Aminoácidos y su Estructura Básica

Aminoácidos

• Los aminoácidos son fundamentales en la formación de proteínas, existiendo 20 tipos en la biología.
• Tienen una estructura básica con un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno y una cadena lateral variable (R).
• La cadena lateral determina las propiedades y funciones de cada aminoácido (hidrofóbicos, hidrofílicos, ácidos, básicos).
• Clasificación: aminoácidos esenciales (no sintetizados por el organismo, se obtienen de la dieta) y no esenciales (sintetizados por el cuerpo).
• Ejemplos de aminoácidos esenciales incluyen leucina, isoleucina y lisina.
• Los aminoácidos forman enlaces peptídicos mediante reacciones de condensación, uniendo el grupo carboxilo de uno con el grupo amino de otro, liberando agua.
• La secuencia y naturaleza de los aminoácidos afectan el plegamiento tridimensional de las proteínas y su función.

Niveles Estructurales de las Proteínas

• Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos que determina el plegamiento posterior y la función.
• Estructura secundaria: Disposición espacial repetida (hélice alfa y lámina beta), estabilizada por puentes de hidrógeno.
• Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional de una cadena polipeptídica, influenciado por interacciones entre radicales (puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos).
• Estructura cuaternaria: Interacción entre múltiples cadenas polipeptídicas, formando complejos funcionales, como la hemoglobina.

Experimentos Claves y Científicos Importantes

• La cristalografía de rayos X permitió visualizar estructuras tridimensionales de proteínas.
• Jacob Berzelius acuñó el término "proteína".
• Linus Pauling propuso la existencia de hélices alfa y láminas beta usando modelos moleculares.
• John Kendrew y Max Perutz resolvieron la estructura de la mioglobina en los años 50.
• Christian Anfinsen demostró en 1973 que la información de plegamiento reside en la secuencia de aminoácidos mediante la ribonucleasa A.

Desnaturalización y Función

• La función de las proteínas depende de su estructura tridimensional; alteraciones pueden causar desnaturalización.
• Factores como calor, cambios de pH y agentes químicos pueden causar desnaturalización, resultando en inactividad funcional.
• Las enzimas, que son proteínas catalizadoras, pierden su actividad si sufren desnaturalización.

Relación con Enfermedades

• El mal plegamiento de proteínas puede llevar a enfermedades como Alzheimer, diabetes, vitíligo, distrofia muscular de Duchenne y anemia falciforme.
• Estas enfermedades son causadas por el plegamiento erróneo de proteínas que se agregan, afectando el funcionamiento celular normal.