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N2-1 CHAPITRE 2. COMPOSITION CHIMIQUE DU VIVANT 6276 A) Plan de chapitre et lectures : p158 et 165 p74a89 1.1 Notions Fondamentales 1.1.1 Éléments et composés de la matière vivante : p.29 à 37 - 1.1.2 Liaisons chimiques et molécules : p.37 à 43 - 1.2 Les composés organiques 1.2.1 Caractéristiques du carbone et des composés organiques : - p.62, 64 à 66 1.2.2 Groupements fonctionnels : p.68 à 70 - 1.2.3 Réactions anaboliques, cataboliques et couplage d’énergie (p.158 et 165) - 1.2.4 Molécules organiques complexes : p.74 A) Glucides : p.75 à 79 B) Lipides : p.79 à 82 [ C) Protéines : p.82 à 89, p.167 à 171 et p. 174 à 176 D) Nucléotides et acides nucléiques : p. 68 et 78, 91 à 97, 165 à 167, 349 à 352. 1.3 Synthèse des protéines : p.369 à 376 et p.392 1.3.1 Transcription : p.377 à 381 1.3.2 Traduction : p.382 à 389 1.3.3 Régulation de l’expression génique : p. 399 à 405 B) Objectifs généraux de l’étude Vous devez être en mesure de : ▪ Énumérer les principaux éléments chimiques composant les êtres vivants. ▪ Nommer et caractériser les principaux types de liaisons chimiques. ▪ Expliquer la cohésion de l’eau. ▪ Citer et commenter les principales propriétés du carbone. ▪ Expliquer les notions de monomère et polymère. ▪ Distinguer les réactions anaboliques des réactions cataboliques et expliquer le couplage énergétique. ▪ Décrire et comparer l’organisation des quatre groupes de composés organiques. ▪ Décrire les principales fonctions pour les quatre groupes de molécules organiques. ▪ D’expliquer les niveaux d’organisation des protéines (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire). ▪ Citer les propriétés caractéristiques des enzymes. ▪ Expliquer comment les enzymes modifient la vitesse des réactions chimiques et connaître les facteurs qui influencent la vitesse de ces réactions. ▪ Expliquer le phénomène de la dénaturation d’une protéine. ▪ Comparer ADN et ARN au point de vue structure/fonction. ▪ Expliquer le rôle et le mode d’action de l’ATP. ▪ Décrire la notion de gène.  N2-2 ↑ ▪ Décrire les principaux composés impliqués dans la synthèse des protéines et ainsi que les étapes de ce mécanisme. ▪ Expliquer globalement en quoi consiste les mécanismes de maturation de l’ARNm. ▪ Décrire le modèle de l’opéron retrouvé chez les bactéries. ▪ Comprendre l’importance de la régulation génique. ▪ Distinguer la régulation génique négative de la régulation génique positive et illustrer par des exemples.  N2-3 1.1 NOTIONS FONDAMENTALES 1.1.1 Éléments et composés de la matière vivante Parmi les 92 éléments naturels qui existent, 25 sont essentiels à la vie. Quatre d’entre eux sont particulièrement importants, soit: 960 de la vic CHON l'oxygene(0) , Carbona (C) , Hydrogena (H), Azota (N) - D represent Le calcium (Ca), le phosphore (P), le potassium (K), le soufre (S), le sodium (Na), le chlore (Cl), le magnésium (Mg) et quelques autres éléments forment presque tout le reste de la masse corporelle d’un organisme (4%). (voir tableau 2.1, p.31 du manuel de Campbell.) 1.1.2 Liaisons chimiques et molécules Rappel de la structure d’un atome (figure 2.4, p. 32) elementaire particula Urage electronique - - proton neutron - electron novaut Nation d'election de Valence : e de la durniere couche electronique ⑪) C max election/couche electronique  N2-4 les atomas entre Liaisons chimiques Force d'attraction ratenant eux : 1- Liaisons intramoléculaires : Liaisons chimiques unissant les atomes d’un composé ou d’une molécule. a) Liaison covalente (figure 2.10, p38) Lien tris fortement lie Liaison chimique impliquant deux atomes mettant en commun une ou plusieurs paires d’électrons de valence. Exemple 1 : Liaison simple (CH4), partage d’un seul électron par atome impliqué Atome de carbone Molécule de Atomes méthane (CH4) d’hydrogène Exemple 2 : Liaison double (O2), partage de deux électrons par atome impliqué. Atome Atome Molécule de dioxygène d’oxygène d’oxygène (O2) Partage 2 pair d’électron -  N2-5 Liaison covalente polaire et non polaire Si l’électronégativité* de deux atomes liés de façon covalente est égale, on parle alors de liaison covalente non polaire. Exemple: H2, O2. La polarita vien duna difference delectro negativity À l’inverse, si l’électronégativité de ces deux atomes est différente, on parle alors de liaison covalente polaire. Exemple: H2O - La liaison covalente de la molécule d’eau est dite polaire