Химия ВМС_3_общий PDF

1. Основные классы конденсационных полимеров: простые и сложные полиэфиры, полиамиды, полиимиды, полиуретаны, полимочевины и способы их химического синтеза. Поликонденсация – (ступенчатый процесс) химическое взаимодействие молекул би(поли)функциональных мономеров друг с другом, а также молекул n-мер...

1. Основные классы конденсационных полимеров: простые и сложные полиэфиры, полиамиды, полиимиды, полиуретаны, полимочевины и способы их химического синтеза. Поликонденсация – (ступенчатый процесс) химическое взаимодействие молекул би(поли)функциональных мономеров друг с другом, а также молекул n-меров между собой. a-𝑀𝑛 -a + b-𝑀𝑚 -b → a-𝑀𝑛+𝑚 -b + ab Основные классы конденсационных полимеров: a b ab а b ab Диамин / Диангидрид NH2 -C(=O)O-C(=O)- H2 О Полимиды тетракарбоновых кислот Примеры: 1) Простые полиэфиры: ОH-R’-OH + NaO-R-ONa → NaOH + -[-R’-O-R-]𝑛 - -NaOH 2) Сложные полиэфиры: ClOC-R’-COCl + NaO-R-ONa → NaCl + -[-R’-CO(O)-R-]𝑛 - 3) Полиамиды: HOOC- R’-COOH + H2 N-R-NH2 → H2 O+ -[-C(O)- R’- C(O)-HN-R-NH- ]𝑛 - 4) Полиимиды: R’ R’ 5) Полиуретаны: 6) Полимочевины: Билет 2 Классификация конденсационных процессов 1. По наличию или отсутствию выделяющегося низкомолекулярного соединения: а) Идет с выделением НМС – поликонденсация (в 95%). Часто НМС – это вода, спирт или HCl. x-A-x + y-B-y → x-A-B-y + xy б) Идет без выделения НМС – полиприсоединение. x-A-x + y-B-y → x-A-x-y-B-y 2. По типу и числу участвующих мономеров: а) Гомополиконденсация – поликонденсация, в которой участвует мономер только одного типа: б) Сополиконденсация - поликонденсация двух или более мономеров, способных к гомополиконденсации:  Каждый из мономеров может участвовать в гомополиконденсации. Мономеры можно брать в любых соотношениях и при этом образуется высокомолекулярный полимер. в) Гетерополиконденсация – поликонденсация двух или более мономеров, имеющих одинаковые функциональные группы и не способных взаимодействовать между собой (при данных условиях): Мономеры могут участвовать в гомополиконденсации при данных условиях. Для получения высокомолекулярного полимера мономеры следует брать в равном по молям количестве. 3. По значению константы скорости поликонденсации (обратимости): Обратимость поликонденсационного процесса будет определяться значением К. Если К поликонденсации лежит в интервале (обычно 1-10, редко достигает 100) – поликонденсация равновесная (или обратимая). Может сопровождаться деполимеризацией. Если К поликонденсации ≥ 103 – поликонденсация неравновесная Особенность роста цепи в обратимой поликонденсации - наличие процессов, обратных росту, т. е. реакций полимера с низкомолекулярным выделяющимся продуктом! При необратимой поликонденсации этого не происходит.  4. По топологии образующегося полимера: а) Линейная поликонденсация - поликонденсация, в результате которой образуются линейные макромолекулы. Необходимое условие линейной поликонденсации: бифункциональность мономеров. Все приведенные до сих пор реакции - примеры линейной поликонденсации. 6) Трехмерная поликонденсация - поликонденсация, в результате которой образуются разветвленные и сшитые макромолекулы. Необходимое условие трехмерной поликонденсации - функциональность мономеров равна трем или более. *функциональность мономера — это количество реакционных функциональных групп мономера. 5. По способу проведения поликонденсации: а) В расплаве - поликонденсация, которая проводится в отсутствие растворителя. Необходимые условия:  температура реакции на 10 - 20°С выше Тпл полимера (обычно 200 - 300°С). Высокие температуры способствуют ускорению поликонденсации и удалению низкомолекулярного продукта, что смещает равновесие в сторону образования полимера. инертная атмосфера (N, или СО2). Инертная атмосфера предотвращает побочные реакции, в том числе деструкцию полимера. вакуумизация системы. Вакуумизация системы на последних этапах реакции обеспечивает полному удаления низкомолекулярного продукта поликонденсации. B промышленности поликонденсацией в расплаве получают полигексаметиленадипамид, полиэтилентерефталат. б) В растворе - поликонденсация, которая проводится с растворителем. Достоинства: Растворитель облегчает контроль над повышением вязкости системы и облегчает перенос тепла. Растворитель может образовывать с низкомолекулярным продуктом поликонденсации азеотропную смесь (например, бензол-вода), что облегчает удаление побочного продукта. Недостатки: Растворитель снижает вероятность роста цепи, что уменьшает скорость реакции и среднюю степень полимеризации → сравнительно невысокие средние молекулярные массы продуктов. Трудоемкость выделения полимера из раствора с последующей очисткой - «неэкологичность» процесса. В промышленности полимеризацией в растворе получают: арамиды, ароматические полиэфиры, полиэфирные смолы из гликолей и ненасыщенных дикарбоновых кислот. в) Твердофазная поликонденсация – проводится в отсутствие растворителя. Способ актуален для синтеза нерастворимых и неплавких высокомолекулярных соединений. Необходимое условие процесса - предварительный синтез преполимера другим способом поликонденсации. Получают линейное высокомолекулярное соединение (полиамидокислота) поликонденсацией в растворе и формуют из него пленку: Основной недостаток способа - длительность процесса. В промышленности твердофазной поликонденсацией получают полиимиды. г) Межфазная поликонденсация – протекает на границе двух несмешивающихся жидкостей (водной и органической). Необходимые условия процесса: Наличие высокоактивных функциональных групп в молекулах исходных мономеров. Разделение исходных реагентов по разным фазам.  3. Кинетика поликонденсации Допущения Для равновесной поликонденсации этап - начальный, следовательно, обратной реакцией можно пренебречь ввиду её низкой скорости. Т.е. “для равновесной поликонденсации для расчета кинетики мы используем начальный этап, потому что скорость обратного процесса на начальном этапе минимальна” Для неравновесной без разницы Поликонденсация является линейной Реакционная способность функциональной группы не зависит от длины цепи, с которой эта группа соединена (т.