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jBIOCHIMIE: 225 QUESTIONS 1- À propos de l'acide aminé méthionine, on peut affirmer que : A. C'est un acide aminé avec du soufre B. Il a 2 groupes carboxyle C. Il peut donner le groupe méthyle D. Il a 5 atomes de carbone E. C'est un acide aminé essentiel F. Le groupe méthyle est lié à S...

jBIOCHIMIE: 225 QUESTIONS 1- À propos de l'acide aminé méthionine, on peut affirmer que : A. C'est un acide aminé avec du soufre B. Il a 2 groupes carboxyle C. Il peut donner le groupe méthyle D. Il a 5 atomes de carbone E. C'est un acide aminé essentiel F. Le groupe méthyle est lié à S G. Il conduit à la formation d'histamine n H. Il fait partie de la structure du glutathion I. Il a 3 atomes de carbone J. C'est un acide aminé aliphatique 2- Identifiez l'amide/les amides : A.Leucine B.La molécule résultant de la liaison de l'acide aspartique avec l'ammoniac C.GABA D.Glutamine E.Glutamate F.Aspartate - G.Valine H.Asparagine I.Asn J. La molécule résultant de la liaison de l'acide glutamique avec l'ammoniac 3- Lequel/Lesquels des groupes d'acides aminés suivants fait/font partie des acides aminés aliphatiques et aromatiques essentiels ?: A. Phe, Trp B. Leu, Trp C. Val, Leu D. Cys, Val E. Ile, Phe F. Glu, Ala G. Leu, Lys H. Ala, Trp I. Val, Ile J. Val, Tyr 4- La liaison entre deux acides aminés : A. C'est une liaison covalente B. Elle est formée par l'élimination de deux atomes d'hydrogène C. Elle ne se forme pas entre le groupe NH2 d'un acide aminé et le groupe COOH de l'acide aminé suivant D. Elle est formée entre les groupes amine E. C'est ce qu'on appelle la liaison peptidique F. Elle se forme en éliminant l'eau G. Elle est N-glycosidique H. Elle est formée entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe NH2 de l'acide aminé suivant. I. C'est la liaison NH‑CO J. C'est une liaison phosphodiester 5- La Thr est un acide aminé : A. Avec un groupe -OH et 3 atomes de carbone B. Avec 2 groupes NH2 C. De la structure de GSH D. Avec un groupe -OH et 4 atomes de carbone E. De la catégorie des acides aminés avec d’hydroxyle F. Qui se trouve dans la structure des protéines G. Essentiel H. Avec un groupe -SH et 3 atomes de carbone I. Dicarboxylique avec 4 atomes de carbone J. Diffère de la sérine par un atome de carbone 6- Qui est impliqué dans la réaction de transméthylation : A. Tyr B. ATP C. Phe D. Cys E. Gly F. SAM G. Met H. Une enzyme de la même classe que l'AST I. Méthyl transférase J. Asp 7- Choisissez les acides aminés glucoformateurs :  A. Trp et Val B. Lys et Met C. Glu et Asp D. Ala et Cys tous sauf Leu et Lys E. Ile et Val F. Ala et Leu G. Leu et Ile H. Met et Asp I. Leu et Val J. Trp et Lys 8- Lequel/Lesquels des groupes suivants contient/contiennent uniquement des acides aminés essentiels : A. Val, Ile, Cys B. Phe, Thr, Trp C. Thr, Phe, Ala D. Met, Thr, Ile E. His, Trp, Phe F. Tyr, His, Asp G. Thr, Val, Ile H. Ile, Leu, Lys I. Lys, Leu, Trp J. Val, Leu, Arg 9- Parmi les paires de molécules suivantes, laquelle/lesquelles a/ont une action antioxydante : A. Vitamine C et acide pyruvique B. Glutathion C. Vitamine E et méthyl transférase D. Vitamine C et GSH E. Ala, catalase F. Gamma glutamyl cystéinyl glycine G. Catalase et peroxydase H. Vitamine E et glutathion I. Vitamine C et vitamine B5 J. Vitamine B1 et peroxydase 10- Lequel/Lesquels des éléments suivants peuvent être trouvé(s) dans la  structure du glutathion : A. Un acide aminé qui est un précurseur d'amides et un acide avec du soufre B. Un acide aminé avec un groupe thiol et un acide aminé dicarboxylique à 5 carbones C. Deux groupes carboxyle libres D. Un acide aminé essentiel et un seul acide aminé glucoformateur E. Deux acides aminés aliphatiques et un acide aminé avec du soufre F. Un acide aminé basique et un acide aminé dicarboxylique G. Trois liaisons peptidiques H. Trois acides aminés non essentiels I. Deux liaisons peptidiques J. Un acide aminé essentiel et deux acides aminés glucoformateurs 11- Laquelle/Lesquelles des molécules suivantes contient/contiennent comme chaîne latérale un radical d'un acide aminé à trois carbones : A. Glu B. His C. Vitamine C D. Trp tous les aromatiques + HIS E. Gly F. Phe G. Tyr H. Vitamine D I. L'acide aminé résultant de l'action de la phénylalanine hydroxylase J. GSH 12- Choisissez la/les affirmation(s) vraie(s) sur la réaction par laquelle l'OAA est obtenu à partir du pyruvate: A. L'enzyme responsable est une lyase B. La coenzyme responsable de l'action dérive de la vitamine B7 C. Le substrat de cette réaction peut subir une réaction de décarboxylation oxydative D. Le produit final est impliqué dans la réaction catalysée par l'AST E. Il se forme un composé qui peut également être obtenu par une réaction de transamination F. Elle est catalysée par une ligase G. Elle est réversible H. Elle ne nécessite pas d'ATP I. C'est une réaction de décarboxylation oxydative  J. L'enzyme responsable fait partie de la même classe que l'aldolase 13- Dans la réaction catalysée par l'aldolase : A. Deux monosaccharides sont produits B. Un pentose se forme C. Le fructose est généré D. De l'énergie est consommée E. Des polyalcools avec des groupes aldéhyde ou cétone ne peuvent pas se former F. Un processus de division des molécules se produit G. Deux pentoses isomères se forment H. Le substrat peut être un hexose diphosphorylé I. Il n'y a pas d'énergie consommée J. Deux composés isomères sont générés 14- La glycérol kinase : A. Elle agit en présence de SAM B. C'est une transférase C. Elle catalyse une réaction réversible D. Elle forme un composé déphosphorylé E. Elle catalyse une réaction dans laquelle l'ATP est consommé F. Elle conduit à la formation d'un composé phosphorylé G. Elle nécessite de la méthionine H. Elle catalyse une réaction dans laquelle il n'y a pas de phosphate inorganique consommé I. Elle catalyse une réaction irréversible J. Elle a comme substrat un monosaccharide à trois atomes de carbone 15- La réaction du 1,3 diphosphoglycérol en 3 phosphoglycérol : A. Elle est catalysée par une transférase B. Elle a lieu avec la libération de la molécule de phosphate liée de manière covalente dans le substrat C. Il s'agit d'une déphosphorylation du substrat D. Elle libère du phosphate inorganique E. Elle conduit à la production d'ATP F. Elle commence par un substrat macroergique G. Elle n'implique pas de déphosphorylation du substrat H. Elle est catalysée par une enzyme dépendante du FAD I. C'est une réaction de phosphorylation au niveau du substrat J. Elle nécessite du phosphate inorganique 16- La conversion du glucose en fructose : A. Elle assure la production d'une molécule avec un groupe hydroxyle glycosidique en C4 B. C'est une interconversion entre deux hexoses isomères C. C'est une réaction réversible D. Il s'agit d'une transformation en une molécule de même formule moléculaire mais de structure différente E. Elle ne peut pas être réversible F. Il consiste en l'interconversion de certains monosaccharides présents dans la structure des acides nucléiques G. C'est une réaction d'isomérisation H. Elle ne nécessite pas d'ATP I. Elle n'est pas catalysée par une isomérase J. Elle se produit avec une consommation d'énergie 17- La réaction d'estérification : A. Elle est catalysée par l'estérase B. Elle n'est pas catalysée par une estérase C. Elle conduit à la formation d'un composé pouvant contenir deux atomes d'oxygène D. C'est une réaction intermoléculaire E. Il s'agit d'éliminer l'eau entre un acide et un alcool F. C'est une réaction intramoléculaire G. Elle ne peut pas être inversé H. Elle se produit avec l'ajout d'eau I. Elle nécessite une enzyme de la catégorie des hydrolases J. Elle ne peut pas être catalysée par l'aldolase 18- Concernant la SAM (sulf-adénosyl-méthionine) il est vrai que : A. Elle assure la fixation du groupement méthyle sur un acide aminé essentiel B. Elle a un rôle important dans la génération d'un acide céto dicarboxylique C. Elle n'intervient pas dans l'affaiblissement de la liaison avec l'atome de soufre D. Elle aide à libérer le groupe méthyle d'un acide aminé à cinq carbones E. Elle peut aider à former un composé triméthylé F. Elle peut conduire à la formation d'amides  G. Elle participe à la réaction de transamination H. C'est une forme activée de la méthionine, capable de réduire la force de la liaison entre S et le radical méthyle I. Elle intervient dans la réaction de formation de choline J. Elle contient de l'adénosine 19- La glutathion peroxydase : A. Elle a NADPH comme coenzyme B. Elle a comme coenzyme un dérivé de la vitamine B6 C. Elle catalyse une réaction réversible D. En excès, elle peut entraîner une anémie hémolytique E. Elle a une action antioxydante F. Elle catalyse la réaction entre l'eau et la forme oxydée du glutathion G. Elle décompose le peroxyde d'hydrogène H. Elle conduit à la génération de la forme oxydée du glutathion I. Elle appartient à la classe des oxydo-réductases J. Elle contribue à la formation de molécules à ponts disulfure 20- Dans la réaction de transamination : A. La coenzyme responsable est un dérivé de la vitamine B5 B6 = P-5-P B. La coenzyme est dérivée du pyridoxal C. Des dipeptides peuvent être générés D. Une enzyme à action réversible intervient E. La vitamine B3 n'intervient pas comme coenzyme F. Des tripeptides peuvent être générés G. Deux substrats correspondants avec le même nombre d'atomes de carbone participent H. L'acide glycérique peut être généré I. L'acide alpha-cétoglutarique peut être généré J. L'enzyme responsable peut avoir quatre substrats 21- La glutamine synthétase : A. Elle est importante dans l'action antioxydante du glutathion B. Elle assure la génération d'un composé à cinq atomes de carbone et trois atomes d'oxygène C. Elle a un acide aminé non essentiel comme substrat D. Elle assure la génération d'un composé dicarboxylique E. Elle appartient à la classe des ligases F. Elle catalyse la formation d'un amide G. Elle agit sur un acide aminé essentiel H. Elle n'assure pas la transformation d'un acide aminé en l'acide  céto correspondant I. Elle a une action réversible J. Elle a besoin de CO2 pour agir 22- Dans la réaction de transformation du lactate en pyruvate : A. NADH ne peut pas être formé B. Une coenzyme dérivée de la vitamine B3 intervient C. L'enzyme responsable est une lyase D. FAD intervient comme coenzyme E. Un composé est formé qui peut subir la réaction de transamination F. L'enzyme agit de manière réversible G. Le NADPH dérivé de la vitamine B3 intervient H. Le produit de réaction peut subir la réaction de décarboxylation oxydative I. Un composé est formé qui peut subir la réaction de l'AST J. Le plus petit cétoacide peut être formé 23- Qu'est-ce que l'on peut générer directement à partir du glutamate ?: A. Un neurotransmetteur à action inhibitrice centrale B. Un amide C. Un tripeptide à action antioxydante D. GABA E. Acide pyruvique F. OAA G. Glutathion Peroxydase H. Un acide dicarboxylique à cinq atomes de carbone I. Asn J. Histamine 24- L'ammoniac : A. Il est impliqué dans la formation de composés triméthylés B. Il ne réagit pas avec Gln C. Il réagit avec Asp D. Il peut être formé avec un cétoacide lors d'une réaction de désamination E. Il peut être généré dans la réaction qui produit le GABA F. C'est l'un des substrats de la glutamine synthétase G. Il peut résulter avec un hydroxyacide par une réaction de désamination H. Il ne peut pas être généré avec un acide carboxylique  I. Il peut réagir avec les acides aminés aromatiques J. Il est important pour l'action antioxydante du glutathion 25- L'histamine : A. C'est une principale source d'énergie B. Elle est générée à partir d'un acide aminé contenant