Zusammenfassung Zellbiologie PDF

**Zellbiologie I** Zelle: 2μm -- 0.2mm Lebewesen: Eukaryoten und Prokaryote (Eubakterien und Archae-Bakterien) Fettsäuren: gesätigt (Kohlenstoffkette mit Einfachbindung) und ungesättigt (eine oder mehrere Doppelbindungen) hydrophile Carboxy-Lopf und hydrophobe C-H-Kette DNA: Phosphat an 5', Neue...

**Zellbiologie I** Zelle: 2μm -- 0.2mm Lebewesen: Eukaryoten und Prokaryote (Eubakterien und Archae-Bakterien) Fettsäuren: gesätigt (Kohlenstoffkette mit Einfachbindung) und ungesättigt (eine oder mehrere Doppelbindungen) hydrophile Carboxy-Lopf und hydrophobe C-H-Kette DNA: Phosphat an 5', Neues Nukleotid an 3', Base an 1' Proteine: Polypeptidketten (Aminosäuren) Kinase: phosphoreliert Protein mit ATP; Konformationsänderung (An- oder Ausschaltung) Phosphatase: dephosphoreliert Protein; Konformationsänderun (An- oder Ausschaltung) - Nukleotide + Nukleotid Kondensation (H2o wird abgespalten energetisch günstig) Phosphate noch lösen für richtigen Energiezustand - A & G Purine ; T & C Pyrimidine - DNA negativ geladen (Phosphate) - DNA rechtsdrehend - Geimsa (Farbstoff) färbt spezifisch AT-reiche Regionen (Bandenmuster) - Ribosome werden im Nucleolus zusammengesetzt (rRNA wird zu rDNA codiert) **Genaktivität:** Histonmodifikation: *Methylierung* Heterochromatin («gene-silencing») *Acethylierung* Euchromatin («gene-expression») Chromatinumformungskomplexe (Enzyme) **Replikation** - Helicase öffnet DNA (Replikations-Gabel) mit ATP - DNA-Polymerase bindet neue Nukleotide an vorherige (liest von 3'-5' und baut von 5'-3') - Primase macht einen Primer (Stück RNA) für Polym. - ORI's in AT-reichen Regionen (nur 2 H-Brücken) - Korrekturlesen (3'-5') - Nuklease entfern RNA Primer Poly. Baut DNA Teile auf Ligase verbindet alles - Telomerase reguliert Länge der Telomere **Transkription** - RNA-Polymerase (braucht kein Primer und höhere Fehlerrate) beginnt beim Promotor (Nukl. Sequenz) und stoppt bei Terminationssignal - Promoter wird vom Sigma Faktor erkennt - Stoppsignale Hairpinloop in der RNA zwischen spez. Basen (GC-reich) bremst Transkription - Transkriptionsfaktioren (Tata-Binding-Protein,...) bilden mit Pol. *Transkriptions-Initiations-Komplex* **RNA Prozessierung** - Zuerst Vorläufer RNA (wird noch im Kern prozessiert, schon während Transkription) - Splicing von Introns mRNA nur noch aneinander gehängte Exone, RNA Cap and 5' (7-Methyl-Guanosin) und Poly A Kette and 3' (Polyadenylation) - Cap Protein Andockung für Kernexport & Schutz vor Abbau - Poly-A Proteine für Kernexport & Regulierung der Stabilität (Halbwertszeit) - UTR (untranslated region / non-coding sequence) Splicing - Intron Enden und Adenin in Intronmitte werden von SnRNP's erkannt - Splicing funktioniert durch "Lasso" machen des Intron 5' Ende mit A in der Mitte - Exon-Junction-Complex verbindet Exon Enden **Translation** - Wobble Hypothese : 2 ersten Basen auschlaggebend für Amionosäure - tRNA bringt passende Aminosäure zur mRNA tRNA hat eine Anticodon Sequenz - Ribosom haben 3 Bindungstellen: (A-Site: Reinkommende tRNA, P-Site: tRNA gibt AS an Peptidkette ab, E-Site: Exitstelle «leere» tRNA wird abgegeben) - Initator tRNA mit Met läuft mit Ribosomenuntereinheit entlang der mRNA bis sie Startcodon findet (AUG) dann andere Untereinheit und der Spass beginnt - Release Factor Stopp Codon (UAA, UGA, UAG) alles löst sich, Protein fertig (jeee) - Mit Ubiquitin