bio100-kap-3-makromolekyler.pdf

lOMoARcPSD|14709788 BIO100 Kap 3, Makromolekyler Cell Biology (Norges miljø- og biovitenskapelige universitet) Scan to open on Studocu Studocu is not sponsored or endorsed by any college or university...

lOMoARcPSD|14709788 BIO100 Kap 3, Makromolekyler Cell Biology (Norges miljø- og biovitenskapelige universitet) Scan to open on Studocu Studocu is not sponsored or endorsed by any college or university Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Kap 3: Makromolekyler; proteiner, karbohydrater, lipider - Byggeklossene. Repe琀椀sjon; kjemisk binding  Upolar kovalent binding: Elektronparene deles likt. E琀琀 eller 昀氀ere elektronpar deles mellom to atomer. Når atomene kny琀琀er seg sammen i kovalente bindinger, danner de molekyler. Det er bare valenselektronene som deltar i bindingen.  I hydrogenmolekylet deles to elektroner i e琀琀 elektronpar. Enkeltbinding.  I oksygenmolekylet deles frie elektroner i to elektronpar. Dobbelbinding.  I nitrogen deles seks elektroner i tre elektronpar. Trippelbinding.  Polar kovalent binding: Elektronparene deles ulikt- noen atomer trekker mer på elektronene enn andre. En elektronbinding mellom to atomer med ulik elektronega琀椀vitet.  Ionebinding: Binding som 昀椀nner sted mellom to ioner med motsa琀琀 ladning. Binding mellom posi琀椀vt og nega琀椀vt ion. Om natrium og klor reagerer med hverandre vil natriumatomet gi si琀琀 ene elektron 琀椀l kloratomet -> sto昀昀et natriumklorid dannes. Det er sa琀琀 sammen av posi琀椀ve natriumioner og nega琀椀ve kloridioner. Na + Cl -> Na + + Cl-. Den elektriske 琀椀ltrekningen kalles for ionebinding. Metall og ikke-metall. For eksempel NaCl, men enn 1,7 i forskjell i elektronega琀椀vitet.  Hydrogenbinding: Binding mellom δ+ H-enden på et molekyl og δ- enden på et annet molekyl. Polar kovalent binding og polare molekyler  Atomkjerner trekker ulikt på elektronpar i en polar kovalent binding.  Atomene som er mest elektronega琀椀ve trekker sterkest på elektronene.  Resultatet er polare molekyler hvor ladningen er ujevnt fordelt. En del er posi琀椀vt ladd, og en del er nega琀椀vt ladd (ikke forveksle med ion). Eksempel: H2O, et polart molekyl. O: 3,5 og H: 2,1 -> oksygenet trekker mer på elektronene enn hydrogen. Side 1 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23  Oksygen-enden får en liten nega琀椀ve ladning, δ- og hydrogen-enden får en 琀椀lsvarende posi琀椀ve ladning, δ+  Denne ladningsforskjellen «utny琀琀es» i hydrogenbindinger. Binding mellom δ+ hydrogen-enden på et atom og δ- enden på et annet atom (O, N eller F). Hydro昀椀l og hydrofob interaksjon Hydro昀椀l interaksjon: Molekyler med polare kovalente bindinger danner le琀琀 hydrogenbindinger med vann (løselig i vann). Hydrofob interaksjon: Molekyler med upolare kovalente bindinger reagerer dårlig med vann. Alt levende … Alle levende organismer består hovedsakelig av 昀椀re byggeklosser – makromolekyler. 1. Proteiner 2. Karbohydrater 3. Nukleinsyrer 4. Lipider (fe琀琀) Nummer 1 - 3 er alle polymerer, bygget opp av monomerer. En monomer er et molekyl som har evne 琀椀l å binde seg 琀椀l lignende molekyler (lager repeterende struktur) og danner en polymer. Makromolekyler Polymerer er bundet sammen med kovalente bindinger. Polymerer som inneholder tusenvis av atomer kalles også biologiske makromolekyler. Lipider er ikke et «ekte» makromolekyl – enkelte av byggeklossene er ikke kovalent bundet sammen. Side 2 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Oversikt  Proteiner: Består av 20 ulike aminosyrer (monomerer). Grunnsto昀昀 – hydrogen, karbon, oksygen, nitrogen og svovel.  