Meta 1.2 - Biomoléculas y la Estructura Celular PDF

1.1.3. Introducción a las biomoleculas Compuestos químicos que forman la materia viva  Bioelementos Elementos químicos que forman parte de los seres vivos, en forma – De compuestos puros – Como integrantes de las biomoleculas Los bioelementos se presentan en proporc...

1.1.3. Introducción a las biomoleculas Compuestos químicos que forman la materia viva  Bioelementos Elementos químicos que forman parte de los seres vivos, en forma – De compuestos puros – Como integrantes de las biomoleculas Los bioelementos se presentan en proporciones diferentes, este criterio se utiliza como método de clasificación  Clasificación de los bioelementos Bioelementos primarios (mas abundantes) – C, H, O, N, P, S – Propiedades: Gran facilidad para constituir moléculas complejas en forma de cadena (hidrocarburos) A partir de ellos, por sustitución de algunos hidrógenos por otros átomos o grupos de átomos (grupos funcionales) se obtienen infinidad de compuestos o biomoléculas.  Clasificación de los bioelementos Bioelementos secundarios – Mayor numero de diferentes elementos – Suelen presentarse formando sales o sólo forman parte de ciertas moléculas (hemoglobina, tiroxina, clorofila) Indispensables: aparecen en todos los organismos. Ca, Cl, K, Na, Mg, Fe Variables: Pueden faltar en algunos organismos Br, Zn, Al, Co, I, Cu  Clasificación de los bioelementos Cualquier bioelemento es indispensable para el ser vivo que lo posea Un bioelemento incluido en una categoría puede, en determinados organismos puede pertenecer a otra. – Ej. El Si es secundario en general, pero en organismos como algas unicelulares pasa a ser primario (constituye el  Biomoleculas Son los compuestos químicos de la materia viva. Resultan de la unión de los bioelementos por enlaces químicos entre los que destacan los de tipo covalente  Tipos de enlaces químicos  Tipos de biomolecular Biomoléculas inorgánicas – Son características de la materia inerte, pero se encuentran también entre los seres vivos. – Ej. Agua, sales minerales, Oxigeno y dióxido de carbono. Biomoléculas orgánicas – Están formadas por carbono hidrógeno y oxígeno y, en muchos casos nitrógeno, fósforo y azufre. – En general son moléculas exclusivas de los seres vivos  Biomoleculas Inorganicas El agua es una molécula de enorme importancia biológica, tanto por su abundancia como por las funciones que desempeña en la materia viva así como por el papel que ha jugado en el origen y evolución de la vida  El agua El agua es la biomolécula más abundante de los seres vivos, alcanzando una proporción media del 75% del peso total. – Hay seres con mayor proporción (lechugas o medusas, por ejemplo con más de un 90%) y otros con mucha menos (por ejemplo las semillas de los vegetales 15%). Esta agua procede en su mayor parte del medio externo y en menor proporción de reacciones químicas de las células.  El agua En los seres pluricelulares, el agua se encuentra dentro de las células, entre las mismas (espacio intersticial o intercelular), o circulando por el organismo (sangre, linfa o savia)  El agua se mantiene unida por enlaces de hidrogeno El agua es cerca de 70% del peso de la célula y la mayor parte de las reacciones intracelulares ocurren en un medio acuoso. 1.3. EL MEDIO ACUOSO COMO MATRIZ DE LA VIDA En una molécula de agua, los átomos de Hidrogeno (H) están unidos a los átomos de Oxigeno (O) por enlaces covalentes. Los electrones del agua se distribuyen en forma desigual en la molécula con cargas positivas en los H y cargas negativas en el átomo de O. Estos enlaces son mucho mas débiles que los enlaces covalentes y se rompen con facilidad por acción de los movimientos térmicos. Cada enlace se mantiene por un tiempo extremadamente breve. Estos enlace de hidrógeno intercambiables son los que mantienen el agua en estado liquida a temperatura ambiente.  Las moléculas que tienen cargas positivas o negativas (iones) se disuelven con facilidad en el agua, a estas moléculas se les denominan hidrófilas, lo que significa que tienen afinidad por el agua. Ejemplos de moléculas hidrófilas: Muchas moléculas de la célula pertenecen a esta categoría e incluyen a los azúcares, el DNA, el RNA y la mayoría de las proteínas. Las moléculas hidrófobas (que le temen al agua) no tienen carga y forman muy poco o ningún enlace de hidrógeno de modo que no se disuelven en agua. Ejemplos de moléculas hidrófobas: Los hidrocarburos. Los hidrocarburos representan un importante ejemplo de componentes celulares hidrófobos. Las membranas celulares están compuesta por moléculas que tienen largas colas con característica de hidrocarburos.  