puisque l’oxygène est beaucoup plus électronégatif que O l’hydrogène. L’électron de valence qu’il partage se situe donc plus près du noyau H de l’oxygène que de celui de H l’hydrogène, ce qui confère une charge Gt 8t partielle négative à l’oxygène et une H20 charge partielle positive à l’hydrogène. Polariti* Électronégativité : attraction exercée par le noyau d’un atome sur les électrons qu’il partage dans une liaison. b) Liaison ionique (figure 2.12, p.39) Il peut arriver que deux atomes aient une électronégativité tellement inégale que l’atome le plus électronégatif arrache complètement l’électron de valence de l’autre atome. Les atomes impliqués deviennent alors chargés et on les nomme ions. Exemple: NaCl. Atome de Atome de chlore Ion sodium (Na+) Ion chlorure (Cl-) sodium (Na) (Cl) Chlorure de sodium (NaCl)  N2-6 LI 2- Liaisons intermoléculaires : entre molecula Liaisons chimiques unissant les atomes de composés ou molécules différentes a) Liaison hydrogène (figure 2.14, p.41) La liaison hydrogène se forme lorsque la charge partielle positive d’un atome d’hydrogène impliqué dans une liaison covalente polaire est attiré par la charge partielle négative d’ un atome d’une autre molécule. Bien que cette liaison soit faible, elle est d’une très grande importance pour la vie puisqu’elle permet des liaisons intermoléculaires. # dans covalente las charge partial positive car one liaison H H δ+ partage 2 atoma d'hydrogene sa avac l'oxygen donc l'atoma δ+ bich d'hydrogen qui attire le plus l'oxygene devien particlement positif tris HO δ- et la nigatif clui que en attire te moins δ- Pas compris δ+ H Liaisons hydrogène δ+ δ- O δ- H O 2δ- H δ+ H δ+ Exemple : Liaisons hydrogène entre des molécules d’eau. Lear est un compose inogarnique comme le NaCl car is me contient pas de Carb one ,  N2-7 1.2 LES COMPOSÉS ORGANIQUES La principale différence entre les composés organiques et inorganiques, c’est le CARBONE! souvant des lions craent 1.2.1 Caractéristiques du carbone et des composés organiques C Toute molécule organique se composent d’un squelette carboné 1 or plosions auquel se rattache d’autre atome. Le carbone possède 4 électron de Valence et peux donc se lier à 4 autre atomes pour former des molécules & electron complex · Solide - C - - - = & C ⑧ I 1( Volumineuse ⑧ Riche en énergie i ② groupement functional 1.2.2 Groupements fonctionnels (Figure 4.9, p.69-70) m Ont tous des propriétés polaires et ionique Groupe d’atomes rattachés au squelette carboné et qui confèrent les propriétés caractéristiques de la molécule. Ils sont également impliqués dans les liaisons chimiques. Exemples : a) Groupement hydroxyle Présent dans les glucides et les alcools OH first = liaison ex C-ou : b) Groupement carbonyle (c0) - 0 Présent dans les glucides uniquement c) Groupement carboxyle (COOH COOf , G Propriété acide peut donner un H+, il est présent dans les protéines et certain lipide O E + - + H - C - - OH Forme M non ionise ↳ - Forma ionise  N2-8 Tonisc - d) Groupement amine NHz NHz Seul groupement avec des propriétés basique H + If - N- + H + - - Nit car il peu accepter un H+. Il est présent dans It les protéines It ionise non ionis e) Groupement phosphate CH2POc , POST ionisi ionisa inon O O 11 OH kp0 0 O -p 2Ht - Propriétés acide. Il est présent dans certain lipides et - - + I Out de dans les acide nucléiques. (ADN, ARN) 1.2.3 Réactions anaboliques, cataboliques et couplage d’énergie Polymères et Monomères : Polymères : grosses molécules (macromolécules) constituées d’un grand nombre d’unités structurales de bases identiques ou semblables (monomères) unies par des liaisons covalentes. Réactions anaboliques et cataboliques (p.157 à 164 et Figure 5.2, p.74) He a) Voies cataboliques catabolisme-degradation d'une molecule par hydrolyse ajout Série de réactions biochimiques conduisant à la dégradation de molécules complexes en molécules plus simples. done briser de l'eas avac ear briser permet de Exemple : Dégradation d’un polymère : Réaction d’hydrolyse : - - degarador polymore = polymera - monomora m : Ajout d'une molecule d'ear Exemple : la digestion est un Énergie reaction exergonique : processus energic fourni Énergie catabolisme A polymore monomirc Urry et al., 2020, p.74 icespiration callulaira  N2-9 deshydratation porta hed synthese d'une b) Voies anaboliques (Anabolisme) molecula por Série de réactions biochimiques conduisant à la synthèse de molécules complexes