е. от степени полимеризации) - принцип Флори Реакционная способность функциональной группы не зависит от наличия и природы второй функциональной группы в бифункциональном соединении. Реакционная способность функциональной группы не зависит от вязкости среды Соотношение реагирующих функциональных групп строго стехиометрическое Поликонденсация протекает в расплаве Для неравновесной поликонденсации и начального этапа равновесной справедливо: Введем параметр q (глубина превращения или степень завершенности процесса): q - это доля прореагировавших в данный момент функциональных групп [A]0 - это концентрация исходных функциональных групп [A] - это концентрация функциональных групп в данный момент Степень поликонденсации Вопрос 4. Влияние степени завершенности процесса поликонденсации, стехиометрии мономеров и наличия низкомолекулярного продукта на молекулярно-массовые характеристики образующегося полимера 1 Параметр q (глубина превращения или степень завершенности процесса) – это доля прореагировавших к данному моменту функциональных групп: [𝐴]0 − [𝐴] 𝑞= [𝐴]0 [𝐴]0 𝑋̅ = [𝐴] 1 𝑋̅ = 1−𝑞 Уравнение Карозерса [𝐴]0 − концентрация исходных функциональных групп; [𝐴] − концентрация функциональных групп в данный момент 𝑋̅ − степень поликонденсации если 𝑞 = 1 => все функциональные группы прореагировали если 𝑞 < 1 => остались непрореагировавшие функциональные группы если 𝑞 = 0,1 => прореагировало только 10% функциональных групп Из уравнения К. получаем, что если 𝑞 = 1 (все группы прореагировали), то степень поликонденсации бесконечно большая. А если степень превращения очень низкая, то и степень поликонденсации будет очень мало. Допустим у нас прореагировало только 50% функц. групп: 1 𝑞 = 0,5 → 𝑋̅ = 1−0.5 = 2 – это значит, что на выходе мы получаем димеры 1 𝑞 = 0,9 → 𝑋̅ = 1−0.9 = 10 – здесь декамеры 1 𝑞 = 0,995 → 𝑋̅ = 1−0.995 = 200 здесь полимеры 1 𝑞 = 0,999 → 𝑋̅ = 1−0.999 = 1000 Молекулярную массу равную 1000 мы получаем только когда у нас остался 0,1% непрореагировавших групп. Это показывает, насколько важно не прерывать процесс поликонденсации на ранних стадиях. Достичь значений степеней поликонденсации 𝑋̅ больше 1000 практически очень трудно из-за сложности соблюдения стехиометрии мономеров (функциональных групп), в первую очередь из-за протекания побочных реакций, например, гидролиза высоко реакционноспособных хлорангидридных или изоцианатных групп. Вывод: при поликонденсации степень полимеризации (молекулярная масса полимера) прямо пропорциональна степени завершенности процесса, а следовательно, и продолжительности синтеза. 2 Вспомним 6 допущение для кинетики поликонденсации: «соотношение реагирующих функциональных групп строго стехиометрическое» [𝐴] Значит, [𝐴] = [𝐵]. Тогда 𝑟 = [𝐵] = 1, где 𝑟 – параметр разбаланса [𝐴] Но если стехиометрия не соблюдается [𝐴] < [𝐵]. Тогда 𝑟 = [𝐵] < 1 и 𝑋̅ с учетом разбаланса будет равно: 1+𝑟 𝑋̅ = 1 + 𝑟 − 2𝑞𝑟 Если у нас и r и q отличны от 1, мы никогда не получим высоких молекулярных масс, всегда получаем олигомеры (см. рисунок). 1+𝑟 При 𝑞 = 1 => 𝑋̅ = 1−𝑟 Вывод: даже небольшое отклонение от стехиометрии реагирующих мономеров приводит к существенному снижению степени полимеризации (молекулярной массы) образующегося полимера 3 Если для равновесной поликонденсации не удалять низкомолекулярный продукт, то вероятность получения высокомолекулярного полимера крайне низкая. 𝑘1 𝑥−𝐴−𝑥+𝑦−𝐵−𝑦 𝑥 − [−𝐴 − 𝐵 −] − 𝑦 + 𝑥𝑦 𝑘−1 𝑘 Константа равновесной поликонденсации: 𝐾 = 𝑘 1 < 100 −1 Тогда степень поликонденсации прямо пропорциональна константе (чем выше константа, тем с большей ММ образуется полимер): 𝐾 𝑋̅ = √ [𝑥𝑦] соответственно, чем выше концентрация низкомолекулярного продукта, тем меньше ММ. Теперь посмотрим, как это будет выглядеть графически для следующего процесса поликонденсации: если мы не удаляем воду, и её концентрация в растворе остается достаточно высокая (5 моль/л), то мы никогда не достигаем степени поликонденсации выше 10:( если удаляем не полностью (0,3 моль/л), то уже достигаем значений чуть больше и если почти полностью удаляем воду, то мы уже можем достичь ММ ~10,000 Выводы: Степень поликонденсации в реакции равновесной поликонденсации находится под термодинамическим контролем, т. е. определяется значением константы равновесия К; Удаление из реакционной смеси низкомолекулярного продукта приводит к сдвигу равновесия вправо (в сторону образования продуктов), при этом повышается степень завершенности q и степень поликонденсации образующихся макромолекул 𝑋̅. 5. Возможности методов химической модификации полимеров. Методами химической модификации полимеров можно достичь большего разнообразия синтезируемых полимеров и их свойств. Для чего используют методы химической модификации полимеров? 1. Для получения полимеров, которые нельзя получить синтезом из соответствующего мономера: В качестве примера – поливиниловый спирт, который нельзя получить из соответствующего мономера ввиду нестабильности енольной формы винилового спирта (он таутомерно превращается в уксусный ангидрид, то есть, мономера (условно) не существует, полимер из него не сделать,). Для получения поливинилового спирта гидролизуют поливинилацетат. Полиметакриловую кислоту (и полиакриловую кислоту) также редко получают прямым синтезом (из-за подвижного атома водорода в -СООН редко получаются высокомолекулярные продукты – часто приводит к передаче на мономер). Их получают методом гидролиза соответствующих эфиров (полиметакрилатов и полиакрилатов). Полиметилметакрилат (показанный на картинке) нехорошо использовать, так как полнота превращения этого эфира в кислоту не очень высокая (метильная группа маленькая). Лучше использовать метакрилаты с заместителями побольше, например, третбутилом) 2. Для изменения свойств полимера: 1) Изменение растворимости полимера (приобретает или теряет способность растворяться); 2) Повышение смачиваемости (смачиваемость — это частичное или полное растекание капли жидкости по твердой поверхности); 3) Повышение адгезии (прилипание, соединение двух соприкасающихся поверхностей); 4) Уменьшение горючести; 5) Уменьшение молекулярной массы для облегчения переработки, или её повышение путем сшивки для придания полимеру новых свойств. Пример – введение полярного атома хлора в полиэтилен: *на самом деле, атомы присоединяются хаотично, а не регулярно, как на картинке Обладает сразу несколькими эффектами: 1) придает адгезионные свойства полиэтилену (липкость к поверхности) 2) повышает смачиваемость поверхности (капля растекается) 3) нарушает регулярность строения цепи и приводит к изменению механических свойств (чем больше хлора, тем в данном случае полимер менее прочный, размягчается при более низких температурах) 3. Для использования полимеров в качестве носителя В биохимии некоторые полимеры используют для твердофазного синтеза. Пример – синтез олигопептидов на следующем полимере: Бензольное кольцо хлорметилируют формальдегидом в присутствии FeCl3. Если очень активно проводить метилирование, произойдет сверхсшивка, и полученный полимер будет обладать очень хорошими сорбционными свойствами.  