Acides Aminés et Protéines PDF

Acides aminés, protéines L ES ACIDES AMINES Petites molécules du pré-vivant qui sont formées : - D'une fonction amine NH2 - D'une fonction acide carboxylique COOH - D'une chaîne latérale R, reliés à un carbone, qui va donner les caractéristiques. Les liaisons sont covalentes (l...

Acides aminés, protéines L ES ACIDES AMINES Petites molécules du pré-vivant qui sont formées : - D'une fonction amine NH2 - D'une fonction acide carboxylique COOH - D'une chaîne latérale R, reliés à un carbone, qui va donner les caractéristiques. Les liaisons sont covalentes (liaisons fortes). Liaison peptidique : liaison covalente Il existe 20 acides aminés codés génétiquement, c’est à dire que le code génétique dicté par l’ADN contenue dans le noyau des cellules, sait les assembler dans un ordre précis pour former des protéines. Parmi les 20 acides aminés codés génétiquement, 9 sont dits indispensables, car non synthétisés ou synthétisés en quantité insuffisante par l’organisme. Ces acides aminés doivent être apportés par l’alimentation. Les acides aminés sont classés en fonction de leur chaîne latérale. Cette chaine possède des particularités qui vont faire les propriétés des protéines (protéine acide, basique, hydrophobe etc.…). Les aa chargés ou polaires seront solubles dans l’eau contrairement aux aa hydrophobes. PROTEINES Les protéines sont formées par la succession d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques qui sont des liaisons covalentes (fortes). → L’ordre dans lequel ces acides aminés sont liés entre eux est dicté par le code génétique. Cet ordre est appelé structure primaire de la protéine. Une protéine peut comporter quelques acides aminés jusqu’à plusieurs centaines. Lorsqu’il n’y a que quelques acides aminés entre 2 et 100 on parle plutôt de peptide. Au-delà de 100, on parle de protéine. → Lorsque la chaîne est suffisamment longue, les acides aminés reliés entre eux s’organisent en formant des hélices ou des feuillets, formant ce que l’on appelle la structure secondaire de la protéine. Cette structure secondaire est pour l’essentiel maintenue par des liaisons hydrogènes. → La manière dont ces hélices et ces feuillets s’organisent dans l’espace constitue ce que l’on appelle la structure tertiaire ou structure tridimensionnelle. Les feuillets et les hélices se lient grâce à des liaisons peptidiques. Cette structure peut être affectée par la dénaturation thermique ou par l’hydrolyse acide.  → Enfin, certaines protéines sont elles-mêmes formées de plusieurs protéines plus petites, appelées sous unités, ou monomères. La manière dont plusieurs monomères s’associent pour former une protéine multimèrique détermine la structure quaternaire. Les protéines peuvent être dénaturées lorsque par exemple on augmente la température, jusqu’à 50-60°, il y a rupture des liaisons hydrogènes et perte de la structure secondaire (rupture des hélices et des feuillets). Vers 100°C, il y a rupture des liaisons covalentes et donc dénaturation irréversible. La structure tri-dimentionnelle de la protéine est capitale pour sa fonction. C’est parce que la protéine adopte une certaine forme dans l’espace, qu’elle possède telle ou telle propriété. La dénaturation comme au cours de la cuisson, détruit les propriétés des protéines. La transcription des gènes en protéines à lieu dans le cytoplasme. À un gène peut aboutir plusieurs protéines. Rôle des protéines Structural : tissus, etc. Enzymatique : la plupart des enzymes sont des protéines = participation au métabolisme Régulation : soit comme messager intracellulaire soit comme messager extracellulaire Récepteur : lorsqu’ils sont activés ils modulent l’activité cellulaire Messager : exemple de l’insuline ou de protéines qui sont de véritables messages intracellulaires Réserve d’énergie : en cas de jeûne important = peuvent fournir de l’énergie Exemple de l’hémoglobine : C’est une protéine multimarque (plusieurs sous-unités) et a une fonction de type allostérique dont la fonction principale est de fixer l’oxygène et de le distribuer aux tissus. L’O2 est utilisé́ pour fournir de l’énergie à la cellule. Le CO2 va quitter la cellule pour gagner le plasma, il aura 2 devenir : - Élimination par les poumons - Transformation en acide carbonique Des composés riches en électrons comme le NAD+ vont réduire l’O2 en H2O. Il va y avoir une production d’ATP très importante (30ms d’ATP) grâce aux intermédiaires riches en électrons. S’il n’y a plus d’oxygène, il ne reste uniquement la voie anaérobie qui fonctionne → diminution d’ATP → plus assez d’énergie pour maintenir le métabolisme basal de la cellule. L’hémoglobine a : - Une partie protéique constituée de 4 sous unités : 2 sous unités A et 2 sous unités B - Une partie non