Acides Aminés et Protéolyse
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Quels sont les rôles principaux des acides aminés dans l'organisme?

  • Uniquement précurseurs de protéines
  • Rôles structuraux, énergétiques et métaboliques (correct)
  • Rôle structural uniquement
  • Rôle énergétique et métabolique uniquement

    • La protéolyse est le processus de synthèse des protéines à partir des acides aminés.

    False (B)

    Quel est le pourcentage d'acides aminés provenant de la protéolyse pour l'organisme par rapport aux apports alimentaires ?

    75%

    Les acides aminés sont à la fois les précurseurs et les produits de dégradation des ___________.

    <p>protéines</p> Signup and view all the answers

    Qui a isolé l'asparagine à partir de l'asperge en 1806?

    <p>Louis Nicolas Vauquelin et Pierre Robiquet (B)</p> Signup and view all the answers

    Associez les termes suivants aux définitions correspondantes :

    <p>Protéolyse = Dégradation des protéines en acides aminés Catabolisme = Processus de dégradation moléculaire Acides aminés essentiels = Acides aminés non synthétisés par l'organisme</p> Signup and view all the answers

    Les carences en acides aminés sont rares en Afrique.

    <p>False (B)</p> Signup and view all the answers

    Quels problèmes peuvent causer certaines anomalies du catabolisme des acides aminés ?

    <p>Neurotoxicité et maladies congénitales (B)</p> Signup and view all the answers

    Parmi les organes suivants, lesquels sont associés à la protéolyse selon le texte ?

    <p>Intestin, muscles, foie (C)</p> Signup and view all the answers

    Le système protéasome est indépendant de l'ATP pour son fonctionnement.

    <p>False (B)</p> Signup and view all the answers

    Comment appelle-t-on les enzymes protéolytiques qui assurent la protéolyse ?

    <p>protéases</p> Signup and view all the answers

    Les cathepsines sont des protéases actives en milieu ______.

    <p>acide</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la principale localisation des calpaïnes dans la cellule ?

    <p>Dans le cytosol (A)</p> Signup and view all the answers

    La calpastatine est un activateur des calpaïnes.

    <p>False (B)</p> Signup and view all the answers

    Quels sont les deux formes du protéasome identifiées dans le texte ?

    <p>protéasome 20 S et protéasome 26 S</p> Signup and view all the answers

    Associez les systèmes de protéolyse avec leurs substrats principaux:

    <p>Système lysosomal = Protéines intracellulaires à demi-vie longue, protéines des membranes cellulaires, protéines extracellulaires. Système calpaïne-capastatine = Protéines du cytosquelette. Système protéasome = Protéines intracellulaires normales (à demi-vie courte ou longue), protéines anormales.</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la première étape nécessaire pour l'action du protéasome 26S sur une protéine?

    <p>Le marquage de la protéine par l'ubiquitine (C)</p> Signup and view all the answers

    Le catabolisme des acides aminés commence et se termine uniquement dans le foie.

    <p>False (B)</p> Signup and view all the answers

    Quels sont les deux grandes étapes du catabolisme des acides aminés?

    <p>L'enlèvement du groupement aminé et son élimination, et la dégradation de la chaine carbonée</p> Signup and view all the answers

    La réaction de transamination est catalysée par une enzyme appelée ______.

    <p>transaminase ou aminotransferase</p> Signup and view all the answers

    Associez les réactions d'élimination du groupement α-aminé avec leur description appropriée:

    <p>Réaction de double transamination = Deux transaminations successives Réaction de transamination puis désamination oxydative = Transamination suivie d'une désamination oxydative</p> Signup and view all the answers

    Quel est le cofacteur essentiel pour les enzymes transaminases?

    <p>Le pyridoxal phosphate (dérivé de la Vit B6) (C)</p> Signup and view all the answers

    Les acides aminés en excès peuvent être stockés dans le corps de la même manière que les glucides et les lipides.

    <p>False (B)</p> Signup and view all the answers

    Quel est l’organe principal du catabolisme des acides aminés?

    <p>Le foie</p> Signup and view all the answers

    Parmi les couples suivants, lequel est impliqué dans la première réaction de transamination?

    <p>α-cétoglutarate / Glutamate (C)</p> Signup and view all the answers

    La désamination oxydative est une réaction de transfert du groupement α-aminé.

    <p>False (B)</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la principale enzyme impliquée dans la désamination oxydative du glutamate?

    <p>Glutamate déshydrogénase</p> Signup and view all the answers

    La réaction de formation de la citrulline est catalysée par l'enzyme ________.

