Aminosäuren und Proteinstrukturen

Aminosäuren

• Das zentrale Kohlenstoffatom einer Aminosäure ist mit einer Aminogruppe (NH2), einer Carboxylgruppe (COOH), einem Wasserstoffatom (H) und einem Rest (R) verbunden.
• Die Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen.
• Die Aminosäuren unterscheiden sich durch ihren Rest (R), der die Eigenschaften der Aminosäure bestimmt.

Proteinstrukturen

• Primärstruktur: Die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Polypeptidkette.
• Sekundärstruktur: Die räumliche Anordnung der Polypeptidkette durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Aminosäuren.
  • α-Helix: Eine spiralförmige Struktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Amid- und Carbonylgruppen der Aminosäurekette entsteht.
  • β-Faltblatt: Eine gefaltete Struktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen verschiedenen Abschnitten der Polypeptidkette entsteht.
• Tertiärstruktur: Die dreidimensionale Struktur eines Proteins, die durch Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen der Aminosäuren entsteht.
  • Diese Wechselwirkungen können u.a. Wasserstoffbrücken, ionische Bindungen, Van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken sein.
• Quartärstruktur: Die Anordnung von mehreren Polypeptidketten (Untereinheiten) in einem Protein.
  • Beispiel: Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten.

Peptidbindung

• Eine Peptidbindung entsteht durch eine Kondensationsreaktion zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen.
• Dabei wird ein Wassermolekül abgespalten und es entsteht ein Dipeptid.

Weitere Aspekte

• Wasserstoffbrücken spielen eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung der Sekundär- und Tertiärstruktur von Proteinen.
• Die R-Gruppen der Aminosäuren können polar oder unpolar sein.
  • Polare R-Gruppen können Wasserstoffbrückenbindungen eingehen.
  • Unpolare R-Gruppen interagieren über Van-der-Waals-Kräfte.
• Diese Wechselwirkungen beeinflussen die dreidimensionale Struktur und die Funktion von Proteinen.