Ácidos Amino y Polipéptidos

Ácidos Amino y Polipéptidos

• Los aminoácidos contienen un átomo central de carbono unido a cuatro grupos o átomos:
  • Átomo de hidrógeno
  • Grupo amino (-NH2)
  • Grupo carboxilo (-COOH)
  • Grupo R o radical (R)
• Cada uno de los veinte aminoácidos en las proteínas posee un grupo R diferente.

Diversidad de Ácidos Amino

• El grupo R cambia en cada aminoácido.
• Podrían producirse en el laboratorio cientos de aminoácidos con grupos R diferentes.
• La mayoría de los organismos vivos incluyen solo veinte de ellos en los polipéptidos sintetizados por sus ribosomas.
• El uso del mismo repertorio de aminoácidos apoya la teoría de que todos los organismos vivos comparten un ancestro común.
• Hay dos aminoácidos adicionales que se consideran variaciones adicionales en lugar de una falsificación de la teoría de que hay veinte aminoácidos básicos en todos los organismos.

Enlaces Peptídicos y Polipéptidos

• Los aminoácidos se enlazan mediante reacciones de condensación.
• El nuevo enlace formado entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del siguiente es un enlace peptídico.

Polipéptidos y Proteínas

• Una molécula con dos aminoácidos enlazados es un dipéptido.
• Los polipéptidos son cadenas no ramificadas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
• Un número variable de aminoácidos forma los polipéptidos, algunos con más de 10,000, aunque la mayoría tiene entre 50 y 2,000.
• Hasta ahora, en los organismos vivos se han descubierto más de dos millones de polipéptidos.
• Las cadenas de menos de 40 aminoácidos se llaman péptidos.
• Un gen codifica la secuencia de aminoácidos de un polipéptido.
• La secuencia en las bases del ADN del gen define la secuencia de aminoácidos.
• Una proteína consta de un solo polipéptido o varios polipéptidos combinados.

Proteínas y Proteomas

• Un proteoma es el conjunto de proteínas que produce una célula, tejido u organismo.
• El genoma es el conjunto de genes.
• A diferencia del genoma, que es fijo, el proteoma es variable porque las distintas células de un organismo producen diferentes proteínas.
• Incluso en una sola célula, las proteínas producidas varían con el tiempo dependiendo de sus actividades.

Estructura y Función de las Proteínas

• La conformación de una proteína es su estructura tridimensional.
• Los polipéptidos de la mayoría de las proteínas se pliegan hasta producir una forma globular.
• La secuencia de aminoácidos en un polipéptido determina cómo se realiza este plegamiento y, por lo tanto, determina la conformación de una proteína.
• La conformación tiende a ser precisamente la misma cada vez que un ribosoma sintetiza un polipéptido con una secuencia particular de aminoácidos.
• La estructura se estabiliza mediante enlaces intramoleculares entre los aminoácidos en los polipéptidos.

Desnaturalización

• La conformación de la mayoría de las proteínas es delicada y puede dañarse con diversas sustancias y condiciones. Esto se llama desnaturalización.
• El calor provoca vibraciones en las moléculas de proteína que rompen los enlaces intramoleculares y hacen que cambie la conformación. La desnaturalización por calor es casi siempre irreversible.
• Cada proteína tiene un pH ideal u óptimo en el que su conformación es normal.
• Si el pH aumenta al añadir álcali o disminuye al añadir ácido, la conformación de la proteína puede permanecer inicialmente igual, pero la desnaturalización acabará produciéndose cuando el pH se haya desviado demasiado del óptimo.
• Esto se debe a que el cambio de pH hace que se rompan los enlaces intramoleculares dentro de la molécula de proteína.

Funciones de las proteínas

• La Rubisco es la enzima que cataliza la reacción de fotosíntesis.
• La insulina es la hormona transportada en la sangre que hace que las células absorban glucosa y disminuyan la concentración de glucosa en sangre.
• Las inmunoglobulinas son anticuerpos que se unen a antígenos en patógenos, el sistema inmunitario puede producir una gran variedad de inmunoglobulinas.
• La rodopsina es el pigmento que hace que las células de los bastones de la retina sean sensibles a la luz.
• El colágeno es una proteína estructural utilizada en la piel para evitar desgarros, en los huesos para evitar fracturas y en tendones y ligamentos para dar resistencia a la tracción.
• La telaraña es una proteína estructural utilizada para hacer telarañas o capturar presas y líneas de vida en las que las arañas se suspenden.