à partir de molécules plus simples. Exemple : Synthèse d’un polymère : Réaction de condensation (ou déshydratation) : - synthisc fabrication : : production d’une molécule d’eau energic urs l'interior Énergie : reaction endergonique - energic extrate Urry et al., 2020, p.74 Couplage énergétique : Dans la cellule, les réactions exergoniques sont couplées aux réactions endergoniques afin d’optimiser les transferts d’énergie. Ainsi, l’énergie libérée lors du catabolisme sert à alimenter les réactions anaboliques qui en nécessitent. Catabolisme don : on par Réaction d’hydrolyse digage de l'energic produit complexe a un product A B Réaction exergonique simple por hydrolisa. Réactif Produit interieur > - exterieur H2O Énergie (complexe) (simple) absorba de l'onorgia * nabolismc : produit simple a C Réaction de condensation D Réaction endergonique complex exterieur - > interieur Réactif Produit (simple) (complexe) 1.2.4 Molécules organiques complexes LES 4 CLASSES DE MOLÉCULES ORGANIQUES COMPLEXES: La très grande diversité des polymères réside dans l’arrangement (façon de les combiner en séquence linéaire) d’une petite diversité de monomères. Exemple : Avec seulement 26 lettres on peut former des milliers de mots dont la signification dépend du choix des lettres et de l’ordre des lettres. Idem pour les polymères.  N2-10 A) GLUCIDES Les glucides sont des composés organiques formés de carbone, d’oxygène et d’hydrogène. Ils sont généralement constitués de 2 atomes d’hydrogène pour 1 atome d’oxygène, comme pour la molécule d’eau, c’est pourquoi on les appelait autrefois les hydrates de carbone. Le groupe des glucides comprend les monosaccharides, les disaccharides et les polysaccharides. Les monosaccaride sont 1) Monosaccharides (Figure 5.3, p.75) : monomère des glucides généralement représenté Hexosc sous la forme cyclique H O Multiple de la formule CH O , I For me linaire. exi glucose CHiz Og C I 2 H C OH CH2OH Contient: 5 à 7 carbone OH C3 H H ↳ H i H 5 Carbone :pentose H C4 OH 2 L OH 5 6 carbone :hexose OH OH 5 3C 24 H C OH H OH F Fonction: H C 6 OH Forma cyclique source d’énergie préférée des cellules H Synthèse d’autre composé organique Représentation linéaire et cyclique d’une molécule de glucose. Fonctions : ▪ Source d’énergie pour la cellule ▪ Servent à la synthèse d’autres composés organiques 2) Disaccharides : (Figure 5.5, p.77) Dimère Union de 2 monosaccharides par une liaison covalente appelée liaison glycosidique issue d’une réaction de condensation. glyco glucose :  N2-11 Exemple : Formation d’une liaison glycosidique entre un monomère de glucose et un monomère de fructose, à la suite d’une réaction de déshydratation, pour former du saccharose. La réaction inverse permet la dégradation du saccharose en ses deux constituants lors d’une réaction d’hydrolyse. CH2OH CH2OH Déshydratation H CH2OH H H H CH2OH H H H H H2O - OH H + H OH CH2OH OH OH H H OH CH2OH OH OH HO H OH Hydrolyse H OH OH H OH H Glucose Fructose Saccharose Fonctions : Identiques aux monosaccharides lorsqu’hydrolysés (séparés en monosaccharides à la suite d’une réaction d’hydrolyse) 3) Polysaccharides (Figure 5.6, p.78) = polymère des glucides (macromolécules) Union de centaines à quelques milliers de monosaccharides par des liaisons glycosidiques. + 112 +mais Ils diffèrent par la nature des monomères, 3 24t surtout par la position des liaisons = - glycosidiques. Varie selon: la nature (type) de monomère Fonctions : Position des liaisons glycosidique ▪ Polysaccharides de réserve reserve d'energic Jouent un rôle de substance de réserve et seront hydrolysés en fonctions des besoins de - la cellule. Amidons; présent chez les algues et les végétaux Exemple : glycogène: chez les champignons et les animaux (foie et muscle) ▪ Polysaccharides structuraux 5. 6 Utilisés comme matière première pour la construction de structures. Aller voir-figure Exemple : Vegatal Cellulose se natrouve dans la paroi cellulaire des cellulas vegital tril is ella est compose de glocosa en - - e qui donne la vigidit das plantes t Animal Chitinc homard) exosquelette carapace das arthropodes Corvette : : ,  N2-12 B) LIPIDES macromolecula Y Contrairement aux autres molécules organiques complexes, les lipides ne sont pas des polymères. Ils sont beaucoup plus petits et surtout, ils forment un groupe très hétérogène. La caractéristique commune qui permet de regrouper les lipides ensemble est leur hydrophobicité, c’est-à-dire qu’ils ont peu ou pas d’affinité pour l’eau. Les lipides les plus abondants de l’organisme sont les triglycérides, les phosphoglycérolipides et les stéroïdes. 