Capítulo 7 BIOL 3011 Energía y Metabolismo PDF

BIOLOGY ELEVENTH EDITION Capítulo 7 Energía y Metabolismo © 2019 Cengage. All rights reserved.  Objetivos 1. Definir energía, enfatizando su re...

BIOLOGY ELEVENTH EDITION Capítulo 7 Energía y Metabolismo © 2019 Cengage. All rights reserved.  Objetivos 1. Definir energía, enfatizando su relación con trabajo y calor. 2. Usar ejemplos para contrastar energía cinética y energía potencial. 3. Conocer la primera y segunda ley de termodinámica y discutir las implicaciones de la ley con respecto a los organismos. 4. Discutir como los cambios en energía libre en una reacción se relacionan a cambios en entropía y entalpía. 5. Distinguir entre reacciones exergónicas y endergónicas y dar ejemplos de como pueden estar acopladas. 2 © 2019 Cengage. All rights reserved. 6. Comparar la dinámica energética de una reacción en equilibrio con la dinámica de una reacción que no está en equilibrio. 7. Explicar como la estructura química del ATP le permite transferir un grupo fosfato. 8. Discutir el rol central del ATP en el metabolismo celular. 9. Relacionar la transferencia de electrones (o átomos de hidrógeno) con la transferencia de energía. 10. Explicar como una enzima disminuye la energía de activación de una reacción. 11. Describir maneras específicas en las que las enzimas son reguladas. © 2019 Cengage. All rights reserved. Transferencia de energía © 2019 Cengage. All rights reserved.  Energía Materia – cualquier objeto que tiene masa y ocupa espacio Energía – Capacidad para realizar trabajo – Trabajo – Cualquier cambio en la posición u estado de la materia La energía se expresa generalmente en unidades de trabajo o unidades de calor – Kilojulios (kJ) – unidades de trabajo – Kilocalorias (kcal) – unidades de calor § 1 kcal = 4,184 julios 5 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Formas de Energía Mecánica – Total de energía cinética y potencial de un sistema Química – Energía almacenada en enlaces químicos de las sustancias Térmica – Energía relacionada al movimiento de átomos y moléculas Eléctrica – Energía asociada al movimiento de electrones Nuclear – Energía almacenada en el núcleo atómico Radiante – Energía asociada a las ondas electromagnéticas 6 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Energía Las formas de energía pueden ser clasificadas en dos tipos básicos de energía: – Energía cinética – Energía que posee un cuerpo por razón de su movimiento – Energía potencial – Energía relacionada al estado o posición de la materia En los organismos ocurren constantemente transformaciones energéticas que envuelven estas dos categorías 7 © 2019 Cengage. All rights reserved. © 2019 Cengage. All rights reserved. Figure 7-1 p151  Termodinámica Estudio de la energía y sus transformaciones, gobierna todas las actividades del universo, desde las células hasta las estrellas – Sistema – Objeto estudiado (ejemplo: célula, organismo, Planeta Tierra) – Alrededores – El resto del universo no estudiado Sistema cerrado – No intercambia energía y materia con sus alrededores Sistema abierto – Ocurre intercambio de materia y energía con sus alrededores 9 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Matter and energy of isolated system Open system Matter Energy exchange exchange Matter and energy Surroundings of surroundings 10 (a) Sistema cerrado (b) Sistema abierto © 2019 Cengage. All rights reserved.  Primera Ley de Termodinámica La energía ni se crea ni se destruye. Solo se transforma. – La energía presente desde la formación del universo es igual a la energía presente en la actualidad – Los sistemas pueden intercambiar energía con sus alrededores pero el contenido total de energía de los mismos (sistemas y alrededores) permanece constante 11 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Segunda Ley de Termodinámica La entropía en el universo aumenta continuamente – Entropía (S) – Medida del desorden de un sistema – Calor – Energía desorganizada no disponible para realizar trabajo Implica que cuando la energía es transformada, parte de la energía total del sistema se disipa en forma de calor 12 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Reacciones Metabólicas La suma de las reacciones químicas que ocurren en un ser vivo Pueden ser divididas en dos tipos – Anabolismo § Sintetizar sustancias complejas a partir de sustancias simples o Ejemplo: Síntesis de proteínas a partir de aminoácidos – Catabolismo § Degradar sustancias complejas en sustancias más simples o Ejemplo: Hidrólisis de almidón en subunidades de glucosa 13 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Entalpía (H) Las reacciones químicas envuelven rearreglo de átomos Dicho rearreglo de átomos es resultado de la ruptura y formación de enlaces químicos – Energía de enlace – Energía necesaria para romper un enlace químico Entalpía (H) – Energía potencial total de un sistema – Equivalente