В твердофазном (гетерофазном) синтезе молекула аминокислоты (Y – защищающая группа) замещает атом хлора в носителе, затем защитную группу снимают обработкой трифторуксусной кислотой, остается свободная аминогруппа, реакция многократно повторяется. Получается полипептид (можно получить полипептиды длиной более 100 аминокислот). Меррифилд получил за это Нобелевскую премию в 1984 г. Позже изобрели гомофазный синтез. Используемый в качестве носителя полимер принадлежит к классу полиуретанов: И на этом все, что надо знать про гомофазный синтез и возможности модификации полимеров.  6. Классификация химических реакций полимеров Принятая к настоящему времени классификация химических реакций с участием макромолекул основана на характере изменения степени полимеризации макромолекул и может быть представления следующим образом: 1. Без изменения степени полимеризации (примеры в след. вопросе): a. Полимераналогичные (изменяются боковые функциональные группы макромолекулы без изменения строения основной цепи) b. Внутримолекулярные (изменяется химическая структура основной цепи) 2. С уменьшением степени полимеризации: a. Деструкция (пример - гидролиз полиамидов (белков) или полисахаридов (целлюлоза)) b. Деполимеризация полиоксиэтилен формальдегид 3. С увеличением степени полимеризации: a. Сшивание макромолекул (пример – нагревание каучука с серой при 140 ̊С→ резина) каучук резина b. Синтез блок- и привитых сополимеров (источник иллюстрации) полипропиленоксид этиленоксид  7. Внутримолекулярные реакции и полимераналогичные превращения полимеров. Особенности химических реакций полимеров. Химические реакции полимеров делятся на: 1) Реакции, протекающие без изменения степени полимеризации (внутримолекулярные и полимераналогичные превращения) 2) Реакции, приводящие к увеличению степени полимеризации (сшивание полимеров, получение блок- и привитых сополимеров) 3) Реакции, приводящие к уменьшению степени полимеризации (деструкция и деполимеризация). Нас интересуют превращения без изменения степени полимеризации, далее только о них. Внутримолекулярные превращения – это реакции функциональных групп или атомов одной макромолекулы, которые приводят к изменению строения макромолекул. Внутримолекулярные превращения осуществляются под действием химических реагентов, тепла, света, излучений высокой энергии. (перегруппировка боковых групп, перегруппировка в основных цепях, изомерные превращения (циклизация, цис-транс-изомеризация, миграция двойных связей в основной цепи, образование ненасыщенных связей, сложные превращения). Пример с лекции:  Полимераналогичные превращения – это химические реакции макромолекул с низкомолекулярными соединениями, которые не изменяют длины и строения основной цепи, но изменяют природу функциональных групп. Пример с лекции: 2. Получение полимеров с новыми свойствами за счет химических превращений функциональных групп макромолекул (химическая модификация полимеров). Классическим примером такого рода является получение разнообразных производных целлюлозы (ацетата целлюлозы, нитрата целлюлозы и др.) Особенности химических реакций полимеров (отличия от низкомолекулярных соединений): Для полимеров возможны реакции, не присущие низкомолекулярным соединениям, например, деполимеризация. Деполимеризация – это последовательное отщепление от цепи звеньев мономера. В отличие от реакций низкомолекулярных соединений, когда конечные и промежуточные продукты реакций можно отделить от исходных соединений, в случае реакций полимеров конечные и промежуточные продукты входят в состав одной и той же макромолекулы и их невозможно разделить. наличие эффектов (цепи, соседа, конфигурационный, конформационный, электростатический и т.д.)* *см. следующий вопрос  8. Влияние различных факторов на скорость реакций в цепях: эффект цепи, эффект соседних звеньев, конфигурационный эффект, конформационный эффект, электростатический эффект и надмолекулярный эффект. Специфика взаимодействия полимера с низкомолекулярными соединениями будет определяться одним или несколькими из представленных ниже факторов: 1. Эффект цепи (его влияние в реакциях – не частое явление) Эффект цепи – это влияние стерических факторов, обусловленных близостью функциональной группы к основной цепи. В некоторых случаях реакции в полимерных цепях идут по совершенно иному механизму, чем в случае низкомолекулярных соединений: В данном примере показано, что цепь мешает созданию димера (N=N), из-за этого реакция идет по другому пути. 2. Эффект соседних звеньев Эффект соседних звеньев – изменение реакционной способности ф-й группы или звена под влиянием уже прореагировавшей группы, расположенной по соседству с данной. к1, к2, к3 – константы скорости реакции звеньев А, без соседей, с одним и двумя соседними звеньями Б. N1, N2, N3 – доли непрореагировавших звеньев А, без соседей, с одним и двумя соседними звеньями Б. Если эффект соседа отсутствует: Условие: к1 = к2 = к3. То есть реакционная способность групп А не зависит от их окружения. Результат: Мы получаем Статический сополимер ( -А-Б-Б-А-Б-А-Б-А-Б-Б-) Пример реакции без эффекта соседа: Причина отутствия эффекта соседа – объёмные заместители. Если эффект соседа – ускоряющий: Условие: k1k3. Уменьшение реакционной способности ф-й группы или звена под влиянием уже прореагировавшей группы, расположенной по соседству. Результат: Чередующийся сополимер -А-Б-А-Б-А-Б-А- и тд Эффект проявляется из-за отрицательного заряда на высвобождаемом кислороде 3. Электростатический эффект: Электростатический эффект – это влияние электростатических взаимодействий между заряженными функциональными группами макромолекулы и реакгентом на кинетику полимераналогичной цепи. Пример реакции: При этом нужно отметить влияние типа полимера на величину проявления эффекта: Изотактический полимер: У таких полимеров высокая плотность заряда на макромолекуле будет отталкивать OH- группу, что приводит к снижению скорости гидролиза. Синдиотактический полимер: У него плотность заряда низкая – а значит и скорость гидролиза выше. Атактический полимер: У него наблюдается промежуточная скорость  4. Конфигурационный эффект: Конфигурационный эффект – это влияние стереоизомерии на кинетику полимераналогичной реакции, т.