deux atomes de carbone dans la chaîne latérale C. Elle intervient dans les processus inflammatoires D. Elle ne contient que deux atomes d'azote E. Elle est générée à partir d'un acide aminé à six atomes de carbone F. Elle résulte de la décarboxylation d'un acide aminé basique (alcalin) G. C'est une amine biogène H. Elle est produite par la désamination de l'histidine I. Elle intervient dans les processus allergiques J. C'est une molécule acyclique 26- Les acides aminés dicarboxyliques : A. En décarboxylant l'un d'eux, l'histamine se forme B. Ils peuvent donner un groupe méthyle C. Ils sont essentiels D. L'un d'eux se trouve dans la structure du glutathion E. Ils contiennent S dans leur structure F. L'un d'eux a 4 atomes de carbone G. Ils ne peuvent pas former d'amides H. Ils peuvent réagir avec l'ammoniac I. Par décarboxylation de l'un d'entre eux, le GABA se forme J. Les amides formés par la réaction avec l'ammoniac sont l'asparagine et la glutamine 27- Concernant le GABA il est vrai que : A. Il a un rôle important dans la réduction de l'excitabilité neuronale B. C'est une amine biogène C. C'est un amide D. Il contient des liaisons peptidiques dans sa structure E. Il a comme précurseur un acide aminé dicarboxylique F. Il résulte d'une réaction de décarboxylation G. Il résulte de la réaction du glutamate avec NH3 H. Il appartient à la même classe de composés que l'histamine I. Il médie les réactions allergiques  J. Il résulte d'un acide aminé dicarboxylique à 4 atomes de carbone 28- À propos des acides aminés, on peut dire que : A. Ils peuvent être classés selon la possibilité d'être convertis en glucose B. Ils forment des peptides par des liaisons ester C. Les aromatiques ont en commun la chaîne latérale D. Un acide aminé avec S est le précurseur du GABA E. La leucine se trouve dans la structure du glutathion F. 3 d'entre eux ont un noyau aromatique G. Ils ne peuvent pas former d'amines biogènes H. 8 d'entre eux ne peuvent pas être synthétisés dans le corps I. Trois d'entre eux constituent le groupe des acides aminés aliphatiques J. Les dicarboxyliques peuvent réagir avec NH3 29- À propos des amines biogènes, on peut affirmer que : A. Ils résultent d'une réaction de décarboxylation B. La décarboxylation de Glu donne une amine biogène ayant un rôle de neurotransmetteur C. La sérotonine est une amine biogène produite à partir du tryptophane D. De l'histidine résulte une amine biogène qui joue un rôle dans les réactions allergiques E. L'histamine résulte du tryptophane F. Ils sont produits par des réactions de désamination d'acides aminés G. Ils résultent de la réaction des acides aminés dicarboxyliques avec l'ammoniac H. Ils ont le GABA comme représentant I. L'histamine induit le sommeil J. Le GABA joue un rôle important dans les réactions allergiques 30- À propos des acides aminés dicarboxyliques, on peut dire que : A. L'un d'eux peut conduire à la formation d'un neurotransmetteur B. Le représentant avec 4 atomes de C est appelé aspartate C. Ce sont des acides aminés essentiels D. Ce sont des substances acides E. Grâce à une réaction avec l'ammoniac, ils peuvent générer du glutamate F. Ils n'ont que 2 représentants G. L'un des représentants s'appelle la leucine H. Ils ne peuvent pas former d'amines biogènes  I. Ce sont des substances alcalines J. Ils peuvent former des amides 31 Concernant les propriétés chimiques des acides aminés, on peut affirmer que : A. Par réaction avec NH3, ils forment des amides B. Ils peuvent former une liaison peptidique de type CO‑NH C. Par la réaction de désamination, des amines biogènes se forment D. La formation d'esters est spécifique au groupe -COOH E. Par leur désamination, l'ammoniac résulte F. La décarboxylation de Trp donne de la sérotonine G. Ils ne peuvent pas former de peptides H. Par décarboxylation, ils forment des amides I. Ils ne peuvent pas réagir avec NH3 J. Ils peuvent former des hydroxyacides par désamination hydrolytique 32- Les acides aminés : A. La glycine, l'alanine, la valine, la leucine et l'isoleucine sont des acides aminés avec du soufre B. Ce sont des monomères des peptides et des protéines C. Il existe 20 acides aminés fondamentaux D. Il y a 20 acides aminés essentiels E. La glycine et l'alanine sont des acides aminés aromatiques F. Ce sont des polymères de peptides et de protéines G. La glycine, l'alanine, la valine, la leucine et l'isoleucine sont des acides aminés aliphatiques H. Ce sont des molécules qui contiennent dans leur structure un groupe basique et un groupe acide liés au même atome de carbone I. La méthionine et la cystéine sont des acides aminés aliphatiques J. La méthionine et la cystéine sont des acides aminés avec du soufre 33- Choisissez le(s) acide(s) aminé(s) essentiel(s) : A. Phényl-alanine B. Glycine C. Alanine D. Tyrosine E. Cystéine F. Méthionine G. Valine H. Leucine  I. Sérine J. Tryptophane 34- L'acide glutamique : A. Il a 5 atomes de carbone B. Il forme de l'histamine par décarboxylation C. C'est un acide aminé dicarboxylique D. Il conduit à la formation d'une amine biogène à 5 atomes de carbone E. Il ne peut pas réagir avec NH3 F. Il réagit avec NH3 pour former un amide G. C'est un acide aminé avec 4 atomes de carbone H. Il peut former du GABA par décarboxylation I. C'est un acide aminé essentiel J. Il peut conduire à la formation de glutamine 35- Concernant le tryptophane, on peut affirmer que : A. C'est un acide aminé avec un noyau aromatique B. Il a une chaîne latérale en commun avec un acide aminé aliphatique C. C'est un acide aminé essentiel D. C'est un acide aminé avec 2 groupes amine E. C'est un acide aminé non essentiel F. Il peut conduire à la formation d'une amine biogène G. Il peut réagir avec NH3 H. Il fait partie du même groupe d'acides aminés que la sérine I. Par décarboxylation, il peut former de l'histamine J. Par sa décarboxylation, la sérotonine se forme 36- Concernant les acides aminés aromatiques, on peut dire que : A. Ils peuvent former des amides B. L'un de leurs représentants est le tryptophane, qui peut conduire à la formation d'une amine biogène C. Il y a 3 représentants D. Ils ont tous la sérine comme chaîne latérale E. L'un d'eux a également un groupe -OH F. Tous sont essentiels G. Deux d'entre eux sont indispensables H. Leur groupe est composé de 2 représentants I. L'un d'eux fait partie de la structure du glutathion J. Ils ont tous l'alanine comme chaîne latérale 37- Les acides aminés avec du soufre : A. Un représentant de cette classe d'acides aminés peut donner un groupe ‑CH3 B. Ils ont un représentant qui fait partie de la structure d'un tripeptide C. Ils ont un représentant qui n'est pas un acide aminé essentiel D. Ils peuvent former des amines biogènes E. Ils ont S dans leur structure F. Ils font partie de la structure des acides aminés aromatiques en tant que chaîne latérale G. Ils peuvent tous être trouvés dans la structure d'un tripeptide H. Ils peuvent avoir 3 ou 5 atomes de carbone I. Ce sont des acides aminés dicarboxyliques J. Ils ont 3 représentants 38- Parmi les propriétés physiques suivantes, laquelle/lesquelles est/sont spécifique(s) aux acides aminés ?: A. Ce sont des substances avec uniquement des groupes -COOH B. Ils sont solubles dans l'eau C. Les acides aminés aromatiques absorbent la lumière UV D. Ils ont une activité optique E. Ce sont tous des substances alcalines F. Ils sont liposolubles G. Ils peuvent fonctionner comme des solutions tampons H. Ils ne peuvent pas fonctionner comme des tampons I. Ce sont des ampholytes J. Tous les acides aminés absorbent la lumière UV 39- Concernant les propriétés chimiques des acides aminés, on peut affirmer que : A. NH3 résulte de la réaction de décarboxylation B. Par désamination, ils forment des amines biogènes C. Ils peuvent former des peptides D. Par désamination, ils peuvent former des cétoacides E. La liaison peptidique est formée par réaction avec NH3 F. Par décarboxylation, ils peuvent former des amines biogènes G. Par la réaction entre 2 acides aminés, la liaison peptidique de type NH‑CO se forme H. La décarboxylation donne des amides I. Ils peuvent participer aux réactions de transamination J. En raison du groupe -COOH, ils peuvent réagir avec NH3 40- La sérotonine : thryptophane A. Elle résulte de la phénylalanine B. Elle intervient dans l'induction du sommeil C. Elle est formée par la décarboxylation d'un acide aminé avec S D. Elle intervient dans la thermorégulation E. Elle peut être obtenue à partir d'un acide aminé aromatique F. Elle n'a aucun rôle biologique dans l'organisme G. Elle est obtenue par une réaction de décarboxylation H. Elle résulte d'une réaction de condensation I. Elle est formée par la désamination du tryptophane J. C'est une amine biogène 41- À propos des acides aminés avec du soufre, on peut dire que : A. Ils ont S dans leur structure B. L'un d'eux se trouve dans la structure du glutathion C. Ils sont tous indispensables D. Ils ont un représentant avec 3 atomes de C E. Ils peuvent réagir avec NH3 F. Ils ont 3 représentants G. Ils forment des amines biogènes par décarboxylation H. Dans l'un d'eux l'atome de soufre est interne I. Ils ont un anneau aromatique J. Ils ont un représentant qui peut donner le groupe méthyle 42- Les acides aminés aliphatiques : A. Ils contiennent deux groupes NH2 B. Le groupe est composé de 3 représentants C. L'un d'eux se retrouve également dans la structure des acides aminés aromatiques D. L'un d'eux fait partie de la structure du glutathion E. Ils ont un représentant avec 2 atomes de C, ce qui n'est pas essentiel F. Ceux qui sont essentiels sont également ramifiés G. Ils ont la cystéine comme représentant H. Ils ont 3 représentants essentiels I. Trois d'entre eux ne sont pas essentiels J. Ils contiennent S dans leur structure 43- La glutamine : A. Elle a l'abréviation Gln  B. Elle a 4 atomes de carbone C. C'est un acide aminé essentiel D. C'est un acide aminé dicarboxylique E. Elle résulte de la désamination du glutamate F. Elle a 5 atomes de carbone G. C'est une amine biogène H. C'est un amide I. Elle résulte d'une réaction avec NH3 J. Elle résulte d'un acide aminé dicarboxylique 44- Le glutathion : A. C'est une molécule catalytique ayant une action au niveau des érythrocytes B. Il a une action antioxydante due à la présence de Cys C. Il agit principalement dans le foie D. Il a deux liaisons peptidiques E. Il peut recevoir des atomes d'hydrogène sous l'action de la glutathion peroxydase F. Il est aussi appelé gamma glutamyl-cystéinyl glycine G. Il peut avoir à la fois une forme réduite et une forme oxydée H. Il peut céder des atomes d'hydrogène sous l'action de la glutathion peroxydase I. Il a une action oxydante J. Il a une action antioxydante en raison de la liaison particulière entre Glu et Cys 45- Lequel/Lesquels des éléments suivants peut/peuvent être trouvé(s) dans la structure du glutathion : A. Deux acides aminés aliphatiques et un acide aminé avec du soufre B. Un acide aminé basique (alcalin) et un acide aminé dicarboxylique C. Trois acides aminés non essentiels D. Trois liaisons peptidiques E. Un acide aminé essentiel et deux acides aminés glucoformateurs F. Un acide aminé essentiel et un seul glucoformateur G. Deux groupes carboxyle libres H. Deux liaisons peptidiques I. Un acide aminé avec du soufre et un acide aminé dicarboxylique à 5 carbones J. Un acide aminé qui est un précurseur des amides et un acide aminé avec du soufre 46- La glutathion réductase:  A. Elle agit sur une molécule au rôle antioxydant B. C'est une enzyme qui utilise un dérivé de la vitamine B3 comme coenzyme C. Elle agit sur une molécule qui possède des ponts disulfure D. En excès, elle entraîne une anémie