al total de la energía de enlace en un sistema 14 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Energía Libre (G) Energía libre (G) – Porción de la energía total de un sistema que está disponible para realizar trabajo a una temperatura y presión específica Disminuye a medida que aumenta la entropía (S) en un sistema 15 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Entalpía, Energía Libre y Entropía La entalpía, entropía y energía libre de un sistema se relacionan mediante la siguiente ecuación: H = G + TS Donde, H = Entalpía G = Energía Libre T = Temperatura (K) S = Entropía 16 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Reacciones Químicas y Energía Las reacciones químicas envuelven transformaciones energéticas Aunque la energía libre de un sistema no se puede medir directamente, los cambios en energía libre si se pueden medir: DG = DH -TDS Las cantidades antes expresadas pueden ser medidas en kilojulios 17 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Reacciones Exergónicas Reacciones que liberan energía al proceder Los reactivos poseen mayor energía libre que los productos DG es un número negativo para estas reacciones 18 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Reacciones Endergónicas Reacciones que absorben energía para poder llevarse a cabo Los reactivos poseen menos energía libre que los productos DG es un número positivo para las reacciones endergónicas 19 © 2019 Cengage. All rights reserved. Reacciones exergónicas y endergónicas Reacción exergónica Reacción endergónica (espontánea; libera energía) (no espontánea; requiere energía) © 2019 Cengage. All rights reserved. Entropía y difusión 21 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Reacciones Reversibles Cuando la diferencia en energía libre entre reactivos y productos es pequeña, las reacciones pueden proceder simultáneamente en ambas direcciones: A + B ↔C +D La dirección en que la reacción procede está determinada principalmente por la concentración de los reactivos y productos Estas reacciones pueden llegar a un equilibrio dinámico – La reacción procede a la misma velocidad hacia ambas direcciones 22 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Reacciones Complementarias La energía proveniente de una reacción exergónica impulsa una reacción endergónica § Ejemplo: ATP ® ADP + Pi + Energía ADP + Pi + Energía ® ATP 23 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Trifosfato de Adenosina Compuesto de: – Ribosa – Adenina – Tres grupos fosfato Funciona como moneda energética en la célula 24 © 2019 Cengage. All rights reserved.  ATP 25 © 2019 Cengage. All rights reserved.  ATP La hidrólisis del ATP es una reacción exergónica. El rompimiento del enlace del fosfato terminal libera ~7.3 kcal/mol (31 kJ/mol) 26 © 2019 Cengage. All rights reserved.  27 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Características del ATP Inestabilidad de grupos PO4 – Repulsión eléctrica causa tensión de enlaces – Fosforilación – Transferencia de grupo PO4 § cinasas – enzimas que llevan a cabo fosforilación – Sirve de fuente de energía para reacciones metabólicas endergónicas § El acoplamiento entre reacciones lo lleva a cabo un intermediario fosfatado – Debe ser reciclado continuamente 28 © 2019 Cengage. All rights reserved. Exergonic reactions release energy Energy released drives endergonic reactions Stepped Art © 2019 Cengage. All rights reserved. Fig. 7-6, p. 160  NAD+ / NADH Reacciones de Oxidación / Reducción Reducción es ganancia de electrones. – Resulta en un aumento en contenido de energía – Muy común en el metabolismo – NAD+ + 2 H+ + 2 e- → NADH + H+ – FAD + 2 H+ + 2 e- → FADH2 Oxidación es pérdida de electrones. – NADH + H+ → NAD+ + 2 H+ + 2 e- – FADH2 → FAD + 2 H+ + 2 e- – La oxidación y reducción a menudo están acopladas en reacciones redox. 30 © 2019 Cengage. All rights reserved.  NAD + (oxidized) NADH (reduced) Nicotinamide Ribose Phosphate Adenine Phosphate Ribose © 2019 Cengage. All rights reserved. Fig. 7-7, p. 161  Otros transportadores de electrones Dinucleótido de flavina adenina (FAD) Nucleótido que acepta átomos de hidrógeno y sus electrones Forma reducida: FADH2 Citocromos Proteínas que contienen hierro; el componente de hierro acepta electrones de los átomos de hidrógeno, luego transfieren los electrones a otro compuesto © 2019 Cengage. All rights reserved.  Enzimas Las enzimas son agentes catalíticos biológicos – Mayormente proteínas (algunas moléculas de RNA tienen actividad catalítica) – Ejemplos: hexocinasa, catalasa, peptidasa § Note sufijo -asa No son alteradas en la reacción (excepto por un breve periodo de tiempo). Enzimas: 1. Disminuyen la energía de activación de una reacción 2. Ni añaden ni remueven energía de una reacción 3. No alteran el equilibrio de una reacción 4. Pueden ser recicladas una y otra vez 33 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Catalasa como un mecanismo de defensa “Bombardier beetle” (Stenaptinus insignis) utiliza la enzima catalasa para descomponer el peróxido de hidrógeno. © 2019 Cengage. All rights reserved. Fig. 7-8, p. 162 Las enzimas disminuyen la EA © 2019 Cengage. All rights reserved.  