е. различие в реакционной способности изо-, синдио- и атактических изомеров. Пример реакции для изотактического изомера: Результат – внутримолекулярная циклизация Пример реакции для синдиотактической структуры (для атактической будет то же самое): Результат – межмолекулярная сшивка Важный промежуточный вывод: «Эффект соседа» по сути своей складывается из «электрического эффекта» и «конфигурационного эффекта»  5. Конформационный эффект: Конформационный эффект – влияние конформации цепи или её изменения в ходе полимераналогичной реакции на доступность функциональных групп. Пример реакции: По простому: В хорошем растворителе выше скорость реакции – потому что полимер в нём разворачивается до клубка. В плохом растворителе – молекула полимера является глобулой и фиг она с кем будет реагировать 6. Надмолекулярный эффект: Чем сильнее ориентированы молекулы полимера – тем ниже скорость его химической модификации: Чем выше степень кристалличности полимера – тем сложнее его модифицировать и наоборот, чем он аморфнее – тем выше скорость его модификации  9. Белки и пептиды. Аминокислотный состав белков Начнём с аминокислот. Аминокислотами называют бифункциональные производные углеводородов, которые содержат карбоксильную группу -COOH и аминогруппу -NH2. По систематической номенклатуре аминокислоты называют по соответствующей карбоновой кислоте, добавляя приставку амино-. Положение аминогруппы в углеродной цепи указывают цифрой: Небольшая классификация 1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп выделяют: α-, β-, γ-, δ-, ε-, и ω- аминокислоты. Все природные аминокислоты содержат аминогруппу только в α-положении α-Аминокислоты — органические гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу при одном атома углерода. Общий фрагмент всех α-аминокислот (для глицина R = H) В настоящее время известно свыше 150 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков (+2 дополнительные – селеноцистеин и пирролизин). 2. По природе бокового радикала Здесь можете посмотреть на формулы и какие АМК к какой группе относятся (с 5 слайда) В данной классификации глицин — исключение, так как он не имеет бокового радикала. Молекула сильно полярна и оптически неактивна. Физические свойства АМК: Белые кристаллические вещества; высокие температуры плавления (более 200 °С); растворимы в воде; α-АК (кроме глицина) являются хиральными, оптически активны. Природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду (у L- аминокислот NH2 -группа расположена слева). D-формы аминокислот встречаются сравнительно редко, они синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами. Животными организмами D-аминокислоты не усваиваются. Интересно отметить действие D- и L-аминокислот на вкусовые рецепторы: большинство аминокислот L- ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда  горькие или безвкусные.  Пептиды и белки Пептиды — вещества, в которых остатки L-α-аминокислот соединены друг с другом амидной (пептидной) связью за счёт карбоксильной группы одной и аминогруппы другой аминокислоты. Образование пептидов  реакция ацилирования одной аминокислоты другой аминокислотой: Затем дипептид присоединяет следующую молекулу аминокислоты, образуя трипептид, и так далее: Пептиды — до 100 аминокислотных остатков (олигопептиды — до 10); Пептиды, обладая высокой физиологической активностью, регулируют различные биологические процессы. По биорегуляторному действию пептиды принято делить на несколько групп: o соединения, обладающие гормональной активностью (глюкагон, окситоцин, вазопрессин и др.); o вещества, регулирующие пищеварительные процессы (гастрин, желудочный ингибирующий пептид и др.); o пептиды, регулирующие аппетит (эндорфины, нейропептид-Y, лептин и др.); o соединения, обладающие обезболивающим эффектом (опиоидные пептиды); o органические вещества, регулирующие высшую нервную деятельность, биохимические процессы, связанные с механизмами памяти, обучения, возникновением чувства страха, ярости и др.; o пептиды, которые регулируют артериальное давление и тонус сосудов (ангиотензин II, брадикинин и др.). o пептиды, которые обладают противоопухолевым и противовоспалительным свойствами (Луназин) Белки — обычно более 100 аминокислотных остатков, образующих сложные пространственные структуры. Являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности. Уровни организации пептидов и белков Первичная структура. Полимерная цепь, содержащая аминокислотные остатки в определённой последовательности, связанные между собой пептидными связями (прочными ковалентными связями). Вторичная структура. Пространственная организация отдельных участков полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями (С)=О···Н–(N) между пептидными группами. Третичная структура. Пространственная организация полипептидной цепи в целом за счёт внутримолекулярного взаимодействия боковых радикалов аминокислот (водородные и дисульфидные связи, ионные и гидрофобные взаимодействия). Четвертичная структура. Формируется при объединении нескольких полипептидных цепей, имеющих третичную структуру. Образованный таким образом белок обладает новой функцией. Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи — протомерами или мономерами. Такие соединения стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между АК-остатками, расположенными на поверхности протомеров. Денатурация — нарушение пространственной организации белка (изменение нативной конформации) с сохранением первичной структуры. Денатурация происходит под влиянием температуры, механического воздействия, облучения, действия кислот, щелочей и сильных окислителей. Деструкция — разрушение полипептидной цепи (разрушение первичной структуры) с образованием пептидов с малой молекулярной массой и аминокислот. Вопрос от Иванова: почему белок имеет возможность принимать только ограниченные конформации? В первую очередь, из-за связей: прочные ковалентные связи создают структуру, ограничивающую возможные углы изгиба и вращения белковой цепи. Сюда же идут дисульфидные и водородные связи, которые дополнительно ограничивают гибкость. Можно также написать про гидрофобные эффекты: гидрофобные боковые цепи аминокислот стремятся избегать контакта с водой. В водном окружении, например, внутри клетки, это может приводить к сворачиванию белка в конформации, которые максимизируют взаимодействие гидрофобных частей. Плюс, не забываем, что в создании полипептидной цепи участвуют только L-аминокислоты (кроме глицина).  10. Протеиногенные аминокислоты: строение, химические и физико-химические свойства. Протеиногенные аминокислоты — это аминокислоты, которые кодируются генетическим кодом и биосинтетически включаются в белки в процессе трансляции. Слово «протеиногенный» означает «создающий белок» Строение Каждая протеиногенная аминокислота состоит из: Аминогруппы (-NH₂): Основная функциональная группа, которая принимает протоны. Карбоксильной группы (-COOH): Функциональная группа, которая отдает протоны, что делает аминокислоты кислотными. α-углеродного атома: Центр, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и уникальная боковая цепь (радикал R). Боковой цепи (радикал R): Уникальная для каждой аминокислоты, определяет её физико-химические свойства и биологическую роль. Или другое описание строения α-аминокислоты. Гетерофункциональные соединения, в которых группы –СООН и –NH2 находятся у одного и того же углеродного атома (α). Все протеиногенные аминокислоты относятся к L-ряду, то есть α-аминогруппа расположена слева от хирального атома С. α-углеродная группа связана с остальной частью молекулы через -СН2- или, реже, через –СНХ- фрагменты Примеры аминокислот Глицин Лейцин Химические свойства Кислотно-основные свойства: Аминогруппы могут принимать протоны, а карбоксильные группы — отдавать, что делает аминокислоты амфотерными соединениями. Образование пептидных связей: Аминогруппы могут реагировать с карбонильными группами, образуя пептидные связи, что важно для синтеза белков. Изменение формы при изменении pH: В зависимости от pH среды аминокислоты могут существовать в различных формах (катионной, нейтральной, анионной). Физико-химические свойства Растворимость: Аминокислоты хорошо растворимы в воде благодаря своей полярной природе. Температура плавления: они имеют высокие температуры плавления, зависящие от структуры боковой цепи. Оптическая активность: Все стандартные аминокислоты (кроме глицина) являются оптически активными из-за наличия асимметричного углеродного атома. Способность образовывать водородные связи: Это важно для структуры и стабильности белков. Классификация (не обязательно) Аминокислоты можно классифицировать по различным критериям: По полярности: Полярные (например, серин) и неполярные (например, аланин). По заряду: Основные (например, лизин) и кислотные (например, аспарагиновая кислота). По структуре боковой цепи: Простые (например, глицин) и сложные (например, тирозин). 11. Пептидная связь и ее роль в конформационных переходах белковых макромолекулах. Структурная организация белков. Пептиды – это цепочки из аминокислот, соединенных друг с другом пептидной связью. При соединении двух молекул аминокислот образуется дипептид, трех – трипептид и т.д Пептиды, в состав молекул которых входит 10-20 аминокислотных остатков называются олигопептидами; при большем количестве аминокислотных остатков пептиды называются полипептидами (ММ до 10 000). К пептидной цепи может присоединяться неограниченное количество аминокислотных остатков, что приводит к образованию веществ с очень большой молекулярной массой — белкам. Пептидная связь возникает в результате отщепления молекулы воды от α-карбоксильной группы одной аминокислоты и α-аминогруппы другой. Относится к реакциям конденсации. α-Аминогруппа одной аминокислоты (группой R2) выступает в качестве нуклеофила и замещает гидроксильную группу другой аминокислоты (с группой R1), в результате чего образуется пептидная связь (выделена желтым цветом). Аминогруппы являются хорошими нуклеофилами, но гидроксил – плохо уходящая группа, и ее не так просто заменить. При физиологических pH реакция не происходит. Пентапептид серил-глицил-тирозил-аланин-лейцин (Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu). Названия пептидов образуются из названий аминокислот, начиная с N-концевого остатка (N — значит начало). Пептидная связь желтая. Свойства пептидной связи: 1. Копланарность. Все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости, при этом атомы «Н» и «О» расположены по разные стороны от пептидной связи 2. Транс-положение заместителей (радикалов) аминокислот по отношению к C-N связи 3. Наличие кето- и енольной форм 4. Способность к образованию двух водородных связей с другими группами 5. Пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной Вращение вокруг связи С-N невозможно без разрушения π-сопряженной системы Структурная организация белковых макромолекул 1. Первичная структура Первичная структура белка - последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидную цепочку. Основу первичной структуры белковой молекулы образует регулярно повторяющийся пептидный остов –NH-CH-CO-, а боковые радикалы остатков составляют ее вариабельную часть. Первичная структура белка прочная. 