hémolytique E. Elle facilite le transfert des protons vers l'eau oxygénée F. Elle assure la restauration du glutathion réduit G. C'est un antioxydant H. Elle conduit à la génération de glutathion oxydé I. Son défaut génétique peut entraîner une anémie hémolytique J. Elle utilise la même coenzyme que la phénylalanine hydroxylase 47- À propos des peptides, on peut affirmer que : A. Le glutathion est un tripeptide B. La liaison peptidique dans la structure d'un dipeptide est NH‑CO C. La liaison peptidique dans leur structure est CO‑NH D. Les polypeptides de plus de 100 acides aminés sont des protéines E. Les oligopeptides ont plus de 100 acides aminés F. Ils font partie de la structure des phospholipides G. Ils sont représentés par le glutathion, qui est un dipeptide H. Il y a 2 liaisons peptidiques dans la structure du glutathion I. Ils ne contiennent pas d'acides aminés J. Ils sont formés en liant les acides aminés ensemble 48- Parmi les principales fonctions des protéines, on peut citer : A. Transport d'oxygène B. Transport de substances liposolubles C. Contraction musculaire D. Décomposition de l'eau oxygénée E. Elles font partie de la structure de certaines hormones F. Catalyse G. Dans la formation de lipides simples H. Formation de molécules macroergiques I. Principale source d'énergie J. Antioxydants 49- Les chromoprotéines porphyrines :  A. Elles peuvent être impliquées dans le maintien du pH sanguin constant B. Elles peuvent avoir une fonction tampon C. Elles ne peuvent pas lier le CO2 D. Elles ne peuvent pas être trouvés dans les cellules musculaires E. Elles contiennent des dérivés de flavine F. Elles peuvent avoir du fer trivalent physiologiquement G. Elles peuvent transporter H2 H. Elles ne peuvent pas contenir de fer trivalent dans des conditions physiologiques I. Elles peuvent agir au niveau des mitochondries J. Elles peuvent transporter des électrons 50- À propos des protéines, on peut affirmer que : A. Elles peuvent être globulaires ou fibrillaires (fibreuses) B. Elles ne peuvent pas avoir une structure quaternaire C. Elles ne peuvent pas être dénaturées D. Leur structure primaire peut être de type hélice α E. Ce sont des polypeptides F. Elles sont représentées par le glutathion G. Elles peuvent être simples ou complexes H. Elles ont un poids moléculaire élevé I. Elles ne sont constituées que de quelques acides aminés J. Ce sont des polyampholytes 51- À propos des chromoprotéines, on peut dire que: A. Les chromoprotéines porphyriques transportent H2 B. Elles peuvent être flaviniques C. Certaines sont chargées de transporter les gaz respiratoires D. Elles peuvent transporter des électrons E. Elles ne transportent que de l'oxygène et du CO2 F. Elles peuvent avoir un groupe prothétique porphyrine G. Elles sont représentées par l'hémoglobine qui transporte les électrons H. Ce sont des protéines simples I. Les cytochromes appartiennent également à cette catégorie J. Toutes les chromoprotéines ont la globine comme partie protéique 52- À propos des hémoprotéines, on peut dire que : A. Elles sont représentées par l'hémoglobine qui transporte les électrons dans la  chaîne respiratoire B. Leurs cycles de pyrrole ont 2 substituants chacun C. Elles peuvent contenir 4 anneaux de pyrrole D. L'hème représente la partie protéique E. Les cycles de pyrrole contiennent de l'O2 au milieu F. Elles ont l'hème comme partie non protéique G. Leur structure comporte 2 cycles de pyrrole H. Elles ont des cytochromes comme représentants I. Elles donnent au sang sa couleur rouge J. Elles peuvent avoir des substituants éthyle 53- À propos de l'hémoglobine, on peut dire que : A. Les chaînes d'acides aminés forment l'hème B. Elle transporte le CO2 via des groupes NH2 libres dans la globine C. C'est une protéine complexe D. Elle peut transporter des électrons E. Elle a 4 monomères F. L'hémoglobine A1 est une forme pathologique G. O2 est transporté lié à la fraction protéique H. Elle contient 4 chaînes de globine I. Dans sa structure, l'hème représente la partie non protéique J. L'hème a Fe trivalent au milieu 54- Dans des conditions physiologiques, la structure d'une molécule d'hémoglobine contient : A. Plus de trois radicaux propionyle B. Quatre atomes de fer bivalent C. Pas plus de quatre cycles de pyrrole D. Trois chaînes bêta de globine E. Trois chaînes alpha de globine F. Plus de quatre atomes d'azote G. Plus de quatre radicaux –CH=CH2 H. Quatre chaînes de globine différentes I. Doubles liaisons conjuguées J. Des liaisons covalentes entre monomères 55- L'atome de fer dans la structure des chromoprotéines porphyriques :  A. Il peut adopter la forme R (relâchée) B. Il se lie au CO2, dans le processus de transport des gaz respiratoires C. Il peut devenir trivalent par le processus d'oxydation D. Il n'a que cinq liaisons dans la structure de la forme T de l'hémoglobine E. Il a une liaison avec la globine F. Il ne peut pas être directement lié à la globine G. Il ne peut avoir que cinq liaisons, dont une avec la molécule d'oxygène H. Il peut avoir à la fois une valence 2+ et 3+ I. Il a cinq ou six liaisons avec les cycles de pyrrole J. Il peut se lier aux atomes d'azote 56- À propos de la globine, on peut dire que : A. Elle représente la partie protéique de l'Hb et des cytochromes B. Elle ne possède que deux chaînes d'acides aminés de type α et β C. Elle peut se lier au fer dans la structure de l'hémoglobine D. Elle peut transporter du CO2 E. Elle est responsable du transport d'O2 F. Elle a 4 chaînes d'acides aminés G. Pathologiquement, elle peut conduire à la méthémoglobine H. Elle se lie à l'hème par des substituants de type propionyle I. Dans l'hémoglobine de type F, Elle y a 2 chaînes α et 2 chaînes γ J. Elle contient un cycle tétrapyrrolique 57- La structure de l'hème contient : A. Quatre radicaux méthyle B. Deux radicaux insaturés C. Quatre hétérocycles azotés D. L'anneau (cycle) de protoporphyrine E. Cystéine F. Radicaux à quatre atomes de carbone G. Oxygène H. Dioxyde de carbone, lorsque l'hémoglobine est la forme T I. Fer trivalent dans les formes normales d'hémoglobine J. Fer divalent ou trivalent 58- À propos de la méthémoglobine, on peut dire que : A. Elle survient lorsqu'il y a un déficit de l'enzyme MetHb réductase  B. Elle résulte du raccourcissement d'une chaîne de globine C. C'est une forme physiologique de l'Hb résultant de la combinaison avec le CO D. Elle est physiologiquement présente dans le sang jusqu'à 0,5-1% E. Elle apparaît à la suite de la modification de l'hème F. Elle peut se produire lorsqu'il y a un excès de substances antioxydantes G. Elle peut se produire lorsqu'il y a un excès de substances oxydantes H. Elle est responsable de la liaison O2 I. Elle est formée par l'oxydation du fer J. Elle est associée à la drépanocytose 59- Précisez la/les bonne(s) réponse(s) concernant les hémoglobinopathies : A. Elles se produisent par la liaison du CO à l'hémoglobine B. La drépanocytose se produit par l'oxydation du Fe C. Elle entraîne une anémie hémolytique D. Elles se produisent uniquement par des changements dans les chaînes de globine E. L'hémoglobine S entraîne des modifications de la forme des érythrocytes F. L'hémoglobine F en fait partie G. La thalassémie se produit en raison d'un raccourcissement des chaînes de globine H. Elles surviennent dans des conditions physiologiques lorsqu'il y a un excès de substances antioxydantes I. L'une d'elles survient en remplaçant un acide aminé par un autre dans les chaînes de globine J. La méthémoglobine ne peut plus lier l'O2 60- Les causes de la méthémoglobinémie peuvent être : A. Excès de nitrites B. Insuffisance d'une enzyme de la classe des oxydoréductases C. Réduction excessive du fer de trivalent à divalent D. Formation excessive de fer trivalent dans la structure de l'hème E. Défaut de la méthémoglobine oxydase réductase F. Excès de vitamine B6 G. Excès de substances oxydantes H. Défaut d'une enzyme dépendante du NADPH I. Carence en vitamine B6  J. Excès d'antioxydants comme le glutathion 61- Choisissez les énoncés corrects liés à la drépanocytose : A. Elle se produit en remplaçant un acide aminé par un autre acide aminé dans la globine B. Elle provoque un raccourcissement de la durée de vie des érythrocytes C. Les érythrocytes ne changent pas de forme D. Elle résulte d'une modification de l'hème E. C'est une hémoglobinopathie F. Elle entraîne une modification de la forme des érythrocytes G. Elle résulte de la liaison de l'Hb au CO2 H. Elle entraîne une anémie hémolytique I. Elle conduit à l'apparition de méthémoglobine J. Elle se produit à la suite du raccourcissement d'une chaîne de globine 62- À propos des cytochromes, on peut dire que : A. Ce sont des nucléoprotéines B. L'hème dans leur structure a du Fe, nécessairement avec la valence 2 C. Ils ont pour rôle de transporter les gaz respiratoires D. Fe dans leur structure peut avoir la valence 3 E. En oxydant le Fe2+ leur structure, la metHb se forme F. Ils ont un cycle tétrapyrrolique dans leur structure G. La partie protéique est la globine, comme dans le cas de l'Hb H. Ils transportent des électrons dans la chaîne respiratoire I. Ce sont des hémoprotéines J. Ils sont représentés par le cytochrome P450 avec un rôle dans le métabolisme des xénobiotiques 63- À propos de la drépanocytose, on peut dire que : A. Elle est causée par une modification de l'hème B. Elle est causée par le remplacement d'un acide aminé par un autre acide aminé C. L'hémoglobine est de type T D. Elle est aussi appelée méthémoglobine E. Elle est causée par un changement au niveau de la globine F. Elle modifie la forme des érythrocytes G. Elle peut conduire à la thalassémie H. Elle peut entraîner une anémie hémolytique  I. Elle raccourcit la durée de vie des érythrocytes J. Elle se produit par l'oxydation du fer 64- La carbhémoglobine : A. Elle contient du CO2 lié aux groupes amine libres de la globine B. On le retrouve en grande quantité dans le sang lors d'intoxication au monoxyde de carbone C. Elle se trouve normalement dans le sang D. Elle se trouve normalement dans le sang E. C'est ce qu'on appelle la forme R de l'hémoglobine F. Elle contient du CO lié à la globine G. Elle contient du CO lié au fer dans la structure de l'hème H. C'est ce qu'on appelle la forme T de l'hémoglobine I. C'est une combinaison physiologique d'Hb J. Elle ne contient pas de CO 65- À propos de la structure des protéines, on peut dire que : A. La structure quaternaire se produit dans les protéines constituées de 2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques identiques ou différentes B. La structure quaternaire définit la structure tridimensionnelle des protéines et est caractéristique des protéines globulaires C. Les immunoglobulines n'ont pas de structure quaternaire D. La structure primaire est de 2 types : hélice α et feuille pliée β E. La structure secondaire représente le nombre et l'ordre des acides aminés dans la molécule F. La structure tertiaire définit la structure tridimensionnelle des protéines et est caractéristique des protéines globulaires G. L'hémoglobine est une protéine qui a une structure quaternaire H. La structure secondaire est de 2 types : hélice α et feuillet β I. La structure primaire représente le nombre et l'ordre des acides aminés dans la molécule J. La structure tertiaire se produit uniquement dans les protéines constituées de 2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques identiques ou différentes 66- L’hémoglobine : A. Elle se compose de 4 groupes hème et de 4 chaînes de globine B. C'est une protéine tétramérique C. Elle contient de l'hème, composé de protoporphyrine et de globine D. Elle a des monomères qui ont une partie non