Los protones están en movimiento en soluciones acuosas. Las moléculas de agua están constantemente intercambiando protones entre si para formar iones hidronio e iones hidroxilo. Algunas moléculas polares forman ácidos y bases en agua Las sustancias que liberan protones al disolverse en agua, se denominan ácidos. Una base es una molécula capaz de aceptar un protón. Tradicionalmente nos referimos a la concertación de H3O+ como la concentración de H.  LAS SALES MINERALES Las sales minerales están formadas por un catión y un anión. Las sales pueden presentarse de dos formas diferentes: – Sales insolubles o no disociadas – Sales en forma disociada o sales solubles o  LAS SALES MINERALES Sales insolubles o no disociadas – Presentan una función esquelética, formando caparazones (carbonato cálcio), conchas o huesos (Fosfato de calcio). – En algunos casos, los iones pueden estar unidos a moléculas orgánicas, de modo que no están disociados pero tampoco forman sales minerales. Ej. la hemoglobina lleva el ión hierro, la clorofila contiene magnesio, la vitamina B12 lleva el ión Cobalto, etc.  LAS SALES MINERALES Sales en forma disociada – Los iones se encuentran disueltos en agua – Son responsables de algunas funciones específicas – Intervienen de manera decisiva en procesos físico-químicos de importancia vital para  LAS SALES MINERALES Equilibrio osmótico – Las membranas celulares son semipermeables. Dejan pasar el agua libremente pero no las sales. – La dirección que lleve el agua dependerá de la concentración de sales a cada lado de la membrana El agua se mueve desde donde hay menos concentración de sales hacia donde hay más, hasta alcanzar la misma concentración. OSMOSIS  LAS SALES MINERALES Equilibrio osmótico La presión osmótica es creada básicamente por las sales, pero en general por las moléculas de todo tipo que se encuentran en disolución acuosa.  LAS SALES MINERALES Equilibrio ácido-base – El pH es uno de los parámetros que un organismo debe mantener constantes – En muchas reacciones celulares el pH tiende a aumentar o a disminuir – Ciertas sales se unen a los protones o los liberan evitando cambios en su concentración. Se denominan sustancias tamponantes. Ej. el ión hidrógeno carbonato, carbonato ácido o bicarbonato.  LAS SALES MINERALES Las sales disueltas pueden intervenir en funciones específicas. – Ej. iones como el Na+ y el K+ , imprescindibles en la transmisión del impulso nervioso – Ej2. Ca2+ que participa en la contracción muscular y en la coagulación sanguínea. BIOMOLECULAS ORGANICAS Carbono Es pequeño pero puede formar grandes moléculas. Tiene 4 electrones y cuatro espacios libres en su orbital externo. Un átomo de carbono puede formar cuatro enlaces covalentes con otros átomos. Se puede unir por átomos de carbono (C- C) por enlaces covalentes y así formar moléculas complejas. Los compuestos del carbono que sintetizan las células se denominan moléculas orgánicas. Metilo: CH3 Hidroxilo : OH- Carbonilo: C=O Carboxilo: -COO(-) Fosforilo (-PO3) Amino (NH2) La célula contiene cuatro familias principales de moléculas orgánicas Comprenden de carbono con un peso molecular que oscila entre 100 y 1000D, y pueden contener hasta 30 átomos de carbono. Algunos son subunidades, monómeros que forman parte de macromoleculas en la célula. Otros sirven como fuente de energía para la célula. Otros cumplen mas de una función en la célula. Las cuatro familias principales de pequeñas moléculas orgánicas en la célula. Todas las moléculas orgánicas se sintetizan a partir de un conjunto de compuestos simples, en los que también pueden degradarse. Meta 1.1.3 Estructura y función de las proteínas Biomoléculas Proteínas  Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Polímeros de monómeros aminoacidicos  Los está unido mediant aminoácidos n s e enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido Si la cadena de aa que forma la molécula no es mayor de 10 aa, se denomina oligopéptido  Si es superior a 10 aa, se llama polipéptido Sies superior a 50 aa se habla ya de proteína. Las proteínas las estructurales constituyen a partir de unidades las ensamblan las células