Substratos y Sitios Activos

• Los catalizadores aceleran las reacciones químicas sin cambiar por sí mismos.
• Los organismos vivos producen catalizadores biológicos llamados enzimas para acelerar y controlar la tasa de reacciones en el metabolismo.
• Las enzimas son proteínas globulares.
• Un reactivo en una reacción catalizada por enzimas se conoce como sustrato.
• Las enzimas catalizan reacciones usando una región especial llamada sitio activo.
• Las colisiones pueden resultar en la unión cuando la forma y las propiedades químicas del sitio activo complementan las de los sustratos.
• El sitio activo de la enzima y las moléculas de sustrato se atraen químicamente y encajan entre sí.
• Las moléculas que no son sustrato no encajan.
• Las enzimas son específicas del sustrato porque otras moléculas no encajan, el sustrato de unión que un sustrato en el sitio activo reduce la cantidad de energía que debe ser utilizada para ser convertida en productos.
• Los productos se separan del sitio activo y dejan que la enzima catalice más reacciones.

Enzimas Inmovilizadas

• Ampliamente utilizado en la industria para catalizar reacciones.
• Está inmovilizado al unir enzimas directamente, o agregarlos para restringir su movimiento.
• Esto tiene varios beneficios:
  • Puede controlarse agregando o eliminando catalizadores puntualmente de la mezcla de reacción
  • Las concentraciones de enzimas pueden ser más altas.
  • Puede reutilizarse, ahorrando dinero.
  • Son resistentes a la desnaturalización, lo que permite rangos de pH y temperatura más amplios.
  • Los productos están libres de enzimas.
• Muchos métodos de inmovilización enzimática incluyen:
  • Adhesión a superficies como el vidrio (adsorción).
  • Atrapamiento en una membrana o gel (ej. alginato).
  • Agregación uniendo enzimas en partículas de hasta 0,1 mm de diámetro.

Producción de leche sin lactosa

• La lactosa es el azúcar de la leche.
• Puede ser hidrolizado en glucosa y galactosa por la enzima lactasa.
• La producción de leche libre de lactosa se hace agregando lactasa libre a la leche, o por la utilización de lactasa enlazada en una superficie o en esferas de un producto poroso.
• La enzima se obtiene de microorganismos como Kluveromyces lactis, una levadura que crece en la leche.

La Leche Sin Lactosa Tiene Ventajas

• Muchas personas tienen intolerancia a la lactosa y no pueden beber más de unos 250 ml de leche por día a menos que se reduzca la lactosa.
• La galactosa y la glucosa son más dulces que la lactosa.
• Se necesita agregar menos azúcar a alimentos dulces que contienen leche, como batidos de leche o yogur de frutas.
• La lactosa tiende a cristalizar durante la producción de helados, lo que le da una textura arenosa.
• Debido a que la glucosa y la galactosa son más solubles que la lactosa, permanecen disueltas y dan una textura más suave.
• Las bacterias fermentan la glucosa y la galactosa más rápidamente que la lactosa, por lo que la producción de yogur y requesón es más rápida.

Factores Que Afectan La Actividad Enzimática

• Es importante que las enzimas tengan las condiciones que necesitan para funcionar de forma eficaz.
• La temperatura, el pH y la concentración de substrato afectan a la velocidad a la que las enzimas catalizan las reacciones químicas.

Análisis

• Describe el efecto de la concentración de enzimas sobre la actividad enzimática.
• Describe el efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática.
• Describe el efecto de la acidez sobre la actividad enzimática.

Conclusiones

• Relación de los resultados con la finalidad inicial del laboratorio
• Compara tu hipótesis con los datos que has registrado.
• ¿Qué podría haber salido mal? ¿Qué errores se han cometido?
• Debate sobre la validez de los resultados. ¿Qué otros factores podrías probar o modificar?

