Repasos Biologia Celular 1.pdf
Transcript
BIOL 4018 Capitulo I Principios de Organización Celular Semejanzas entre todas las células: ○ Mismo código genético (nucleótidos)...
BIOL 4018 Capitulo I Principios de Organización Celular Semejanzas entre todas las células: ○ Mismo código genético (nucleótidos) Difieren en el orden del codigo genetico ○ Almacenan información en el DNA DNA se encuentra en el nucleo y la mitocondria ○ Sintetizan proteínas en el ribosoma ○ Obtienen energia de la degradación de azucares ○ Utilizan ATP ○ Separan el citoplasma del ambiente externo ○ Dogma central de la biologia molecular- postula quela información genética fluye en una sola dirección: DNA→ RNA→ Proteina Mecanismos moleculares comunesentre todos los organismos: ○ Regulación del ciclo celular ○ Regulación de mitosis ○ Regulación de secreción de proteínas Principios universalesde las células vivas: 1. La información genética esta almacenada en una molécula lineal de DNA, la cual esduplicaday pasada a lascélulas hijas. - El proceso por el cual la celula se duplica es Mitosis y Meiosis. 2. La información que determina la secuencia lineal, asi como, el RNA y de las proteínas esta contenida en la secuencia lineal de la molécula deDNA. - “TODO proviene de el DNA” 3. Las estructuras macromoleculares se forman a partir desubunidades. - Cromatina = DNA + Proteínas asociadas - Ribosomas = RNA + Proteinas - Membranas = Lipidos + Proteinas 4. Las membranas crecen mediante laexpansiónde membranapreexistentes. 5. La interacción deseñal-receptores la responsablede indicar la localización correcta a donde una molécula debe de llegar para llevar a cabo su función. 6. Los constituyentes celulares tienenmovimientoenla célula debido a procesos tales como: (Requieren la hidrólisis de ATP) - Difusion - Bombas biologicas - Motores celulares (Kinesina) 7. Mecanismos dereceptor-ligandoy de transducción deseñales son utilizados por la célula para adaptarse a las variaciones en el medio ambiente celular. - Célula se envia señales a si misma 8. Mecanismos deretroalimentaciónmolecular controlanlos procesos de estructuración, crecimiento y diferenciación. - Ciclo celular: puntos de cotejo y proteínas quinasas (CDK) BIOL 4018 - asciclinasyCDKsirven como “señal” sobre que esta sucediendo en la L celula. Cáncer- enfermedad que ignora los puntos de cotejo“checkpoints” ○ Sobreactivación de ciclinas ○ Mutaciones en p53- detiene el proceso de G1 Celulas eucariotas son compartmentalizadas: ○ Membrana citoplasmatica Interfase entre la celula y su medio ambiente Constituida por fosfolípidos, colesterol y proteínas Fluida (controlada por el colesterol) Posee funciones variadas Transporte- controla entrada y salida por medio de proteínas Proteccion Adhesión - capacidad de unirse a otra célula ○ Membrana nuclear (Nucleo) Almacena la información genética Ocurren las modificaciones a la molécula de RNA mensajero (RNA splicing) Posee poros nucleares (factores de transcripción) Membrana (envoltura) de doble capa Nucleolos- lugar en donde ocurre el ensamblaje delos ribosomas ○ Ribosomas Lugar en donde se sintetizan las proteinas (mRNA) Dos subunidades: pequeña y grande ○ Aparato de Golgi Modifican, almacenan y exportan proteínas sintetizadas Lugar en donde se le añaden azúcares a las proteínas que van a ser secretadas (Glicoproteínas) Se encuentra aparte del núcleo y retículo endoplásmico Estas proteínas se segregan en: Vesiculas de almacenamiento → lisosomas