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Questions and Answers
Los aminoácidos solo pueden tener forma D en los seres vivos.
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False
La glicina es un aminoácido que posee carbono asimétrico.
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False
El grupo carboxilo de un aminoácido tiene tendencia a ganar protones.
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False
Los aminoácidos presentes en los seres vivos son electrolitos fuertes.
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El comportamiento anfótero significa que un aminoácido puede tener carga positiva, neutra o negativa.
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La estructura de un aminoácido siempre incluye un grupo hidroxilo.
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En un pH neutro, los aminoácidos se encuentran en forma de zwitterion con carga neutra.
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La expresión de información genética en los seres vivos se realiza mediante proteínas.
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Los aminoácidos no tienen actividad biológica en los seres vivos.
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La hélice α es la estructura más compleja que puede adoptar una proteína.
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Los valores de los ángulos $ i$ y $ heta$ en la hélice α son -45º y -60º, respectivamente.
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En la hebra b de la lámina β, las hebras se disponen de forma zigzag.
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Los ángulos en la lámina β paralela son –119º y +113º, respectivamente.
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La mayoría de las hélices en proteínas son levógiras.
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Los puentes de hidrógeno en la lámina β pueden ser intramoleculares únicamente.
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La hélice α se estabiliza por interacciones de van der Waals.
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En la lámina β antiparalela los ángulos son –139º y +135º, respectivamente.
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Las R de los diferentes aminoácidos en la lámina β sobresalen en direcciones opuestas al plano.
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La forma antiparalela de la lámina β presenta todas las hebras en la misma orientación.
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El colágeno es una proteína globular que se encuentra en el tejido conectivo.
El colágeno es una proteína globular que se encuentra en el tejido conectivo.
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Las proteínas solubles en agua tienen una conformación globular debido a la interacción con las moléculas de agua.
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La desnaturalización de las proteínas se refiere a la pérdida de su estructura primaria solamente.
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Las proteínas pueden actuar como ácidos o bases, liberando o retirando protones del medio.
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Una proteína desnaturalizada siempre se vuelve insoluble en agua y no puede renaturalizarse.
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Los radicales libres de los aminoácidos son responsables de la solubilidad de las proteínas en agua.
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El enlace peptídico se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro.
El enlace peptídico se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro.
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Un oligopéptido está compuesto por más de 10 aminoácidos.
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La estructura terciaria de una proteína es la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica.
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La hélice α de la estructura secundaria es establecida por enlaces peptídicos.
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La estructura cuaternaria de una proteína se forma a partir de interacciones entre múltiples cadenas polipeptídicas.
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Las proteínas están compuestas por menos de 50 aminoácidos.
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La conformación β se refiere a una disposición espacial plegada en la estructura secundaria.
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Las interacciones en la estructura secundaria no afectan la actividad biológica de la proteína.
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Una proteína puede tener más de 50 aminoácidos y aún así no formar una estructura cuaternaria.
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La estructura primaria de una proteína define su especificidad y se caracteriza por la forma plegada de la cadena.
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La estructura secundaria de una proteína incluye giros o enroscamientos que forman hebras α.
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La estructura terciaria de una proteína describe el plegamiento completo de cada cadena y las interacciones que lo gobiernan.
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El número de protómeros en una estructura cuaternaria de proteína siempre es igual a tres.
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Las interacciones no covalentes son irrelevantes en la determinación de la estructura tridimensional de una proteína.
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Los enlaces covalentes en las proteínas se forman únicamente entre aminoácidos.
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Las subunidades en una estructura cuaternaria pueden ser clasificadas como homo- o hetero- según sean iguales o diferentes.
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La estructura terciaria incluye el conjunto de interacciones covalentes que gobiernan el plegamiento de las cadenas.
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El lazo que une las hebras β está presente en la estructura secundaria de las proteínas.
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La estructura cuaternaria de una proteína está definida únicamente por la secuencia de aminoácidos.
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Giros aleatorios en una proteína forman parte de su estructura terciaria.
Giros aleatorios en una proteína forman parte de su estructura terciaria.
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Study Notes
Introducción
- Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas, esenciales para la vida.
- Las proteínas actúan como "herramientas moleculares" para expresar la información genética.
- Son esenciales para el crecimiento y desarrollo.
- Muchas proteínas tienen actividad biológica, como las enzimas.
Aminoácidos
- Los aminoácidos contienen un grupo amino y un grupo carboxilo.
- Cada aminoácido tiene un carbono asimétrico, excepto la glicina, que permite dos formas: D y L.