Karbohydrater: Består av monosakkarider (monomerer). Grunnsto昀昀 – hydrogen, karbon og oksygen.  Nukleinsyrer: (DNA og RNA) består av 4 ulike nukleo琀椀d – monomerer (adenin, guanin, cytosin og thymin/urasil + fosfat og sukker) Grunnsto昀昀 – hydrogen, karbon, oksygen, nitrogen og fosfor.  Lipider: Består av lange kjeder med bl.a. fe琀琀syrer og glyserol (gjelder triglyserider). Grunnsto昀昀 – hydrogen, karbon og oksygen. Funksjonelle grupper  Generelt er makromolekylenes funksjon og egenskaper de昀椀nert ut fra de funksjonelle gruppene på molekylet. Uavhengig av hva slags makromolekyl det er (protein, karbohydrat, nukleinsyre).  Et enkelt makromolekyl inneholder mange ulike funksjonelle grupper. For eksempel kan et enkelt protein inneholde både upolare, polare og ladede funksjonelle grupper.  I de 昀氀este biokjemiske reaksjoner foregår «endringene» i disse funksjonelle gruppene. Resten av molekylet beholder sin struktur. Funksjonelle grupper De vanligste funksjonelle gruppene i biologiske molekyler: 1. Hydroksyl -OH ALKOHOLER 2. Aldehyd -COH ALDEHYDER 3. Keto -CO KETONER 4. Karboksyl -COOH KARBOKSYLSYRER 5. Amino -NH2 AMINER 6. Fosfat -PO4 ORGANISKE FORSFATER 7. Sul昀栀ydryl -SH TIOLER (琀椀olgruppe) 8. Metyl -CH3 Side 3 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Strukturformel Eksempel Side 4 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Isomeri – isomer En isomer er molekyler som har samme molekylformel (=samme atomer), men forskjellige struktur -> atomer eller atomgrupper, f.eks. funksjonelle grupper, er arrangert ulikt. Tre ulike typer isomeri er nevnt i boka: 1. Struktur isomere (kons琀椀tusjonsisomere). Varierer i struktur, ulikt hvordan atomene er bundet samme. 2. Cis-trans isomere (kon昀椀gurasjonsisomere). Har ulik plassering av atomgrupper rundt en dobbeltbinding av (somo昀琀es) karbon. Cis - to like grupper på samme side av en dobbeltbinding. Trans – gruppene er plassert på forskjellige sider av en dobbeltbinding. 3. Speilbilde isomere (enan琀椀omere). Har 昀椀re ulike grupper bundet 琀椀l karbonatomet, et asymmetrisk karbon (kiralt senter). Isomeri føre o昀琀e 琀椀l at molekyler får ulike kjemiske egenskaper, f.eks. koke- og smeltepunkt. Eksempel; Melkesyre Et biologisk nedbrytningsprodukt. Strukturformel CH3 – CH(OH) – COOH og 昀椀nnes i to speilbilde isomerer. Den høyrevridde isomeren er den som produseres i muskelvev ved anaerob forbrenning. 3 ulike funksjonelle grupper bundet 琀椀l C-atomet: - OH (hydroksylgruppe) Karbonatomer er et kiralt senter. - COOH (karboksylgruppe) - CH3 (metylgruppe) I 琀椀llegg 琀椀l et H-atom. Kondensasjon og hydrolyse Kjemiske reaksjoner – de 昀氀este makromolekyler dannes ved kondensasjon og brytes ned ved hydrolyse. Kondensasjon (dehydrering):  En reaksjon hvor monomerer bindes sammen kovalent og danner polymerer. Reaksjonen foregår i de funksjonelle gruppene. Et vannmolekyl frigis for hver kovalent binding som dannes. Side 5 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Detaljene ved dannelsen av polymerer ved hjelp av kondensasjonsreaksjoner er ulike, men all琀椀d gjelder:  Vann frigjøres.  Energi må 琀椀lføres. De 昀氀este makromolekyler dannes ved kondensasjon og brytes ned ved hydrolyse. Hydrolyse (hydro = water, lysis = break): En reaksjon hvor polymerer (makromolekyler) brytes ned 琀椀l monomerer ved 琀椀lgang på vann. Vannmolekylet reagerer med de kovalente bindingene, og spli琀琀es H + og OH-. H+ og OH- blir en del av reaksjonsproduktene.  