Vesiculas secretoras → membrana plasmatica ○ Reticulo endoplasmico rugoso y liso Sistema membranoso continuo con la membrana nuclear Rugoso- posee ribosomas asociados a sus paredes y sintetiza proteínas. Se encuentre cerca del núcleo ya que de él salen los ribosomas. Liso- sintesis de lipidos y carbohidratos ○ Peroxisomas Organulo membranoso Contiene enzimas que participan en reacciones oxidativas de degradación (ácidos grasos) Detoxificación (procesamiento de etanol) ○ Lisosomas “Estómago de la célula” BIOL 4018 F ormados en el retículo endoplásmico y empacado en el aparato de Golgi Función en la digestión celular: Reciclaje- convierte moléculas más simples Eliminacion- proteínas degradadas Regulación- muerte celular Colaboración- deshacerse de amenazas externas (virus/bacterias) ○ Mitochondria Organulo membranoso Produce energia (ATP) Posee su propio material genetico Rol espcieal en la respuesta celular a contaminantes toxicos del medio ambiente (apoptosis) Ciclo de Krebs Endosomas y fagosomas ○ Organulos membranosos Vesiculas que conducen el material a ser degradado por los lisosomas Fagosoma acarrea el material exógeno Endosoma acarrea material endogeno ○ Citoesqueleto Compuesto por: Filamentos de actina (uniones) Microtubulos (movimiento) Filamentos intermedios (tensión) Funciones: Transporte Movimiento Forma Fortaleza BIOL 4018 Capitulo III Estructuras moleculares Agua ○ olécula más abundante en la células y los tejidos M ○ Solvente universal ○ Reactivo o producto de diferentes reacciones químicas ○ Propiedades: Envuelto en estructuras biológicas Empaque de proteínas (efecto hidrofóbico) ○ Oxígeno = carga parcial negativa ○ Hidrógeno = carga parcial positiva ○ Estado sólido (hielo) = completamente con enlaces de hidrógeno Aminoacidos ○ Las proteínas se componen de aminoácidos ○ Consisten de un grupo amino unido a un alfa-carbón, a su vez unido a un grupo carboxilo y un grupo R. Excepciones: Prolina (grupo iminio) Glicina (próton adicional y no posee grupo R) Grupo R- determina el nombre del aminoácido ○ Son modificados para funciones estructurales y regulatorias Acetilaciones, metilaciones, fosforilaciones, azúcares Proteinas ○ Resumen síntesis y modificación de proteínas: ○ as proteínas se sintetizan en el RE específicamente por los ribosomas. L ○ Se encargan de mover las vesículas ○ Mayor componente en las celulas ○ Compuesto de cadenas de polipeptidos (enlaces peptidicos) y 20 aminoacidos (residuos) ○ Para determinar la secuencia de una proteína podemos utilizar la transcripción reversa y generar un cDNA. Estructura primaria- secuencia de aminoácidos queconstituye el polipéptido. ○ ○ Estructura secundaria- organización localizada deciertas partes del polipéptido. Alfa Helice Segmentos de polipéptidos que asumen una forma helicoidal. Enlace entre el O del grupo carboxilo del aminoácido n y el H del grupo amino del aminoácido n+4 (cada 4 aa) Consecuencias: ○ Centro más estable que los terminales ○ Carga positiva en un extremo y negativa en el otro BIOL 4018 Laminas B y hojas plegadas B Posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos Grupos N-H de una de las cadena forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Pueden ser: ○ Paralela(amino a carboxilo) Menos estables Diagonal ○ Antiparalela(amino a carboxilo / carboxilo a amino) Mas estables Vertical ○ Estructura terciaria- tercera dimensión de los aminoácidosen el polipéptido. Se puede predecir con una secuencia de aminoácidos Combinación de estructuras secundarias Parametros: La sección hidrofóbica se encuentra en el interior de la proteína. La sección polar se encuentra en la superficie de la proteína. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria: Puentes di-sulfuro Atracción electrostática Puentes de Hidrógeno Interacción hidrofóbica ○ Estructura cuaternaria- combinación de cadenas polipeptídicas Consta de más de una cadena polipeptidica Su estabilización es igual a la estructura terciaria Ej: Hemoglobina (transporta oxigeno) El DNA se compone de: ○ Base Nitrogenada*cambia* Purinas(2 anillos) Guanina Adenina Pirimidinas(1 anillo) Uracil(RNA) Timina Citosina ○ Grupo Fosfato*NO cambia* Enlaces fosfodiester- radical fosfato del carbono5’ y el radical hidroxilo del carbono 3. C3 no cambia ○ Azucar*C2 cambia* Desoxirribosa (sin OH) Ribosa (con OH) BIOL 4018 Capitulo IV Repaso Conceptos Biofísicos Leyes de termodinámica ○ Termodinámica- estudia la energía y sus transformaciones. Sistema- objeto a estudiarse (célula, organismo oplaneta) Cerrado: NO intercambia energía con sus alrededores Abierto: intercambia energía con sus alrededores ○ Ej: Sistemas biologicos Alrededores- todo lo que NO es el sistema ○ Ie ra Ley de Termodinámica- conservación de energía La energía ni se crea ni se destruye, solo es transferible da ○ 2 Ley de Termodinámica-entropia (desorden) Grado de desorden solo puede aumentar Movimiento hacia el desorden es un poco espontáneo, mientras que el orden requiere energía. ○ La energía transformada de una forma de energía a otra forma. Energía se dispersa en los alrededores en forma de calor NO es utilizable para hacer trabajo ○ Energia de calor que puede ser usada para hacer trabajo: Se transfiere de un area de alta temperatura a una de baja temperatura ○ Entropia(S)- Medida de energia difusa e desorganizada NO puede ser utilizada por los organismos para hacer trabajo Ningun sistema que requiera conversion de energia es 100% eficiente Parte de la energia se libera en forma de calor Energía y Metabolismo ○ Metabolismo de un organismo tiene reacciones químicas que corresponden a uno de dos tipos: Anabolismo- reaccion quimica que sintetizan moleculascomplejas a partir de sustancias mas simples. Estas requieren energia para la sintesis. Catabolismo- reacciones químicas en las que moléculasgrandes se rompen en moléculas más pequeñas. Estas liberan energía por el rompimiento de enlaces. ○ Para determinar si una reaccion requiere energia o la libera se utiliza la ecuacion: ∆𝐺 = ∆𝐻 − 𝑇∆ 𝑆 Energia libre de Gibbs (G)- energía utilizable para hacer trabajo. ∆𝐺- cambio en energía libre que ocurre en el sistema. Entalpia (H)- energía potencial almacenada en los enlaces. ∆𝑆- cambio en entropía Temperatura (T) se mantiene constante durante la reaccion ○ Exergónica(espontánea)- reacción que libera energía. Van de mayor energía a menor energía libre BIOL 4018 Ej: Movimiento de mayor a menor concentración Tienen menos energía que cuando comenzaron porque liberan energía libre ∆𝐺 es negativo ○ Endergónica- reacciones en las que necesitan que seles suministre energía. Ocurre ganancia de energía porque terminan con más energía que la que tenian en el comienzo. Tipo de reacción requiere obtener su energía de sus alrededores por lo que no ocurre su esta aislada. ∆𝐺 es positivo Enlaces quimicos (cuando dos moleculas se unen) ○ Los electrones de valencia establecen cuantos enlaces puede formar el atomo. ○ Tipos de enlaces: Ionicos- formado entre átomos con carga eléctrica.Un átomo adquiere carga cuando pierde e- de valencia o cuando los ganapara estabilizarse. Iones- átomos con carga electrica ○ Cation(+) ○ Anion(-) Compuesto iónico se forman apor la atracción que ocurre entre un anión y un catión. 