markierte Proteine werden von Proteasomen abgebaut **4 Genomveränderungsmöglichkeiten: (1&2 DNA Pol.; 3&4 Meiose)** 1. Punktmutation 2. Mutation in regulatorischer Sequenz 3. Gen-Duplikation / Deletion 4. Exon-shuffling Submetazentrisch: Centromer in der Mitte des Chromosoms Akrometazentrisch: Centromer am Ende des Chromosoms LINE's (Enzym Codierung) SINE's **Lipiddoppelschicht** Amphipatisch Serin(-) und Ethanolamin Gegen Zellinneres gerichtet Glycolipid Nur auf Aussenseite *Assymetrie (nicht gleiche Moleküle innen und aussen)* Freie PL bilden Liposomen (Kugel nirgends Wasser rein) Bewegung Flipase (FlipFlop, Vibration, seitlich,...) Cholesterin (zwischen 2 PL) Kalt (hält flüssig) & Warm (hält Stabilität nicht allzu flüssig) Membran wächst an der Cytosolseite (Vesikel); Flipase für symmetrisches Wachstum (richtige Moleküle auf richtige Seite bringe) *Membranproteine (können sich auch lateral in der Membran bewegen (Bsp. FRAP (fluorescent recovery after photobleaching)))* **Transmembranproteine** - *Transporter* (aktiv Pumpen (ATP); passiv Gradient) - Anchors (Interaktion mit P. ausserhalb oder innerhalb der Zelle Verknüpfung) - Receptors (binden Signalmoleküle Konformationsänderung) - Enzyme (Signalübertragung von CaMP Aktivierung) - Monomere Signalmoleküle (alpha helix) - Polymere Kanäle / Poren (Beta Faltblätter oder alpha helices) - *Monolayer associated* - Lipid Linked - Verankert in PL ausserhalb der Membran - *Protein attached* - Interaktion mit anderen Membranproteinen - tigh junctions beschränken Protein Mobilität Spectrin stabilisiert PM (Zellinnere) Gylcolipde: - Zelltypspezifisch - Werden von Lektinen erkannt (Imunzellen wissen wohin Infektionsstellen) **Membrantransport** - Selektive Permeabilität (je kleiner und hydrophober, desto besser) - Ionen brauchen Transporter um durch ZM zu kommen - Na^+^ und Ca^2+^ eher extrazellulär, K^+^ eher intrazellulär - Diffusion (passiver Weg) spontan! - Gleichmässige Verteilung der Moleküle entlang Konzentrationsgradienten (viel wenig) bis zum dynamischen Equilibrium - Osmose (Diffusion von Wasser in Richtung höherer Stoffkonzentration) - Tonizität (Druck; Lösung ausserhalb der Zelle entzieht oder führt Wasser zu) +-----------------------+-----------------------+-----------------------+ | Druck | Tierische Zelle | Pflanzlichezelle | | | Ionenkanäle | Zellwand | +=======================+=======================+=======================+ | Isotonische Lösung: | Normal | welk | | keine H2o Bewegung | | | +-----------------------+-----------------------+-----------------------+ | Hypotonische Lösung: | Lysiert (platzt | Turgodruck (normal) | | Wasser fliesst in | schliesslich) | | | Zelle; innen Konz. | | Zellwand stabil! | | höher | | | +-----------------------+-----------------------+-----------------------+ | Hypertonische Lösung: | Geschrumpft | Plasmolyse | | Zelle verliert h2o, | Cytoskelett drückt | | | aussen Konz. Höher | nach aussen | | +-----------------------+-----------------------+-----------------------+ - Protozoen / Protisten: dauernd nicht isotonen Lösungen ausgesetzt kontraktile Vakuole - Transporter (für grössere hydrophile Moleküle) (ähnlich wie Enzyme, könne absättigen) - Ionenkanäle (passiv) können offen und geschlossen sein (zufällig) - Voltage-Gated: Bsp. Kalium-Kanal: Sickerkanal, kann ausfliessen bis Ladung im innern zu negativ, werden zurückgehalten; Filter-Kanal streift Wasserhülle der Ionen ab mit COO^-^ Gruppen der AS (muss passen, also nur Ka^+^!) - Ligant-Gated (intra- (cAMP Signalligant) und extrazelullär) Ligant bindet und Konf.