protéique (hème) et une partie protéique (globine) E. Elle peut subir des modifications conduisant à l'apparition de 5 hémoglobinopathies  F. Trois types d'hémoglobine sont physiologiques G. Elle contient de l'hème composé de protoporphyrine et de Fe2+ H. Elle se compose de 4 groupes hème et de 5 chaînes de globine I. Chaque monomère a une partie non protéique (globine) et une partie protéique (hème) J. C'est une protéine dimère 67- La méthémoglobine réductase : A. Elle agit sur le fer trivalent B. Elle a comme coenzyme, un dérivé de la vitamine B3 C. Elle assure une concentration en méthémoglobine inférieure à 1% D. Elle contribue à la formation d'une hémoglobine pathologique E. C'est une hémoglobine pathologique F. Elle catalyse la restauration de l'hémoglobine normale G. Elle catalyse une réaction d'oxydoréduction H. Elle peut avoir du fer trivalent et bivalent dans des conditions physiologiques I. C'est une enzyme qui appartient à la même classe que l'enzyme qui assure la formation de la tyrosine à partir de la phénylalanine J. Elle contient du fer trivalent 68- À propos de l'oxyhémoglobine, on peut dire que : A. Ce n'est pas une combinaison pathologique d'hémoglobine B. On l'appelle aussi la forme T de l'hémoglobine C. Elle peut être transformée par l'action de la méthémoglobine réductase D. On l'appelle aussi la forme R de l'hémoglobine E. Elle a une plus grande affinité pour l'oxygène que la forme T de l'hémoglobine F. Elle contient du fer divalent (Fe2+) G. Elle transporte le CO2 vers les poumons H. Elle est générée par la liaison de l'oxygène au fer trivalent dans l'hème I. C'est une hémoglobine pathologique J. Elle est formée par la liaison de l'oxygène à l'atome de fer de l'hème 69- Contrairement à l'Hb, les cytochromes : A. Ils peuvent également contenir physiologiquement du fer trivalent B. Ils interviennent dans le transport des électrons C. Ils interviennent dans la chaine respiratoire, dans le transport d'H2 D. Ils ont une grande affinité pour l'oxygène  E. On les trouve principalement dans le foie F. On les trouve dans les mitochondries G. Ils peuvent osciller entre une forme T et une forme R H. Ils n'ont pas de forme R I. Ils peuvent également comprendre des représentants à fonction catalytique J. Ils ont tous un rôle de catalyseur 70- La méthémoglobine : A. Elle contient des changements dans la structure de l'hème B. On la trouve également dans le sang des personnes en bonne santé C. C'est une forme anormale d'hémoglobine, due à des changements qualitatifs de la globine D. Elle se forme sous l'action de certains agents antioxydants E. C'est une forme anormale d'hémoglobine, due à des changements quantitatifs de la globine F. Elle a de l'oxygène lié au fer dans sa structure G. C'est une forme pathologique de l'hémoglobine H. Elle est transformée en hémoglobine à l'aide d'une réductase I. Elle ne contient pas d'atomes de fer J. Dans des conditions physiologiques, elle ne dépasse pas une concentration de 1% dans le sang 71- La partie non protéique de l'hémoglobine : A. Elle peut subir des modifications conduisant à l'apparition de la thalassémie B. Elle a Fe2+ qui se lie à la globine C. Elle peut transporter l'O2 lié au fer D. Elle peut également être trouvée dans les cytochromes, où elle peut avoir du Fe trivalent E. Elle se lie à la globine par des substituants vinyliques F. Elle peut subir des modifications conduisant à l'apparition de MetHb G. C'est ce qu'on appelle l'hème H. C'est ce qu'on appelle la globine I. Elle possède 4 chaînes : α, β, δ et γ J. Elle a 4 cycles pyrrole, chacun avec un seul substituant 72- Le cytochrome P450 : A. Il a la globine comme partie protéique B. Il possède 4 chaînes : α, β, δ, γ C. Il a un rôle dans le métabolisme des xénobiotiques D. C'est une protéine hémique  E. Il peut avoir Fe avec une valence de 3 F. Il se lie à la globine par des substituants vinyliques G. Il est aussi appelé cytochrome oxydase H. Il a un rôle dans le transport de l'oxygène I. Il contient une partie protéique différente de la globine J. Il a 4 cycles de pyrrole 73- La cytochrome oxydase : A. C'est le cytochrome b3 B. C'est le dernier cytochrome qui agit dans la chaîne respiratoire C. C'est un sous-type de cytochrome a D. Elle est représentée par le cytochrome a3 E. Elle reçoit des électrons du cytochrome b F. Elle a une activité enzymatique G. Elle donne un électron au cytochrome a H. C'est une hémoprotéine transportant des électrons vers l'oxygène I. Elle est impliquée dans le transport de l'oxygène J. Elle ne peut pas avoir de fer trivalent 74- L'anémie falciforme : A. C'est une forme d'anémie hémolytique B. Cela peut être la conséquence de modifications du composant non protéique de l'hémoglobine C. C'est une affection fréquente chez l'adulte D. Elle est causée par des modifications de certains acides aminés dans la structure de la globine E. Elle n'entraîne pas d'anémie hémolytique F. On l'appelle aussi thalassémie G. Elle peut être de type alpha ou béta H. Elle peut être la conséquence de changements dans le composant protéique de l'hémoglobine I. Elle peut survenir à la suite de changements conformationnels de l'hémoglobine J. Elle est induite par des changements qualitatifs dans les chaînes de globine 75- La classe des chromoprotéines porphyriques contient : A. Une protéine sanguine au rôle de tampon B. Myoglobine C. L'hème  D. L'hétéroprotéine impliquée dans le transport du CO2 des tissus vers les poumons E. Le GSH F. La cytochrome oxydase G. Les flavoprotéines H. La protoporphyrine I. Le cytochrome P450 J. Des protéines capables de transporter H2 76- La thalassémie : A. C'est une hémoglobinopathie B. Elle est due à des changements dans les chaînes de globine C. Elle se caractérise par l'oxydation du fer hémique en fer trivalent D. Elle entraîne une augmentation de la méthémoglobine supérieure à 1 % dans le sang E. Elle ne peut pas conduire à une anémie hémolytique F. Elle induit une diminution de la durée de vie des érythrocytes G. Elle se caractérise par un plus petit nombre de chaînes de globine H. Elle survient chez les sujets présentant des modifications qualitatives de l'anneau de protoporphyrine I. Elle peut être de type alpha ou beta J. Elle survient chez les sujets présentant des changements quantitatifs dans l'hème 77- La forme T de l'hémoglobine : A. C'est une forme normale d'hémoglobine B. Elle contient de l'oxygène C. En excès, elle peut entraîner une anémie hémolytique D. Elle contient du fer lié à cinq autres composants E. Elle a une moindre affinité pour l'oxygène F. Elle induit une diminution de la durée de vie des érythrocytes G. Elle survient chez les sujets présentant des changements quantitatifs dans l'hème H. Elle entraîne une augmentation de la méthémoglobine, supérieure à 1 % dans le sang I. Elle n'est pas caractérisée par un plus petit nombre de chaînes de globine J. Elle ne contient pas d'oxygène 78- Parmi les affirmations suivantes sur les nucléotides, laquelle/lesquelles est/sont vraie(s) ? : A. Les diphosphorylés ont une liaison macroergique B. On les retrouve dans la structure des acides nucléiques C. Ils ne peuvent pas être classés selon les bases azotées D. Ils ne peuvent avoir qu'un seul phosphate dans leur structure E. Il existe une liaison macroergique entre le pentose et la base azotée F. Ils peuvent avoir un pentose de type ribose G. Les nucléotides triphosphorylés ont une liaison macroergique H. Ils ne peuvent pas donner de l'énergie à d'autres substances I. Ils ont l'ATP comme représentant J. Ce sont des nucléosides phosphorylés 79- À propos des nucléosides, on peut dire que : A. Ils ont une liaison de type glycosidique B. Il peut s'agir de nucléosides puriques et pyrimidiques C. Les nucléosides pyrimidiques ont la thymidine comme représentant D. Ils contiennent une liaison ester entre la base azotée et le pentose E. Ils ne peuvent conduire qu'à la formation de nucléotides triphosphorylés F. Ils ne peuvent pas former de nucléotides G. Par phosphorylation, ils forment des nucléotides H. Les bases azotées dans leur structure ne peuvent être que des purines I. Les nucléosides puriques sont l'adénosine et la guanosine J. Ils sont constitués d'une base azotée et d'un, deux ou trois phosphates 80- La cytosine :  A. C'est un nucléoside purique B. Elle ne peut pas former de nucléoside C. Elle forme des liaisons N-glycosidiques avec les hexoses D. Elle peut conduire à la formation de cytidine E. C'est une base azotée pyrimidique F. C'est une base azotée purique G. C'est un nucléoside pyrimidique 3 AZOTES H. Elle peut former des liaisons avec des pentoses, comme le désoxyribose I. Elle a trois atomes d'azote dans sa structure J. Elle peut former un nucléoside via une liaison N-glycosidique 81- Dans la structure de la thymidine triphosphate (TTP), il y a : A. Un nucléotide purique B. Un pentose C. Liaisons macroergiques D. Deux liaisons phosphoester E. Une liaison ester F. Une base azotée purique G. Trois radicaux phosphate liés à la thymine H. Une base azotée pyrimidique I. Deux liaisons N-glycosidiques J. Une liaison N-glycosidique 82- À propos des nucléotides, on peut dire que : A. Ils ne peuvent pas contenir de liaisons macroergiques B. Ce sont des nucléosides phosphorylés C. Ils sont constitués d'une base azotée et d'un pentose D. Ils peuvent jouer un rôle dans la fourniture d'énergie E. Ce sont des nucléosides sans phosphate F. Ils contiennent des liaisons phosphoester G. Ils contiennent des acides aminés essentiels H. Ils ne contiennent pas de bases azotées pyrimidiques I. Ils peuvent avoir des liaisons macroergiques  J. Ils contiennent trois composants principaux 83- À propos des nucléoprotéines, on peut dire que : A. Elles contiennent des protéines avec un noyau B. Elles n'ont pas de composants communs avec les cytochromes C. Elles contiennent de l'ADN ou de l'ARN D. Elles sont impliquées dans le transport des ions à travers les membranes cellulaires E. Ce sont des holoprotéines F. Ce sont des hétéroprotéines G. Elles contiennent un noyau H. On les trouve principalement dans le noyau des cellules I. Elles peuvent contenir des histones J. Elles ont un rôle dans le transport de l'information du noyau vers le cytoplasme 84- Concernant la GDP, on peut dire que : A. C'est un composé macroergique B. Elle a des liaisons phosphodiester C. Elle contient deux nucléotides D. Elle contient de la guanine liée à deux radicaux phosphate E. Elle peut libérer de l'énergie par la rupture d'une de ses liaisons F. Elle a une liaison phosphoester G. Elle contient une base azotée purique H. C'est un nucléotide I. C'est un dérivé de la vitamine B7 J. C'est la guanine diphosphate 85- A propos des bases azotées complémentaires on peut affirmer que : A. Elles ne sont pas reliées par des liaisons non covalentes B. Elles se trouvent dans un rapport de 2: 1 dans la structure de l'ADN C. On les trouve face à face sur les deux brins d'ADN D. Elles sont reliées par des liaisons non covalentes E. On les retrouve reliées par des liaisons hydrogène, dans les nucléotides successifs d'un brin d'ADN F. Elles sont reliées par des liaisons hydrogène G. Elles sont reliées par des liaisons hydrophobes H. Ce sont toujours des paires entre une base purique et une base pyrimidique I. Elles peuvent être reliées par des doubles liaisons covalentes, entre l'adénine et la thymine  J. Il existe trois liaisons hydrogène entre la guanine et la cytosine 86- Concernant les liaisons qui stabilisent la molécule d'ADN, on peut affirmer que : A. Il peut y avoir des liaisons non covalentes entre des bases azotées complémentaires face a face = hydrogène B. Elles comprennent des liaisons entre les bases azotées 2 nucléotides