Aminosäuren und Proteinstrukturen

Study Notes

Das zentrale Kohlenstoffatom einer Aminosäure ist mit einer Aminogruppe (NH2), einer Carboxylgruppe (COOH), einem Wasserstoffatom (H) und einem Rest (R) verbunden.
Die Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen.
Die Aminosäuren unterscheiden sich durch ihren Rest (R), der die Eigenschaften der Aminosäure bestimmt.

Primärstruktur: Die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Polypeptidkette.
Sekundärstruktur: Die räumliche Anordnung der Polypeptidkette durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Aminosäuren.
- α-Helix: Eine spiralförmige Struktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Amid- und Carbonylgruppen der Aminosäurekette entsteht.
- β-Faltblatt: Eine gefaltete Struktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen verschiedenen Abschnitten der Polypeptidkette entsteht.
Tertiärstruktur: Die dreidimensionale Struktur eines Proteins, die durch Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen der Aminosäuren entsteht.
- Diese Wechselwirkungen können u.a. Wasserstoffbrücken, ionische Bindungen, Van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken sein.
Quartärstruktur: Die Anordnung von mehreren Polypeptidketten (Untereinheiten) in einem Protein.
- Beispiel: Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten.

Eine Peptidbindung entsteht durch eine Kondensationsreaktion zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen.
Dabei wird ein Wassermolekül abgespalten und es entsteht ein Dipeptid.

Wasserstoffbrücken spielen eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung der Sekundär- und Tertiärstruktur von Proteinen.
Die R-Gruppen der Aminosäuren können polar oder unpolar sein.
- Polare R-Gruppen können Wasserstoffbrückenbindungen eingehen.
- Unpolare R-Gruppen interagieren über Van-der-Waals-Kräfte.
Diese Wechselwirkungen beeinflussen die dreidimensionale Struktur und die Funktion von Proteinen.