification, la quantité et l'interaction des protéines.

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Combien de protéines contient le protéome humain?

Le protéome humain contient plus de 30 000 protéines.

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Qu'est-ce qu'un motif ?

Un motif est composé de quelques éléments de structure secondaire, comme le motif "hélice-boucle-hélice" qui en compte trois.

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Qu'est-ce qu'un domaine ?

Un domaine est une structure plus complexe qu'un motif, et peut en contenir plusieurs.

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Quel est le lien entre motifs, domaines et fonction ?

Les motifs et les domaines peuvent donner des indices sur la fonction d'une protéine.

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Décrivez le motif "hélice-boucle-hélice".

Ce motif est composé de deux hélices alpha séparées par une boucle. Il se retrouve dans de nombreuses protéines, notamment celles qui lient le calcium ou qui fonctionnent comme facteurs de transcription.

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Qu'est-ce que le motif "EF Hand" ?

Le motif "EF Hand" est une variante du motif "hélice-boucle-hélice" qui lie le calcium.

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Quels acides aminés sont importants dans le motif EF Hand ?

Les acides aminés hydrophiles, qui aiment l'eau, sont présents dans la boucle du motif EF Hand, car ils permettent au calcium de se fixer.

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Quels sont les "basic HLH" ?

Les "basic HLH" sont des motifs hélice-boucle-hélice qui se lient à l'ADN, jouant un rôle dans la transcription.

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Qu'elle est la présence du motif EF Hand dans les protéines ?

Le motif EF Hand est présent dans plus de 100 protéines impliquées dans la liaison au calcium.

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Motif EF-hand

Un motif structurel dans les protéines qui se lie au calcium. Il ressemble à une main tenant un atome de calcium.

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Calmoduline

Une protéine qui se lie au calcium et régule divers processus cellulaires en fonction de la concentration en calcium.

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Protéine cible de la calmoduline

Une protéine qui se lie au calcium et change de forme pour activer d'autres protéines.

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Différences de concentration en calcium

La concentration en calcium dans le cytosol est beaucoup plus basse que dans le réticulum endoplasmique.

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Signalisation du calcium

L'augmentation du calcium dans le cytosol active des voies de signalisation spécifiques.

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Basic Helix-Loop-Helix (bHLH)

Un motif structurel dans les protéines qui permet la liaison à l'ADN.

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Facteurs de transcription bHLH

Des facteurs de transcription qui utilisent le motif bHLH pour se lier à l'ADN et réguler l'expression des gènes.

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Activation de protéines cibles par la calmoduline

La liaison du calcium à la calmoduline active la protéine cible, qui peut alors déclencher une cascade de signalisation.

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Adenylate cyclase

Une protéine qui active l'adenylate cyclase, une enzyme importante dans la production de l'AMPc.

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CaMKII

Une protéine kinase qui est activée par le calcium et la calmoduline, et qui joue un rôle important dans la mémoire et l'apprentissage.

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Hélice alpha dans les protéines

Chaque polypeptide contient une hélice  avec des répétitions de 7 acides aminés (répétitions "heptad") de résidus hydrophobes (H).

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Stabilisation de l'hélice alpha

Les résidus hydrophobes se situent en position 1 et forment des interactions hydrophobes avec les résidus d'autres hélices, stabilisant ainsi l'assemblage des protéines.

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Amphipathie des hélices alpha

Les hélices alpha sont amphipathiques, signifiant qu'elles ont deux faces : une face hydrophobe et une face hydrophile.

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Résidus chargés dans l'hélice alpha

Les résidus chargés se trouvent souvent en position 5 et 7, contribuant à l'orientation et aux interactions avec d'autres molécules.

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Assemblage de structures protéiques

Les interactions hydrophobes entre les résidus de différentes hélices alpha contribuent à l'assemblage de structures protéiques plus complexes.

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Interactions hydrophobes de l'hélice

Les résidus hydrophobes des hélices alpha interagissent avec des molécules hydrophobes similaires dans l'environnement, renforçant la structure et la fonction de la protéine.

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Structure secondaire des protéines

Les hélices alpha peuvent se plier pour former des feuillets bêta, des structures encore plus complexes.

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Importance des hélices alpha

Les hélices alpha jouent un rôle crucial dans la formation de différentes structures protéiques, essentielles à la fonction et au fonctionnement des protéines.

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Study Notes

B1.2 Cellules et tissus

  • Sujet: Structure et fonction des protéines.
  • Période: Novembre - Décembre 2024
  • Enseignant: Prof. Petr Broz

Structure du cours

  • Sections et unités d'enseignement:
    • Cellule, gènes et information génétique (20.11.24)
    • Structure et fonction des protéines (21-26.11.24)
    • Membranes (28-29.11.24)
    • Organelles et trafic vésiculaire
    • Cycle cellulaire et différenciation cellulaire
    • Transduction du signal (13+16-18.12.24)
    • Structure et fonction des protéines (2-3 heures)
    • Synthèse des protéines (2-3 heures)
    • Lipides et structure des membranes (2 heures)
    • Les enzymes et le travail chimique des cellules (4 heures)
    • Transduction du signal (8 heures)

Où trouver les présentations

  • Consulter l'espace Moodle pour les documents de cours.