𝑁𝑎 + 17𝐶𝑙→ 𝑁𝑎𝐶𝑙 11 *anion recibe e- de cation* L os enlaces iónicos tienden a ser fuertes especialmente, en ausencia de agua. Covalentes- átomos comparten electrones, de formaque ambos átomos completan su valencia. Estos se clasifican en: Polares ○ Entre átomos con diferente electronegatividad ○ Tienen polar con diferencias en carga; uno (+) y otro (-) ○ La carga total de la molécula es neutra ○ El movimiento de electrones genera un cambio constante de carga y se vuelve polar No polares ○ Entre átomos que tienen una electronegatividad parecida ○ Los electrones se mantienen igualmente entre los átomos ○ Su meta es estabilizar la capa de valencia Hidrógeno- enlaces débiles, que tienden a formarseentre H y átomos con carga parcialmente negativa. Son enlaces débiles pero a la vez resistentes cuando están en grupo. Interacciones de Van der Waals- moléculas no polaresque pueden desarrollar regiones transitorias con carga débiles. Ocurren en distancias bien cortas Significativas cuando ocurren en grandes números R eacciones deprimer orden- dependiente de un soloreactivo. ○ Cambio conformacional y Disociación BIOL 4018 Reacciones desegundo orden- dependientes de dos reactivos ○ Asociacion Reaccionesreversibles- combinación de reaccionesde primer y segundo orden BIOL 4018 Capitulo V Ensamblaje de Moléculas Macromoleculas ○ Surgen de subunidades ○ Ensamblaje ○ Reciclar subunidades ○ Ejemplos: Nucleótidos → DNA Aminoacidos → Proteina Ensamblaje ○ Principio central en biologia ○ Estructuras provienen de subunidades Virus, filamentos del citoesqueleto, ect. ○ Ninguna proteína esta 100% ensamblada ○ Beneficios: Conservar genoma Ej: virus del tabaco. Disminuye el riesgo de errores al ocurrir interacciones Desarrolla un mecanismo para eliminar componentes defectuosos Reciclar o reutilizar las subunidades Ej: microtubulos Promueve la regulación (evita descontrol de la celula) Biosintesis- regular suministro de subunidades Nucleacion- union de tubulina para formar microtubulos Cambios en el ambiente- pH o concentraciones de iones afectan los enlaces. Modificaciones covalentes- fosforilaciones Proteinas accesorias- chaperonas Estructuras simétricas ○ Ensamblaje biológico producen tres tipos de simetría: Simetriahexagonal Típica de estructuras planas Forma mas simple Maximiza el contacto entre subunidades ○ Cada subunidad esta rodeada por seis vecinos Simetriahelicoidal Cada subunidad esta localizada a una distancia fija del eje Poseen una o mas hebras Pueden ser solidas o huecas Estructura columnar Ej: DNA y Alda helice BIOL 4018 Simetriapoligonal Típica de macromoléculas cerradas Favorecido por triangulos equivalentes Forman anillos de 5 triángulos Su proposito es proteger el genoma BIOL 4018 Capitulo XIII Estructura y Dinámica de la membrana Membrana- interfase entre la célula y su ambiente.Esta compuesta de: ○ Bicapa de fosfolipidos ○ Proteínas integrales- atraviesan la membrana ○ Proteínas periferales- se encuentran ancladas a la superficie Componentes de la membrana ○ Lipidos Anclaje de proteínas a la membrana Almacenan energia Llevan informacion Hormonas extracelulares Mensajeros secundarios intracelulares