    <p>ornithine transcarbamoylase</p> Signup and view all the answers

    Associez les enzymes suivantes à leur fonction dans le cycle de l'urée:

    <p>Carbamoyl phosphate synthétase = Catalyse la formation du carbamoyl phosphate Argininosuccinate synthétase = Catalyse la condensation de la citrulline et de l'aspartate Argininosuccinate lyase = Catalyse l'hydrolyse de l'argininosuccinate en arginine et fumarate Argininase = Catalyse l'hydrolyse de l'arginine en urée et ornithine</p> Signup and view all the answers

    Quel est le produit final de l'ammoniogenèse au niveau du rein?

    <p>NH4+ (A)</p> Signup and view all the answers

    Le cycle de l'urée a été découvert après le cycle de Krebs.

    <p>False (B)</p> Signup and view all the answers

    La __________ est l'étape limitante du cycle de l'urée.

    <p>formation du carbamoyl phosphate</p> Signup and view all the answers

    Dans le cycle de l'urée, combien d'atomes d'azote l'urée incorpore-t-elle?

    <p>Deux</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle du glucagon dans la régulation du cycle de l'urée?

    <p>Il augmente le transport des acides aminés dans les hépatocytes. (B)</p> Signup and view all the answers

    Les AA peuvent être stockés dans l'organisme.

    <p>False (B)</p> Signup and view all the answers

    Par quel intermédiaire les AA glucoformateurs rejoignent-ils la néoglucogénèse?

    <p>Pyruvate ou des intermédiaires du cycle de Krebs (C)</p> Signup and view all the answers

    Les AA ______________ sont utilisés pour la synthèse de corps cétoniques.

    <p>cétoformateurs</p> Signup and view all the answers

    Quel est le principal lieu du catabolisme des acides aminés?

    <p>Foie</p> Signup and view all the answers

    Associez les voies métaboliques à leur production:

    <p>Uréogenèse = Urée Ammoniogenèse = Ammoniac Cétogénèse = Corps cétoniques Néoglucogénèse = Glucose</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Introduction

    • Les acides aminés (AA) sont les précurseurs et les produits de dégradation des protéines.
    • Les travaux sur la découverte des AA ont commencé au 19e siècle.
    • En 1806, des chimistes français ont isolé l'asparagine à partir de l'asperge.
    • Les AA sont essentiels pour l'organisme pour leurs rôles structurels, énergétiques et métaboliques.
    • Les carences en AA sont encore présentes en Afrique, ce qui cause des problèmes comme le kwashiorkor et le marasme.
    • Certains problèmes de catabolisme des AA sont à l'origine de neurotoxicité ou de maladies congénitales.

    A - Protéolyse

    • Le catabolisme des protéines en acides aminés est une source d'AA importante pour l'organisme (75%).
    • Les organes impliqués sont : l'intestin, les muscles et le foie.
    • Les enzymes protéolytiques (protéases ou hydrolases) sont responsables du processus, réparties en trois systèmes principaux :
      • Système lysosomal : composé de cathepsines qui agissent sur les protéines intracellulaires.
      • Système calpaïne-capastatine : composé de calpaïnes qui agissent sur les protéines du cytosquelette.
      • Système protéasomal : composé de protéasomes 20S et 26S qui agissent sur les protéines intracellulaires normales ou anormales.

    B - Catabolisme des acides aminés (AA)

    • Le foie est l'organe principal pour le catabolisme des AA.
    • Le catabolisme commence dans le foie et les tissus (intestin et muscles) où se produit la protéolyse, puis se termine dans le foie et les reins.
    • Le catabolisme des AA se déroule en deux grandes étapes :
      • L'enlèvement du groupement aminé et son élimination.
      • La dégradation de la chaîne carbonée.

    II - Les étapes

    • Les AA ne peuvent pas être stockés en excès contrairement aux glucides et aux lipides.
    • Le démantèlement se déroule en deux grandes étapes
    • L'enlèvement du groupement aminé et son élimination : -Réaction de double transamination (2 transaminations successives) ou
      • Réaction de transamination puis désamination oxydative.

    II.1 - Réaction de transamination

    • La transamination est une réaction chimique réversible qui consiste en le transfert d'une fonction amine primaire d'un acide α-aminé à un α-cétoacide.
    • Elle est catalysée par une enzyme, la transaminase ou aminotransférase.
    • Le co-facteur est le pyridoxal phosphate (dérivé de la vitamine B6).
    • Les couples α-cétoniques/ AA impliqués sont :
      • α-cétoglutarate/Glutamate (C5)
      • Oxaloacétate/Aspartate (C4)
      • Pyruvate/Alanine (C3)

    II.1.1 – 1ere transamination

    • Le lieu est l'intestin, les muscles et le foie
    • Catalysée par une aminotransférase spécifique (cytosolique).
    • L'intermédiaire est l'α-cétoglutarate/glutamate.
    • Le NH₂ de l'AA est transféré à l'α-cétoglutarate.