2. Вторичная структура Вторичная структура белка - локальная конформация, обусловленная вращением отдельных участков полипептидной цепи вокруг одинарных ковалентных связей. Основные связи, которые стабилизируют вторичную структуру, — водородные. Виды вторичной структуры: а) α-спираль В α-спирали полипептидная цепочка образует плотные витки вокруг длинной оси молекулы, когда как боковые радикалы АО выступают из спирального остова наружу. Данная спираль является периодически упорядоченной структурой, шаг α-спирали приблизительно равен 0,54 нм, на виток спирали приходится 3,6 АО. Структура α-спирали стабилизирована за счет наличие водородных связей между каждым i-тым и i+4 АО. В образовании водородных связей участвует каждая пептидная группа. α- спираль может быть построена только из L- или D-АК (но не их смеси). α - спираль б) β-складчатый лист Структура полипептидной цепи, вытянутой вдоль оси в виде зигзага, называется структурой β-складчатого листа. Она стабилизирована за счет межмолекулярных водородных связей между разными полипептидными цепями, и может иметь параллельное и антипараллельное расположение β-тяжей. Данная структура характерна для фиброина шелка, для белков содержащих много аланина и глицина. Бывает параллельная и антипараллельная в зависимости от направления амино- и карбоксильных групп. В формировании вторичной структуры помимо водородных связей, участвуют свободные тиольные группы, которые формируют дитиольные мостики между отдельными частями полипептидной цепи, либо различными участками полипептидной цепи. Дисульфидные связи, образованные между остатками цистеина в молекуле белка, относятся к ковалентным связям. Параллельная и антипараллельная структура β-складчатого листа β – складчатый лист 3. Третичная структура Это расположение в пространстве всей полипептидной цепи, отдельные участки которой имеют собственную локальную конформацию. Поддержанию третичной структуры белка способствуют гидрофобные связи, которые образуются внутри молекулы. В образовании этих связей принимают участие неполярные радикалы аминокислот. Могут также образовываться другие нековалентные связи. У белка, имеющего третичную структуру, на поверхности молекулы формируется участок, который может присоединять к себе другие молекулы, называемые лигандами. Этот участок называется активный центр и формируется из радикалов аминокислот, которые сближаются друг с другом при формировании третичной структуры. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда. Может быть фибриллярной и глобулярной. Связи в третичной структуре белка могут быть: Ковалентные. Формируются между двумя цистеиновыми остатками в ходе образования дисульфидных мостиков (c) Ионные. Устанавливаются между боковыми группами аминокислотных заряженных остатков (a) Водородные. Возникают между НО-, СООН-, NH2-группами радикалов аминокислот (b) Гидрофильно-гидрофобные. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора, а на поверхности молекулы оказались полярные гидрофильные боковые группы (d) 4. Четвертичная структура Формируется при объединении нескольких полипептидных цепей, имеющих третичную структуру. Образованный таким образом белок обладает новой функцией. Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи — протомерами или мономерами. Такие соединения стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между АК-остатками, расположенными на поверхности протомеров.  12. Физико-химические свойства белков К физико-химическим свойствам белков относят амфотерность, растворимость, способность к денатурации, коллоидные свойства. Амфотерность Так как белки содержат кислые и основные аминокислоты, то в их составе всегда имеются свободные кислые (СОО–) и основные (NH3+) группы. Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных аминокислот. Поэтому, аналогично аминокислотам, белки заряжаются положительно при уменьшении рН, и отрицательно при его увеличении. Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке белка, то заряд белка равен 0. Если в пептиде или белке преобладают основные аминокислоты (лизин и аргинин), то при нейтральных рН заряд белка положительный, т. к. обусловлен положительным зарядом радикала этих аминокислот. Если в белке преобладают кислые аминокислоты (глутамат и аспартат), то белок кислый, при нейтральных рН заряд белка отрицательный и изоэлектрическая точка находится в кислой среде. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в диапазоне рН 4,8–5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе глутаминовой и аспарагиновой аминокислот. Амфотерность имеет значение для выполнения белками некоторых функций. Например, буферные свойства белков, т. е. способность поддерживать стабильность рН крови, основаны на способности присоединять ионы Н+ при закислении среды или отдавать их при защелачивании. С практической стороны наличие амфотерности позволяет разделять белки по заряду (электрофорез) или использовать изменение величины рН раствора для осаждения какого-либо известного белка. Наличие как положительных, так и отрицательных зарядов в белке обусловливает их способность к высаливанию, что удобно для выделения белков в нативной (живой) конформации. Влияние рН на заряд белка При смещении рН в растворе изменяется концентрация ионов Н+. При закислении среды (при снижении рН) ниже изоэлектрической точки ионы Н+ присоединяются к отрицательно заряженным группам глутаминовой и аспарагиновой кислот и нейтрализуют их. Заряд белка при этом становится положительным. При увеличении рН в растворе выше изоэлектрической точки концентрация ионов Н+ снижается и положительно заряженные группы белка (NH3+-группы лизина и аргинина) теряют протоны, их заряд исчезает. Суммарный заряд белка становится отрицательным. Изменение заряда белковой цепи при изменении pH Растворимость Так как большинство белков несет много заряженных групп, то в целом они водорастворимы. Растворимость объясняется: наличием заряда и взаимоотталкиванием заряженных молекул белка,  наличием гидратной оболочки – окружение молекулы диполями воды и взаимодействие их с полярными и заряженными группами на поверхности глобулы белка. Чем больше полярных и/или заряженных аминокислот в белке, тем больше гидратная оболочка. Растворы белков - коллоидные растворы Свойства белковых растворов определяются большими размерами молекул, т.е. белки являются коллоидными частицами и образуют коллоидные растворы. К свойствам белковых растворов относятся: 1. Рассеивание света вследствие дифракции на коллоидных частицах – опалесценция. Особенно это заметно при прохождении луча света через белковый раствор, когда виден светящийся конус (эффект Тиндаля). 2. Белковые растворы в отличие от истинных обладают малой скоростью диффузии. 3. Неспособность белковых частиц проникать через мембраны, поры которых меньше диаметра белков (полунепроницаемые мембраны). 4. Высокая вязкость в результате сил сцепления между крупными молекулами. 