Diversidad Química de los Grupos R en los Aminoácidos

• Nueve grupos R son hidrofóbicos, con entre cero y nueve átomos de carbono.
• Tres grupos R contienen anillos.
• Seis grupos R no contienen anillos.
• Cuatro grupos R hidrofílicos son polares pero nunca están cargados.
• Once grupos R son hidrofílicos y pueden cargarse.
• Cuatro grupos R actúan como ácidos, liberando un protón y volviéndose cargados negativamente.
• Tres grupos R actúan como bases, aceptando un protón y volviéndose cargados positivamente.
• Diversidad en las funciones y la forma de los aminoácidos.

Estructura Primaria de las Proteínas

• Una molécula de proteína contiene uno o más polipéptidos.
• Un polipéptido es una cadena no ramificada de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
• La estructura primaria es el número y la secuencia lineal de aminoácidos en un polipéptido.
• Ejemplos:
  • Beta-endorfina (31 a.a.)
  • Insulina (51 a.a.)

Rotación de Aminoácidos

• Rotación de los enlaces carbono-carbono, sin rotación del enlace peptídico.

Estructura Secundaria de las Proteínas

• Los polipéptidos tienen una cadena principal que consta de una secuencia repetida de átomos de carbono y nitrógeno unidos covalentemente.
• Los enlaces de hidrógeno pueden formarse entre los grupos N-H y C=O en un polipéptido si se acercan.
• La estructura que se desarrolla se llama hoja plegada beta.
• La estructura que se desarrolla se llama hélice alfa.
• Seda, colágeno, queratina.

Estructura Terciaria de las Proteínas

• La estructura terciaria es la conformación tridimensional de un polipéptido (proteínas globulares).
• La conformación se estabiliza mediante enlaces e interacciones intramoleculares que se forman entre los aminoácidos en el polipéptido, especialmente entre sus grupos R.
• Los aminoácidos polares están en la superficie donde se unen entre sí y entran en contacto con el agua.
• Enlaces de hidrógeno, enlaces disulfuro, enlaces iónicos, enlaces hidrofóbicos.
• Ejemplo: lisozima, proteínas plasmáticas.

Efecto de los Aminoácidos Polares y No Polares en las Estructuras Terciarias

• No polar y por lo tanto hidrofóbico.
• Polar o cargado y por lo tanto hidrófilo.
• Estas proteínas tienen aminoácidos hidrófilos en su superficie donde están en contacto con el agua y aminoácidos hidrófobos agrupados en el centro donde se excluye el agua.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

• La estructura cuaternaria es la unión de dos o más polipéptidos para formar una sola proteína.
• Hemoglobina.

Enzimas y Energía de Activación

• Las enzimas y la energía de activación
• Principio de vía Metabólica -> Intermedio -> Producto
• Inhibición por retroalimentación: el producto final inhibe la enzima uno.

Cambios de Energía En Las Reacciones Químicas

• Durante las reacciones químicas, los reactivos se convierten en productos.
• Antes de que una molécula del reactivo pueda participar en la reacción, tiene que ganar algo de energía.
• Esto se llama energía de activación de la reacción.
• La energía es necesaria para romper los enlaces dentro del reactivo.
• La mayoría de las reacciones biológicas son exotérmicas: la energía liberada es mayor que la energía de activación.
• Las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones que catalizan y, por lo tanto, facilitan que ocurran estas reacciones.
• El gráfico a la derecha muestra los cambios de energía durante las reacciones exotérmicas no catalizadas y catalizadas.

Inhibición Enzimática

• Inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor son químicamente muy similares.
• un inhibidor se une al sitio activo de la enzima, mientras que el inhibidor ocupa el sitio activo, impide que el sustrato se una y, por lo tanto, se previene la actividad de la enzima hasta que se disocie el inhibidor.
• La actividad de una enzima se reduce si se agrega una concentración baja fija de un inhibidor competitivo, pero a medida que aumenta la concentración de sustrato, el efecto del inhibidor se vuelve cada vez menor hasta que finalmente es insignificante.

Inhibición No Competitiva

• El sustrato y el inhibidor no son similares.
• El inhibidor se une a la enzima en un sitio diferente del sitio activo.
• El inhibidor cambia la conformación de la enzima, el sustrato aún puede poder unirse, pero el sitio activo no cataliza la reacción o la cataliza a una velocidad más lenta.
• La actividad de. la enzima se reduce en todas las concentraciones de sustrato si se agrega una concentración fija baja de inhibidor no competitivo y la reducción porcentual es la misma en todas las concentraciones de sustrato.