47 Questions
Les acides aminés sont composés d’un groupement amine et d’un groupement phosphate entourant le carbone α (alpha) qui porte une chaîne latérale variable.
False
Le carbone α (alpha) de l’acide aminé Glycine (Gly) est un carbone asymétrique.
False
La phénylalanine est un acide aminé aromatique qui absorbe les ultraviolets (UV) vers 260-280 nm.
True
L’asparagine (Asn) est l’amide dérivée de l’arginine (Arg).
False
La chaîne latérale de l’isoleucine est apolaire.
True
La sérine est le seul acide aminé phosphorylable.
False
La désamination d’un acide aminé peut se faire par une enzyme appelée ALAT.
False
La liaison peptidique se forme entre une fonction COOH et une fonction NH2.
True
La proline est un acide α-iminé.
True
La phosphorylation est un phénomène irréversible.
False
L’asparagine peut être N-glycosylée.
True
Les glycosylations sont des modifications post traductionnelles.
True
La phosphorylation des acides aminés se fait par une phosphatase.
False
Les acides aminés naturels sont au nombre de 22.
False
La proline peut être hydroxylée pour former la 4-hydroxyproline.
True
Le point isoélectrique d’un acide aminé correspond au pH pour lequel sa charge globale est positive.
False
La tyrosine et le tryptophane ne diffèrent que par un groupement hydroxyl.
False
Les acides aminés possèdent un caractère principalement acide.
False
Lorsque le pH est inférieur au pHi de l’acide aminé, celui-ci est chargé négativement.
False
L’arginine est un acide aminé dont le pHi est supérieur à 7.
True
L’acide aspartique possède plusieurs groupements basiques.
False
Une protéine est composées d’un enchaînement de 10 à 20 acides aminés.
False
Par convention, une protéine possède son extrémité C-terminale à droite.
True
Les fonctions incluses dans la liaison peptidique sont responsables des propriétés physico-chimiques d’une protéine.
False
La liaison peptidique est courbée d’un angle omega.
False
La configuration cis est plus stable d’un point de vue énergétique.
False
La proline est un acide iminé pouvant être en configuration cis ou trans.
True
Les atomes contenus dans la liaison peptidique sont coplanaires.
True
Les angles psi et omega sont responsables des rotations de la chaîne peptidique.
False
Dans les protéines, toutes les hélices sont des hélices ɑ droites.
False
Les protéines sont constituées d’un enchaînement d’acides aminés et leur structure primaire est représentée de l’extrêmité C-terminale vers l’extrêmité N-terminale.
False
La liaison peptidique est une liaison covalente entre 2 acides aminés successifs de la séquence primaire de la protéine.
True
Les 6 atomes impliqués dans la liaison peptidique sont situés dans 2 plans différents.
False
La configuration trans de la liaison peptidique est plus favorable énergétiquement que la configuration cis.
True
Les enzymes sont des protéines.
True
Dans une hélice a ou un feuillet B, des liaisons hydrogène s’établissent entre les Groupements CO et NH des liaisons peptidiques.
True
Les protéines comportent au moins une hélice alpha
False
Le tropocollagène est constitué de 3 hélices droites formant une triple hélice gauche.
False
Dans le collagène près d’un résidu sur 3 est une glycine.
True
L’hydroxyproline remplace la proline dans lecollagène.
False
Le sodium dodecyl sulfate (SDS) dénature de façon réversible les protéines.
False
L’immunoglobuline G est formée de 2 chaines lourdes et de 2 chaines légères reliées par des ponts disulfures.
True
Le 𝛽-mercaptoéthanol permet la rupture des ponts disulfures.
True
Le bleu de Coomassie est un colorant qui se fixe sur les groupements carboxyl et thiol des protéines.
False
Les molécules d’eau permettent uniquement de stabiliser les protéines en solution.
False
Lorsque deux protéines partagent les mêmes domaines fonctionnels, elles appartiennent souvent à la même famille.
True
Les immunoglobulines sont des protéines qui contiennent des ponts disulfures.
True
Study Notes
Amino Acid Structure
- Amino acids consist of an amine group and a phosphate group surrounding the α-carbon (alpha) which carries a variable side chain.
- The α-carbon of glycine (Gly) is an asymmetric carbon.
Amino Acid Properties
- Phenylalanine is an aromatic amino acid that absorbs ultraviolet (UV) light at 260-280 nm.
- Asparagine (Asn) is the amide derivative of arginine (Arg).
- Isoleucine has a non-polar side chain.
- Serine is the only amino acid that can be phosphorylated.
- Phosphorylation is an irreversible process.
Peptide Bond Formation
- The peptide bond is formed between a COOH function and an NH2 function.
- The peptide bond is a covalent bond between two successive amino acids in the primary sequence of a protein.
Amino Acid Modifications
- Asparagine can be N-glycosylated.
- Glycosylations are post-translational modifications.
- Phosphorylation of amino acids is catalyzed by a phosphatase.
Amino Acid Characteristics
- There are 22 natural amino acids.
- Proline can be hydroxylated to form 4-hydroxyproline.
- The isoelectric point of an amino acid corresponds to the pH at which its overall charge is neutral.
- Tyrosine and tryptophan differ only by a hydroxyl group.
- Amino acids have a mainly acidic character.
Protein Structure
- A protein is composed of a chain of 10 to 20 amino acids.
- By convention, a protein has its C-terminal end to the right.
- The functions included in the peptide bond are responsible for the physico-chemical properties of a protein.
- The peptide bond is curved at an angle omega.
- The cis configuration is more stable energetically than the trans configuration.
- The atoms involved in the peptide bond are coplanar.
- The psi and omega angles are responsible for the rotations of the peptide chain.
Protein Characteristics
- All helices in proteins are right-handed α-helices.
- Proteins are composed of a chain of amino acids and their primary structure is represented from the C-terminal end to the N-terminal end.
- Enzymes are proteins.
- In an α-helix or β-sheet, hydrogen bonds are established between the CO and NH groups of the peptide bonds.
- Proteins have at least one α-helix.
- The tropocollagen is composed of 3 right-handed helices forming a triple left-handed helix.
- In collagen, nearly one residue out of three is a glycine.
- Hydroxyproline replaces proline in collagen.
- Sodium dodecyl sulfate (SDS) denatures proteins reversibly.
- Immunoglobulin G is composed of 2 heavy chains and 2 light chains linked by disulfide bonds.
- β-mercaptoethanol allows the breakage of disulfide bonds.
- Coomassie blue is a dye that binds to carboxyl and thiol groups of proteins.
- Water molecules solely stabilize proteins in solution.
- When two proteins share the same functional domains, they often belong to the same family.
- Immunoglobulins are proteins that contain disulfide bonds.
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