5. Создание онкотического давления, то есть перемещение воды в сторону более высокой концентрации белка. Так как растворимость белков зависит от заряда и гидратной оболочки, то исчезновение одного или обоих этих факторов ведет к полному или частичному осаждению белка и, конечно, к потере его функций. Некоторые способы осаждения позволяют впоследствии восстановить свойства и работоспособность белков. Обратимость осаждения белков обусловлена сохранением первичной структуры белка. Восстановление физико-химических и биологических свойств белка называется ренатурация. Денатурация Денатурация – необратимое осаждение белка из-за разрыва связей, стабилизирующих четвертичную, третичную, вторичную структуры белка, сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, снижением или полной потерей биологической функции. 1. Физическая денатурация Вызывается повышением температуры, ультрафиолетовым и микроволновым излучением, механическими воздействиями, ионизацией заряженными частицами. 2. Химическая денатурация Зависит от природы денатурирующего реагента: кислоты и щелочи образуют водородные связи с пептидными группами, органические растворители образуют водородные связи и вызывают дегидратацию, алкалоиды образуют связи с полярными группами и разрывают систему водородных и ионных связей,  тяжелые металлы взаимодействуют с заряженными радикалами, нейтрализуют отрицательные заряды и разрывают систему водородных и ионных связей. Высаливание Высаливание – это метод осаждения белков из раствора путем добавления к раствору белка нейтральных солей (Na2SO4, (NH4)2SO4). Механизм высаливания заключается во взаимодействии анионов (SO42-) и катионов (Na+, NH4+) с зарядами белка (группы NH4+ и COO–). В результате заряд исчезает, и соответственно, исчезает взаимоотталкивание молекул. Одновременно резко уменьшается гидратная оболочка. Все это приводит к "слипанию" молекул и осаждению. При умеренных концентрациях солей этот процесс обратим и не повреждает нативную структуру белка, позволяя восстановить его активность после растворения осадка. Осаждение водоотнимающими средствами При добавлении водоотнимающих средств (ацетон, этанол) происходит отнятие у белка гидратной оболочки, но не заряда. Растворимость несколько снижается, но денатурации не наступает. Например, в этом заключается антисептическое действие этанола. Изменение рН Мягкое изменение рН до изоэлектрической точки белка ведет к исчезновению заряда, одновременному уменьшению гидратной оболочки и, как следствие, снижению растворимости молекулы.  Нуклеиновые кислоты. Нуклеотид как мономерная единица нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК) занимают центральное место в механизмах хранения и передачи генетической информации. ДНК служат источником информации, а РНК участвуют во многих стадиях экспрессии генов и биосинтеза белка. Все нуклеиновые кислоты построены из нуклеотидов. Нуклеотиды состоят из азотистых оснований, остатков сахара и фосфатных групп. Азотистые основания в составе нуклеиновых кислот – это ароматические гетероциклические производные пиримидина (цитозин Cyt, тимин Thy, урацил Ura) и пурина (аденин Ade, гуанин Gua). Мы помним, что в ДНК присутствует тимин, а в РНК вместо него – урацил. Кроме данных, существуют минорные азотистые основания: в ДНК высших животных встречается небольшое количество 5-метилцитозина, другие модифицированные основания входят в состав тРНК и других молекул РНК. Наличие азота в азотистых основаниях обусловливает:  растворимость в водной среде (диссоциация)  возможность образования водородных связей  кислотно-основные свойства, придание нуклеиновым основаниям заряда  с азотом гетероцикла происходит основание гликозидной связи с рибозой/дезоксирибозой Нуклеозид = азотистое основание + рибоза/дезоксирибоза, связанные N-гликозидной связью.  Дезоксирибонуклеозиды: аденин (Ade) + дезоксирибоза = дезоксиаденозин (dA).  Рибонуклеозиды: аденин (Ade) + рибоза = аденозин (A). Аналогично образуются гуанозин (G), цитидин (C), тимидин (T) и уридин (U).  В клетках 5’-OH-группа сахарного остатка нуклеозида обычно этерифицирована фосфорной кислотой, в результате получается, например, аденозинмонофосфат (AМФ).  Если 5’-фосфатная группа мононуклеотида связана фосфоангидридной связью с другими остатками фосфорной кислоты, образуются нуклеозиддифосфаты и нуклеотидтрифосфаты (такие как АДФ и АТФ – важные коферменты энергетического метаболизма). Нуклеотиды – это все нуклеозидфосфаты, то есть нуклеотид = азотистое основание + рибоза/дезоксирибоза + фосфатная группа. Циклические нуклеотиды (цАМФ, цГМФ) служат вторичными посредниками в сигнальных путях. Два нуклеотида могут связаться через фосфатные группы с образованием динуклеотида ангидридного типа. К этой группе относятся коферменты NAD(P)+ b KoA, а также флавин FAD. Также возможно образование динуклеотида с фосфодиэфирной связью. Такая молекула может присоединять следующий мононуклеотид за счет новой фосфодиэфирной связи с образованием олигонуклеотидов и полинуклеотидов. Для описания последовательности оснований в полинуклеотидах используют сокращенные обозначения нуклеозидов (A, G, C, T, U) и записывают их слева направо в направлении 5’3’. Полинуклеотиды, состоящие из рибонуклеотидов – это рибонуклеиновые кислоты (РНК), а полинуклеотиды, состоящие из дезоксирибонуклеотидов – дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК). Связи дезоксирибозы с фосфорной кислотой достаточно прочные, поэтому ДНК может выдерживать изменения температур/кислотности/др. факторов, что необходимо для стабильности генома. Однако связи рибозы с фосфорной кислотой менее стойкие и легче гидролизуются в щелочной среде. Нативная ДНК состоит из двух молекул (нитей) полидезоксирибонуклеотидов. Каждое основа- ние одной нити связано с комплементарным основанием другой нити водородными связями. Аденин образует пару с тимином, а гуанин с цитозином. Таким образом, в состав каждой пары оснований входит одно пуриновое и одно пиримидиновое основание. Нити ДНК скручены между собой и образуют двойную спираль. Из-за стерических ограничений, накладываемых 2’-OH-группами рибозы, молекулы РНК не могут образовывать протяженные двойные спирали, поэтому структура РНК менее упорядочена, чем структура ДНК. Источники: наглядная биохимия Кольмана и лекция по биохимии Соколова  14. Химическое строение и структурная организация ДНК и РНК. Существуют два типа нуклеиновых кислот: РНК и ДНК. Нуклеотиды в РНК содержат рибозу и главные пиримидиновые основания урацил и