successif = phosphodiester complémentaires U-C hydrophone = BA à distance C. Elles sont à la fois intra et interbrins D. Elles comprennent des triples et doubles liaisons entre A-T et G-C, respectivement E. Il peut s'agir de liaisons non covalentes entre des bases azotées distantes dans la structure primaire d'un brin F. Il peut y avoir des liaisons hydrogène entre les nucléotides successifs G. Il peut y avoir des liaisons phosphodiester entre les nucléotides face à face sur les deux brins H. Il peut s'agir de liaisons phosphodiester entre un radical phosphate et deux pentoses I. Il peut y avoir des liaisons hydrophobes entre les bases azotées d'un même brin J. Elles comprennent des liaisons entre les bases azotées complémentaires U-A 87- À propos de l'acide ribonucléique, on peut dire que : A. Il contient une base azotée spécifique qui contient deux atomes d'oxygène B. Il représente la copie d'un brin d'ADN C. Il a la base azotée pyrimidique avec cinq atomes de carbone dans sa structure D. Il a certaines bases azotées en commun avec l'ADN E. Il contient un pentose isomère avec l'érythrose F. Il contient un pentose dans sa structure qui n'est pas isomère avec l'érythrose G. Il ne contient pas de guanine H. Il n'est pas double brin I. Il ne contient pas de cytidine  J. Il a des bases azotées communes avec l'ADN, comme l'uracile 88- À propos des nucléotides, on peut dire que : A. Ils n'incluent pas nécessairement des liaisons macroergiques B. Ils contiennent des hétérocycles avec de l'azote C. Ils ne contiennent pas de bases azotées puriques D. Ce sont tous des nucléosides triphosphorylés E. On les retrouve sous forme active de certaines vitamines hydrosolubles F. On les trouve en petit nombre dans la structure de l'ARN G. Ils contiennent des hétérocycles avec de l'oxygène H. Ils peuvent être reliés par des liaisons phosphodiester I. Ils peuvent contenir du soufre J. Ils ont tous une ou deux liaisons macroergiques 89- À propos des nucléosides, on peut dire que : A. Il peut s'agir de nucléosides pyrimidiques tels que la thymidine B. Ils contiennent des liaisons macroergiques entre deux molécules de phosphate C. Ils peuvent former des nucléotides diphosphorylés en liant deux molécules d'acide phosphorique D. Ils peuvent contenir une, deux ou trois molécules d'acide phosphorique E. En grand nombre, ils peuvent conduire à la formation d'acides nucléiques F. Ils ne contiennent pas de radicaux phosphate G. Ils contiennent toujours des liaisons N-glycosidiques H. Ils ne peuvent pas contenir de désoxyribose I. Ils n'ont pas de liaisons macroergiques J. Ils peuvent former des nucléotides triphosphorylés en liant trois molécules d'acide phosphorique au pentose pas les trois au pentose 90- À propos des nucléotides pyrimidiques, on peut affirmer que : A. Ils ont l'adénine comme représentant B. Ils peuvent contenir du ribose ou du désoxyribose C. Ils ne peuvent pas contenir de cytidine D. Ils ont la guanosine commeB. Ils peuvent contenir du ribose ou du désoxyribose représentant E. Ils peuvent contenir des bases azotées à trois atomes d'azote F. Ils peuvent contenir des bases azotées à cinq atomes de carbone G. Ils peuvent contenir de la thymidine  H. Ils ne contiennent pas de liaisons phosphoester I. Ils ne contiennent pas d'adénine J. Ils peuvent contenir des liaisons phosphodiester 91- À propos de la CTP, on peut dire que : A. C'est un nucléotide pyrimidique B. Elle joue un rôle dans la synthèse de la lécithine C. Elle contient deux liaisons macroergiques D. C'est un composé macroergique E. Elle a plus de deux liaisons macroergiques F. Elle possède une liaison N-glycosidique entre la base azotée cytidine et le phosphate G. Elle possède une liaison N-glycosidique entre la base azotée et le radical phosphate H. Elle contient deux liaisons ester avec des radicaux phosphate I. Elle ne contient pas de liaisons phosphodiester J. Elle a un rôle dans la synthèse des glucides 92-À propos des liaisons phosphodiester, on peut dire que : A. Il y en a deux de chaque entre l'adénine et la thymine, sur les deux brins d'ADN B. Ce ne sont pas des liaisons covalentes C. Elles peuvent être au nombre de trois, entre la guanine et la cytosine se faisant face sur les brins d'ADN D. Elles lient des nucléotides successifs dans le brin d'ARN E. Ce sont les liaisons entre bases azotées complémentaires F. Elles stabilisent les liaisons entre les deux brins d'ADN G. Elles sont constituées d'un radical phosphate lié à deux pentoses H. Elles ne peuvent pas être constituées d'un radical phosphate lié à un cétopentose et un aldopentose I. Elles lient des nucléotides successifs dans le même brin d'ADN J. Elles peuvent être constituées d'un radical phosphate lié à deux désoxyriboses 93 À propos des liaisons hydrogène dans l'ADN, on peut dire que : A. Ce sont des liaisons interbrins qui stabilisent la molécule B. Ce sont des liaisons non covalentes C. Elles lient C et T face à face sur les deux brins D. Ce sont des liaisons covalentes E. Il peut y en avoir trois, entre le G et le C situés face à face sur les deux brins F. Ce sont des liaisons intrabrins qui stabilisent la molécule  G. Elles lient les nucléotides successifs au sein d'un brin H. Ce ne sont pas des liaisons entre les bases azotées des nucléotides successifs I. Il peut y en avoir deux, entre le A et le T situés face à face sur les deux brins J. Elles lient A et G situés face à face sur les deux brins 94Identifiez le/les composant(s) de l'ADN : A. Phosphate B. Cholestérol C. Thymine D. Adénine E. Uracile F. Un monosaccharide de formule moléculaire C5H10O4 G. Un pentose isomère avec le ribose H. Un pentose isomère avec le ribulose I. Glycine J. Guanine 95-À propos de l'ARN, on peut dire que : A. Il a des bases azotées en commun avec l'ADN B. L'ARN ribosomal est impliqué dans la synthèse des protéines C. Il a une base azotée spécifique - l'adénine D. L'ARN de transfert transporte les acides aminés activés E. Il contient une base azotée spécifique - l'uracile F. L'ARN messager contient des codons G. L'ARN messager contient des triplets de nucléotides appelés anticodons H. Il a du désoxyribose dans sa structure I. L'ARN messager est impliqué dans la transcription des protéines J. Il n'a pas de bases azotées en commun avec l'ADN 96-Identifiez le(s) disaccharide(s) : A. Lactase B. Saccharase C. Saccharose D. Lactose E. Amylase F. Amidon G. Le composé résultant de la liaison de deux molécules de glucose  H. Maltose I. La molécule générée par l'élimination de l'eau entre le bêta galactose et l'alpha glucose J. Maltase 97-À propos du xylulose, on peut dire que : A. C'est un cétohexose B. Ce n'est pas un isomère du désoxyribose C. C'est un pentose D. C'est un isomère du glucose E. Il peut résulter de l'hydrolyse du saccharose F. Il a le groupe hydroxyle glycosidique au même atome de carbone que le fructose G. Il fait partie de la structure du lactose H. C'est un cétose I. Il ne peut pas avoir de groupe hydroxyle glycosidique J. C'est un isomère du ribose 98-À propos des trioses, on peut dire que : A. Ils peuvent subir la réaction de réduction B. Ils ne peuvent pas subir la réaction de réduction C. Ils ne peuvent pas être phosphorylés D. Ils contiennent trois groupes hydroxyle E. Ce sont des isomères F. Ils peuvent avoir un groupe aldéhyde ou un groupe cétone G. Ce sont des monosaccharides à trois atomes de carbone H. Il y en a trois I. Il y en a deux J. Ils peuvent être obtenus par hydrolyse de disaccharides à six atomes de carbone 99-À propos du galactose, on peut affirmer que : A. Il a un groupe hydroxyle glycosidique au premier atome de carbone B. Ce n'est pas un isomère du fructose C. C'est un aldohexose D. C'est un aldopentose E. C'est un cétohexose F. Il peut résulter de l'hydrolyse du maltose G. Il peut résulter de l'hydrolyse du lactose H. Il agit sur la galactase  I. Il peut former des liaisons glycosidiques de type 1-4 J. Il peut être un substrat pour l'épimérase 100-À propos de la lipase, on peut dire que : A. Elle clive les liaisons C-C à l'aide de l'eau B. Elle ne peut pas catalyser la synthèse d'un TG C. Elle n'agit pas sur les liaisons ester D. Elle peut catalyser l'hydrolyse des triglycérides E. C'est une hydrolase F. Elle hydrolyse les liaisons glycolipidiques G. Elle clive les liaisons CO-O sans l'aide d'eau H. Elle peut catalyser l'hydrolyse de l'acide oléique I. Elle peut agir sur les liaisons entre le glycérol et les acides gras J. Elle agit sur une liaison ester 101-Identifiez l'alcool/les alcools acyclique(s) saturé(s) de la structure des lipides : A. Ganglioside B. Le produit de réaction de la méthyl transférase C. Choline D. Glycérol E. Le produit de méthylation de l'éthanolamine F. Inositol G. Cholestérol H. Sphingosine I. Éthanolamine J. Céramide 102-Identifier le(s) lipide(s) complexe(s) : A. Phospho-choline B. Phospholipides C. Céramide D. Diglycérides E. Cérébrosides F. Phospho-éthanolamine G. Lécithine H. Gangliosides I. Sphingomyéline J. Phosphatidyl phosphatidyl choline 103-Lequel/Lesquels des éléments suivants peut/peuvent être trouvé(s) dans la structure de la lécithine ?: A. Glycérol B. Céramide C. Phosphate D. Sphingosine E. Acide stéarique F. Cholestérol G. Alanine H. L'acide oléique I. Glycine J. Choline 104-Lequel/Lesquels des éléments suivants peut/peuvent faire partie de la structure des gangliosides ?: A. Un amino-alcool insaturé avec une longue chaîne d'atomes de carbone B. Cholestérol C. Galactose D. Glutamine E. Glucose F. L'acide palmitique G. Alanine H. Glycérol I. Glycine J. Acide stéarique 105-À propos du cholestérol, on peut affirmer que : A. En petite quantité dans le sang, il contribue à l'apparition d'une rigidité des vaisseaux sanguins B. C'est un alcool polycyclique saturé C. Il peut être converti en acides biliaires D. Il peut conduire à la formation d'hormones stéroïdes E. C'est un précurseur dans la synthèse de la vitamine D F. Contrairement à l'inositol, il peut entrer dans la composition des lipides G. Il est impliqué dans l'athérosclérose H. C'est un composé linéaire saturé I. Il ne joue aucun rôle dans la synthèse des hormones sexuelles mâles J. Il joue un rôle dans la synthèse des hormones sexuelles féminines 106-Le fructose-6-phosphate :  A. C'est le précurseur d'un nucléotide B. Il peut être un substrat pour la phospho fructose kinase (PFK) C. Il n'est pas obtenu à partir de la réaction de la fructose kinase D. On le trouve dans la structure de l'ARN E. C'est un ester à six atomes de carbone F. C'est le produit de réaction de la fructose kinase G. Il peut être obtenu par hydrolyse d'un disaccharide H. Il ne peut pas être généré directement à partir du glycéraldéhyde 3 phosphate I. Il ne peut pas être un substrat de la phospho fructose kinase J. Il peut s'agir d'un produit de réaction de la phospho-glucose isomérase 107-L'alpha-glucose : A. Au niveau de l'atome de carbone C2, il possède un groupe hydroxyle inversé par rapport à celui en C4 B. C'est l'un des deux anomères du glucose C. Il a le groupe -OH en C2 orienté différemment de celui du même atome de carbone de l'alpha fructose D. Il n'est pas isomère avec le bêta-galactose E. Il est impliqué dans la génération de saccharose F. Il est isomère avec le bêta fructose G. Il est obtenu par l'hydrolyse du maltose H. Il est isomère avec le bêta maltose I. Il n'est pas isomère avec le bêta-mannose J. Il peut résulter de l'hydrolyse du lactose 108-Le galactose : A. Par hydrolyse, il génère deux monosaccharides isomères B. Il peut être le substrat d'une mutase C. C'est un isomère du glucose D. Il est isomère avec le maltose E. On le trouve dans la structure des gangliosides F. Il peut être un composant des