Vann frigjøres.  Energi må 琀椀lføres. Oppsummering - Hva er forskjellen mellom hydrolyse og kondensasjon?  Hydrolyse er «motsa琀琀» prosess av kondensering.  Ved kondensasjon dannes kjemiske bindinger, mens ved hydrolysen brytes kjemiske bindinger.  Polymerer dannes ved kondensasjonsreaksjoner, og de brytes ved hydrolysereaksjoner.  Under kondensasjonsreaksjoner vil vannmolekyl frigjøres.  Under hydrolysereaksjoner blir vannmolekyl inkorporert i molekylet. Side 6 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Proteiner Proteiners funksjon og struktur er mangfoldige og o昀琀e spesialisert. De er sentrale på mange områder i en organisme. Proteiner er makromolekyler bygget opp av monomerer kalt aminosyrer. Funksjon Protein Struktur Stabilitet og bevegelse – komponenter i bl.a. cellevegger, celler, negler, 昀氀ageller, muskler. Enzymer Katalysator for biokjemiske prosesser. Regulering Signalproteiner, lagringsproteiner f.eks. hormoner. Transport Membranproteiner, motorproteiner og f.eks. hemoglobin som transporterer oksygen i blodet. Forsvar/Angrep Proteiner som gjenkjenner og reagerer på «fremmedlegemer», f.eks. reseptorer i cellemembraner. Aminosyrer Proteiner er bygget opp av 20 ulike aminosyre monomer, aa. Alle 20 aminosyrer har:  En karboksylgruppe, COO-  En aminogruppe, NH3+  Et hydrogenatom  En atomgruppe R bundet 琀椀l et karbonatom Karbonatomet er et kiralt senter og aa er et eksempel på speilbildeisometri.  Kan eksistert som to isomerer. D (+) aminosyre (d = dextro = høyre) L (-) aminosyre (I = levo = venstre) Kun L-formen er vanlig i organismer. Proteiner – Aminosyrer R-gruppen varierer fra aminosyre 琀椀l aminogruppe -> 20 ulike R-grupper. Alle R-gruppene inneholder funksjonelle grupper som er vesentlig for bestemmelsen av proteinets 3D-struktur. De 20 aminosyrene kan deles inn i 4 hovedgrupper: 1. aa med R-grupper som er ladet (+og -) og hydro昀椀le, 5 stk. 2. aa med R-grupper som er polare, har ingen ladning og er hydro昀椀le, 5 stk. 3. aa med R-grupper som er upolare og hydrofobe, 7 stk. 4. Unntakene cystein, glycin og prolin (3 stk). Side 7 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Aminosyrer  Essensielle aminosyrer- aa som kroppen ikke selv kan produsere.  Condi琀椀onally essen琀椀al (barn)  Prolin kan ikke lage hydrogenbindinger.  Aminosyrer binder seg sammen ved kondensasjonsreaksjoner (vann 昀樀ernes) og danner kovalente bindinger. I proteiner kalles denne bindingen en pep琀椀dbinding.  Kjeder av aminosyrer kalles polypep琀椀der og er primærstrukturen 琀椀l et protein. Proteiner består av e琀琀 eller 昀氀ere polypep琀椀der.  Proteinets struktur og funksjon er bestemt av aminosyrenes egenskaper og rekkefølge. Rekkefølgen av aminosyrene er igjen bestemt av rekkefølgen 琀椀l basene i genet som koder for proteinet. Side 8 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Pep琀椀dbinding  Karboksylgruppen på en aa reagerer med aminogruppen på en annen aa.  Kondensasjonsreaksjon hvor vann frigjøres.  En pep琀椀dbinding dannes.  Vi får sekvenser med aminosyrer. Karboksylgruppe Aminogruppe Polypep琀椀den vil ha en fri N-(termius) ende og C-(termius) ende. Et polypep琀椀d (et polymer) dannes. Disul昀椀d broer - Unntaket Cystein To cystein molekyler i et polypep琀椀d kan danne -S-S- broer. Disse er vik琀椀g under proteinfolding. -SH (琀椀ol) gruppen kan reagere med en annen -SH gruppe og danne en svovelbro, en disfulid-binding. Side 9 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Kort oppsummering  Den primære strukturen 琀椀l et protein er en lineær sekvens med aminosyrer.  