1) Triglycérides (Triacylglycérols ou graisses) (Figure 5.9, p.80) Graisse Voir figure 5, 9 m Fructura ne port pas se malangar a lear paragra dans les lipida & + H It I G o - F # lien covalent non-polaire pas de charge I - L carbona attache Y ~ Acide Gras (3) : longue chaine de a on groupement 2 carboxyla (-COOH) molecula glycerol : C'est on alcoo a 3 carbones comportant chacon a 3 groupement hydroxyde (-0lt) Leschains non-polaire C-I des chains d'acides gras explique le caractre hydropho a - Les molecules sont reposses par l'ear de faire des lions celles-ci incapable - car avec , Fonctions : ▪ Réserve d’énergie plus compacte et à plus long terme que les glucides. Emmagasinée dans les adipocytes (Animaux) et les graines (Végétaux). Voir ▪ Isolation thermique - figure 5 1. ▪ Protection contre les chocs veut dire phile aimac 2) Phosphoglycérolipides (Figure 5.11, p.82) (PGL) Tras semblable * comportament ambivalent - aux triglycerides (structure) envers lear - structure tetc lear hydrophile polaireydcoxin molecule aima a charge is photospem ] acida Gly premiere partic gras Queres hydrophobes n'aima pas l'car  N2-13 Comportement en solution aqueuse : Exposition des têtes hydrophiles au milieu aqueux et regroupement ainsi qu’isolement des queues hydrophobes. Bicouche : 2 couches de PGL P Cau La bicouche peut également former une sphère creuse, appelée liposome, qui contient une solution aqueuse à l’intérieur. Fonction : Principal constituant des membranes cellulaires (permet la séparation de 2 milieux ayant des compositions différentes). 3) Stéroïdes Structure ? - formi d'un squalette carbonni forma de 4 cycles de carbone Juxapose - Groopement fonctionals varient don steroide a l'autre Structure de base des stéroïdes (noyau stérane) Fonctions : ▪ Régulation de la fluidité de la membrane plasmique le ▪ Hormonale examp ide · Hormone sexuelle (testosterono , progesterone) sont des steroida qui provident du Cholesterd stert · Cholesterol da Exemple (Figure 5.12, p.82) :  N2-14 C) PROTÉINES Une protéine est un polymère d’acides aminés. Les protéines sont les molécules les plus complexes et les plus diversifiées des organismes vivants. acide amice ↓ V (AA) Acide aminé (Figure p.84 et 5.14, p.85) - - - chaque acide amini out on nom Chainc R] ④ - fason 3 lattre lateral R variable il existe 20 type d'acide amina 20 typa long 2 en et ou. , H R O ② Groupement ① Groupement carboxyla a minu H N C C OH H ③ hydrogene Liaison peptidique (Figure 5.15, p.86) June chaine d'acide amins a torjours 2 cote) Liaison covalente entre deux acides aminés (monomères) pour former un polypeptide (polymère). est ocide amino chaques on Extremiti lian peptide Extramita ↓ C-terminal N-terminal - - - - CAminc) carboxyla # Structure des protéines Une protéine est composée d’un ou plusieurs polypeptides qui adopte(nt) une conformation tridimensionnelle particulière. Cette conformation, unique à chaque protéine, est responsable des propriétés fonctionnelles de ces dernières. Polypeptide : Séquence linéaire d’acides aminés non repliée dans l’espace. Ne peut pas accomplir sa fonction. Protéine : Repliement, entortillement et enroulement d’un (ou plusieurs) polypeptide(s) dans l’espace pour lui donner une forme unique et donc, une fonction.  N2-15 LES 4 NIVEAUX D’ORGANISATION STRUCTURALE DES PROTÉINES (Figure 5.18 p. 88 et 89): Darline la protein cherouxdroitadibta - 1) Structure primaire Séquence linéaire des acides aminés dans la chaîne polypeptidique. Cette séquence est UNIQUE pour chaque polypeptide et déterminera la forme 3D finale que la protéine prendra dans l’espace. La modification d’un seul acide aminé dans la structure primaire peut complètement changer la forme et par conséquent, abolir la fonction de la protéine. e muttre das big hilize alfa et forillat 2) Structure secondaire ①motif regulier) plissi bita Enroulement (hélice α) ou repliement (feuillet β) du polypeptide par la formation répétitive de liaisons hydrogène entre les groupements amine et carboxyle des acides aminés. N’implique PAS les chaînes latérales. bigodi et form file 3) Structure tertiaire Ensemble des contorsions irrégulières découlant des interactions entre les chaînes latérales d’acides aminés différents (démontre pourquoi c’est la structure