cérébrosides G. C'est un disaccharide H. C'est un hexose I. Il peut avoir un groupe hydroxyle glycosidique situé en C1 J. C'est un tétrose 109-Parmi les composés suivants, lequel/lesquels  contient/contiennent du glucose ?: A. Phospholipides B. Amidon C. Cellulose D. Triglycéride E. Maltose F. Glycogène G. Saccharose H. Trioses I. Sphingomyéline J. Tétroses 110-Les lipides : A. Ce sont des polymères B. Ce sont tous des phospholipides C. Ce sont des esters d'alcools avec des acides gras D. Ils contiennent des acides gras E. Ils contiennent tous de l'acide phosphorique F. Ce sont tous des triglycérides G. Ils peuvent être amphiphiles au niveau des membranes H. Ils sont majoritairement hydrophobes I. Ils incluent des vitamines dans leur structure J. Ce ne sont pas des polymères 111-À propos des monosaccharides dans la structure du saccharose, on peut dire que : A. Il peut s'agir de deux types de pentoses B. Ils ont une inversion en C3 C. On les retrouve également dans la structure du lactose D. Ils ne peuvent pas être convertis l'un dans l'autre E. L'un est un cétose et l'autre est un aldose F. Ce sont des hexoses G. Ils ont des groupes hydroxyles glycosidiques en C1 et C2, respectivement H. Ce sont des pentoses de même formule moléculaire I. Ils n'ont pas d'inversion J. Ce sont des isomères 112-À propos de ribulose, on peut dire que : A. Il peut former des liaisons phosphoester dans la structure  nucléotidique B. Il n'est pas isomère avec le pentose dans la structure de l'ADN C. Il a le groupe hydroxyle glycosidique au même atome de carbone que le ribose D. Par cyclisation, il aura un groupe hydroxyle glycosidique en C2 E. On le trouve dans la structure de l'ARN F. On le trouve aussi sous forme cyclisée G. Il a le groupe hydroxyle glycosidique au même atome de carbone que le glucose H. Sous forme cyclique, il possède un groupe hydroxyle glycosidique en C1 I. Il ne peut pas participer aux liaisons N-glycosidiques J. Il est isomère avec le pentose dans la structure de l'ARN 113-À propos du lactose, on peut dire que : A. Il est isomère avec le maltose B. Par hydrolyse il libère un cétohexose C. Par hydrolyse, il libère un cétopentose D. Il n'est pas isomère avec le saccharose E. C'est un disaccharide qui ne contient que du glucose F. Par hydrolyse, il peut libérer du glucose G. Il contient deux monosaccharides isomères H. Par hydrolyse, il génère deux hexoses isomères I. Il contient un monosaccharide avec des inversions en C3 et C4 J. Il contient un cétohexose et un aldohexose 114-Le groupe hydroxyle glycosidique : A. Il participe toujours à la liaison glycosidique B. Il est important dans la formation de liaisons glycosidiques C. Il est situé en C1, dans le cas du lactose D. Il est formé par la cyclisation de monosaccharides avec au moins cinq atomes de carbone E. Il est situé en C1, dans le cas de l'alpha ribose F. Dans la formule cyclique du bêta mannose, il est situé en bas dans le plan du cycle G. Il est situé en C1, dans le cas du maltose H. Il est situé en C1, dans le cas du bêta mannose I. Sa disposition permet de distinguer les anomères alpha et bêta d'un  monosaccharide J. Il est situé en C2, dans le cas du ribose 115-À propos des disaccharides connus on peut affirmer que : A. Ils peuvent être des substrats pour l'aldolase, lorsque deux monosaccharides isomères sont produits B. Ils peuvent subir des réactions d'hydrolyse C. Par hydrolyse ils peuvent conduire à deux aldohexoses D. Ils ne libèrent pas deux cétohexoses par hydrolyse E. Par hydrolyse, ils peuvent libérer un cétohexose et un aldohexose F. Ils ne peuvent pas être générés en éliminant l'eau entre les groupes hydroxyles glycosidiques de chaque monosaccharide participant G. Dans le cas du saccharose, la molécule contient 12 atomes d'oxygène 11 H. Ils peuvent subir des réactions de phosphorolyse, avec génération de composés phosphorylés I. Ils peuvent être clivés par des lyases appelées disaccharidases J. Ils peuvent être formés par la libération d'eau entre deux groupes hydroxyles glycosidiques 116-Le glycogène : A. C'est un polysaccharide de réserve pour le corps humain B. Un nucléoside purique est impliqué dans sa synthèse C. Il peut libérer des monosaccharides phosphorylés par phosphorolyse D. Un nucléoside pyrimidique est impliqué dans sa synthèse E. C'est le polysaccharide de réserve des plantes F. Sa synthèse implique la génération exclusivement de liaisons 1-4 glycosidiques G. Il contient des liaisons glycosidiques de type 1-4 et 1-6 H. Il n'est pas clivé sous l'action des thiolases I. C'est un polysaccharide linéaire J. Il peut libérer du glucose par le processus de thiolyse 117-La lécithine : A. Elle contient deux acides gras saturés B. C'est de la phosphatidyl éthanolamine C. C'est un phospholipide D. Elle contient quatre liaisons ester E. Elle contient des liaisons ester F. C'est un sphingolipide G. Elle contient une molécule résultant de la méthylation de l'éthanolamine  H. Elle contient au moins un acide gras essentiel I. Elle ne contient pas d'acides gras essentiels J. Elle ne peut pas contenir d'acide oléique 118-Les phospholipides : A. Ils ne peuvent pas contenir d'acide palmitique B. Ils contiennent au moins trois acides gras C. Ils ne peuvent pas avoir d'éthanolamine dans leur structure D. Ils ont la phospho-choline comme représentant E. Ce sont les lipides prédominants dans la structure des membranes cellulaires F. Ils ont plus de trois liaisons ester G. Ils contiennent des acides gras essentiels H. Ils ne peuvent pas contenir d'acide aminé I. Leur structure diffère de celle des triglycérides, par le radical au troisième carbone J. Ils peuvent avoir dans leur structure un polyalcool saturé 119-L'acide oléique : A. Il a le même nombre de carbones que l'acide stéarique stérarique : 18C palmitique : 16C B. C'est un acide gras saturé butirique : 4C C. Il a le même nombre de carbone que l'acide palmitique D. On le trouve dans la structure des triglycérides et des phospholipides E. Il est insaturé F. C'est un acide avec un nombre pair de carbones G. Il ne forme pas de liaisons ester avec la glycérine H. On le trouve dans la structure de la lécithine I. On le trouve dans la structure des nucléoprotéines J. Il ne peut pas faire partie de la structure de la lécithine 120-Quel(s) composant(s) peut/peuvent être considéré(s) comme faisant partie de la structure de la phosphatidyl-éthanolamine : A. Lécithine B. Monoglycéride C. Acide gras essentiel D. Phospho-éthanolamine E. Choline F. Diglycéride G. Acide phosphatidique H. Triglycéride  I. Ammoniac J. Phospho-choline 121-Lequel(s) des éléments suivants peut/peuvent être trouvé(s) dans la structure de la sphingomyéline : A. L'acide oléique B. Acide pyruvique C. Monoglycéride D. Acide phosphatidique E. Acide lactique F. Céramide G. Phospho-choline H. L'acide palmitique I. La molécule résultant de l'action de la méthyl transférase sur l'éthanolamine J. Diglycéride 122-Les glycolipides : A. Ils ne peuvent pas contenir de galactose B. Ce ne sont pas des sphingolipides C. Ils contiennent des groupes d'alcool libres D. Ils peuvent être de type ganglioside E. Ils ne peuvent pas contenir de glucose F. Ils contiennent des liaisons peptidiques NH-CO G. Ils contiennent des liaisons amide liaison amide ++++ H. Ils peuvent contenir des oligosaccharides I. Ils contiennent des groupes alcool estérifiés J. Ils peuvent être de type cérébroside 123-Les gangliosides : A. Ils ne contiennent pas de liaisons glycosidiques B. Ils comprennent des liaisons glycosidiques C. Ils incluent des diglycérides dans leur structure D. Ils contiennent des oligosaccharides E. Ce sont des sphingolipides F. Ce sont des glycolipides G. Ils ne contiennent pas de doubles liaisons H. Ils sont une catégorie de lipides complexes I. Ils contiennent des liaisons ester J. Ils ne contiennent pas de céramide 124-La sphingosine : A. On la trouve dans la structure de la myéline B. Ce n'est pas un composant des glycolipides C. C'est une molécule insaturée D. Elle peut former un céramide, lorsqu'une liaison peptidique NH-CO est créée entre le groupe amine et l'acide gras E. C'est un alcool aminé F. En se liant à un acide gras, elle forme un céramide G. Elle ne contient pas de doubles liaisons H. Elle contient deux groupes hydroxyle I. Elle ne se trouve pas dans la structure des cérébrosides J. C'est un composant de tous les phospholipides 125-Identifier le(s) lipide(s) complexe(s) : (partea cu verde e comuna cu intrebarea 7): A. Cérébrosides B. Céramide C. Gangliosides D. Triglycérides E. Sphingomyéline F. Diglycérides G. Lécithine H. Glycolipides I. Phospho-choline J. L'acide arachidonique 126-La lactate déshydrogénase : A. Elle a une importance dans le diagnostic du diabète B. C'est un complexe enzymatique avec trois enzymes C. C'est une enzyme monomère D. Elle a une structure oligomérique E. Elle peut avoir une importance dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde F. C'est une enzyme à action réversible G. Elle a cinq isoenzymes H. Elle a une action identique à celle de la pyruvate déshydrogénase I. Elle agit sur l'acide pyruvique J. C'est une enzyme dimère 127-L'enzyme qui catalyse la transformation de l'acide pyruvique en  acide lactique : A. Elle peut avoir plus de trois chaînes polypeptidiques identiques dans sa structure B. Elle a une structure dimère C. Elle présente une coenzyme dérivée de la vitamine B3 B3 D. Elle a une coenzyme dérivée de la vitamine B2 E. On le trouve uniquement dans les mitochondries F. Elle agit de manière réversible G. Elle a des chaînes protéiques de type M et B dans sa structure H. C'est un tétramère I. Elle présente deux formes avec un rôle dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde J. Elle agit par une réaction irréversible 128-La pyruvate déshydrogénase: complexe de 3 enzymes et 5 CoE entre en jeu A. C'est une enzyme dimère B. Elle représente un complexe composé de trois enzymes C. Elle peut agir sur deux substrats D. Elle a une coenzyme dérivée de la vitamine B1 E. Elle fait partie de la grande classe d'enzymes qui comprend également la catalase F. Elle ne provoque pas la libération de CO2 de la molécule G. Elle agit de manière réversible H. Elle a une coenzyme dérivée de la vitamine B3 I. Elle a une coenzyme dérivée de la vitamine B2 J. Elle peut agir sur l'acide pyruvique et l'acide lactique 129-La réaction de décarboxylation oxydative : A. Elle nécessite un dérivé du pyridoxal comme coenzyme B. Elle se produit sur les acides dicarboxyliques C. Elle ne conduit pas à la formation de NADH D. Elle assure la libération d'un atome d'hydrogène du substrat E. Elle se déroule en plusieurs étapes F. Elle nécessite du NADPH comme coenzyme G. Elle est spécifique aux alpha cétoacides H. Elle nécessite cinq coenzymes I. Elle peut avoir de l'acide alpha-cétoglutarique comme substrat J. Elle ne se produit pas avec l'acide pyruvique 130-L'isoenzyme CKMB : A. Elle a un rôle dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde  B. C'est une molécule tétramérique C. Elle catalyse une réaction réversible D. Elle peut catalyser la transformation de la créatine phosphate en créatine E. On le trouve principalement dans le foie F. On le trouve principalement dans le système nerveux G. On le trouve principalement dans les muscles squelettiques H. On le trouve principalement dans le myocarde I. Elle fait partie d'un groupe de trois formes d'enzymes J. C'est une enzyme qui a trois isoformes 131-La phosphorylation de la créatine : A. Elle contient deux chaînes de type H dans sa structure B. Elle ne nécessite pas de consommation d'énergie C. Elle se déroule sous l'action d'une kinase D. C'est une réaction réversible E. Elle est