protéique dans sa structure : il s’agit de l’hème. C’est sur cet hème que va se fixer la molécule de dioxygène. Il y aura 4 molécules d’oxygène maximum par molécule d’hémoglobine. La saturation est le nombre de ces sites occupés par les molécules d’oxygène (1,2,3 ou 4 / 4 → pourcentage de saturation 0%, 25%, 50%, 75%, 100%) Les liaisons salines permettent la cohésion de la molécule d’Hb. Atome de fer à l’état féerique → pas de 5e liaison de coordinance = méthémoglobinémie Atome de fer à l’état ferreux → fixation de l’O2. Le monoxyde de carbone a une affinité beaucoup plus importante que le dioxygène à se fixer sur le fer → utilisation d’oxygène pour des traitements. La molécule d’Hb a des propriétés allostériques : modifications dans la structure de l’Hb en fonction de la fixation de l’oxygène. Ê Il est important que notre organisme puisse modifier l’affinité de l’Hb avec l’oxygène en fonction des besoins. Résumé pour la molécule d’hémoglobine (Hb) : - Molécule de transport d’oxygène - Effet allostérique : exemple pour un tissu très hypoxique → libération d’O2 par l’effet Bohr qui fait que la baisse du pH va induire par modification allostérique la libération d’oxygène (et inversement) Les protéines sont recyclées par l’organisme : processus de vieillissement. Les acides aminés peuvent être directement utilisés dans des cycles complexes tels que le cycle de l’acide citrique. On connaît 3 groupes d’éléments constitutifs : lipides, glucides, protide qui peuvent intervertir pour aboutir à la production d’énergie. L’élimination des acides aminés se fait sous forme d’urée. Exploration des protéines : - Dosage pondéral : Total 65 à 80 g/l - Albumine : 30 à 55g - Dosages spécifiques - Électrophorèse - Profil protéique Électrophorèse : → Principe : Déplacement des protéines en fonction de leur charge et de leur masse. → Le pic principal est représenté par l’albumine. → La protéine a1 antitrypsine a pour fonction d’empêcher l’autodigestion. Un déficit entraine un amphysène. → La protéine a2 → sert à détecter l’hémolyse intra vasculaire (processus inflammatoire) → La protéine B lipoprotéine = transport des lipides et glycoprotéines → Le dernier pic est constitueé par les y : production des anticorps + plaquettes L ES ENZYMES Les enzymes sont généralement des protéines, puisque sur 30.000 gènes chez l’homme, environ 4000 codent pour des enzymes. Une enzyme est formée :  - D’une partie protéique, appelée apo-enzyme, - D’une partie non protéique appelée co-enzyme Le co-enzyme peut être par exemple une vitamine. Il est indispensable à l’activité enzymatique (vitamine, ion, etc.) → Une enzyme est un catalyseur biologique. Il permet, à l’intérieur de l’organisme d’accélérer la vitesse de certaines réactions biochimiques, qui sans cela se ferait très lentement. Ceci est rendu possible car la présence de l’enzyme diminue l’énergie d’activation nécessaire pour que se produise la réaction chimique. Le KM : constante de Michaelis → Mesure la puissance d’une enzyme C’est le fait que la vitesse de la réaction enzymatique varie en fonction de la concentration en substrat. Le KM est la concentration en substrat pour laquelle la réaction a atteint la moitié de sa valeur maximale. Redéfinir les caractéristiques des enzymes. - Ce sont des protéines - Catalyseurs biologiques - Spécificité de substrat très élevée - Activité très élevée Rôles des enzymes - Digestion (amylases, lipases, peptidases, protéases) - Glucides, lipides, protides - Voies métaboliques - Transduction du signal : Phospholipases, adenyl-cyclase - Hydrolyse des NT (neuro transmetteurs) dans la synapse (inactivation) : modulateur de la libération des NT → Exemple de l’ACh (rôle dans la contraction musculaire) : l’ACh doit être libéré très rapidement de la fente synaptique pour éviter une hyperstimulation du muscle concerné → Recapture ou hydrolyse en acétate + cholite (kcat – constante catalytique élevé) → Inhibiteur en acétylcholinestérase Les enzymes exogènes peuvent être des poisons. Les enzymes participent par exemple à la digestion en permettant le morcellement des protéines ingérées en acides aminés qui seront récupérés par le foie pour la synthèse de protéines nouvelles (albumine principalement). Les enzymes participent également aux grandes voies métaboliques (glycolyse, glycogénèse, etc...) mais aussi à la biosynthèse des acides nucléiques. Certaines enzymes servent à transmettre un message chimique à l’intérieur des cellules. L’adénylcyclase ou la phospholipase en sont des exemples. Conclusion : Que retenir sur les protéines? - Structure tridimensionnelle inscrite dans la structure primaire - Un gène une protéine mais un précurseur peut-être à l’origine de plusieurs protéines fonctionnelles - Des fonctions extrêmement variables