änderung - Stress-Gated (mechanisch) Innenohr / Haarsinneszellen (Ca^2+^ Ionenkanal wird geöffnet durch Bewegung der Cylien durch Schallwellen) - Carrier (passiv) spez. Bindungsstellen, Konf.ändung, langsamer als Ionen Kanäle - Pumpen (aktiv) ATP-Hydrolyse (Energie) für Moleküle gegen Konz.gradienten - Coupled Transport: kein ATP, Antiport (ein Teil mit Konz.gradient ausnützen für anderen gegen Konz.gradient) oder Symport (zwei Substanzen in gleiche Richtung einer hat richtiger Gradient, anderer falscher) Bsp. Glukose-Natrium in Darmzellen - ATP-Driven-Pump: **Na^+^-K^+^-Pumpe,** Natrium entegen Konz.-Gradient und Ladungsgradient 3+ nach aussen, 2+ nach innen (Membranpotential) - Light-Driven-Pump - Elektro-Chemischer-Gradien - Chemische Kraft (Ionen) Kontentrationsgradient - Elektrische Kraft (Ladungen) Ladungsgradient - Ruhepotential -80mV im Zellinnern Elektrische Ströme können mit der Patch-Clamp-Technik gemessen werden, Ionenkanäle werden isoliert oder Membran wird gebrochen in ionische Lösung (untersch. Konzentration), wird Strom gemessen ist Kanal offen. **Aktionspotentiale in Nervenzellen** Synapsen Verbindungen zwischen Neuronen via Axone - Enthalten Neurotransmitter in Vesikel (werden ausgeschüttet wenn Aktionspotential Axonende erreicht, aktivieren Ionenkanäle in postsynaptischer Membran) - Signalumwandlung AP erreicht Axonende, Ca^2+^ wird durch Voltage-Gated Kanal in Zelle gelassen, Vesikel geben Neurotransmitter in synaptischen Spalt ab (el. Signal chem. Signal), Transmitter binden bei Dendriten an Rezeptoren (Ligant-Gated-Kanal) welche dann Ionen einlassen und AP weitergeben (chem. Signal el. Signal) - Neurotransmitter: Exzitatorische depolarisation (Acetylcholin Agonisten z.B. Nikotin wird fälschlich gebunden (Entzugserscheinungen ohne Nikotin) oder Curare (Muskellähmung) und Inhibitorische hyperpolarisation (GABA z.B. Alkohol) 1. Na^+^Kanäle öffnen sich bei depolarisierter Membran, lassen Ionen ein (-80mV +40mV) 2. Kanal wird inaktiviert (Aktionspotential nur in eine Richtung) 3. Durch inaktivieren polarisiert sich Membran wieder Kanal aktiviert, aber geschlossen Aktionspotential geht entlang Axonen zu Nervenendigungen Batachrotoxin Gift, das Kanäle ständig offen lässt Verkrampfungen **Glykolyse (netto 2ATP und 2 NADH)** - Kataboler Weg im Cytoplasma (Abbau von Zucker zu Pyruvat in 10 Schritten stabiles Netzwerk) - Glukose wird in Glykolyse zu Pyruvat umgewandelt, dabei entsteht ATP (Energie für die Zelle) - Keine direkte Verbrennung von Zucker (enorm viel Energie gefährlich), deshalb viele kleine Schritte kleine Aktivierungsenergie (kann mit Körpertemperatur überwunden werden) - Glukose (C~6~) 2x Pyruvat (C~3~) 1x für Zellatmung / Citratzyklus (aerob) und 1x für Gärung (anaerob) - 2 ATP werden verbraucht für Glukose Fructose (Schritt 1 & 3) - 2 wichtige Schritte (energiereich): 1. Schritt 6 (Oxidation) : C3 bindet mit NAD^+^, 2H und Elektronen werden übergeben, NADH (Elektronen Carrier) wird abgegeben und ein anorganisches P bindet an Thioester (gekoppelter Schritt) 2. Schritt 7: ADP bindet das P wieder und wird zu ATP (Energie Carrier) C~3~ **Gärung (anaerob)** - NADH aus Glykolyse wird für Reduktion gebraucht NAD^+^ für Glykolyse - Milchsäuregärung REDUKTION von