irréversible F. Elle est catalysée par une transférase G. Elle est catalysée par une enzyme qui a des chaînes de protéines M et H dans sa structure H. Elle est réalisée par une enzyme dimérique I. Elle nécessite une consommation d'ATP J. Elle se produit principalement dans le foie A. C'es132-Qu'est-ce qui peut réguler l'activité enzymatique ?: A. Lactate déshydrogénase B. Facteurs allostériques C. Les hormones D. pH E. Isocitrate déshydrogénase F. NAD G. FAD H. Le type de réaction catalysée I. Température J. Concentration du substrat 133-Le NADPH : t une enzyme de la classe des déshydrogénases B. Elle participe à la réaction de formation de la tyrosine C. C'est la coenzyme de la Phe transaminase  D. Elle intervient dans les réactions de décarboxylation oxydative E. C'est une coenzyme F. Elle participe aux réactions de réduction G. Elle est impliquée dans la réaction de l'HMG-CoA réductase H. Elle participe aux réactions de transamination I. C'est la coenzyme de l'enzyme qui assure la formation de la méthémoglobine J. Elle peut intervenir dans la réduction de la méthémoglobine 134-La catalase : A. Elle agit sur la molécule d'oxygène B. Elle ne peut pas avoir le glutathion comme substrat C. C'est une enzyme qui a besoin d'ATP pour fonctionner D. Elle peut avoir un tripeptide comme substrat E. Elle agit sur les molécules de peroxyde d'hydrogène F. Elle appartient à la classe des transférases G. Elle décompose le peroxyde d'hydrogène, libérant de l'oxygène H. Elle utilise le peroxyde d'hydrogène comme donneur d'hydrogène I. Elle a le même but que la peroxydase J. Elle est une isomérase 135-Les isomérases : A. Elles ont besoin de la vitamine B6 comme coenzyme B. Ce sont des enzymes qui catalysent des réactions réversibles C. Elles peuvent convertir le ribose en désoxyribose D. Elles peuvent convertir le galactose en glucose E. Elles peuvent catalyser la formation de G-6-P F. Elles ne font pas partie de la classe des transférases G. Elles peuvent catalyser la formation de G-1-P H. Elles comprennent des enzymes de la classe des transférases I. Elles ont besoin de la vitamine B3 comme coenzyme J. Elles catalysent des réactions irréversibles 136-La constante de Michaelis : substrat  A. Elle a une valeur inversement proportionnelle à la concentration de l'enzyme B. Elle dépend de la température de réaction C. En valeur, elle est inversement proportionnelle à la facilité de transformation du substrat en produit de réaction D. Elle dépend de l'ATP E. Elle indique l'affinité de l'enzyme pour le substrat F. Plus la vitesse de réaction est rapide, plus la constante est faible G. Sa valeur dépend de la présence dans le milieu réactionnel de facteurs modificateurs H. Elle a une valeur inversement proportionnelle à la concentration du substrat I. Elle ne dépend pas du pH J. Elle a une valeur inversement proportionnelle à l'affinité du substrat 137-La fructose-kinase : A. C'est un hexose B. C'est une mutase C. C'est une enzyme à action irréversible D. C'est un ester E. Elle nécessite la consommation d'ATP pour son action F. Elle dépend du FAD G. Elle conduit à la formation de F-1-P H. C'est une isomérase I. C'est une transférase J. Elle conduit à la formation d'un ester phosphorique 138-La glucose-kinase : A. Elle appartient à la classe des méthyl transférases B. Son produit final est le glucose 6 phosphate C. Elle agit sur un aldohexose D. Elle a une action réversible E. C'est un monosaccharide F. C'est une transférase G. Elle agit sur deux substrats isomères H. Elle agit sur un aldocétose I. Elle conduit à la formation d'un ester phosphorylé J. C'est une enzyme 139-L'enzyme qui catalyse la phosphorylation du glucose :  A. Elle catalyse une réaction d'estérification B. Elle catalyse une réaction de phosphorylation au niveau du substrat C. C'est une phosphotransférase D. Elle introduit un radical phosphate en C1 du glucose E. Elle est produite avec génération d'ATP F. Elle introduit un radical phosphate en C6 du glucose G. C'est une transcétolase H. C'est une transaldolase I. Elle nécessite la consommation d'ATP pour son action J. Elle a une action irréversible 140-Les transcétolases : transcétolases = 2C et transaldolase = 3C A. Elles transfèrent un groupe à deux carbones d'un cétose à un aldose B. Elles appartiennent à la même classe principale d'enzymes que la fructose kinase C. Elles agissent sur deux substrats VPP + TPP D. Elles peuvent utiliser le TPP comme coenzyme = transférase E. Ce sont des enzymes de la voie des pentoses phosphates F. Ce sont des enzymes avec diverses isoenzymes G. Elles transfèrent un groupe à trois carbones d'un cétose à un aldose H. Elles transfèrent la molécule de glucose des mitochondries au cytoplasme I. Elles catalysent les réactions de déphosphorylation J. Elles ne peuvent pas agir sur deux monosaccharides isomères 141-La glucose 6 phosphatase : A. Elle conduit à la formation d'un substrat pour une réaction de phosphorylation au niveau du substrat B. Elle catalyse une réaction réversible C. Elle conduit à la libération d'acide phosphorique du substrat D. Elle forme un aldohexose isomère du mannose E. Elle a deux substrats F. Elle appartient à la classe des hydrolases G. Elle agit de manière irréversible H. Elle agit sur un disaccharide I. Elle hydrolyse un polysaccharide J. Elle a le G-6-P comme substrat 142-La lipase : A. Elle peut catalyser l'hydrolyse de lipides simples  B. Elle peut catalyser l'hydrolyse de l'acide oléique C. C'est une hydrolase D. Elle clive les liaisons C-C à l'aide de l'eau E. Elle clive les liaisons CO-O sans l'aide d'eau F. Elle ne peut pas catalyser l'hydrolyse des glycolipides G. Elle peut agir sur les liaisons formées entre le glycérol et les acides gras H. Elle agit sur une liaison ester I. Elle n'agit pas sur les liaisons ester J. Elle hydrolyse les liaisons glycolipidiques 143-L'hydroxy-méthyl-glutaryl coenzyme A réductase (HMG-SCoA réductase) : A. Elle conduit à la formation d'acide mévalonique B. Elle a le NADPH comme coenzyme C. Elle a une coenzyme dérivée de la riboflavine D. Elle catalyse une réaction réversible E. Elle appartient à la même classe principale que la GPx (glutathion peroxydase) F. Elle joue un rôle dans la synthèse d'un alcool polycyclique insaturé G. Sa partie catalytique est représentée par le NAD+ H. Elle a une coenzyme dérivée du nicotinamide I. Elle catalyse la transformation du cholestérol J. Elle est responsable d'une réaction REDOX 144-Un site allostérique : A. Il est représenté par un dérivé d'une vitamine hydrosoluble B. Il est impliqué dans la régulation de l'activité enzymatique C. Il peut parfois se superposer au site actif de l'enzyme D. Il est différent du site actif de l'enzyme E. Il peut lier de petites molécules grâce auxquelles l'affinité de l'enzyme pour le substrat peut diminuer F. C'est le site de liaison spécifique du substrat à l'enzyme G. On le trouve au niveau d'une apoenzyme H. C'est un fragment d'acide aminé qui ne peut pas contenir de sérine I. Il se trouve à la surface d'une coenzyme J. Il peut lier de petites molécules grâce auxquelles l'affinité de l'enzyme pour le substrat peut augmenter 145-Sur lequel/lesquels des composés suivants une  hydrolase peut-elle agir ?: A. Glycérol 3 phosphate B. Histidine C. Sérine D. G-6-P E. Maltose F. GSH G. Saccharose H. GABA I. Cholestérol J. Glycine 146-Les enzymes de la classe des hydrolases peuvent avoir comme substrat : A. Acide succinique B. Amidon C. Glycogène D. Triglycéride E. Diglycéride F. Glycine G. Histamine H. Acide lactique I. Lécithine J. Glu 147-Le cétoacide dicarboxylique à quatre atomes de carbone : A. C'est de l'acide glutarique B. Il se forme toujours dans des réactions sans consommation d'ATP C. C'est l'acide oxaloacétique D. C'est un substrat pour l'ALT E. Il peut être obtenu lors d'une réaction dans laquelle l'ATP est consommé F. C'est le substrat de l'alpha cétoglutarate déshydrogénase G. Il peut résulter d'une réaction de transamination H. Il est produit dans la réaction de l'ALT I. Il peut être généré par une carboxylase J. Il peut être le substrat d'une transaminase 148-La glutamine synthétase : A. C'est une transférase B. Elle forme un composé dicarboxylique  C. C'est une ligase qui forme une nouvelle liaison C–C D. Elle a un substrat dicarboxylique E. Elle conduit à la formation de glutamate F. Elle assure la formation d'une nouvelle liaison C–N G. Elle a un acide aminé non essentiel comme substrat H. C'est une ligase I. Elle catalyse une réaction impliquant la molécule d'ammoniac J. Elle appartient à la classe des oxydoréductases 149-Ce sont des flavines déshydrogénases : flavine : SDH + glycérol-3-P + XO A. Malate DH B2 : FAD + FADH B. Lactate DH (LDH) B3 : NAD + NADH + NADPH + NADP C. Glycérol 3 phosphate DH D. Les enzymes dépendantes de la coenzyme dérivée de la vitamine B6 succinate = ac. dicarboxylique à 4c E. Succinate DH qui forme le fumarate F. L'enzyme qui élimine l'hydrogène d'un acide dicarboxylique à par une DH qui est insaturé quatre carbones G. Les enzymes dépendantes de la coenzyme dérivée de la vitamine B3 H. Les enzymes dépendantes de la coenzyme dérivée de la vitamine B2 I. Xanthine oxydase (XO) J. L'enzyme qui assure la carboxylation de l'acide pyruvique 150-La régulation covalente des enzymes : A. Elle est obtenue par la formation et la rupture de certaines liaisons covalentes des enzymes B. Elle ne fait pas référence à des changements dans l'activité enzymatique C. Elle ne peut pas être influencée par l'insuline D. Elle peut être contrôlée par l'adrénaline E. Elle dépend des kinases F. Elle est réalisée sous l'action de facteurs allostériques G. C'est un mécanisme de régulation qualitative H. Elle consiste en la phosphorylation et la déphosphorylation de certaines enzymes I. C'est un mécanisme de régulation quantitative J. Elle consiste à modifier la production de molécules d'enzyme 151-L'induction enzymatique : A. Elle est responsable de la réduction de la vitesse de réaction  B. Elle conduit à une diminution de la quantité d'une enzyme C. C'est un mécanisme de régulation quantitative D. Elle est réalisée par des activateurs enzymatiques E. Elle peut être faite par les hormones F. Elle peut être faite par l'insuline G. Il s'agit d'augmenter la vitesse de réaction d'une enzyme H. Elle consiste à augmenter la production de molécules enzymatiques I. C'est un mécanisme par lequel se produit une protéolyse limitée de l'enzyme J. Elle est réalisée par des composés appelés inducteurs 152-Le processus de protéolyse : A. Il s'agit d'un mécanisme d'hydrolyse B. Il conduit fréquemment à une inactivation enzymatique C. Il survient lors de la transformation de certaines enzymes digestives en leurs formes actives D. Il se fait à l'aide d'un dérivé de la vitamine B5 E. Il est caractéristique des enzymes zymogènes F. Il assure la formation de pepsine à partir du pepsinogène G. Il est obtenu par le mécanisme de la phosphorolyse H. Il peut assurer l'activation de certaines enzymes I. Il peut conduire à la formation de pepsinogène actif J. Il se fait à l'aide d'un dérivé de la vitamine B2 153-À propos des isoenzymes, on peut dire que : A. Elles catalysent des réactions différentes B. Elles ne se trouvent pas dans le foie C. Elles catalysent la même réaction D. Ce sont des enzymes différentes avec le même poids moléculaire E. Elles ont un rôle dans le diagnostic clinique F. Elles ne peuvent pas être localisées dans le myocarde G. Ce sont des formes distinctes de la même enzyme H. Il y en a trois dans le cas de LDH I. Elles ont des poids moléculaires différents J. Elles ont des emplacements différents 154-Dans l'inhibition enzymatique compétitive : A. L'inhibiteur