Aminoácidos y sus Propiedades

Aminoácidos

• Son los monómeros que forman polímeros llamados proteínas
• Unidad estructural de las proteínas
• Ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa
• Resultado de la hidrólisis total de las proteínas

Tipos de aminoácidos

• Proteicos: Forman proteínas (20 aminoácidos fundamentales + sus derivados)
  • Esenciales/No esenciales
  • Cadena lateral: Estructura química específica de cada aminoácido
  • Polaridad: Determinada por la cadena lateral
• No proteicos: No forman parte de proteínas

Propiedades - Isomería

• Los aminoácidos poseen un carbono asimétrico (excepto la glicina)
  • Carbono quiral: Átomo de carbono con 4 grupos distintos, generando moléculas asimétricas
  • Estereoisómeros: Misma fórmula química, diferente disposición espacial
• Enantiómeros: Estereoisómeros que son imágenes especulares no superponibles, identificados como D (Dextrogiro) o L (Levógiro)
• Los símbolos L o D en aminoácidos no se refieren a la rotación de la luz polarizada, sino a la configuración absoluta por relación con el gliceraldehído.

Propiedades - Ácido/Base

• Los aminoácidos presentan un grupo amino básico (aceptor de protones) y un grupo carboxilo ácido (dador de protones)
• Pueden actuar como ácidos o bases: anfóteros o anfolitos
• Pueden existir en forma de zwitterión (neutro pero con cargas positivas y negativas)
• Índice hidropático: Mide la hidrofobicidad e hidrofilicidad de los grupos R. Valor negativo: hidrofílico, positivo: hidrofóbico

Clasificación según la estructura de la Cadena Lateral

• Hidroxilaminoácidos: Serina y Treonina
  • El grupo -OH de la serina es clave en el centro activo de muchas enzimas (serina proteinasas)
  • Forman enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas glicoproteínas
  • Ambos grupos -OH son susceptibles a la fosforilación, una importante modificación postraduccional que regula la actividad de muchas proteínas
• Tioaminoácidos: Cisteína y Metionina
  • La cisteína es importante para la estructura por formar enlaces disulfuro con otras cisteínas (cistina)
  • La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas
  • La metionina (esencial) es el aminoácido iniciador de la síntesis proteica (codón AUG)
• Aminoácidos Dicarboxílicos y Amidas: Aspartato, Asparagina, Glutamato y Glutamina
  • Ninguno es esencial
  • Intermediarios importantes en el metabolismo del nitrógeno, especialmente Glu y Gln
  • Participan en el centro activo de las glicosidasas y serin enzimas (tríada SHD)
  • Proporcionan a la proteína superficies aniónicas para fijar cationes (p.ej., Ca++)
• Iminoaminoácidos: Prolina e Hidroxiprolina
  • Importante papel estructural: dificultan la formación de estructura secundaria
  • Frecuentemente se ubican en los codos de las cadenas proteicas dobladas
  • Toleran la exposición al agua
  • Suele ser invariante en series filogenéticas
  • El anillo de prolina se puede hidroxilar postraduccionalmente, formando 4-hidroxiprolina, necesaria para estabilizar al colágeno.

Clasificación según la Polaridad de la Cadena Lateral

• En disolución acuosa y pH cercano a 7, los aminoácidos no polares tienden a ocupar entornos hidrofóbicos (interior) y los polares entornos hidrofílicos (exterior)

Aminoácidos Dibásicos

• Lisina: Esencial
  • Une determinadas coenzimas a la estructura de la proteína
• Arginina: No esencial
  • Importante intermediario en el ciclo de la urea
• Histidina: No esencial
  • Forma parte del centro activo de muchas enzimas
  • Contribuye al tamponamiento de los medios biológicos por tener un pK cercano al pH intracelular
• pK grupo carboxilo: 1-2

Este cuestionario explora los aminoácidos, los monómeros de las proteínas, y sus propiedades estructurales. Aprenderás sobre los tipos de aminoácidos, la isomería y la importancia de la quiralidad. ¡Pondrás a prueba tus conocimientos en bioquímica!