primaire qui est cruciale dans la forme finale et donc, la fonction de la protéine). C’est à cette étape que la protéine adopte sa forme finale qui lui donne sa fonction. Séquence unique = forme unique = fonction unique Types d’interactions : a) Interactions hydrophobes : Regroupement des chaînes latérales non polaires. b) Liaisons ioniques : Attraction des chaînes latérales ionisées c) Liaisons hydrogène : Attraction des chaînes latérales polaires d) Ponts disulfures : Liaisons covalentes entre les chaînes latérales avec un atome de soufre. joutda valong factt 4) Structure quaternaire · O Association de 2 ou plusieurs polypeptides (sous-unités) pour former une protéine fonctionnelle. Ce niveau de structure n’est pas toujours présent. Chacun des polypeptides doit d’abord adopter sa structure tertiaire avant de s’associer aux autres.  ·# N2-16 Dénaturation d’une protéine (Figure 5.20, p.90) Les structures secondaire et tertiaire d’une protéine dépendent des différentes interactions attractives entre les acides aminés qui constituent la structure primaire. Cependant, il peut arriver dans certaines conditions que ces liens se brisent, rendant la protéine biologiquement inactive. Elle est alors dite dénaturée. Les principaux agents dénaturants sont : brisant les liaisons - PH ocide , basc agitation termique - concentration en sols ↓ - Chaleur (difait las liaison poptita carbesliaisons runt sagitor ). Fonctions des protéines (Figure 5.13, p.83) - Le mouvement (ex active et : miosina - Cexicullagine Structure , Kerating - Transport (ex : himoglobina) - difanse (ex anticorps) : - Enzyme Lexisaccharsa - neurotransmuttur (ex : endorphing - hormone (ex insulina : - Recepteur - Entraposage (ex : ovalbuminu  N2-17 ▪ ENZYMES (p.167 à 171) Enzyme : Généralement, protéine servant de catalyseur, c’est-à-dire d’agent chimique modifiant la vitesse d’une réaction sans que la réaction n’agisse sur lui. o Énergie d’activation (Ea) Pour être déclenchée, toute réaction chimique requiert une énergie d’activation afin de briser les liaisons existantes dans les réactifs, permettant ainsi la formation de nouvelles liaisons (produits). o Mode d’action des enzymes (Figure 8.13, p.169) reaction exergonique Une enzyme augmente la vitesse d’une réaction en abaissant l’énergie d’activation. Urry et al., 2020, p.169 o Spécificité des enzymes Les enzymes sont hautement spécifiques à leur(s) substrat(s) (réactif sur lequel une enzyme agit). Saccaras Saccharos 120 - > Glucose + fructose Exemple : lactasa Lactose 130 Glucosa galactosa + - + o Site actif des enzymes (Figure 8.14, p.170) Le site actif correspond à la partie de l’enzyme qui se lie au substrat. La forme du site actif correspond parfaitement à la forme de son substrat. Lorsque le substrat entre dans le site actif, la forme de ce dernier change pour mieux s’ajuster au contour du substrat (ajustement induit). Le site actif est le centre catalytique d’une enzyme. ↳ stret sit-nuyma actif  N2-18 o Cycle catalytique (p.170, fig. 8.15) etmcmaenzyma substrat E + S = ES → E + P Enzyme + Substrat (riactif) P Produit - o Activité d’une enzyme (Figure 8.16, p.173) ↳ vitesso de reaction Plusieurs facteurs influent sur l’activité des enzymes : temperature optimal ▪ Température y Chaque enzyme possède sa propre température optimale. - Si la température augmente au-delà de la température optimale, l’enzyme se temperatura dénature et l’activité enzymatique cesse. Exemple on mat on steach dans (a Frigo pour qu'il se decompose moin rapidement - Si la température diminue en-dessous de la température optimale, l’enzyme ne se dénature PAS, mais l’activité enzymatique diminue et peut même cesser (diminution de l’énergie cinétique des molécules qui entraîne une diminution des chances de rencontre entre le(s) substrat(s) et le site actif). ▪ pH concentratione n sal Chaque enzyme possède son propre pH optimal dibalance las charge donc difast las ion optimal ---dinaturation - Si le pH augmente au-delà ou diminue en-dessous du pH optimal, l’enzyme se dénature et l’activité enzymatique cesse. et trypsin pepsine o Rétro-inhibition (Figure 8.20, p.176) : Processus de régulation métabolique par lequel le produit final d’une voie métabolique inhibe une enzyme et bloque cette voie. (pas l'intral Exemple : Shynthese de l'isoleucine (Acida amine) a partir de la threonine (A A). Si lisoleucine. s'accumula llorganisme l'enzyma la dans elle se lic a qui