    II.1.1 – 2eme transamination

    • Deux principales transaminases sont l'aspartate aminotransférase (ASAT) ou transaminase glutamo-oxaloacétate (TGO) et l'alanine aminotransférase (ALAT) ou transaminase glutamo-pyruvate (TGP).
    • La localisation est cytosol et mitochondriale (foie), pour ASAT et le cytoplasme (intestin et muscles) pour ALAT.

    II.1.2 - Réaction de désamination oxydative

    • Libère le groupement aminé sous forme d'ammoniac libre (NH3).
    • Elle forme le squelette α-cétoacide correspondant (α-cétoglutarate).
    • catalysée par la glutamate déshydrogénase.
    • Les co-enzymes sont NAD ou NADP

    II.1 - L'enlèvement du groupement aminé

    • Au terme de la transdésamination, le groupement NH2 est sous forme d'ammoniac (NH3) qui est neurotoxique.
    • L'ammoniac réagit avec le glutamate pour donner la glutamine qui va vers le foie et les reins

    III.1 - Devenir du groupement aminé enlevé

    • II.1.3.1 - Au niveau du rein : L'ammoniogenèse, la glutamine est dégradée en NH₄+ qui est éliminé dans les urines.
    • II.1.3.2 – Au niveau du foie : L'uréogenèse.
    • Synthèse de l'urée par le cycle de l'urée ou cycle de l'ornithine.
    • Cycle de Krebs-Henseleit ou petit cycle de Krebs.

    III.1 - L'enlèvement du NH2

    • Les AA cétogéniques forment des intermédiaires du métabolisme des corps cétoniques.

    III.2 - AA cétoformateurs

    • Rejoignent la cétogénèse soit par un intermédiaire de la cétogénèse ou soit par les corps cétoniques eux-mêmes.
    • 6 acides aminés forment les corps cétoniques et 3 intermédiaires.

    IV - Molécules issues des AA et application biomédicale

    • Chez les hommes, les AA sont la principale source d'azote.
    • Ils sont les substrats de synthèse d'autres molécules azotées d'intérêt biologique.
    • Les exemples incluent le glutathion, la créatine, l'hème, les purines, les cystéines, les catécholamines.

    IV.1 - Quelques molécules issues des AA

    • Glycine : Glutathion, créatine, Hème, Purines
    • Cystine : Cystine
    • Tyrosine : Catécholamine, mélanine, hormones thyroïdiennes
    • Aspartate : Pyrimidines
    • Glutamine : Acide y-aminobutirique (GABA)

    IV.2 – Quelques pathologies liées au métabolisme des AA

    • Carence en AA : Kwashiorkor et marasisme.
    • Déficits enzymatiques : Maladie des urines à odeur de sirop (ex. phénylcétonurie avec phénylalanine).
    • Accumulation de NH₃: Encéphalopathie.

    Conclusion

    • Les AA sont une source majeure d'azote dans l'organisme, et non stockés comme les lipides et les glucides.
    • Leur excès est dégradé par deux processus : l'uréogénèse (foie) pour le NH2 et le catabolisme de la chaîne carbonée (glucides et lipides) pour le reste.
    • Le catabolisme des AA peut engendrer des maladies liées aux carences ou aux déficits enzymatiques.

    D – Régulation

    • 3 niveaux de régulation du métabolisme des AA : nutritionnel, enzymatique (allostérique) et hormonal.
    • Activation de l'uréogénèse : durant un jeune prolongé ou une situation à déficit énergétique, la néoglucogenèse à partir des AA active l'uréogenèse. Glucagon augmente les transports hépatocytaires d'acides aminés. La carbamylphosphate synthétase-1 (CPS-1) joue un rôle clé dans l'activation du cycle.
    • Inhibition de l'uréogénèse : chez un homme bien nourri, la synthèse protéique active inhibe la synthèse de l'urée et l'insuline oriente les AA vers la synthèse des protéines.

    Remarque

    • Le cycle de l'ornithine et le cycle de Krebs sont interconnectés par le fumarate et l'aspartate.
    • Il y a aussi un cycle glucose-alanine.

    Aspects techniques

    • Les pages incluent des schémas et des équations chimiques qui décrivent les processus, ainsi que des données sur les enzymes et les processus.
    • Cette structure est orientée vers une compréhension détaillée des processus.

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