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Questions and Answers
Les acides aminés sont composés d’un groupement amine et d’un
groupement phosphate entourant le carbone α (alpha) qui porte une chaîne
latérale variable.
Les acides aminés sont composés d’un groupement amine et d’un groupement phosphate entourant le carbone α (alpha) qui porte une chaîne latérale variable.
False (B)
Le carbone α (alpha) de l’acide aminé Glycine (Gly) est un carbone
asymétrique.
Le carbone α (alpha) de l’acide aminé Glycine (Gly) est un carbone asymétrique.
False (B)
La phénylalanine est un acide aminé aromatique qui absorbe les ultraviolets
(UV) vers 260-280 nm.
La phénylalanine est un acide aminé aromatique qui absorbe les ultraviolets (UV) vers 260-280 nm.
True (A)
L’asparagine (Asn) est l’amide dérivée de l’arginine (Arg).
L’asparagine (Asn) est l’amide dérivée de l’arginine (Arg).
La chaîne latérale de l’isoleucine est apolaire.
La chaîne latérale de l’isoleucine est apolaire.
La sérine est le seul acide aminé phosphorylable.
La sérine est le seul acide aminé phosphorylable.
La désamination d’un acide aminé peut se faire par une enzyme appelée
ALAT.
La désamination d’un acide aminé peut se faire par une enzyme appelée ALAT.
La liaison peptidique se forme entre une fonction COOH et une fonction NH2.
La liaison peptidique se forme entre une fonction COOH et une fonction NH2.
La proline est un acide α-iminé.
La proline est un acide α-iminé.
La phosphorylation est un phénomène irréversible.
La phosphorylation est un phénomène irréversible.
L’asparagine peut être N-glycosylée.
L’asparagine peut être N-glycosylée.
Les glycosylations sont des modifications post traductionnelles.
Les glycosylations sont des modifications post traductionnelles.
La phosphorylation des acides aminés se fait par une phosphatase.
La phosphorylation des acides aminés se fait par une phosphatase.
Les acides aminés naturels sont au nombre de 22.
Les acides aminés naturels sont au nombre de 22.
La proline peut être hydroxylée pour former la 4-hydroxyproline.
La proline peut être hydroxylée pour former la 4-hydroxyproline.
Le point isoélectrique d’un acide aminé correspond au pH pour lequel sa
charge globale est positive.
Le point isoélectrique d’un acide aminé correspond au pH pour lequel sa charge globale est positive.
La tyrosine et le tryptophane ne diffèrent que par un groupement hydroxyl.
La tyrosine et le tryptophane ne diffèrent que par un groupement hydroxyl.
Les acides aminés possèdent un caractère principalement acide.
Les acides aminés possèdent un caractère principalement acide.
Lorsque le pH est inférieur au pHi de l’acide aminé, celui-ci est chargé
négativement.
Lorsque le pH est inférieur au pHi de l’acide aminé, celui-ci est chargé négativement.
L’arginine est un acide aminé dont le pHi est supérieur à 7.
L’arginine est un acide aminé dont le pHi est supérieur à 7.
L’acide aspartique possède plusieurs groupements basiques.
L’acide aspartique possède plusieurs groupements basiques.
Une protéine est composées d’un enchaînement de 10 à 20 acides aminés.
Une protéine est composées d’un enchaînement de 10 à 20 acides aminés.
Par convention, une protéine possède son extrémité C-terminale à droite.
Par convention, une protéine possède son extrémité C-terminale à droite.
Les fonctions incluses dans la liaison peptidique sont responsables des
propriétés physico-chimiques d’une protéine.
Les fonctions incluses dans la liaison peptidique sont responsables des propriétés physico-chimiques d’une protéine.
La liaison peptidique est courbée d’un angle omega.
La liaison peptidique est courbée d’un angle omega.
La configuration cis est plus stable d’un point de vue énergétique.
La configuration cis est plus stable d’un point de vue énergétique.
La proline est un acide iminé pouvant être en configuration cis ou trans.
La proline est un acide iminé pouvant être en configuration cis ou trans.
Les atomes contenus dans la liaison peptidique sont coplanaires.
Les atomes contenus dans la liaison peptidique sont coplanaires.
Les angles psi et omega sont responsables des rotations de la chaîne
peptidique.
Les angles psi et omega sont responsables des rotations de la chaîne peptidique.
Dans les protéines, toutes les hélices sont des hélices ɑ droites.
Dans les protéines, toutes les hélices sont des hélices ɑ droites.
Les protéines sont constituées d’un enchaînement d’acides aminés et leur
structure primaire est représentée de l’extrêmité C-terminale vers l’extrêmité
N-terminale.
Les protéines sont constituées d’un enchaînement d’acides aminés et leur structure primaire est représentée de l’extrêmité C-terminale vers l’extrêmité N-terminale.
La liaison peptidique est une liaison covalente entre 2 acides aminés
successifs de la séquence primaire de la protéine.
La liaison peptidique est une liaison covalente entre 2 acides aminés successifs de la séquence primaire de la protéine.
Les 6 atomes impliqués dans la liaison peptidique sont situés dans 2 plans
différents.
Les 6 atomes impliqués dans la liaison peptidique sont situés dans 2 plans différents.