cuales se  Funcion es: Enzimas Estructurales Transporte Señalización Deposito Receptoras Reguladores génicos  Proporcionan forma y estructura Forman canales y bombas que controlan el paso de nutrientes y otras moléculas Llevan mensajes o actúan como señales integradoras que transmiten información desde la membrana hacia el núcleo  Algunas proteínas son especializadas: Anticuerpos: Protección Quimioquinas: Reguladoras Enzimas: Catálisis de la ruptura o formación de una reacción Proteínas estructurales: Proporcionan soporte mecánico a las células y tejidos Colágeno (estructurales) Elastina Tubulina  Estructura de las proteínas Polímeros de monómeros aminoácidos 20 aa diferentes Constituidos por – Un grupo amino (-NH2) – Un carboxilo o ácido (-COOH) – Un átomo de hidrógeno (-H) – Unidos a un carbono α (-C-) – Con un grupo químico variable al que se denomina radical (- R).  Estructura de Poseen un grupolos aa amino y uno carboxilo separado entre si por un átomo de carbono, el carbono alfa Estereoisomeros Átomos de carbono asimétricos (menos en glicina) Formas D, L aa (menos en glicina)  Aminoácidos esenciales Son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. – Ej. carne, huevos, lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.  Aminoácidos esenciales En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales: – Fenilalanina – Isoleucina – Leucina – Lisina – Metionina – Treonina – Triptófano – Valina – Histidina  Enlace peptídico Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de enlaces peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido  Estructura de las proteínas Las proteínas poseen una misma estructura química central – una cadena lineal de aminoácidos Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína.  Estructura primaria Secuencia de aminoácidos en la cadena proteica. Uniones por enlaces covalentes. – Enlaces peptídicos La cadena principal se llama "esqueleto" y a partir del ella emergen las cadenas laterales de los aminoácidos Estructura primaria  Estructura primaria Esta estructura permite entender la función de las proteínas y el estudios de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. – Las anomalías podrían resultar en que la mala función de la proteína o en que no se ejecute en lo absoluto.  Estructura primaria La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de nucleótidos.  Estructura secundaria Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y - NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H).  Estructura secundaria La cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.  Estructura secundaria Hélice alfa – Se mantiene gracias a los puentes de hidrógeno formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.  Estructura secundaria Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada héliceα. Aminoácidos que desestabilizan la cadena hélice. – Prolina: Ca+ – Lysina y Acido Glutamico: polares  Estructura secundaria Hojas Beta – Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele representarse como una flecha.  Estructura secundaria Hojas beta: – Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. – Las estructuras β pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u β laminar. – Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.  Estructura terciaria Disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas – la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.  Estructura terciaria Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria – Pueden ser de dos tipos Covalentes o interacciones no covalentes. Los enlaces covalentes pueden deberse a: (1) la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys. (2) la formación de un enlace amida (-CO- NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).  Estructura terciaria Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria – Pueden ser de dos tipos Covalentes o interacciones no covalentes. Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: 1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto 2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares 3. interacciones hidrofóbicas entre Estructura terciaria  Estructura cuaternaria Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: – El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero –  Estructura cuaternaria La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas. Estructura cuaternaria