Aminosyresekvensen er helt avgjørende for proteiners funksjon og egenskaper.  Antallet ulike proteiner som kan formes av 20 aminosyrer er enormt!  Aminosyre sekvensen bestemmer hvordan proteinet folder seg videre -> avgjørende for den sekundære og ter琀椀ære strukturen. Primær – og sekundærstruktur Aminosyrer «kobles» sammen ved hjelp av pep琀椀dbindinger 琀椀l et polypep琀椀d – primærstrukturen er en kjede med aminosyrer. Sekundærstrukturen er hvordan polypep琀椀dkjeden tvinner seg. Sekundærstrukturen Sekundærstrukturen oppstår ved at polypep琀椀der former spiraler eller foldete 昀氀ak ved hjelp av hydrogenbindinger. To hovedtyper:  α-helix er en høyrevendt spiral. Dannes av hydrogen-bindinger mellom H i aminogruppen på en aa og O i karboksylgruppen på en annen – spiralen blir stabil.  β-昀氀ak (foldeblad) er 昀氀ate, foldete former. Dannes av hydrogen-bindinger mellom to eller 昀氀ere polypep琀椀dkjeder i et «sikksakk mønster». → Proteiner inneholder o昀琀e en kombinasjon av α-helix og β-昀氀ak. Ter琀椀ær- og kvartærstruktur Side 10 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Ter琀椀ærstrukturen 琀椀l et protein dannes ved folding av sekundærstrukturen 琀椀l polypep琀椀dene - dannes en 3D-form. Det kan fremdeles være primære og sekundære strukturer 琀椀l stede. Flere typer bindinger i en ter琀椀ærstruktur:  Hydrogenbindinger.  -S-S- broer.  Hydrofobe interaksjoner mellom R-gruppene på hydrofobe aa. -> Vik琀椀g i foldingen er R-gruppene siden de o昀琀e danner bindinger seg i mellom. Kvartærstrukturen oppstår når to eller 昀氀ere polypep琀椀der binder/folder seg sammen. Flere typer bindinger:  Hydrogenbindinger.  -S-S- broer.  Ionebindinger og hydrofobe interaksjoner. Hver «subunit» vil ha sin egen unike ter琀椀ærstruktur. F.eks. Hemoglobin består av 昀椀re polypep琀椀der. Oppsummert proteinstruktur: Primærstruktur:  aa sekvens  Kovalentbinding = pep琀椀dbinding Sekundærstruktur:  α-helix  β-昀氀ak Hydrogenbinding:  Ter琀椀ærstruktur – «folding»  Interne bindinger i sekundærstrukturen  Disul昀椀d broer  Hydrogenbinding  Hydrofobe interaksjoner Kvartærstruktur:  Interaksjoner mellom ulike polypep琀椀der  Hydrogenbindinger  Hydrofobe interaksjoner  Ionebindinger  van der Waals kre昀琀er? Lysozym Side 11 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Lysozym er et enzym som ødelegger celleveggen i bakterier. Finnes naturlig i bl.a. tårer, morsmelk og monocy琀琀er. Tre ulike måte å illustrere proteinstruktur (ter琀椀ærstruktur): Kera琀椀ner: Hår består bl.a. av proteingruppen kera琀椀ner:  høyredreide α-helikser med et høyt innhold av cystein som gir disul昀椀dbroer i proteinet. Jo 昀氀ere disul昀椀dbroer det er mellom de ulike proteinene i håret, jo mer krøller bli det. Ved varmebehandling brytes S-S-bindingen, og α-heliksene i kera琀椀n strekkes ut 琀椀l en struktur som minner om β-昀氀ak → håret re琀琀es ut. Prionproteiner:  Creutzfeldt-Jakob sykdom hos mennesker.  Kugalskap hos storfe.  