Pyruvat zu Laktat (Ansäuerung Muskelkater) - Alkoholische Gärung REDUKTON und DECARBOXYLIERUNG von Pyruvat zu Ethanol **Zitronensäurezyklus / Zellatmung (aerob)** - Mitochondrien viele H^+^ im Intermembranraum, Protonengradient entlang dem Pyruvat in mitochondriale Matrix geschleust werden kann - Pyruvat (C~3~) wird zu Acetat abgebaut, bindet an eine Co-Enzym-A, wird zu Acetyl-CoA (C~2~) CO~2~ Produktion (Ausatmen) - Reduktion von Co-Enzym-A, NAD^+^ wird zu NADH geht zu ox. Phosphorylierung - 8 Schritte 1. Acetyl-CoA (C~2~) + Oxaacetat (C~4~) (aus letzter Runde Citratzyklus) Citrat (C~6~) Zyklus!! - Pro Umgang: 3 NADH (Atmungskette), 1 GTP (P zu ADP ATP), 2 CO~2~, 1 FADH~2~ (Atmungskette) mehr Energiegewinn als bei Glykolyse Alle Zwischenmoleküle könne individuell für anabole Wege benutz werden Umkehrung von Glykolyse = Glukoneogenese (4 ATP verbraucht), von ATP aktiviert (genügend vorhanden). Tierische Zellen speichern Energie in Fett und Glykogen (Polysaccharid von Glukose) und pflanzliche Zellen speichern Energie in Form von Stärke. **Mitochondrien** - Bauchspeicheldrüsse: Verdauungsenzymproduktion viel ER, normal Mitochondrien; Leberzelle / Hepatozyte: ATP Synthese viele Mitochondrien, wenig ER - Wachsen, teilen, Gengut, 2 Membrane Bakterien (Endosymbiontentheorie) Phagozytose - Können via Mikrotubuli zu Orten wo ATP gebraucht wird gebracht werden - Cristea-Strukturen: ATP-Synthese, Oberflächenvergrössernd, Elektronentransportproteine - Matrix: Citratzyklus, Häm-Synthese - Zwischenmembranraum: Protonengradient - Äussere Membran: Interaktionen mit ER, Porine bilden Poren für Moleküle (β-Fassproteine) **Elektronentransportkette / Atmungskette** - NADH aus dem Citratzyklus gibt 2e^-^ (negatives Redoxpotential gutes Reduktionsmittel, wird oxidiert) ab an den ersten Proteinkomplex (hoher energetischer Zustand) - Die Elektronen werden nun an den zweiten und dritten Komplex gereicht über Moleküle wie Ubiquinon und Cytochrom C (Häm-Gruppe und Eisen Ion, die e aufnehmen) (die in Komplexen oxidiert werden) und verlieren an Energie, Energie wird für Protonenpumpen gebraucht um den Gradienten aufrecht zu erhalten (aussen mehr H^+^) wurde beim Import von Pyruvat verändert - Schlussendlich werden die Elektronen auf ein ½ O~2~ gebracht wird zu einem Superoxid Radikal (gefährlich, wegen negativer Ladung) letzter Komplex hält dies bis H^+^ Ionen kommen - In wässriger Umgebung wird es neutralisiert durch Umwandlung zu Wasser **ATP-Synthese** - Protonen werden wieder in Matrix gelassen, dadurch entsteht Rotation der ATP-Synthase Untereinheit F~0~. Diese Energie die entsteht, wird gebraucht um ADP und P zu ATP zu binden Braunes Fettgewebe: Nur Protonen einfliessen lassen, keine ATP Bildung Wärme - ADP wird über Antiport mit ATP immer wieder in und aus der Matrix transportiert **GANZER ENERGIEGEWINN (GLYKOLYSE, CITRATZYKLUS, ATP-SYNTHESE): 30 ATP / GLUKOSE** **Intrazelluläre Kompartimente (Organelle / membranumschlossene Reaktionsräume)** - 50% des Volumens Cytosol - Endomembran System Innenräume der Organellen entsprechen dem extrazelullären Raum (nicht Mitochondrien Endosymbiontentheorie) Zellkern grösstes Organell - Doppelmembran: äussere geht in ER über; an Innerer hängt Chromatin - Kernporen: Transport Proteine und mRNA Peroxisom - O~2~ Verbrauch - Oxidation: Entgiftung toxischer Stoffe - Abbau von Fettsäuren, Aufbau spez. Lipide Endoplasmatisches Retikulum (ER) - Raues ER (mit Ribosomen Translation direkt ins ER) und glattes ER (ohne Ribosomen) - Membran 20x grösser als Plasmamembran - Entgiftung, Ca^2+^ Speicher - Proteinmodifiktaion und Transport - Glattes ER für Membranaufbau wichtig, Herstellung von Phospholipiden Golgi-Apparat - Cis-Seite (ER zugewannt) und trans-Seite (Vesikel spalten ab zu anderen Organellen) - Modifikation und Verteilung (Poststation) von Proteinen (Weitergabe von Schicht zu Schicht) Endosom und Lysosom - Abbau von Biomolekülen durch Verschmelzung Sekretorische Vesikel - Verschmelzen mit Zellmembran Exocytose - Enthalten Proteine die in Zelle oder aus der Zelle müssen aus der Zelle Verdauungsenzyme **Proteintransport:** 1. **Über Poren:** - Sortierung mit Signalsequenzen an Amionsäure (ER Amionende, ER-Lumen zurückhaltung Carboxyende) Kernporen: Kernlokalisierungssignal Transportprotein an Protein, das in Kern muss - Zwischen innerer und äusserer Membran, 30P. - Im Kerninneren Korb; in Pore unstrukturierte Regionen (keine großen Mol.) - Kerntransportrezeptoren binden an Signal und kontrollieren Durchgang, im Kern bindet GTP an Rezeptor und so löst sich Protein 2. **Translokatoren** - Signalsequenz bindet an Rezeptor in äußerer Membran, Translokatoren bilden einen Kanal durch den Protein nun ins Innere kommen kann, dafür müssen Chaperones an P. binden und dieses entfalten ER-Proteine: werden direkt über Translokator mit Ribosomen ins ER transliert - Signalsequenz von SRP erkannt, stoppt Translation und Ribosom wird von SRP zum ER gebracht, dort bindet S-Sequenz an Rezeptor und Protein wird über Translokatoren ins ER transliert 3. **Vesikeltransport über Microtubuli mit Motorproteine** - Kommunikation zwischen ER und Golgi, Transport von Proteinen und Membran - Budding: Trennen von Vesikeln von Membran, Fusion: verbinden von Vesikel und Membran Proteine überqueren Membran nie - Frachtproteine binden an Rezeptor, an welchen Adaptin bindet und an diesen wiederum ein COAT-Protein (z.B. Klatrin), das Fracht kontrolliert und Mantel bildet um Vesikel, abgeschnürt wird das Vesikel dann von einem Dynamin (GTP Hydrolyse) - Nach Abschnürung löst sich COAT und Adaptin - In Vesikelmembran befindet sich ein RAB-Protein und ein v-SNARE, welche bei Zeilmembran Erkennung helfen. RAB dockt an tethering-Protein (Erkennung), und v-SNARE bindet mit t-SNARE, dann fusioniert Vesikel mit Membran Zwischen ER und Golgi - COPII spalter Vesikel vom ER ab und bildet einen Mantel - Auf Weg zum Golgi bilden sich Cluster zu Cis-Golgi - Retrieval Transport vom Golgi zum ER Zwischen Golgi und Endosomen/Lysosomen - Verdauungsenzyme (saure Hydrolase) werden Manose-6-P markiert und durch Manose-6-P in Endosomen zu Lysosomen gebracht **Exocytose** 1. Konstitutive Exocytose (nicht reguliert, Ziel ist Plasmamembran) 2. Regulierte Exocytose (reguliert durch Signal vom extrazelullären Raum bsp. Hormone) **Endocytose Verdauung später in Lysosomen** 1\. Pinocytose (trinken) kleine Vesikel 2\. Phagocytose (essen) grosse Bestandeteile wie Makrophagen (Blutzellen) 3\. Rezeptor-vermittelte Endocytose Rezeptor bestimmt was aufgenommen wird **Lysosom Endstation von Abbauprozessen** - Abzubauende Proteine in Vesikel von Endocytose verschmelzen mit Endosomen die Verdauungsenzyme enthalten Abbau zu Grundbausteinen (Lysosom) - Rezyklierung: Lysosomen verschmilzt wieder mit Endosom um Verdauungsenzyme zu konservieren - Autophagy: