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Questions and Answers
¿Cuál es el ángulo de giro del cuello central entre cada uno de los estados?
¿Cuál es el ángulo de giro del anillo c entre los estados 1 y 2?
¿Por qué se requiere la flexibilidad de la V-ATPasa?
¿Cuál es la función del cuello central en la V-ATPasa?
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¿Cuál es el papel de la subunidad c en la V-ATPasa?
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¿Cuál es el mecanismo de bombeo de la V-ATPasa?
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¿Qué es la V-ATPasa?
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¿Cuál es la función del cuello central compuesto por las subunidades D y F del V1 y la subunidad d del Vo en la V-ATPasa?
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¿Cuántas subunidades diferentes están presentes en el dominio citoplasmático V1 de la V-ATPasa?
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¿Cuál es la función principal de la V-ATPasa en la neurotransmisión?
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¿Cuál es el componente estructural responsable de la translocación de protones del citosol al lumen en la V-ATPasa?
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¿Cuál es la función de las subunidades periféricas E y G en la V-ATPasa?
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¿Cuál es la función del dominio citoplasmático V1 en la V-ATPasa?
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¿Cuál es la función de la bafilomicina y la concamicina en relación con las V-ATPasa?
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¿Cómo se unen los inhibidores de la familia de benzolactona enamidas a las V-ATPasa?
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¿Cuál es uno de los mecanismos de regulación de la actividad V-ATPasa?
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¿Cuál es la función de la subunidad a en la localización de las V-ATPasa?
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¿Cuál es el efecto de los inhibidores de V-ATPasa en la rotación del anillo c?
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¿Cuál es uno de los procesos celulares en los que se utilizan las V-ATPasa?
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¿Cuál es la función de las V-ATPasa en la membrana plasmática de algunas células de animales?
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¿Qué tipo de ATPasa rotacional se encuentra en las mitocondrias?
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¿Cuál es el ion de acoplamiento que se utiliza en la V-ATPasa en algunas arqueas?
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¿Qué es la función principal de las V-ATPasa en los tonoplastos de plantas?
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¿Qué tipo de ATPasa rotacional se encuentra en las bacterias?
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¿Cuál es el papel de las V-ATPasa en la secreción de ácido en células renales?
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¿Qué es la función principal de las V-ATPasa en las vesículas de secreción?
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¿Qué es la función principal de las V-ATPasa en los lisosomas?
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¿Qué es la función principal de las V-ATPasa en los osteoclastos?
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Study Notes
Estructura de V-ATPasa
- La V-ATPasa está compuesta por dos dominios: el dominio citoplasmático V1 (650 KDa) y el dominio de membrana V0 (260 KDa)
- El dominio V1 tiene 8 subunidades diferentes (A, B, C, D, E, F, G y H) organizadas como A3B3C1D1E3F1G3H1-2
- El dominio V0 tiene 6 subunidades diferentes (a, d, e, c, c' y c'') organizadas en S. cerevisae como a1d1e1c4-5c'1c''1
Mecanismo general de V-ATPasa
- Los dominios V1 y V0 están conectados por un cuello central compuesto por las subunidades D y F del V1 y la subunidad d del V0
- El cuello central actúa como un rotor que acopla cambios en la cabeza A3B3 del V1 causados por la hidrólisis del ATP a la rotación del anillo de subunidades c del V0
- Los cuellos periféricos de subunidades E y G, junto con las subunidades C, H y a, evitan la rotación de la cabeza A3B3 durante la hidrólisis de ATP
Mecanismo de bombeo de V-ATPasa
- El cuello central gira alrededor de 120° entre cada uno de los estados
- El anillo c rota 139° entre los estados 1 y 2, 101° entre 2 y 3 y 120° entre 3 y 1
- La flexibilidad de la V-ATPasa es requerida para la transmisión suave de los cambios entre V1 y V0
Inhibidores de V-ATPasa
- No se inhiben por vandato
- Los primeros inhibidores específicos para V-ATPasa conocidos fueron bafilomicina y concamicina
- Los inhibidores se unen al anillo c, impidiendo su rotación
- Más recientemente se han encontrado más inhibidores, como archazolido A y la familia de benzolactona enamidas
Regulación de la actividad V-ATPasa
- Disociación reversible de los complejos V1Vo
- Formación de puentes disulfuro en el complejo V1
- Control de la localización celular con isoformas de algunas subunidades
- Cambios en la eficiencia de acoplamiento del transporte de protones con la hidrólisis de ATP
Localización de V-ATPasa
- La información para la localización final reside en parte en las diferentes isoformas de la subunidad a
- Hay cuatro isoformas en humanos
Otras ATPasas rotacionales
- FoF1-ATPasa: en mitocondrias, cloroplastos y bacterias
- AoA1-ATPasa: en arqueobacterias y algunas bacterias
- H+-ATPasas tipo V están presentes en membranas de compartimentos intracelulares de eucariotas y en algunas bacterias
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Description
Descubre la estructura y función de las ATPasas tipo V en insectos, incluyendo la V-ATPasa de Saccharomyces cerevisiae.