Skrapesyke hos sau. Sykdomsfremkallende prioner er en omformet utgave av prionproteinet som dyr og mennesker danner normalt. Den farlige formen kan med en viss lav frekvens oppstå spontant ved mutasjon. Er den farlige formen først 琀椀l stede, har den evnen 琀椀l å påvirke de ufarlige prionene slik at proteinets foldning endres. Denaturering av proteiner Denaturering oppstår når et protein ikke er korrekt foldet. Denaturerte proteiner har mistet sin spesi昀椀kke form og er ikke lenger biologisk ak琀椀ve. Primært ter琀椀ærstrukturen som ødelegges Flere faktorer kan påvirker proteinets form og funksjon og føre 琀椀l denaturering:  Økt temperatur.  pH endringer.  Høy konsentrasjon av polare molekyler.  Upolare forbindelse. Eks: forandringer som skjer i egg og kjø琀琀 når det varmebehandles. Endringen i proteinene er ikke reversibel i disse 琀椀lfellene. Side 12 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Enkelte proteiner kan returner 琀椀l sin normale ter琀椀ærstruktur, som f.eks. ribonuklease. Exp. 3.11A i boka. Chaperoner En klasse med protein som kalles chaperoner deltar i foldningen, pakkingen og sammenkoblinger. Lager o昀琀e en kapslestruktur hvor polypep琀椀der kan folde seg i fred, og dere琀琀er frigjøres det igjen. Mange er varmesjokk-proteiner – produseres mange hvis cellen utse琀琀es for høy varme. Denaturert (u琀昀oldet) protein kan da refoldes ved hjelp av chaperoner. Karbohydrater Inneholder atomene H, C og O. CXHYOZ Får navn som ender på -ose.  Energikilde: Både lagrer og transporterer energi-  Byggeklosser for celler: Deltar strukturelt og bidrar slik at celler kan bygge opp nye molekyler. S琀椀velseskorn Karbohydrater deles inn i 昀椀re kategorier basert på hvor mange monomerer de består av: 1. Monosakkarider 1 monomer -> glukose, fruktose. 2. Disakkarider 2 monomerer -> sukrose, laktose. 3. Oligosakkarider 3-20 monomerer. 4. Polysakkarider 20-1000vis av monomerer -> s琀椀velse, glykogen og cellulose. Monosakkarider Side 13 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Monosakkaridene deles inn e琀琀er hvor mange C-atomer de har, og får navn e琀琀er de琀琀e. 6 C-atomer: hexose 5 C-atomer: pentose 4 C-atomer: tetrose 3 C-atomer: triose - Flere av monosakkaridene er strukturisomerer. 2 pentoser er spesielt vik琀椀ge i biologiske sammenhenger, ribose og deoxyribose. Begge har 5 C-atomer, men ulik biologiske roller (en O mangler i C-2 i deoxyribose). Monosakkaridet glukose  Alle celler bruker glukose som energikilde.  Vik琀椀g både i plante- og dyreriket.  Forekommer som et lineært molekyl, eller som et molekyl med ringstruktur – hexose. Glukose; C6H12O6 Ringstrukturen er vanligst og mest stabil, eksisterer i to versjoner: α- eller β- form. α og β: orienteringen av aldehydgruppen når ringen lukkes, ─OH og ─H -gruppen i første karbonatom, C1. Disakkarider – Glykosidbindinger Monosakkarider binder seg sammen 琀椀l disakkarider ved kondensasjon-reaksjoner og danner en glykosidbinding. Glykosidbindingen kan være en α- eller β- binding. Sukrose er et disakkarid – dannes ved en glykosidbinding mellom monomerene glukose og fruktose Side 14 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Sukrose er et disakkarid – dannes ved en glykosidbinding mellom glukose og fruktose. Når to monosakkarider binder seg sammen, kan resultatet blir ulike disakkarider - avhengig av:  Hvilke monosakkarider som «deltar».  Bindingssete – hvilket karbon.  Formen på bindingen – α eller β. Maltose består av to glukosemolekyler. Polysakkarider Oligosakkarider inneholder o昀琀e 昀氀ere funksjonelle grupper. De er o昀琀e bundet kovalent 琀椀l proteiner eller lipider på cellenes y琀琀erside – fungerer som et ‘sete for gjenkjennelse’ Polysakkarider er gigan琀椀ske! Polymerer av monosakkarider bundet sammen med glykosidbindinger. De er ikke nødvendigvis lineære kjeder av monomerer.  