Complejo Enzima-Sustrato Sustratos – reactivos sobre los cuales la enzima actúa Sitio activo – Región en la enzima donde se enlaza el (los) sustrato (s) Complejo enzima-sustrato (complejo ES) – Cuando el complejo ES se disocia, los productos son liberados 36 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Acoplamiento Inducido El modelo de acoplamiento inducido: – La enzima se ajusta a la conformación del sustrato o el sustrato se ajusta a la conformación de la enzima § Se crea tensión en los enlaces del sustrato – La tensión puede ser tal, que ciertos enlaces son rearreglados § Se cambia la estructura molecular del sustrato y se reduce la afinidad del mismo por la enzima 37 © 2019 Cengage. All rights reserved. Acoplamiento Inducido de la Hexocinasa (azul) y la glucosa (rojo) 38 © 2019 Cengage. All rights reserved.  39 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Enzimas: Componentes Algunas enzimas son solo una proteína, pero muchas poseen otros componentes: – Apoenzima: porción proteínica – Cofactor(es): componente inorgánico, a menudo un ión como Ca2+ o Mg2+ – Apoenzima + cofactor = Enzima activa Los cofactores orgánicos son llamados coenzimas: – NADH – FADH2 – Coenzima A 40 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Especificidad de Enzimas Aunque las enzimas son altamente específicas, las mismas pueden ser agrupadas en categorías amplias. Tipo de enzima Función Oxidoreductasas Reacciones redox Transferasas Transferencia de un grupo funcional de un donante a un aceptador Hidrolasas Reacciones de hidrólisis Isomerasas Conversión de un isómero a otro Ligasas Unen dos moléculas 41 Liasas Formación/ruptura de enlaces dobles © 2019 Cengage. All rights reserved.  Las enzimas son muy sensitivas Cada enzima tiene una temperatura, pH, y fuerza iónica óptima – Enzimas humanas – Enzimas de bacterias termofílicas Ciertas enzimas corporales están más activas al pH de un compartimiento específico: – El pH óptimo de la pepsina es similar al pH del estómago (ácido) – El pH óptimo de la tripsina es básico, como el intestino delgado superior 42 © 2019 Cengage. All rights reserved.  43 © 2019 Cengage. All rights reserved.  44 © 2019 Cengage. All rights reserved. Bacterias Termofílicas (Gran Fuente Prismática en Parque Nacional Yellowstone, Wyoming) 45 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Saturación La saturación es un proceso que ocurre porque existe un número limitado de sitios activos (porque hay un número limitado de moléculas de enzimas) los cuales deben ser ocupados por números mucho mayores de moléculas de sustrato La tasa de reacción no puede ser más rápida que: – La tasa de difusión de los reactivos – La tasa de la difusión de los productos – La tasa de cambio de conformación de una enzima en una reacción enzimática – Otros factores que pudieran influenciar el acceso al sitio activo de una enzima 46 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Enzimas Alostéricas Las enzimas alostéricas se enlazan a una molécula reguladora – una molécula alostérica – en una región distinta del sitio activo. La unión de la molécula alostérica puede aumentar o disminuir la actividad enzimática – Ejemplo: enzima activada por AMPc Los reguladores alostéricos pueden actuar de manera similar a los inhibidores no competitivos – La molécula alostérica es parte de la enzima 47 © 2019 Cengage. All rights reserved. Regulación Alostérica 48 © 2019 Cengage. All rights reserved. Inhibición de Enzimas 49 © 2019 Cengage. All rights reserved.  Inhibición irreversible El inhibidor inactiva permanentemente o destruye la enzima cuando el inhibidor se combina con uno de los grupos funcionales de la enzima – Metales pesados § Hg § Pb – Gases que atacan el sistema nervioso y muscular (acetilcolinesterasa) – Cianuro (citocromo oxidasa) © 2019 Cengage. All rights reserved.  La regulación de enzimas es muy importante Los productos o reactivos de cualquier reacción pueden afectar las enzimas envueltas en esa reacción o enzimas envueltas en otras reacciones. Si una enzima es inactivada por sus productos, se dice que es inhibida por retroalimentación. Si puede ser activada por otros productos, puede ser estimulada. El balance homeostático de los seres vivos es regulado de esta manera. E E E E 1 2 3 4 A B C D F 51 F might block B C & lower [C] & [D] © 2019 Cengage. All rights reserved.  Threonine Enzyme 1 (Threonine deaminase) α-Ketobutyrate Enzyme 2 α-Aceto-α-hydroxybutyrate Enzyme 3 Feedback inhibition (Isoleucine inhibits α, β-Dihydroxy-β-methylvalerate enzyme 1) Enzyme 4 α-Keto-β-methylvalerate Enzyme 5 Isoleucine © 2019 Cengage. All rights reserved. Fig. 7-15, p. 167