La configuration trans de la liaison peptidique est plus favorable
énergétiquement que la configuration cis.
La configuration trans de la liaison peptidique est plus favorable énergétiquement que la configuration cis.
Les enzymes sont des protéines.
Les enzymes sont des protéines.
Dans une hélice a ou un feuillet B, des liaisons hydrogène s’établissent entre
les Groupements CO et NH des liaisons peptidiques.
Dans une hélice a ou un feuillet B, des liaisons hydrogène s’établissent entre les Groupements CO et NH des liaisons peptidiques.
Les protéines comportent au moins une hélice alpha
Les protéines comportent au moins une hélice alpha
Le tropocollagène est constitué de 3 hélices droites formant une triple hélice
gauche.
Le tropocollagène est constitué de 3 hélices droites formant une triple hélice gauche.
Dans le collagène près d’un résidu sur 3 est une glycine.
Dans le collagène près d’un résidu sur 3 est une glycine.
L’hydroxyproline remplace la proline dans lecollagène.
L’hydroxyproline remplace la proline dans lecollagène.
Le sodium dodecyl sulfate (SDS) dénature de façon réversible les protéines.
Le sodium dodecyl sulfate (SDS) dénature de façon réversible les protéines.
L’immunoglobuline G est formée de 2 chaines lourdes et de 2 chaines
légères reliées par des ponts disulfures.
L’immunoglobuline G est formée de 2 chaines lourdes et de 2 chaines légères reliées par des ponts disulfures.
Le 𝛽-mercaptoéthanol permet la rupture des ponts disulfures.
Le 𝛽-mercaptoéthanol permet la rupture des ponts disulfures.
Le bleu de Coomassie est un colorant qui se fixe sur les groupements
carboxyl et thiol des protéines.
Le bleu de Coomassie est un colorant qui se fixe sur les groupements carboxyl et thiol des protéines.
Les molécules d’eau permettent uniquement de stabiliser les protéines en
solution.
Les molécules d’eau permettent uniquement de stabiliser les protéines en solution.
Lorsque deux protéines partagent les mêmes domaines fonctionnels, elles
appartiennent souvent à la même famille.
Lorsque deux protéines partagent les mêmes domaines fonctionnels, elles appartiennent souvent à la même famille.
Les immunoglobulines sont des protéines qui contiennent des ponts
disulfures.
Les immunoglobulines sont des protéines qui contiennent des ponts disulfures.
Study Notes
Amino Acid Structure
- Amino acids consist of an amine group and a phosphate group surrounding the α-carbon (alpha) which carries a variable side chain.
- The α-carbon of glycine (Gly) is an asymmetric carbon.
Amino Acid Properties
- Phenylalanine is an aromatic amino acid that absorbs ultraviolet (UV) light at 260-280 nm.
- Asparagine (Asn) is the amide derivative of arginine (Arg).
- Isoleucine has a non-polar side chain.
- Serine is the only amino acid that can be phosphorylated.
- Phosphorylation is an irreversible process.
Peptide Bond Formation
- The peptide bond is formed between a COOH function and an NH2 function.
- The peptide bond is a covalent bond between two successive amino acids in the primary sequence of a protein.
Amino Acid Modifications
- Asparagine can be N-glycosylated.
- Glycosylations are post-translational modifications.
- Phosphorylation of amino acids is catalyzed by a phosphatase.
Amino Acid Characteristics
- There are 22 natural amino acids.
- Proline can be hydroxylated to form 4-hydroxyproline.
- The isoelectric point of an amino acid corresponds to the pH at which its overall charge is neutral.
- Tyrosine and tryptophan differ only by a hydroxyl group.
- Amino acids have a mainly acidic character.
Protein Structure
- A protein is composed of a chain of 10 to 20 amino acids.
- By convention, a protein has its C-terminal end to the right.
- The functions included in the peptide bond are responsible for the physico-chemical properties of a protein.
- The peptide bond is curved at an angle omega.
- The cis configuration is more stable energetically than the trans configuration.
- The atoms involved in the peptide bond are coplanar.
- The psi and omega angles are responsible for the rotations of the peptide chain.
Protein Characteristics
- All helices in proteins are right-handed α-helices.
- Proteins are composed of a chain of amino acids and their primary structure is represented from the C-terminal end to the N-terminal end.
- Enzymes are proteins.
- In an α-helix or β-sheet, hydrogen bonds are established between the CO and NH groups of the peptide bonds.
- Proteins have at least one α-helix.
- The tropocollagen is composed of 3 right-handed helices forming a triple left-handed helix.
- In collagen, nearly one residue out of three is a glycine.
- Hydroxyproline replaces proline in collagen.
- Sodium dodecyl sulfate (SDS) denatures proteins reversibly.
- Immunoglobulin G is composed of 2 heavy chains and 2 light chains linked by disulfide bonds.
- β-mercaptoethanol allows the breakage of disulfide bonds.
- Coomassie blue is a dye that binds to carboxyl and thiol groups of proteins.
- Water molecules solely stabilize proteins in solution.
- When two proteins share the same functional domains, they often belong to the same family.
- Immunoglobulins are proteins that contain disulfide bonds.
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Description
Test your knowledge of amino acids properties including asymmetric carbon, aromatic absorption, amide derivation, polarity, and phosphorylation.
