Traducción Parte II 024 (1) PDF

Contexto celular En el ribosoma se distinguen tres lugares diferentes de unión a los ARN de transferencia: El sitio P (peptidil), donde se sitúa la cadena polipeptídica en formación. El sitio A (aminoacil) donde entran los aminoácidos que se van a unir a la cadena proteica El sitio E , donde...

Contexto celular En el ribosoma se distinguen tres lugares diferentes de unión a los ARN de transferencia: El sitio P (peptidil), donde se sitúa la cadena polipeptídica en formación. El sitio A (aminoacil) donde entran los aminoácidos que se van a unir a la cadena proteica El sitio E , donde se sitúa el ARNt antes de salir del ribosoma.  ACTIVACIÓN DE AMINOÁCIDOS. Ocurre en el citosol y consiste en la unión de cada uno de los 20 aminoácidos a un tRNA específico a expensas del consumo de ATP y catalizadas por enzimas específicas dependientes llamadas aminoacil-tRNA sintetasas. Iniciación  Unión entre el tRNA con el primer codón del mRNA  El primer codón es AUG (metionina)  El tRNA trae UAC, forma el enlace péptidico y trae el aa.  El primer tRNA que llega se coloca en el lugar P (peptidil) del ribosoma  ELONGACIÓN DE LA TRADUCCIÓN 1) Unión del segundo aminoacil-tRNA en el sitio A  ELONGACIÓN DE LA TRADUCCIÓN 1) Formación del enlace peptídico entre grupo COOH de la metionina y el grupo amino del siguiente aminoácido.  La translocación se lleva a cabo cuando el primer tRNA (met) se mueve del lugar P al lugar E (“exit”).  El tRNA que estaba en el lugar A se mueve al P.  El mRNA mueve el siguiente codón para ser reconocido por el tRNA en el lugar A.  FINALIZACIÓN DE LA TRADUCCIÓN Cuando el ribosoma llega a un codón de finalización (UAA, UAG, UGA), se libera el péptido y se disocia el ribosoma del mRNA.  POLIRIBOSOMAS Varios ribosomas (4 a 100) pueden estar traduciendo al mismo tiempo una cadena de mRNA del sentido 5´ 3´. DEGRADACION DE PROTEINAS La mayoría de las proteínas que se degradan en el citosol de las células eucarióticas lo hacen a través de grandes complejos de enzimas proteolíticas denominados proteasomas. ¿Cómo hacen los proteasomas para conocer cuáles proteínas celulares deben ser degradadas? Las proteasomas actúan únicamente sobre proteínas que han sido previamente marcadas para su destrucción mediante la unión covalente de una proteína denominada ubiquitina (una pequeña proteína de sólo 76 aminoácidos). Una célula típica en el cuerpo cuenta con alrededor de 30.000 proteasomas. Cuando ellos funcionan mal, ya sea que se extralimiten engullendo proteínas importantes o fallando en destruir aquellas que están dañadas o impropiamente formadas pueden ocasionar la aparición de enfermedades.