Ejemplos: Fosfogliceridos(fosfolipidos) ○ Constituyente principal de la membrana ○ Anfifílicos- cabeza hidrofilica y cola hidrofobica ○ Estructura: Dos cadenas de acidos grasos C1 cadena saturada C2 cadena insaturada Glicerol Grupo fosfato (C3) Tiene unido el grupo R ○ Esterificar uno de cinco alcoholes al grupo fosfato G ○ rupos sustituyentes proveen propiedades ○ Tienen una carga (-) en el fosfato esterificado. Al cambiar en grupo R, se cambia la carga. Carga negativa Carga positiva en nitrógenos A P P E PG PC PS PI ○ Sufren cambio enzimaticos en elRE liso Enzimas pueden intercambiar las cabezas de los fosfoglicéridos y remodelar los ácidos grasos. BIOL 4018 Esfingolipidos ○ Segundos mas abundantes en la membrana plasmática ○ Son glicolipidos que contienen esfingosina ○ Los ácidos grasos son más largos que los ácidos grasos de los fosfolipidos ○ Esterifican azúcares ○ Estructura: Esfingosina (amino alcohol) Un acido grado en el C2 (enlace amida) ○ Ej: Glicoesfingolipidos Una o mas azucares Receptor a virus Esfingomielina Se une una base al C1 mediante un enlace ester de fosfato Grupo R- PC o PE Cholesterol ○ Grupo mayor de los esteroles ○ Solo presente en celulas animales ○ Apolar- tiene un extremo polar y otro no polar ○ Hidroxilo orientado hacia la parte polar (superficie) ○ No atraviesa la bicapa de fosfolipidos porque es pequeño ○ Contribuye a la fluidez de la membrana Aumento = Rigidez {nada entra ni sale} ○ Envuelto en procesos metabólicos Síntesis de hormonas Estrógeno, progesterona y cortisona Vitamina D Sales biliares Glicolipidos ○ Existen tres tipos: Esfingolipidos Glicolípidos con glicerol Azúcar unida al hidroxilo del C3 Glicosil-fosfatidil-inositol(GPI) No son muy comunes Pequena cadena de carbohidratos o azúcares Trigliceridos ○ Glicerol con tres acidos grasos esterificados ○ No posee un grupo polar No puede incorporarse en la membrana; membrana solo acepta maximo dos acidos grasos. BIOL 4018 ○ Proteinas Integrales-atraviesan ambas capas de la membrana Constan de 3 partes: ○ Extracelular (hidrofilica) ○ Intracelular (hidrofilica) ○ Integrada a la membrana (hidrofobica) Producidas en elreticulo endoplasmico Segmento transmembranal ○ En su mayoría son alfa helices ○ Alfa helice(comun) Función: senalizacion Segmento polar se encuentra en el interior de la bicapa Ej: Glicoforina (glóbulos rojos) ○ Segmentos beta Barril Beta Funcion: transporte Porcion hidrofobica hacia el exterior; controla entrada y salida Ej: Porinas Periferales-no atraviesa las capas de la membrana,se encuentra en la superficie de la membrana. Residuos hidrofilicos expuestos y un segmento hidrofobico Pueden asociarse a la membrana mediante seis metodos distintos: BIOL 4018 Estructuración Física ○ Propiedades mecánicas Flexible La rigidez afecta a la membrana Permeabilidad limitada Iones Habilidades de autosellarse ○ Dependiendo de la exposición, membrana se ajusta para protegerse. ○ Asimetría de los lípidos Glicolípidos y Colina - exterior de la celula Ej: fosfatidilcolina y esfingomielina Grupo amino - interior de la celula Ej: fosfatidiletanolamina y fosfatidilserina Fosfatidilserinaindica el estado de la celula Hacia el citosol (adentro) = celula viva Hacia afuera (exterior) = celula va a morir Perdida de la asimetria es señal de muerte celular ○ Propiedades fisicas Dinamica Mosaico fluido Movimiento lateral Movimiento rotacional Movimiento “flip-flop” (menos común; indica muerte celular) ○ Flipasa (adentro → afuera) ○ Flopasas (afuera → adentro) Movimiento de flexión Acidos grasos tienen movimientos en la escala de pico segundos ○ Annexin V Proteina periferal Fosfatidilserina se expone Annexin se enlaza Muerte celular ○ Balsas lipidicas o “rafts” Agregados de esfingolípidos y colesterol en la membrana citoplasmática Aumenta ácidos grasos saturados Menos fluidez (nada se mueve) No tiene fosfolípidos; solo posee esfingolípidos Garantiza interacción receptor-ligando ya que no se mueve y la interaccion no se afecta. Al finalizar interaccion, mueve lípidos y colesterol para romper balsas lipídicas BIOL 4018 Capitulo XIV Proteinas membranales: Bombas Tipos de transporte: ○ Activo Contra del gradiente (menor →mayor) Requiere energía (ATP) ○ Pasivo A favor del gradiente (mayor → menor) No requiere energía Difusión- molecula pequeña atraviesa membrana sinayuda Bombas membranales ○ Transportadores activos primerios (principal via) ○ En contra del gradiente (menor →mayor) ○ Transportan iones- cationes ○ Crean gradientes entre compartimientos membranales Diversidad de bombas membranales ○ Bacteriorodopsina Bomba mas conocida Fuente de energía: Luz solar Construye un gradiente de protones; citoplasma → ambiente Sustancia que transporta: H+ Distribución: halobacterias (bacteria que crece en temp. extrema) Proteina integral Retinal Cromoforo, da color y metaboliza luz Su conformacion indica estado: ○ Trans → apagada ○ Cis → encendida Unida de forma covalente aLys216(favorece mov. cis-trans) Estructura 7 alfa helices Via de protones ○ Aspartato 96- donador de protones ○ Aspartato 85- aceptador de protones ○ Glutamato 204- envia protones hacia exterior BIOL 4018 Absorción del proton: ○ ATPasas Fuente de energía: ATP Usa o produce ATP Sustancia que transporta: varios iones Distribución: universal (presente en cualquier lado) Tipos: Rotativas(F0F1 ) ○ Pueden sintetizar o hidrolizar ATP, utilizando gradientes de protones. ○ Consisten de dos motores rotatorios (R0 y R1) ○ Familias: BIOL 4018 Tipo P ○ Universales ○ Dependientes de ATP ○ Transportan: Cationes (Ca+, Cu+,Na+,K+) Lipidos (flipasas) ○ Asociadas a enfermedades Menkes’ Syndrome- deficiencia de Cu+ Wilson’s Disease- exceso de Cu+ en el higado Transportadores ABC ○ Estructura Dos dominios en la membrana y citoplasma 6 cadenas alfa helice que expanden la membrana “Walker motif” or P loop Une al ATP en el citoplasma ○ Distribución universal ○ Grupo más diverso de ATPasas ○ Se encuentra en: Reticulo endoplasmatico Membrana plasmatica Mitochondria ○ Un transportador por sustrato Lipidos (flopasas) Iones (pueden especializarse como canales ionicos) Azucares BIOL 4018 Capitulo XV Proteinas membranales: Acarreadoras niversal U Facilitadores o transportadores No utilizan ATP Transportan: ○ A favordel gradiente ( mayor → menor) ○ Cambios conformacionales ○ Iones y moleculas Pueden transportar en contra del gradiente, sin utilizar ATP. ○ Acoplado con el transporte de un soluto a favor del gradiente Clasificacion: ○ Unipuerto Transportan un sustrato Pasivo Difusion facilitada Ej. transportadores de glucosa ○ Antipuerto Transporta dos sustratos similares Direcciones opuestas Utiliza la energía de la bomba y se comporta como un trasportador secundario. Ej. transportador ANC ○ Simporte Transporta dos o mas sustratos Misma direccion (a favor del gradiente) Co-transporte Utiliza la energía de la bomba y se comporta como un trasportador secundario. Ej. acareador de Na+/glucosa