цитозин. В ДНК нуклеотиды содержат 2’- дезоксирибозу и главные пиримидиновые основания тимин и цитозин. Типичными пуринами и в ДНК, и в РНК являются аденин и гуанин ДНК служит носителем генетической информации. Эксперимент Эйфвери, Маклеода и МакКарти показал, чтоДНК бактериального штамма может попадать в другие штаммы и трансформировать их в клетки первого штамма. Эксперимент Херши и Чейз доказал, что именно ДНК бактериального вируса, а не его оболочка, переносит в клетку хозяина генетическую информацию для репликации вируса. Природная ДНК состоит из двух антипараллельных цепей, находящихся в форме правозакрученной спирали. Между комплементарными парами оснований, А=Т и G≡C, образуются водородные связи внутри спирали. Пары оснований находятся в плоскости, перпендикулярной длинной оси двойной спирали, расстояние между соседними основаниями составляет 3,4 А, на один оборот спирали прихолится 10,5 пар оснований. ДНК может существовать в нескольких формах, которые отличаются друг от друга пространственным строением. Два варианта уотсон-криковской формы, или В- ДНК, - это А-ДНК и Z-ДНК. Некоторые структурные варианты зависят от послеловательности нуклеотидов, в молекуле ДНК образуются изгибы. Цени ДНК с определенными последовательностями могут образовывать шпильки, крестообразные структуры, а также участки трехцепочечной и четырехцено-чечной ДНК.  Определенные последовательности ДНК могут иметь необычное пространственное строение. Достаточно распространенный тип последовательности ДНК – палиндром, - участки ДНК с инвертированными повторами последовательностей оснований, которые имеют симметрию второго порядка для двух цепец ДНК. Такая последовательность комплементарна самой себе и поэтому может образовывать структуры типа шпильки или креста. Если инвертированные повторы встречаются в одной цепи ДНК, такие последовательности называются зеркальными повторами. Зеркальные повторы не являются комплементарными последовательностями для самих себя и не способны образовывать шпильки и крестообразные структуры. Последовательности такого типа найдены практически во всех больших молекулах ДНК и могут включать в себя от нескольких оснований до нескольких тысяч оснований. Матричная РНК персносит генетическую информациюют ДНК к рибосомам для синтеза белков. Транспортная РНК и рибосомная РНК также участвуют в белковом синтезе. Пространственная структура РНК довольно сложная; отдельные цепи могут сворачиваться в шпильки, принимать форму двойной спирали или образовывать сложные петли.  15. Полисахариды. Строение и классификация полисахаридов. Большая часть углеводов находится в составе полисахаридов. Полисахариды - высокомолекулярные соединения, образующиеся при поликонденсации моносахаридов. Обычно полисахариды представлены смесью высокомолекулярных соединений. Молекулярная масса полисахаридов колеблется в широких пределах — от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Классификация. По функциям Запасные Структурные Крахмал Целлюлоза Гликоген Хитин По происхождению Растительные Животные Микробные Крахмал Гликоген Альгиновая кислота Пектин Хитин Агар По химической природе По структуре Гомополисахариды Гетерополисахариды Линейные Разветвлённые Целлюлоза Гиалуроновая кислота Целлюлоза Крахмал (амилопектин) Теперь поговорим про моносахариды. Моносахариды — это простые углеводы, которые являются основными строительными блоками для более сложных углеводов (дисахаридов и полисахаридов). Классификация: По числу атомов углерода моносахариды делятся на:  триозы, тетрозы (эритроза, треоза и эритрулоза);  пентозы (рибоза, дезоксирибоза и арабиноза);  гексозы (глюкоза, фруктоза и галактоза);  и тд. β-D-глюкоза рибоза дезоксирибоза Моносахариды — это бифункциональные соединения, поэтому их можно разделить по наличию функциональной группы на следующие виды:  альдегидоспирты, или альдозы; (надеюсь понятно, в 1 случае – альдегид, во 2 – кетон)  кетоспирты, или кетозы. Полисахариды могут быть частью более сложных молекул:  Гликолипиды - Состоят из углеводных цепей, прикрепленных к липидным молекулам;  Гликопротеины - Содержат углеводные цепочки (полисахариды), которые прикреплены к белковым молекулам;  Протеогликаны - Большие молекулы, состоящие из белка, к которому присоединены длинные цепочки гликозаминогликанов. (Имхо, это хуйня; если вы мегамозг, то учите эту дичь) 16. ОТДЕЛЬНЫЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ: КРАХМАЛ, ДЕКСТРАН, ЦЕЛЛЮЛОЗА, ХИТОЗАН, ГИАЛУРОНОВАЯ КИСЛОТЫ И ИХ ПРОИЗВОДНЫЕ 1. Крахмал: - природный - Органические - Извлекается из растений - разветвленный - регулярный в линейной части, нерегулярный в разветвленной Крахмал — органическое вещество с формулой (C6H10O5)n, смесь полисахаридов амилозы и амилопектина, мономером которых является альфа- глюкоза. В крахмале содержится приблизительно 70-80% амилопектина и 20-30% амилозы. Амилоза состоит из глюкозных мономеров, соединенных α-1,4-гликозидными связями, в то время как амилопектин имеет дополнительные α-1,6-связи в разветвленных участках. Производные: Крахмал может быть модифицирован для получения производных, таких как декстрин (частично гидролизованный крахмал) и различные эфирные производные (например, карбоксиметилкрахмал). 2. Декстран: - природный - Органические - Получается путем ферментации крахмала или сахаров с использованием бактерий - разветвленный - нерегулярный Структура: Декстран — это полисахарид, состоящий из глюкозы, соединенной преимущественно α-1,6-гликозидными связями, с некоторыми α-1,3-связями в разветвленных участках. Это делает декстран высокоразветвленным полимером. Производные: Модифицированные формы декстрана могут включать его сульфированные или ацетилированные производные. 3. Целлюлоза: - природный - Органические - Извлекается из растений - линейный - регулярный Целлюлоза — это линейный полисахарид, состоящий из β-1,4-гликозидных связей между глюкозными мономерами. Эта структура обеспечивает высокую прочность и устойчивость к гидролизу. Производные: Целлюлоза может быть модифицирована для получения производных, таких как целлюлозные эфиры (например, карбоксиметилцеллюлоза) и целлюлозные нитраты. 4. Хитозан: - природный - Органические - Получается путем деацетилирования хитина - линейный  - регулярный Хитозан является природным катионным полиме?