Enzyme Regulationsprinzipien PDF

Skript_30.11. _ Enzyme: Regulationsprinzipien 1. Regulationsmechanismen von Enzymen 1.1. Negative Rückkopplung/ Endprodukthemmung 1.2. Positive Rückkopplung/ Substratinduktion 2.1. Kompetitive Hemmung Hier sind die wichtigsten Punkte zur kompetitiven Hemmung: Definition: Kom...

Skript_30.11. _ Enzyme: Regulationsprinzipien 1. Regulationsmechanismen von Enzymen 1.1. Negative Rückkopplung/ Endprodukthemmung 1.2. Positive Rückkopplung/ Substratinduktion 2.1. Kompetitive Hemmung Hier sind die wichtigsten Punkte zur kompetitiven Hemmung: Definition: Kompetitive Hemmung ist ein Prozess, bei dem ein Molekül die Aktivität eines Enzyms hemmt, indem es um die gleiche Bindungsstelle wie das Substrat konkurriert. Substratbindung: Das Enzym und der Hemmstoff konkurrieren um die aktive Stelle des Enzyms, die normalerweise für das Substrat reserviert ist. Wirkung: Der Hemmstoff blockiert die aktive Stelle des Enzyms, verhindert oder verringert die Bindung des Substrats und beeinträchtigt so die Reaktionsrate. Umkehrbarkeit: Die Hemmung ist in der Regel reversibel. Wenn die Konzentration des Substrats erhöht wird, kann es die Hemmung durch den Wettbewerb mit dem Hemmstoff überwinden. Keine dauerhaften Schäden: Im Gegensatz zu irreversiblen Hemmungen hinterlässt die kompetitive Hemmung das Enzym unverändert. Sie kann jedoch die Reaktionsgeschwindigkeit beeinträchtigen. Wichtige Anwendungen: In der Medizin und Pharmakologie wird das Verständnis der kompetitiven Hemmung genutzt, um Medikamente zu entwickeln, die die Wirkung von Enzymen gezielt beeinflussen können, beispielsweise bei der Behandlung von Krankheiten. Beispiele: Ein klassisches Beispiel ist die Wirkung von Statinen, die in der Cholesterinsenkung eingesetzt werden. Sie hemmen das Enzym HMG-CoA-Reduktase, das für die Cholesterinproduktion essentiell ist, indem sie um dessen Bindungsstelle mit dem Substrat konkurrieren 2.2. Allosterische Hemmung Definition: Die allosterische Hemmung ist ein Prozess, bei dem ein Molekül (der Hemmstoff) an einer anderen Stelle als der aktiven Stelle des Enzyms bindet und dadurch dessen Aktivität verändert. Allosterische Stelle: Der Hemmstoff bindet an eine allosterische Stelle des Enzyms, die sich räumlich von der aktiven Stelle entfernt befindet. Diese Bindung verändert die räumliche Struktur des Enzyms. Wirkung: Die Bindung des Hemmstoffs an die allosterische Stelle verändert die Konformation des Enzyms, was dazu führt, dass die aktive Stelle des Enzyms entweder für das Substrat unzugänglich wird oder dessen Bindungsfähigkeit verringert wird. Reversibilität: Allosterische Hemmung kann sowohl reversibel als auch irreversibel sein, abhängig von der Art des Hemmstoffs und der Bindung an die allosterische Stelle. Keine Konkurrenz mit dem Substrat: Im Gegensatz zur kompetitiven Hemmung konkurriert der allosterische Hemmstoff nicht mit dem Substrat um die aktive Stelle des Enzyms. Regulation von Enzymaktivität: Allosterische Hemmung ist eine wichtige Methode zur Regulation von Enzymaktivität in biologischen Systemen. Sie ermöglicht eine präzise Steuerung biochemischer Reaktionen entsprechend den Bedürfnissen der Zelle. Effekt auf Enzymaktivität: Der Effekt der allosterischen Hemmung kann die Enzymaktivität entweder verstärken oder reduzieren, je nach Art des allosterischen Effekts, ob aktivierend (allosterische Aktivierung) oder hemmend (allosterische Hemmung). Beispiele: Ein bekanntes Beispiel für allosterische Hemmung ist die Wirkung von ATP als allosterischer Hemmstoff für das Enzym Phosphofructokinase in der Glykolyse. ATP bindet an einer allosterischen Stelle und hemmt die Aktivität dieses Enzyms