Comment poser des questions

  • Pendant la pause ou avant/après le cours
  • Utiliser la plateforme Moodle.

Autres points importants

  • Rappel : Protéines - produits de l'expression des gènes:
    • Les protéines sont les principaux agents des fonctions cellulaires.
    • Résultant de la traduction de l'information contenue dans l'ADN.
  • Rappel : Les protéines sont composées d'acides aminés (1 & 2)
    • Les macromolécules principales dans une cellule sont des polymères résultant de liaisons covalentes.
    • Pour les protéines, ce sont les acides aminés. (n=1: acide aminé; n=2-30: oligopeptide; n>30: polypeptide).
    • Les liaisons covalentes entre unités monométriques résultent d'une réaction de déshydratation.
  • 1.1 Structure des acides aminés:
    • Les acides aminés sont les blocs de construction des protéines. Ils ont un carbone central lié à quatre groupes différents: un groupe amine (NH2), un groupe carboxyle (COOH), un hydrogène (H) et une chaîne latérale variable (R).
  • 1. Structure et fonction des protéines:
    • Structure des acides aminés
    • Structure primaire des protéines
    • Structure secondaire : hélice α et feuillet β
    • Structure tertiaire : Domaines protéiques et motifs de structure
    • Structure quaternaire : Les globines
    • Structures multimériques et assemblages macromoléculaires
  • Les 20 acides aminés qui composent nos protéines:
    • Liste desabréviations des acides aminés (3 lettres et 1 lettre).
    • Acides aminés essentiels.
  • Rappel : La constante de dissociation acide, Ka:
    • Définition de pKa par rapport au pH et aux concentrations de l'acide et de son anion conjugué.
  • Acide aminés hydrophobes (avec les chaînes latérales):
    • Aliphatiques (Ala - Val - Leu - Ile - Met)
    • Aromatiques (Phe - Trp)
  • Acides aminés hydrophiles:
    • Chargés positivement (Arg, Lys, His)
    • Chargés négativement (Asp, Glu)
    • Non chargés (Asn, Gln, Ser, Thr, Tyr)
  • 3 acides aminés particuliers:
    • Cystéine (Cys ou C)
    • Glycine (Gly ou G)
    • Proline (Pro ou P)
  • La glycine et la proline:
    • Caractéristiques structurelles
    • Rôle dans les structures protéiques, la stabilité.
  • Les coudes (angl. "b-turn/hairpin turn"):
    • Définition des "coudes" en termes de résidus.
  • Les boucles (angl. "omega loops"):
    • Caractéristiques, localisation sur les protéines.
  • Prévisions Structurelles:
    • Possibilité de prédire la structure secondaire d'une protéine.
    • Facteurs comme la fréquence relative des AA.
  • AlphaFold:
    • Logiciel d'IA pour la prédiction de structures protéiques.
    • Utilisation d'une base de données de structures protéiques expérimentales (PDB) pour la formation et la prédiction du modèle.
  • Détermination expérimentale des structures des protéines:
    • Cristallographie aux rayons X
    • Résonance magnétique nucléaire (RMN)
    • Cryomicroscopie à électroniqueaux cryo-EM
  • Domaines protéiques et motifs structurels:
    • Importance des domaines et des motifs comme éléments de structure super-secondaire
    • Des exemples de protéines ayant différents domaines
    • Les motifs "hélice-boucle-hélice"
  • La structure quaternaire:
    • Associations non covalentes de polypeptide monomériques.
    • Exemple: anticorps et globines
  • L'hémoglobine:
    • Structure quaternaire
    • Compositions (chaines a et b)
    • La structure du groupe hème.
  • Liaison oxygène – hème:
    • L'état ferreux du fer
    • Changement conformationnel dans l'hémoglobine après la liaison de l'oxygène
  • Coopération de Liaison de l'oxygène:
    • Augmentation de l'affinité de liaison
    • Courbe de liaison sigmoïdale(importante)
  • Différences entre myoglobine et hémoglobine:
    • Spécificité de liaison de l'oxygène aux hélices.
  • Assemblages macromoléculaires:
    • Structures complexes, composées de nombreuses protéines autres molécules
    • Exemple : Flagelle des bactéries.
  • Les motifs à doigt de zinc (Zinc finger)
    • Structure, fonctions

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Description

Ce quiz explore la structure et la fonction des protéines, essentiel pour comprendre les tissus et les cellules. Concentrez-vous sur la synthèse et l'importance des protéines dans le fonctionnement cellulaire. Préparez-vous avec les ressources disponibles sur Moodle.

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