Biomolécules BCH PDF

Summary

This document details the structure, functions, classifications, and interactions of biomolecules. It includes various aspects of biochemistry, discussing topics such as the structure and function of proteins, carbohydrates, lipids, and nucleic acids in biological systems. It also describes the importance of interactions like hydrogen bonds and Van der Waals forces.

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UE – Des biomolécules à l’organisme CM BIOMOLECULES BCH : I. GENERALITES : La vie est la propriété qu’a la matière organisée d’utiliser de l’énergie pour sa conservation, sa reproduction et son évolution. 1.1 Niveaux de structuration du vivant 1.2 Bi...

UE – Des biomolécules à l’organisme CM BIOMOLECULES BCH : I. GENERALITES : La vie est la propriété qu’a la matière organisée d’utiliser de l’énergie pour sa conservation, sa reproduction et son évolution. 1.1 Niveaux de structuration du vivant 1.2 Biochimie Bios = vie → Biochimie = chimie du vivant Biochimie : science qui traite de la constitution chimique des êtres vivants et des réactions chimiques dont ils sont le siège. Biomolécules : différentes en fonctions de leurs - Structure - Assemblage - Fonctions Structure des biomolécules : Etudie : - molécules élémentaire -Voies de biosynthèse (anabolisme) - macromolécules -Voies de dégradation (catabolisme) Formule chimique Réactions chimiques mise en jeu Structure tridimensionnelle lors de ces processus Interactions Relations structure/fonction + Enzymologie – bioénergétique 1.3 Classes de biomolécules PROTEINES GLUCIDES LIPIDES ACIDES NUCLEIQUES + autres : coenzymes (NAD, FAD…), vitamines 1.4 Niveaux d’organisation des biomolécules Composition chimique d’une cellule de mammifère 1.5 Fonctions des biomolécules Créer et maintenir une structure Reconnaitre et se défendre Les membranes Les immunoglobulines Les protéines du cytosquelette Le système complément Les protéines des tissus de soutien Transporter Classification des Les transporteurs des petites protéines par Transformer molécules dont l’oxygène fonctions Les enzymes catalysent l’essentiel Les transporteurs trans- des réactions chimiques du vivant membranaires Informer-signaler Bouger-se déplacer Les récepteurs et leurs ligands Les protéines à fonction motrice Les « interrupteurs moléculaires » Les protéines des mvt intracellulaire 1.6 Notion d’échelles II. La molécule d’eau et la liaison hydrogène La molécule d’eau est indispensable à la vie Moyenne : 70% de la masse cellulaire totale 2.1 La molécule d’eau est polaire Electronégativité : O>>H : O attire les e mis en communs dans la liaison O-H O → charge partielle négative (d-) H →charges partielles positives (d+) H2O : 1 région électronégative et 1 région électropositive 2.2 La molécule d’eau établie des liaisons hydrogènes Liaison H : La liaison H est une liaison non-covalente (force faible) Hétéroatome : Autres atomes qu’on peut retrouver dans les biomolécules mis à part le Carbone. Distance O-------H : Liaison hydrogène (intermoléculaire) : 1,7 A Liaison covalente (intramoléculaire) < 1 A (10-10m) 2.3 L’eau solvate les molécules polaires Ex : dissolution du sel de cuisine dans l’eau. La chlorure de sodium est formé de l’assemblage régulier d’ions Cl chargés négativement et d’ions Sodium (Na+) chargés positivement (= complémentarité de charge) III. Les autres liaisons de faible énergie Liaisons covalentes : - mise en commun d’e entre 2 atomes - les plus fortes 3.1 Les liaisons ioniques Se forment entre molécules chargées Attraction entre des ions de charges opposée Des ions minéraux ou organiques La liaison ionique est très faible en solution aqueuse : les groupements chargés sont protégés par leurs interactions avec l’eau Les liaisons sont affaiblies en présence de sels. (Na + , Cl -) Importance dans les systèmes biologiques : ex de l’interaction entre une enzyme et son substrat. 3.2 La liaison hydrogène (entre molécules polaires autre que l’eau) Exemples entre fonctions : Exemples dans les macromolécules biologiques : Liaison hydrogène entre aa dans les chaines polypeptides. Liaison H entre deux bases (G et C) dans l’ADN 3.3 Les forces de Van der Waals Les plus faibles Interactions électromagnétiques entre atomes Il existe des forces répulsives et attractives Dépendent de la distance inter-atomique Exemples de rayons de Van der Waals (en A°) comparés aux rayons de liaisons covalentes. Ces rayons définissent en pratique la distance. 3.4 Interactions hydrophobes Forces établies entre molécules ou régions de molécules hydrophobes. Sont principalement dues à la forte affinité de l’eau pour elle –même Les molécules apolaires interagissent entre elles pour laisser le plus de liaisons H possibles entre les molécules d’eau. Les liaisons hydrophobes sont provoquées par une répulsion d’eau. Résumé des liaisons chimiques covalentes et non covalentes. 3.5 Importance biologique des liaisons de faible énergie Ds un environnement biologique, l’effet cumulatif des liaisons faibles renforcent la structure tridimensionnelle des molécules Elles confèrent de la souplesse, de la flexibilité aux biomolécules : grande capacité de reconnaissance, très haute spécificité. Leur fragilité est compatible avec les processus chimiques de la cellule : contacts brefs entre biomolécules, interactions transitoires, associations/dissociations d’un ligand sur un récepteur L’appariement complémentaire des bases entre deux brins complémentaires d ’ADN dépend des liaisons Hydrogènes Les liaisons ioniques jouent un rôle primordial dans la reconnaissance entre les acides aminés des sites catalytiques des enzymes et les groupements fonctionnels de leurs substrats L’effet hydrophobe est la force majeure qui contrôle le repliement des protéines et l’assemblage des membranes biologiques

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