Notatki z Biochemia i Witaminy PDF

## Notatki ### 5 lutego 2025 1. Dlaczego nić syntetyzowana jest w sposób nieciągły? 2. Jakie szlaki uruchamiają się w dużym zapotrzebowaniu na energię? 3. Witaminy (szkorbut, biegunka i stan zapalny skóry, kwas foliowy, beri beri - wskazać nazwę, skutek niedoboru, koenzym) 4. Reakcja w glukoneogen...

## Notatki ### 5 lutego 2025 1. Dlaczego nić syntetyzowana jest w sposób nieciągły? 2. Jakie szlaki uruchamiają się w dużym zapotrzebowaniu na energię? 3. Witaminy (szkorbut, biegunka i stan zapalny skóry, kwas foliowy, beri beri - wskazać nazwę, skutek niedoboru, koenzym) 4. Reakcja w glukoneogenezie która zastępuje te w glikolizie przez heksokinazę. 5. Jakie znaczenie ma gradient protonowy w fosforylacji oksydacyjnej? 6. Cykl krebsa - przebieg i gdzie? 7. NNKT, PLP, karmityna. 8. Transport NADH schematy czółenka. 9. Numer i nazwa klasy enzymów. 10. Proces inicjacji w transkrypcji - jakie białka uczestniczą? ## Kwasy nukleinowe - A = T - A = U - G = C - **Puryny:** adenina, guanina - **Pirymidyny:** tymina, cytozyna, uracyl **RNA:** - t RNA, r RNA, m RNA; (w szlakach + jadze kau) **DNA:** - materiał genetyczny komórki; genom - (Njadne komórki) AMINOKWAS + CUKIER = NUKLEOZYD + RESZTA FOSFORANOWA = NUKLEOTYD **Zasady:** -Adenina: -Gwanina: -Cytozyna: -Tymina: -Uracyl: **Regula Chargaffa:** - (T + C) = (A + G) -> (T + C) = 1 - A = T i C = G **Mutacje:** - zmiany chemiczne DNA pod wpływem czynników chemicznych lub promieniowania (np. UV) - powodujące zmiany metaboliczne, morfologiczne lub letalne; - trwałość DNA (podatność na mutacje) mierzy się określając temperaturę topnienia DNA, kiedy DNA tali się, rozpada się na 2 nici. - Jednoniciowe, czyli nie więcej niż 4. wodorowych - pomiędzy zasadami, tym trwalsze struktury. **Oznaczanie KW. Nukleinowych metodą Fiske-Subbarona:** -Zasada metody: - w kwaśnym środowisku ortofosforan w roztworze molibdenowym redukuje się do niebieskich welków molibdenu tworzących błękit molibdenowy; - obliczenia: 1) za pomocą krzywej zaw. w mg/ 100ml rozw. 2) zaw. KN. nukleinowych = (ilość fosforanu / 100) * 5,8 3) średnia zaw. fosforu w kr. usinowych = 5,8 % **Gony:** sekwencje DNA przepisywane na ex RNA; - **introny:** nie kodowane w kow. - **eksony:** zawierają informacje o roli i funkcjonowaniu komórki **Kodon:** - potrójka zasad występująca w trojkach - **jednoznaczny:** jeden kodon koduje tylko jeden AA; - **zdegenerowany:** jeden AA może być kodowany przez kilka trójek, np. - **nieprzesuwany:** nie można pominąć w odczycie jednej z zasad. - **uniwersalny:** te same kodony działają u zwierząt i u roślin. **Replikacja DNA:** - Polimeraza DNA (15-3) - matrycowa DNA - Linia wiodąca - synteza ciągła, - Linia opóźniająca - synteza nieciągła - powstają fragmenty Okazaki - Prymaza - syntetyzuje starter - Ligaza - spaja nowo zsyntetyzowane fragmenty Okazaki - Telomeraza - dobudowuje telomery, czyli odcinki DNA **Transkrypcja:** przepisywanie, - linia matrycowa: (DNA) - kaseta TATA (u prokariontów) **Dojrzewanie m RNA:** - 1) dołączenie nasadki 5' - 2) zabezpieczenie końca 3' - 3) wycięcie intronów - 4) dołączenie ogonka Poli A **Translacja:** - tRNA podstawia odpowiedni AA - AUG kodujący STOP - translacja kończy się przy kodonie STOP **Klasy nukleinowe:** - **Cukier** - **Zasada purynowa/pirymidynowa:** (A/G/C/U) - **Nukleozyd** - **Nukleotyd** **Nukleotydy:** -**DNA:** - cysteina (2-deoksyryboza) - występuje w: - zwierzętach, - roślinach - drobnoustrojach; - bierze udział w podstawowych - procesach biologicznych. - **RNA** - ryboza (Ryboza) - występującyce w: - zwierzętach, - roślinach - drobnoustrojach; **Hydroliza DNA:** - **kwas:** - **zasada:** - **enzymatyczna:** **Hydroliza RNA:** - **kwas:** - **zasada:** - **enzymatyczna:** **Puryny (A/G):** -HNO3→ mureksyd (czerwono-fioletowy) **Pentozy (DNA):** - alloz. Biala + FURFURAL (niebiesko-zielone) **DNA z zagraną zasadą purynową (A/G):** - 3) DNA + difengloamina → nie daje tepo efektu - 4) ORTOFOSTERAN (niebieskie zabarwienie) - HNO3 + ORCYNA → niebieskie zabarwienie **Oddychanie komórkowe:** - **Glikolza:** (w cytozolu) - glukoza → 2 pirogroniany - dehydrogenaza - kinaza - NADH 2ATP - **Faza specyficzna oddychania komórki:** - odnosi się do sacharydów i lipidów - **Cykl Krebsa (CKTK):** (uzyskanie NADH, FAD i tworzenie cytrynianu, w mitochondium) - acetylkCoA → szczawiooctan - cytrynian - NADH - FADH2 - ATP - PUNKT KONTROLNY Cyklu; - Dostęp do alfa-ketoglutaminianu - Dostęp do acetylkCoA - Steż. szczawiooctanu - **Łańcuch oddechowy:** (wytwarzanie ATP; przesunięcie z CKTK na Hen) - PUNKT KONTROLNY Cyklu; - Dostęp do alfaketglutaminianu - Steż. szczawiooctanu - Dostęp do acetylkCoA - Prędkość utleniania alfa-ketoglutaminianu - **Faza niespecyficzna utleniania bio:** (w mitochondrium na matrycy mitochondrialnym) - 5% el. użytecznej bio - mleczan - glicerol - aminokwasy - prelistarcenie CO2 - acetylkCoA **Glikoneogeneza:** (mleczan, glicerol, aminokwasy) - acetylkCoA → cytozol Krebsa NADH - fosfataza xGlu (bardzo dużo) - R-cja pomostowa - NADH, FAD, ATP, PGAL **Białka:** - **struktura pierwotna:** - łańcuch aminokwasów - połączonych wiązaniami peptydowymi - **struktura drugorzędna:** - a - helisa - b - kratka - łańcuchy peptydowe tworzą regularne struktury dzięki wiązaniu wodorowym - **struktura trzeciorzędna:** - trójwymiarowa struktura białka - utworzona dzięki oddziaływaniu - różnych sił: - wodorowe - jonowe - niebieskie - van der Waalsa - **struktura czwartorzędna:** - połączenie kilku łańcuchów polipeptydowych - w jedną funkcjonalną cząsteczkę. **Egzogne:** - Val - Leu - Phe - Tyr - Met - Thr - Lys - His **Endogenne:** - Gly - Ala - Pro **R-cja ksantoproteinowa:** - (Phe) + HNO3 → żółty kolor **Gluta-tion:** - S-Glu-Cys-Gly - H₂O₂ + SH → H₂O **Oligopetydy:** - 0-10 AA - np. okrytozyna, wazopresyna, angiotenzyna **Polipeptydy:** - 10-100 AA - np. ACTH, insulina, kalcytonina **Makropeptydy:** - >100 AA - np. protaminy **R-cja biuretowa:** (białka vs welue A-A CN-CH (biuretowa barwa) **R-cja ninhydrynowa:** (PRO daje niebieski kolor) - niebieska barwa **Enzymy:** - **katalizatory biologiczne:** - nie zużywają się w czasie reakcji - działają w aktywacji - przyspieszają metabolizm - **specyficzność reakcyjna:** - substrat musi mieć odpowiedni kształt, żeby pasować do centrum aktywnego. **Teoria Fischera:** - odpowiednie spasowanie enzymu i substratu (klucz do zamka) **Teoria Koshland:** - substrat dochodzi do substratu, który po kontakcie dopasowuje się do centrum aktywnego - kompleks E-S dopasowuje do już ukształtowanego kompleksu **Holoenzym:** Koenzym + Apoenzym **Apoenzym:** białko III-ned. **Koenzym:** - cząsteczka, która musi być obecna, aby enzym mógł prawidłowo działać, - ułatwia aktywację enzymu **Inhibitor:** substancja, która opóźnia lub blokuje działanie enzymu. -**Odwracalna:** - w przypadku - *kompeticyjna*: inhibitor konkuruje o miejsce aktywne - *niekompeticyjna*: inhibitor wiąże się w innym miejscu, - sprawiając, że centrum aktywne jest niedostępne. - **Nieodwracalna:** - inhibitor wiąże się z centrum aktywnym - związane są na stałe. **Podział klas enzymów (klasty enzymów):** - **I) OksydoReduktazy:** (dehydrogenaza mleczanowa) - **II) Transferazy:** (przenoszą grupy funkcyjne) - **III) Hydrolazy:** (ureaza, amylaza) - **IV) Liazy:** (rozbijają wiązania podwójne) - **V) Izomerazy:** (przemienia izomery) - **VI) Ligaza:** (syntetyzują reakcje z zużyciem ATP, np. trypsyne) **Charakterystyczne grupy tiolowe (-SH):** - cysteina - chinony - glutation - buthylord -**Ureaz (AHIDOHYDROLAZA):** - swoistość substratowa absolutna (w naturalnych warunkach + tylko mocznik) - hydrolizuje mocznik do CO₂ i NH₃ - rozbija wiązania C-N inne wiązania peptydowe - **a-Amylaza:** - *hydroliza:* spisachardylos - *utlenianie:* grup -SH; - **hamują:** glutation. - **aktywują:** Ca, Cu **x-amylasa:** - tnie w. 1,4- & 1,6-glikozydowe od strony niealdehydowej - jedyna, która może pociąć amylopektyne - zabwarwienie z jodem będzie słabsze niż u glukozy, bo tu nie wszystkie w. po kolei, więc zajmie to dłużej - tnie każde w. x-digikozydowe w m RNA! - endoamylaza. **glukoamylaza:** - tnie w. alfa-1,4-glikdozydowe od końca aldehydowepo - szubko pojawiają się cukry redukujące, - zabarwienie z jodem będzie osłabione, ale pojawi się szybko . **p-amylasa:** - tylko u roślin - tnie w.x-1,4-glikozydowe od końca aldehydowego - szybko pojawiają się cukry redukujące; - zabarwienie z jodem osłabione, ale pojawi się szybko. **Fosfataza (KHAGNA FOSFATAZA):** - rozkłada estry kwasów fosforowych; - odczepia reszty fosforanowe od AA; - kwasne pH! - u roślin i zwierząt. **Dehydrogenaza mleczanowa:** - utlenia mleczan do pirogronianu; - działa w mięśniach przy małym stężeniu tlenu - np. w cyklu Krebsa; - - specyficzność absolutna, bo w normalnych warunkach - przerabia tylko mleczan, a w sztucznych - żelazicyjanek może roztwór błękit metylenowy! - pH zasadowe (8) **Staza Michaeliesa:** mierzy powinowactwo enzymu do substratu; - obrazuje stężenie substratu. - przy którym enzym osiąga pełne swoje Vmax; - swoista dla każdego enzymu. **Koenzymy:** - kofaktory (trudno oddziałujące)) - *przenoszą atomy/ grupy atomów: FAD, NAD* - *współdziała (trudno oddzialujące) z podłożem (substratem): - *szeregowo* lub - *równolegle* - *przenoszące H*: NADH - *przenoszące grupy funkcyjne* (koenzymy transferazy): NAD, FAD, NADP **B6 (Pirodyksyna, piridoksal):** - uczestniczą w transaminacji, - dekarboksylacji, - i aldoaminacji A-A; - rozpuszczalne w wodzie - wystpuje w mięśniach, zielonych warzywach i spożywczych **R-cje rozpuszczalne w tłuszczach:** - **A** (retinol): - powstaje z prowitaminy A (b-karoten)- u zwierząt- - wytwarzana jako prowitamina w wątrobie - rozpuszczalna w tłuszczach - występuje w produktach mięsnych i mlecznych, oraz tranie; **R-cje rozpuszczalne w wodzie:** - **C:** - wystpuje w: - cytrusach, - truskawkach, - śliwkach. - **H (biotyna):** - koenzym karboksylazy; - bierze udział w: - transaminacji - dekarboksylacji - aldoaminacji - **B₁ (tiamina):** - wystpuje w ziarnach zbóż, - wołowinie - rybach - mleku - nieprwoina - moczka - niektóre gatunki ryb **x-amylaza** - endoamylaza - tnie w. 1,4-glikozydowe - tworzy niskocząsteczkowe deksryny - nie bierze udziału w jodemie - u roślin, zwierząt i bakterii **p-amylaza** - tnie wiązanie 1,4-glikozydowe od strony aldehydowej, - występuje u roślin, - tworzy maltozę. **Glukoamylaza:** - wszystkie wiązania alfa-1,4. - tylko w roślinach, **Wit. B12 (kobalamina):** - możliwa do - deficytu, - niestrawności - nedoboru - erytrocytów - A-A w - miechu - we wczesnych jelitach, - w wątrobie - niektórzy mówią, że to wit. rozpuszczalna w wodzie, - jest tam białko, - można ją uważać za wit. - powinna być - w diecie u dzieci, - u kobiet w ciąży - u osób w starszym wieku. **Witamina PP (nikotynowa):** - jej niedobór powoduje pellagre; - zmiany skórne: zapalenie skóry - zaburzenia wzroku: zapalenie spojówek - zaburzenia psychiczne: - bezsenność - depresja - występuje w: - ziarnach zbóż, - drożdżach, - wątrobie, - mleku **Witamina D:** - powstaje z 7 - dehydrocholesterolu i ergostery, - w wątrobie może ulegnać roszczeniu do hormonu - odpowiedzialna za utrzymanie równowagi.. hormonalne, - wapniowej, - niedobur poroduje krzywice i osteoporose, ==End of OCR for page 20==