- Los organismos vivos solo utilizan la forma L.
Los 20 aminoácidos
- Existen veintiún aminoácidos proteinogénicos, siendo la selenocisteína el vigésimo primero, no codificado.
- Son 20 debido al código genético estándar, codificado por 64 tripletes.
Clasificación de los aminoácidos
- Los aminoácidos se pueden clasificar en base a la polaridad de su cadena lateral (grupo R).
- Los aminoácidos apolares son hidrofóbicos.
- Los aminoácidos polares son hidrofílicos.
- Los aminoácidos ácidos se pueden ionizar a pH fisiológico.
Propiedades
- Los aminoácidos son electrolitos débiles, con un comportamiento anfótero.
- A pH neutro, se encuentran en forma de zwitterión, con carga neutra.
- El comportamiento ácido-base de los aminoácidos depende del pH del medio.
Enlace peptídico
- Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
- Se libera una molécula de agua durante la formación del enlace.
- Los péptidos se clasifican según el número de aminoácidos: dipéptido (2), oligopéptido (4-10), polipéptido (11-50) y proteína (más de 50).
Estructura de las proteínas
- Existe un orden jerárquico de estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
- La estructura primaria define la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica.
- La estructura secundaria se refiere a disposiciones espaciales regulares como hélice α o lámina β.
- La estructura terciaria describe el plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica completa.
- La estructura cuaternaria se forma por la unión de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades).
Estructura primaria
- Define la secuencia lineal de aminoácidos, que determina la "identidad" de la proteína.
- Es esencial para la especificidad de cada proteína.
- Alteraciones en la secuencia pueden provocar enfermedades, por ejemplo, la anemia.
Estructura secundaria
- Se produce a partir de interacciones entre residuos próximos en la cadena de aminoácidos.
- Adopta estructuras repetidas, hélice α o lámina β.
Hélice α
- Es una estructura en espiral, dextrógira, con 3,6 aminoácidos por vuelta.
- Se estabiliza por puentes de hidrógeno entre los giros de la hélice.
- Es la estructura más simple que puede adoptar una proteína.
Lámina β
- Estructura en forma de zigzag, estabilizada por puentes de hidrógeno.
- Puede ser paralela o antiparalela, según la orientación de las hebras que la componen.
Giros o enroscamientos aleatorios
- Secuencias en la cadena polipeptídica que no alcanzan una estructura secundaria regular.
- Unen entre sí las hebras β o las hélices α.
Estructura terciaria
- Describe el plegamiento completo de cada cadena, con interacciones covalentes y no covalentes.
- Estas interacciones no covalentes determinan la estructura tridimensional de las cadenas polipeptídicas.
- Se establecen enlaces covalentes (puentes disulfuro) entre aminoácidos o entre aminoácidos y otras moléculas.
Estructura cuaternaria
- Se refiere a la disposición espacial de las subunidades proteicas.
- Las subunidades pueden ser iguales (homo) o diferentes (hetero).
- El número de subunidades varía según la proteína.
Holoproteínas
- Las holoproteínas son proteínas simples, compuestas solo por aminoácidos.
- Pueden ser globulares (solubles) o fibrosas (insolubles).
Proteínas fibrosas
- Son insolubles, con una estructura alargada y fibrosa.
- Son fuertes y resistentes, por ejemplo, el colágeno y la queratina.
Colágeno
- Es una de las proteínas más abundantes del organismo.
- Se encuentra en el tejido conectivo, dando resistencia y flexibilidad.
Propiedades de las proteínas
- Las proteínas globulares son solubles en agua.
- La solubilidad se debe a los grupos R libres de los aminoácidos que establecen enlaces con las moléculas de agua.
- La capa de solvatación mantiene a las proteínas en solución.
Capacidad amortiguadora
- Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, lo que les permite neutralizar las variaciones de pH.
- Actúan como amortiguador del pH, liberando o retirando protones (H+).
Desnaturalización
- Pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria.
- Se rompe los puentes que forman las estructuras.
- Las proteínas desnaturalizadas se vuelven insolubles en agua.
- Los cambios de temperatura o variaciones de pH pueden causar desnaturalización.
- En algunos casos, la renaturalización es posible, recuperando la estructura original.
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Description
Este cuestionario explora la importancia de los aminoácidos como bloques de construcción de las proteínas. Aprenderás sobre los 20 aminoácidos proteinogénicos, su clasificación según la polaridad y su papel esencial en la vida. Ideal para estudiantes de biología que deseen profundizar en la bioquímica básica.