S琀椀velse: Energilagring av glukose i grønne planter.  Glykogen: Lagring av glukose i dyr.  Cellulose: Kos琀昀iber, en svært stabil kjemisk forbindelse. Side 15 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Lipider – Fe琀琀 Lipider er upolare organiske (hydrokarbon) molekyler som ikke løser seg i vann. Slike forbindelser kalles hydrofobe. Upolare hydrokarboner vil heller aggregere seg sammen og van der Waals kre昀琀er holder dem samlet. Store lipidaggregater er strengt ta琀琀 ikke polymerer – fordi de individuelle lipid molekylene ikke er kovalent bundet, men... Ulike typer lipider  Fe琀琀 og olje: Lagrer energi (næring) og isolerer.  Fosfolipider: Strukturell vik琀椀g rolle i cellemembraner og utgangspunktet for syntese av 昀氀ere signalmolekyler i kroppen.  Karotenoider og klorofyll: Lysfangende pigmenter som hjelper planter å fange lys(energi). Gir farge (β-karoten) og bl.a forløperen 琀椀l vitamin A hos mennesker.  Steroider og modi昀椀serte fe琀琀syrer: Hormoner (kolesterol og testosteron) og forløper 琀椀l vitamin D2.  Voks: På over昀氀ater (skinn, pels) og forsvarer mot u琀琀ørking og angrep fra sopp og bakterier. Lipider – Triglyserider Triglyserid: En forbindelse (fe琀琀sto昀昀) som består av tre fe琀琀syrer som er bundet 琀椀l et glyserolmolekyl. Glyserol: En alkohol med tre –OH grupper. Fe琀琀syre: Består av lange upolare hydrokarbon-kjeder med en polar karboksyl (-COOH) gruppe Bindingen mellom –OH (i glyserol) og –COOH i fe琀琀syren er kovalent, og kalles esterbinding. Triglyserider som er fast ved romtemperatur kalles fe琀琀, og 昀氀ytende ved romtemperatur kalles olje. Glyserol + 3 Fe琀琀syrer = Triglyserid Syntesen av tre esterbindinger frigjør tre vannmolekyler → involverer tre ????reaksjoner Side 16 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 Me琀琀et og ume琀琀et fe琀琀syre De tre fe琀琀syrene i triglyserider trenger ikke å ha samme lengde eller struktur. Me琀琀ede fe琀琀syrer har kun enkeltbindinger mellom karbonatomene i C-H kjeden – alle bindingene er me琀琀et med hydrogenatomer. Molekylene er rela琀椀vt re琀琀e og pakkes te琀琀 i en velordnet struktur. Ume琀琀ede fe琀琀syrer har en eller 昀氀ere dobbeltbindinger mellom C-H. Fe琀琀syrene får en knekk, og strukturen blir mer uorganisert. Me琀琀ede fe琀琀syrer har kun enkeltbindinger – ordnet struktur. Ume琀琀ede fe琀琀syrer har en eller 昀氀ere dobbeltbindinger – mer uorganisert struktur. Fosfolipider Fosfolipider er diglyserider og vanlig i alle membraner - har to fe琀琀syrer forestret (bundet med esterbinding) 琀椀l glyserol. En fosfat (─PO4) gruppe ersta琀琀er den tredje fe琀琀syren → den tredje –OH gruppen i glyserol er forestret 琀椀l et fosforylert molekyl, f.eks. kolin eller etanolamin. Fosfolipidene får et polart hydro昀椀l hode på grunn av fosfatgruppen og en hydrofob hale på grunn av fe琀琀syrene. Fosfolipider – biologiske membraner  Eks på et fosfolipid er Leci琀椀n. Vik琀椀ge roller i oppbygingen av blant annet cellemembraner i dyr og mennesker. Finnes naturlig i matvarer f.eks. i eggeplommer. Fosfolipider – membraner Side 17 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])  lOMoARcPSD|14709788 BIO100 12.09.23 I vann lager fosfolipider biomolekylære membraner. Eks. cellemembraner. «Hodene» på utsiden/innsiden av cellen er hydro昀椀lt og «halene» som ligger mot hverandre er hydrofobe. Polymer – makromolekyler Side 18 av 18 Downloaded by Lukes F.T ([email protected])