fabrique et l'empeche de functionner. si il y a tros de product B m -  N2-19 D) ACIDES NUCLÉIQUES Les acides nucléiques sont des polymères de nucléotides. Il existe deux sortes d’acides nucléiques; les acides désoxyribonucléiques (ADN) et les acides ribonucléiques (ARN). nuclotida 80-00 0 - Nucléotides (figure 5.23, p.93) Smonomerc 8 NH2 N Composés de trois éléments : base azote Oroopement phosphate N H (variable O 1) Base azotée 2) Pentose O- N N H ⑳ 3) Groupement phosphate -O O CH2 # P 4 O H H H H Pentose suare a Scarbone OH H ADIV ou OH ARN 1) Bases azotées : On retrouve 5 types de bases azotées, regroupés en 2 groupes : 1.1. Purines : Composées de 2 cycles accolés :de carbona admninc() (6) , guanine ratunir. Las purine son Age A G True pour porce qu'elle pu , 1.2. Pyrimidines : Composées d’un seul cycle : cytosinc() thymine(T) Gracik (U) AN N 2) Pentose : Bien que chacun soit composé de 5 atomes de carbone, on retrouve 2 types de pentose dans la structure des nucléotides : 2.1 Désoxyribose se retrouve dans l'ADN pas d'oxygine sur le carbone 2 2.2 Ribose se retrouve dans l'ARN il la carbone z y a un oxygine sur 3) Groupement phosphate : Rattaché au carbone 5’ du ribose ou du désoxyribose.  N2-20 Uc varie pas Liaisons phosphodiester : ⑪ Se fait tout le temps entro la carbona Partic variabla Extramini 5 3' et 5 G Shima : brin d'ADN O E my Les nucléotides s’associent pour former de longues chaînes d’acides nucléiques (brins) grâce à la formation de liaisons covalentes, appelées liaisons phosphodiesters, entre le groupement phosphate associé au carbone 5’ et le groupement hydroxyle associé au carbone 3’ ⑧ Extremiti 3' a prochain carbon faire lich on phosphodiester ADN Double hélice (figure 16.7, p.351) Une molécule d’ADN est composée de deux chaînes de nucléotides qui forment une double hélice en tire-bouchon. Le squelette pentose-phosphate de chacune des chaînes est orienté vers l’extérieur alors que les bases azotées se trouvent à l’intérieur de la double hélice où elles pourront s’apparier. - Il y a formation de liaisons hydrogène entre les 2 brins d’acides nucléiques & - Les 2 brins sont complémentaires et non identiques. Règles d’appariement des bases azotées : liaison hydrogina / mar Double Italian --- A ---T vont toujours llone are l'autra ---- ---- G --- C ---- Ibrin 2 brin ~ Thymine seclement dans l'ADN A---T Uravile sarlament dons l'ARNA---U  N2-21 - Les 2 brins d’ADN sont antiparallèles dans le but de maintenir la stabilité de la double hélice L'extremit 5'va avac l'extremiti 3 Extrémité 5’ Extrémité 3’ Polarité des brins: Extrémité 3’: groupement OH libre du carbone 3’ Extrémité 5’: groupement phosphate libre du carbone 5’ Extrémité 3’ Extrémité 5’ Fonction : L’ADN représente l’information génétique et est transmis de génération en génération. Plan des proteine  N2-22 ARN -Simple Brin L’ARN est un polymère de nucléotides simple brin, mais s’associe parfois avec de l’ADN ou de l’ARN lors de la synthèse des protéines. Règles d’appariement des bases azotées - , 1 pas de t A--U G--C Righ d'apariment Fonction : L’ARN est dérivé de l’ADN et sert d’intermédiaire pour la synthèse des protéines. Elle a un role d'intermediaire pour la synthisa des protine Types d’ARN : ARIm : messager ARNf : transfort A RNp : ribosomal (robosomique A voir plus ford N2-23 Adénosine Triphosphate (ATP) (Figure 8.8, p.165) Le n'est un Acide nuelique, ce n'est pas on polymira. pas L’ATP est un nucléotide modifié (monomère) qui est formé de l'union de trois types de sous- unités: - Base azotée : adénine - Monosaccharide : ribose (pentose) Differenc ava - 3 groupements phosphate Acide nucleig Urry et al., 2020, p.165 Pour touk las reaction anabolique on utilise do l'ATP Fonction : L’ATP constitue la forme d’énergie utilisable par les cellules de l’organisme. Son instabilité causée par la proximité des trois groupements phosphate chargés négativement la rend hautement réactive. L’ATP s’hydrolyse pour se transformer en groupement phosphate inorganique (Pi) et en ADP (adénosine diphosphate), une molécule plus stable que l’ATP. Toutefois, l’ADP peut encore être hydrolysée en AMP (adénosine monophosphate). Le ou les groupements phosphate inorganiques libérés s’associent par phosphorylation à des réactifs, les rendant instables à leur tour. Les intermédiaires phosphorylés effectuent ensuite des réactions chimiques dans le but de retrouver davantage de stabilité. Urry et al., 