en mamiferos Estructura de las proteínas acarreadoras ○ Superfamilia facilitadora(MFS) Compuesta de proteinas alfa helices Segmentos hidrofobicos expanden la membrana 12 segmentos hidrofobicos ○ Proteínas acarreadoras mitocondriales Poseen solo seis segmentos hidrofobicos BIOL 4018 Diversidad de proteínas acarreadoras BIOL 4018 Capítulo XVI Proteínas Membranales: Canales Canales membranales ○ Transmembranales ○ Universal ○ Movimientoa favordel gradiente (menor → mayor) NO utilizan ATP ○ 400 genes en humanos ○ Estructura consiste de dos o mas a-helices Funciones principales: ○ Transporte- en conjunto con bombas y acarreadoras ○ Regulación del potencial eléctrico ○ Secreción y contracción muscular Clasificación: ○ De acuerdo a laestructura primaria ○ De acuerdo alion que transportan ○ De acuerdo almodo de regulación ○ De acuerdo alrol fisiológico Mecanismos de acción 1. Transición de cerrado/abierto 2. Luego se inactiva 3. Regresa a su estado cerrado 4. Inactivacion tipo N a. Bola inactivacion i. Terminal N ii. Bloquear el poro Transportadores con 1 segmento ○ Un helice transmembranal ○ Se encuentra en el virus de la influenza ○ Farmaco antiviral Amantadina Transportadores con 2 segmento Canales Mecánicos- Canales Adenosina Canales Sensitivo Amilorida Sensitivo Trifosfatada - ctivados por A - resente en P ➔ Inhibido por diurético presión osmótica neuronas ➔ Canales epiteliales Na+ - Transporte de - Envuelto en ◆ Transportan Na+ y agua iones, agua y sentir dolor ◆ Tubos renales (absorbe sales moléculas y agua) orgánicas grandes Aldosterona- aumenta los canales en la membrana en los riñones BIOL 4018 S ◆ indome de Liddle ◆ Reabsorción excesiva de agua y Na+ en el riñón ◆ Aumento de presion Familia S5/S6 ○ Transporadores de K+ ○ Poseen dos segmentos transmembranales Alfa helice conectados mediante un lazo P ○ Poseen secuencia conservada: Glicina-Tirosina-Glicina Canales reglados por voltaje ○ Regulado por voltaje ○ 4 subunidades ○ Transportan cationes Na+, K+, Ca++ Ligando extracelulares ○ Receptores de “Nicotinic Acetylcholine” Enlaza nicotina y acetilcolina Músculos esqueletales-contraccion Sistema nervioso central-adicción Sensitivo a curare (relajante muscular) Myasthenia gravis Anticuerpos autoinmunes- reduce respuesta acetilcolina Causa debilidad Canales “Transient Receptor Potential” ○ Sensitivo a estímulos Química y temperatura Amargo, dulce, frio, caliente o picante ○ 6 hélices transmembranales y un “loop” ○ Transportan cationes Aquaporinas ○ Difusión de agua ○ Responden a un gradiente osmótico ○ Pueden transportar solutos Glicerol BIOL 4018 Comparación Proteínas Membranales Bombas, Acarreadoras y Canales Caracteristica Bombas Acarreadoras Canales UtilizaATPpara el transporte de moléculas X Su estructura consiste dealfa helices X X X Transporta moléculasen contradel gradiente X Transporta moléculasa favordel gradiente X X Activada porluz solar X Utilizaretinolycromóforospara absorber protones X Transportacationes X X X Crea gradientes entre compartimentos membranales X Sintetiza o hidroliza ATP X Compuesta de dos motores rotatorios X Transporta glucosa a favor del gradiente X Transporta ds sustratos en direcciones opuestas X ransporta dos o mas sustratos en la misma T X dirección Regula elpotencial eléctrico X Mecanismos detransporte X X X Proteinatransmembranal X X X TransportaAgua X Cambia de conformación X X Se clasifican en unipuerto, simpuerto y antipuerto X Inactivacion tipo N X