et le substrat ont des structures différentes B. La vitesse de réaction est faible mais pas nulle C. L'inhibiteur se lie au site actif de l'enzyme  D. L'inhibiteur et le substrat entrent en compétition pour le même site sur la coenzyme E. L'inhibiteur a une structure similaire à celle du substrat F. Elle n'y a aucune possibilité d'inverser l'action de l'inhibiteur G. L'action de l'inhibiteur peut être inversée en augmentant la concentration du substrat H. L'inhibiteur et le substrat entrent en compétition pour le même site sur l'apoenzyme I. La vitesse de réaction est nulle J. L'inhibiteur se lie à un site allostérique 155-Identifiez la/les réaction(s) réversible(s) : A. La réaction de la glucose kinase B. La réaction de la LDH C. La réaction catalysée par une mutase D. La réaction de l'ALT E. La réaction de l'histidine décarboxylase F. La réaction de l'AST G. La réaction de la MetHb réductase H. La réaction de la pyruvate DH I. La réaction de la pyruvate carboxylase J. La réaction de la SDH 156-La classe enzymatique des oxydo-réductases comprend : A. Transaminases B. Méthyl transférase C. Peroxydase D. Catalase E. Isomérases F. Réductases G. Pyridine déshydrogénases H. Hydroxylases I. Hydrolases J. Lyases 157-Les isoenzymes : A. Elles peuvent être séparées par électrophorèse B. Elles ont le même poids moléculaire C. Ce sont des protéines simples D. Elles ont une signification clinique  E. Elles ont la lactate déshydrogénase comme représentant F. Ce sont des formes distinctes de la même enzyme G. Elles n'ont aucune signification clinique H. Elles ont la même structure I. Elles ont une affinité différente pour le substrat J. Elles sont représentées par les transaminases 158-La classe enzymatique des hydrolases comprend : A. Peptidase B. Aldolase C. Mutase D. Glycosidase E. Estérase F. Phosphatase G. Réductase H. Lipase I. Carboxylase J. Catalase 159-Les hydrolases : A. Elles introduisent H2 dans une molécule B. Elles peuvent rompre les liaisons CO-NH C. Elles ont les estérases comme représentants D. Elles peuvent avoir 3 isoenzymes E. Elles peuvent éliminer le phosphate d'une molécule F. Elles catalysent des réactions qui brisent des liaisons G. Elles ont la pyruvate carboxylase comme représentant H. Elles contribuent à la formation de liaisons de type CO-NH I. Elles peuvent aider à établir un diagnostic J. Elles peuvent agir sur les triglycérides 160-La créatine phosphokinase : A. Elle n'a aucune signification clinique B. C'est une oxydo-réductase C. Elle a certains types de chaînes qui prédominent dans les muscles D. Elle a 2 monomères E. Elle contient des chaînes de type B (cerveau) F. Avec la lactate déshydrogénase, elle appartient à la classe des isomérases G. Elle est obtenue à partir de lactate  H. Elle possède 4 isoenzymes I. Elle appartient à la même classe principale d'enzymes que l'AST J. C'est une enzyme avec 3 isoenzymes 161-Contrairement à la créatine phosphokinase, la lactate déshydrogénase : A. Elle contient des chaînes protéiques qui prédominent dans les muscles et le cœur B. Elle a une forme LDH5 qui ne contient que des chaînes de type H C. C'est une hydrolase D. Elle agit sur le pyruvate E. Elle est utile dans le diagnostic des maladies intestinales F. Elle possède 4 isoenzymes G. C'est une enzyme tétramérique H. Il a une isoenzyme avec 4 chaînes de type H, qui augmente dans le sang pendant l'infarctus du myocarde I. Elle contient 5 isoenzymes qui diffèrent les unes des autres par leur poids moléculaire J. Elle n'a aucune signification clinique 162-Les synthétases : A. Elles peuvent agir sur le glutamate B. Elles ont le pyridoxal-5-P comme coenzyme C. Ce sont des enzymes oligomères D. Elles catalysent des réactions qui forment de nouvelles liaisons E. Elles peuvent être impliquées dans la formation de liaisons C-N F. Elles ont l'aldolase comme représentant G. Elles ont une signification clinique H. Elles introduisent H2 dans une molécule I. Elles ont la glutamine synthétase comme représentant J. Elles ont la pyruvate carboxylase comme représentant 163-Concernant la catalase et/ou la peroxydase, il est vrai que : A. Elles agissent sur les liaisons CO-NH B. La catalase utilise H2O2 comme donneur de H2 C. Elles agissent sur le peroxyde d'hydrogène D. Elles rompent les liaisons glycosidiques E. Ce sont des enzymes contenant 4 monomères  F. Elles enlèvent le phosphate d'une molécule G. Elles peuvent utiliser le GSH comme substrat H. Elles appartiennent à la classe des oxydo-réductases I. Elles décomposent H2O2 de différentes manières J. Elles ont LDH comme représentant 164-Les transaminases : A. Elles transfèrent un groupe méthyle B. Elles ont comme coenzyme un dérivé de la vitamine B6 C. Elles ont l'ALT comme représentant D. Elles introduisent H2 dans une molécule E. Leur coenzyme est un dérivé de la vitamine B2 F. Ce sont des oxydo-réductases G. Elles transfèrent un groupe amine à un autre acide aminé H. Elles catalysent des réactions réversibles I. Elles appartiennent à la classe des transférases J. Elles transfèrent un groupe amine à un cétoacide 165-Le TPP (pyrophosphate de thiamine) : A. C'est la forme active de la vitamine B1 B. C'est la coenzyme des décarboxylases C. Il est impliqué, avec des dérivés de vitamines hydrosolubles, dans l'élimination du CO2 et de l'H des alpha-cétoacides D. C'est une vitamine hydrosoluble E. Il a un cycle du même type que celui de l'uracile F. Il assure la carboxylation de l'acide pyruvique G. C'est un nucléotide pyrimidique H. Il a un cycle identique à celui de l'adénine I. Il comporte un cycle de thiazole J. Il intervient dans la décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique 166-La transcétolase : A. Elle est isomère avec la transaldolase B. Elle est impliquée dans le transfert du radical cétol d'un cétose à un aldose C. Elle est produite à partir de thiamine D. Elle est isomère avec la transaminase E. C'est une transférase F. Elle a une coenzyme dérivée de la vitamine B1 G. Elle est impliquée dans le transfert du radical cétol d'un  aldose à un cétose H. Elle a une coenzyme dérivée de la vitamine B6 I. Elle agit dans une voie métabolique impliquant des monosaccharides J. Elle a une molécule diphosphorylée comme coenzyme 167-La transaldolase : A. Elle assure le transfert d'un certain groupe d'un cétose à un aldose B. Elle est impliquée dans le transfert du radical aldol d'un aldose à un cétose C. Elle intervient dans la voie des pentoses phosphates D. Elle a une coenzyme dérivée de la thymine juste 1 coenzyme = VPP E. Elle a deux coenzymes F. Elle ne fait pas partie de la même classe d'enzymes que l'ALT G. Elle a une coenzyme dérivée de la thiamine H. Elle joue un rôle dans la synthèse de l'uracile I. Elle joue un rôle dans certaines réactions entre monosaccharides J. Elle appartient à la même classe que la glucose kinase 168-La vitamine B1 : A. Elle a un cycle du même type que celui de la thymine B. C'est la coenzyme de la LDH C. Elle a un rôle dans le cycle visuel D. Elle contient un cycle pyrimidique E. Elle a un cycle thiazole dans sa structure F. Elle contient du soufre G. Elle joue un rôle dans la synthèse des transcétolases H. Elle a une action anti-névritique I. Elle a deux radicaux phosphate dans la structure TPP : 2 phosphates J. Elle joue un rôle dans la synthèse des transaldolases 169-Le TPP est un coenzyme pour : A. Alpha cétoglutarate DH B. Xanthine oxydase C. Pyruvate DH D. Glycérol 3P DH E. Le complexe enzymatique responsable de la décarboxylation oxydative des cétoacides F. Transcétolase G. Pyruvate Carboxylase H. Transaldolase  I. AST J. ALT 170-La pyruvate déshydrogénase a comme coenzymes : A. Adénosine B. L'acide lipoïque C. Adénosyl cobalamine D. Un dérivé de la vitamine B3 NAD E. Thymine F. Flavine G. Un dérivé de la vitamine B1 TPP H. Un dérivé de la vitamine B6 I. Un dérivé de la vitamine B5 COA J. FAD 171-À propos du TPP, on peut dire que : A. C'est le produit de réaction d'une phospho-transférase tiamin K ATP dep B. C'est la forme active d'une vitamine liposoluble C. C'est un substrat pour la thiamine kinase D. C'est la forme active de la première vitamine hydrosoluble E. C'est une coenzyme F. Il n'est pas généré par la phosphorylation de la thymine G. C'est la forme réduite d'une coenzyme dérivée de la vitamine B2 H. C'est la forme oxydée d'une coenzyme dérivée de la vitamine B3 I. Il a un rôle dans la synthèse de l'ATP J. Il est généré dans une réaction dépendante de la consommation d'ATP 172-La riboflavine : A. Elle ne contient pas d'azote B. En liant deux molécules de phosphate, elle devient un coenzyme pour la pyruvate déshydrogénase C. Elle intervient dans la déshydrogénation du glycérol D. Elle a une forme oxydée et une forme réduite E. C'est une flavoprotéine F. Elle se décompose en présence de lumière G. Elle peut faire partie d'un dinucléotide H. Par phosphorylation, elle devient un cofacteur pour les enzymes impliquées dans la chaîne respiratoire I. Elle contient un hétérocycle  J. Elle peut faire partie d'un mononucléotide 173-La flavine mononucléotide (FMN): A. Elle joue un rôle dans la chaîne respiratoire B. Elle contient du phosphate C. Elle a de l'adénine dans sa structure D. Elle contient AMP dans sa structure E. Elle peut être convertie en coenzyme des déshydrogénases flaviniques F. Elle ne contient pas de phosphate G. C'est une forme active de la vitamine B2 H. Elle a une forme réduite I. Elle contient un hétérocycle avec de l'azote J. Elle a une forme oxydée 174-Les flavines : A. Elles ne peuvent pas former de nucléotides B. Par activation, elles deviennent des cofacteurs des déshydrogénases pyridiniques C. Elles sont impliquées dans l'oxydation des aldéhydes D. Elles ont un rôle dans la formation des hormones thyroïdiennes E. Ce sont des coenzymes des transcétolases F. Ce ne sont pas des composés colorés oxydation adhéydes hormone thyroidienne G. Ce sont des pigments pigments H. Elles sont impliquées dans la désamination oxydative photosynthèse désamination oxydative aa des acides aminés I. Elles participent à la photosynthèse J. Ce sont des coenzymes de la pyruvate déshydrogénase 175-À propos de FAD, on peut dire que : A. Il ne contient pas de pentose B. Il peut être obtenu à la suite d'une oxydation du substrat C. C'est la coenzyme de la succinate DH D. Il ne contient pas d'AMP E. Il contient un hexose dans sa structure F. Il contient des cycles avec des atomes d'azote G. Il ne contient pas de monosaccharides H. Il ne contient pas deux hétérocycles azotés différents I. Il peut ajouter de l'hydrogène à ses atomes d'azote J. Il est impliqué dans la réaction glycérol-3-P DH 176-Le FADH2 : A. Il peut être obtenu dans la réaction de la succinate DH B. Il est impliqué dans la réaction de la metHb réductase C. Il a des radicaux phosphate liés ensemble dans sa structure D. Il participe à la réaction de l'ALT P-5-P E. C'est la forme active de la vitamine B6 B2 F. Il est produit à partir de FAD en liant l'hydrogène aux atomes d'azote G. Il est produit à partir de FAD en liant N l'hydrogène aux atomes de carbone H. Il est impliqué dans la décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique I. Il contient de l'AMP J. C'est la coenzyme des hydrolases 177-Deux radicaux phosphate liés ensemble peuvent être trouvés dans : A. UDP B. Pyruvate DH C. Peptidases D. NADPH E. Succinate DH F. NADH G. FAD H. AST I. ALT J. ATP 178-La carence en riboflavine se caractérise par : A. Obésité B. Excès d'ALT C. Quantités excessives de FAD stomatite D. Stomatite angulaire trouble SN E. Troubles du système nerveux modif bucco lésion muq gastrique F. Des quantités élevées de vitamine B2 trouble oculaire G. Modifications buccopharyngées H. L?