nicht mehr funktionsfähige Organelle werden abgebaut **Proteinmodifikation** Disulfidbrücken: inter- und intramolekulare Schwefelverbindungen Quervernetzung & Stabilisierung von Proteinen - Bsp. Antikörper (Immunglobulin) bestehen aus verschiedenen Proteinen, die über Schwefelbrücken verbunden sin Glykosylierung: mit Zucker kovalent spezifisch modifiziert (Glykosylierungsmuster) Stabilisierung, Schutz vor Proteolyse Transport (Adressen) Retention / Qualitätskontrolle ( richtige Konfirmation, Lektin erkennt und überprüft, Chaperones korrigieren) Zell-Zell-Interaktion Interaktion von Lektin und Zucker - Während Translation auf Protein übertragen und später modifiziert **Intermediärfilament** Zell-Zell- & Zell-Matrix-Verbindungen Stabilität Zugfestigkeit 1. Keratin Epithelzellen - Stabilität & Zugfestigkeit - Desmosome Druckknopf (Zell-Zell-Verbindungen) - Viele alpha helices coilded und antiparalell angeordnet zu Filament - Hilfsprotein (Plektin) vernetzt Intermediärfilament mit Mikrotubuli (Quervernetzung) 2. Vimentin Bindegewebszellen 3. Neurofilament Nervenzellen (Axone) 4. Kern-Lamine alle Tierzellen (flächenförmig unterhalb Kernmembran) - Eng in Kontakt mit Chromatin - De-Polymerisierung für Zellteilung, Polymerisierung für Neubau des Zellkerns *EBS* Epithelzellen; Stress-Situation der Haut enorme Blasenbildung (Keratin Gene mutiert) Desmosome funktionieren nicht richtig *Progerie* Lamin A Gene mutiert Kern fällt zusammen (Genexpression beeinträchtigt), schnelles Altern, kaum Muskulatur **Mikrotubuli dynamische Cytoskelett Element** - Vom Centrosom aus aufgebaut (von gamma-Tubulin), Polymerisation beginnt an MTOC - Röhrenförmige Polymere aus alpha- und beta-Heterodimeren - Alpha und beta könne GTP binden (beta kann es hydrolysieren) - Aufbau an + Ende (Beta), Abbau -- Ende (alpha) - *Flagellen* (Propeller aneinander vorbeischieben der Polymere durch Dyneine (Motorproteine) und Verbiegung durch Nexine); *Cilien* in z.B. Luftröhre (Powerstroke und recovery stroke Transport von Partikel) brauchen Feuchtigkeit (Cystische Fibrose) - M-Phase Spinedelapparat (Krebsmedikamente (Taxol) keine Zellteilung, Apoptose) - CAP-Proteine interagieren mit Microtubuli und schützen vor Depolymerisierung - Transport entlang Mikrotubili mithilfe von Motorproteinen (ATP Hydrolyse) - Kinesin in plus Richtung - Dynein in minus Richtung **Aktinfilamente dynamisches Cytoskelett Element** - Entlang Plasmamembran: Zellbewegung, Zellform (Zellteilung kontraktiler Ring), Muskelkontraktion - Doppelhelix aus Aktin-Monomeren - Instabil und polar (Aufbau am Plusende) - Können ATP binden (Andocken) Hydrolyse trennt Monomere - Können mit Proteinen verbunden sein versch. Eigenschaften - Zellbewegung: - *Protrusion*: Membranaustülpung (Mikrovilli) zieht Zelle nach vorne - *Attachement & Traction*: heftet sich an Untergrund, bildet Kontaktpunkte (Aktine) - *Contraction*: hinterer Teil der Zelle wird nach vorne gezogen mit Myosin-2, Kontaktpunkte lösen - Myosin - Transport von Vesikeln entlang Aktinfilamenten - Aktin entlang von Plasmamembran bewegen - Muskelzellen /Muskelfasern: Sarkomere (enthalten viel Aktin) umgeben von ER (sarkoplasmatische Retikulum) - Kontraktil Aktin wird über Myosin gezogen durch ATP Hydrolyse (Gleitfasermachanismus) - Tod: kein ATP mehr Todesstarre - Erhöhte Ca^2+^ Spiegel lösen Kontraktion aus Trypomyosin löst sich von Myosin, Zugang zu Aktin möglich