2020, p.165 ▪ Comment l’ATP fait le travail (voir figures 8.8 et 8.9, p 165, 166)  N2-24 La formation d’une liaison chimique entre le glucose et le fructose ne peut s’effectuer spontanément et nécessite un apport d’énergie (réaction anabolique et endergonique). (Sucrose = Saccharose) En s’hydrolysant, l’ATP se dissocie d’un de ses groupements phosphate (réaction catabolique et exergonique). ATP→ ADP + Pi + énergie Le groupement phosphate inorganique libéré, riche en énergie, ira se fixer au glucose. Cette réaction se nomme phosphorylation. Le glucose maintenant phosphorylé devient à son tour très instable, ce qui l’incite à réagir avec le fructose. Une fois l’énergie transférée du groupement phosphate à la liaison chimique unissant le glucose et le fructose, il peut y avoir le relâchement du groupement phosphate. Réactions simplifiées : ATP ADP + Pi Glucose + Fructose Saccharose (sucrose en anglais) Mode d'action de l'ATP diphosphat 1- Hydrolyse : ATP-H2O = ADP Pi + energia + = compose inorganique  N2-25 Les molécules organiques complexes Glucides Lipides Protéines Pas vraiment d’unité constituant (dépendant du lipide) : acides gras, Unité (monomère) Monosaccharide Acides aminés glycérol, cholestérol, groupement phosphate… Liaison entre monomères Glycosidique Aucun nom spécifique Peptidique (liaison covalente) Fig. 5.13 à 5.18 Organisation Fig. 5.3 à 5.8 Fig. 5.9 à 5.12 Monosaccharides : Hexoses (C6H12O6): glucose, fructose, Triglycérides : glycérol + 3 acides gras galactose (saturés ou non) Polypeptide : chaîne d’acides aminés Pentoses: ribose et désoxyribose Phosphoglycérolipides : molécule issue d’une structure primaire Disaccharides (union de 2 amphipatique composée d’une tête Type Protéine : polypeptide(s) ayant une monosaccharides): maltose, hydrophile (glycérol + 1 groupement structure tertiaire (ou quaternaire) saccharose et lactose phosphate) et d’une queue fonctionnelle Polysaccharides (union de plus de 2 hydrophobe (2 acides gras), monosaccharides) : amidon, Stéroïdes : 4 cycles carbonés accolés glycogène, cellulose et chitine Mono- et disaccharides : énergie Soutien Triglycérides : énergie de réserve rapide consommée par les cellules Mise en réserve d’acides aminés (plus d’É que le glucide à poids égal), (surtout le glucose), structure dans les Transport de substances protection et isolation acides nucléiques (ribose et Régulation hormonale Fonction(s) Phosphoglycérolipides : membrane désoxyribose) Réception de substances cellulaire Polysaccharides : structure (cellulose Mouvement Stéroïdes : hormones et fluidité et chitine) et réserve (amidon et Immunité (anticorps) membranaire (cholestérol) glycogène) Catalyse (enzymes)  N2-26 ADN ARN ATP Nucléotide Nucléotide Nucléotide Unité - Nucléotide : base azotée + - Nucléotide : base azotée + - Nucléotide : base azotée + pentose + 1 phosphate pentose + 1 phosphate pentose + 3 phosphates Liaison entre monomères Phosphodiester Aucune (liaison covalente) Organisation Double brin Simple brin Nucléotide modifié Adénine (A) – Thymine (T) Adénine (A) – Uracile (U) Bases azotées Adénine (A) Guanine (G) – Cytosine (C) Guanine (G) – Cytosine (C) Pentose Désoxyribose Ribose Ribose ARN messager (ARNm) Un seul type Type Un seul type ARN de transfert (ARNt) ARN ribosomal (ARNr) Support du message génétique Intermédiaire pour la synthèse des Fonction(s) Transmission d’énergie original protéines  N2-27 1.3 SYNTHÈSE DES PROTÉINES C’est en dirigeant la synthèse de certaines protéines que l’ADN peut produire les caractères spécifiques d’un organisme. ② ADI ARN - D protine pland See in plans - Traduction (structure Function ↓ Gène : Séquence de nucléotides sur un brin d’ADN et contenant l’information pour la synthèse d’une = protéine. Il y a 2 obstacles à la synthèse d’une protéine (Figure 5.22, p. 92) : A) Lieu : ADN protons cytoplasmo - > -- noyau - B) Langage chimique : a) ADN et l'ARN sont fast de nualotida sont las acide mini language a b) protine hor Ces 2 obstacles sont surmontés grâce à l’ARN! Transcription : Synthèse d’ARNm à partir du gène de l’ADN. Ira dans le cytoplasme. Retranscription fidèle (complémentaire) du gène en ARNm (nucléotides →nucléotides) ADN > - ARNm Brin transcrit (matrice) : Brin servant à la transcription. Brin transcrit et ARNm sont complémentaires (non-identiques) Brin codons ↓ non-transcrit Brin S I I ! ↓ ( molecula A T ↑ 6 ↑↑ C d'ADI & ↑ ↑ ↑ Brin transcrit U A G G G (matrice) # est complimente ↑ ↑ ↑ ↑ ↑ ↓ S au brin transcrit ARNu Live 5'a3 ex :  Cocide amina Invaliotida) N2-28 (futur (triplet de nucleotide d'ARNm) Polypeptide - Traduction : ARNm protina) ↑ Synthèse d’un polypeptide à partir de l’ARNm. Traduction du «langage» nucléotides en «langage» acides aminés. Lodon ! Code génétique (Figures 1.8, p. 8 et 17.5, p. 375) : Permet la traduction des nucléotides en acides aminés. Repose sur des triplets de nucléotides appelés codons dans l’ARNm : dans / marc 5'a3 Les codon de l'ARNm sont toujours Lo sans Dictionnaire du code génétique (Figure 17.6, p. 376) : Redondant : plusieurs codons peuvent coder pour le même acide aminé Non ambigu : aucun codon ne code pour 2 acides aminés différents. dacide Una chaine amine commence toujour par AUO mathioning Codon d'arrit VAA UAG etUGA , ne correspond a aucun acide a mine & coxieme lattra # ooml Exempla de codon Brin matrice (transcrit) : example fictif ADIV : 5' - AGC-GAC-TOA-5'4 ARNm 5 : - UcG-2UG-AcU-zl NHz-mct-ser-leu-Thr-cook Las codons sont toujour traduit de 5 a 3 stop ex 3 UCO-cuG-ACU -5 Polypetifide NH2-met-lys-vot - : Sim * 1 Lettre * I NHe-Ser-Val-Ala-Cook NHe-mat-lys-coolA amine groupement carboxik toujour commencer of finir par eu  ADN 5 3 ⑤ ATC6 ③ - matric 5 ABN-D3' - on commence Pour la traduction toujour por NH2- O N2-29 Cool 1.3.1 TRANSCRIPTION (Figure 17.8, p. 377) Lieu : noyar de la cellula (t) ARN polymérase : Enzyme (protéine) qui écarte les 2 brins d’ADN et assemble les nucléotides d’ARN au fur et à mesure que leur base azotée s’apparie avec le brin transcrit. 1. Initiation de la transcription (Figure 17.9, p. 378) Promoteur : Séquence spécifique de nucléotides de l’ADN couvrant plusieurs douzaines de nucléotides avont1- en amont du point de départ de la transcription et où l’ARN polymérase va se lier. Le promoteur ganz détermine également lequel des deux brins servira de matrice pour la synthèse de l’ARN. Le promoteur des eucaryotes contient une séquence essentielle pour l’initiation de la transcription, appelée la boîte TATA parce qu’elle représente une séquence riche en thymine et en adénine. protinc De plus, des protéines appelées « facteurs de transcription » permettent la liaison de l’ARN polymérase et le début de la transcription. L’ARN polymérase et les facteurs de transcription liés au promoteur forment ensemble le complexe d’initiation de la transcription. Urry et al., 2020, p.378 3' L'enzyma se diplaca de a 51 direction de deplacement de l'anzyma 2. Élongation du brin d’ARN (Figure 17.10, p. 379) x i- L’ARN polymérase déroule les 2 brins d’ADN et se déplace dans le sens 3’ → 5’ sur le brin transcrit. Ainsi, l’ARNm est synthétisé dans le sens 5’ → 3’ (chaque nouveau nucléotide d’ARN complémentaire est ajouté à l’extrémité 3’ libre du brin en cours de synthèse). Urry et al., 2020, p.379  N2-30 3. Terminaison de la transcription Terminateur : Séquence spécifique de nucléotides de l’ADN (TTATTT) marquant la fin de la transcription. Enzyma L’ARN polymérase se décroche de l’ADN et libère l’ARNm après avoir transcrit une dizaine de nucléotides au-delà du terminateur. 4. Maturation de l’ARN (p.379) Ajout d’une coiffe 5’ Forme modific d'un nucleotide de Guanine Ajout d’une queue Poly-A &A l'extremite 3) 50 a 250 nucleotide d'ancnina Fonctions : ▪ Facilitent le transport de l’ARNm vers le cytoplasme ▪ Protègent l’ARNm de la dégradation ▪ Facilitent la fixation des ribosomes à l’extrémité 5’ Excision des introns (épissage) Les introns sont des segments d’ADN non codants dispersés entre des exons (segments d’acides nucléiques codants) d’un gène. Les introns sont transcrits, mais ne sont pas traduits. Par conséquent, les introns doivent être excisés de l’ARNm au cours d’une étape de maturation, nommée épissage, qui se déroule dans le noyau des cellules. Brodeur et Toussaint, 2006  N2-31 1.3.2 TRADUCTION (Figure 17.15, p. 382) ARN de transfert (Figure 17.16, p.383) L’ARN de transfert (ARNt) est une molécule d’ARN dont le rôle est d’interpréter les instructions codées (codons) de l’ARNm et de diriger un acide aminé qui se trouve dans le cytosol vers le ribosome. Ils portent un triplet de nucléotides, appelé anticodon, complémentaire au codon de l’ARNm. Cela permet l’ajout du bon acide aminé au polypeptide en cours de formation. 1) existe different portant chacon Acida amino 20 ARN + un precis codon ARNm : 5 - 3 · anticodon anticodon ARN+: 3 > - 5 Ribosome