Fizjoterapia - Wykłady z Biochemia - Część 1 - PDF

PROCESY METABOLICZNE Procesy metaboliczne – czyli metabolizm to wszystkie reakcje chemiczne zachodzące w organizmie żywym (przemiana materii) a/ procesy syntezy – czyli procesy anaboliczne (anabolizm) – synteza związków złożonych z prostych np. synteza enzymów, hormonów, białek strukturalnych, bia...

PROCESY METABOLICZNE Procesy metaboliczne – czyli metabolizm to wszystkie reakcje chemiczne zachodzące w organizmie żywym (przemiana materii) a/ procesy syntezy – czyli procesy anaboliczne (anabolizm) – synteza związków złożonych z prostych np. synteza enzymów, hormonów, białek strukturalnych, białek układu odpornościowego, zapasów energii b/ procesy rozpadu - czyli procesy kataboliczne (katabolizm) – degradacja związków złożonych do prostych np. rozpad białek strukturalnych, hormonów, uzyskanie energii z substancji zapasowych  Procesy anaboliczne: polegają na syntezie składników złożonych ze składników prostych z wykorzystaniem energii uzyskanej w procesach katabolicznych. Przykłady: -biosynteza białek -lipogeneza -glukoneogeneza Procesy kataboliczne: polegają na przekształceniu składników tkanek do mniejszych, prostszych cząsteczek, w wyniku czego uwalnia się energia w formie użytecznej dla komórki. Przykłady: -proteoliza białek -lipoliza tłuszczów -glikoliza Szlaki anaboliczne na ogół nie są prostym odwróceniem szlaków katabolicznych. Reakcje anaboliczne i kataboliczne są ze sobą nierozłącznie powiązane, a ogniwem łączącym je są wspólne metabolity. Przykłady: - niedobór lub nadmiar np. enzymów, ihibitorów lub aktywatorów enzymów, stosunek ATP do ADP. - hamowanie zwrotne: czasem produkt jakiegoś procesu działa hamująco na enzym katalizujący jedną z wcześniejszych reakcji tego procesu.  Procesy anaboliczne Procesy kataboliczne Przy braku dostępności pożywienia lub zwiększonym zapotrzebowaniu na energię np. w czasie wysiłku fizycznego przeważają procesy kataboliczne i uruchomione zostają zapasy energii  PROCESY ANABOLICZNE PROCESY KATABOLICZNE Procesy anaboliczne przeważają po spożyciu posiłku – organizm gromadzi zapasy energii KATABOLIZM ANABOLIZM KATABOLIZM ANABOLIZM np. wysiłek spożycie posiłku  Szlaki amfiboliczne (amfibolizm) – grupa szlaków metabolicznych, które pełnią funkcję zarówno w anabolizmie, jak i katabolizmie. Szlakami amfibolicznymi są na przykład: - cykl Krebsa - glikoliza - glukoneogeneza. Związki powstające w tego typu przemianach mogą być rozłożone w celu pozyskania energii lub też służyć jako szkielety węglowe do kolejnych syntez.  TLEN WDYCHANY Z POWIETRZEM Spalanie POŻYWIENIE 02 H20 + CO2 + energia cieplna Tłuszcze ORAZ Węglowodany Białka energia w postaci związków chemicznych, CZYLI ENERGIA UŻYTECZNA BIOLOGICZNIE  Oddychanie komórkowe – wielostopniowy biochemiczny proces utleniania związków organicznych związany z wytwarzaniem energii użytecznej metabolicznie. Oddychanie przebiega w każdej żywej komórce w sposób stały.  PROCES SPALANIA W ORGANIZMACH ŻYWYCH ZACHODZI STOPNIOWO, W WIELU REAKCJACH CHEMICZNYCH I WYMAGA OBECNOŚCI TLENU DOSTARCZA ENERGII niezbędnej do przebiegu wszystkich procesów metabolicznych  60% W formie energii cieplnej niezbędnej do utrzymania stałej temperatury ciała (po posiłku temperatura POŻYWIENIE ciała rośnie) Energia 100% Tłuszcze Węglowodany Białka 40% Do syntezy związków wysokoenergetycznych, stanowiących bezpośrednie źródło energii, wykorzystywanej przez organizm, czyli energii użytecznej biologicznie  Pożywienie Przewód pokarmowy - trawienie (enzymy) Wchłanianie do krwi Pobieranie przez tkanki i narządy Własne zapasy energii – gromadzenie (glikogen, triacyloglicerole) Synteza energii użytecznej biologicznie Energia w organizmach żywych – energia użyteczna biologicznie - ma formę energii chemicznej w postaci związków wysokoenergetycznych Związki wysokoenergetyczne – to związki posiadające tzw. wiązania wysokoenergetyczne w cząsteczce: Fosforan kreatyny CrP Adenozynotrójfosforan ATP Urydynotrójfosforan UTP (synteza węglowodanów) Guanozynotrójfosforan GTP (synteza białek) Cytydynotrójfosforan CTP (synteza lipidów) Rozpad wiązań wysokoenergetycznych dostarcza energii niezbędnej w metabolizmie Struktura chemiczna ATP ATP ma 2 wiązania wysokoenergetyczne ATP TO ADENOZYNOTRÓJFOSFORAN – ADENINA + RYBOZA + 3 RESZTY FOSFORANOWE ATP POSIADA 2 WIĄZANIA WYSOKOENERGETYCZNE: ATP – ROZPAD DO ADP i 1 RESZTY FOSFORANOWEJ 1 MOL ATP UWALNIA 30,3 KJ ENERGII (7,3 KCAL) ATP = ADENINA - RYBOZA – FOSFORAN ~ FOSFORAN ~ FOSFORAN AMP ADP ADP POSIADA 1 WIĄZANIE WYSOKOENERGETYCZNE AMP NIE POSIADA WIĄZANIA WYSOKOENERGETYCZNEGO  ATP jest najważniejszym związkiem wysokoenergetycznym w organizmach żywych, ponieważ uczestniczy w większości procesów metabolicznych wymagających nakładu energii ATP ale nie stanowi zapasu energii – jest w stałym obrocie – tzn. jest stale zużywany i syntetyzowany (w czasie doby obrót ATP u człowieka – ok. 40 kg) ATP jest jedynym związkiem wysokoenergetycznym dostarczającym bezpośrednio energii do skurczu mięśni  Budowa aparatu kurczliwego mięśni poprzecznie prążkowanych wyraźnie wskazuje, że mogą one w czasie skurczu wykorzystywać jedynie ATP, bowiem główki miozyny posiadają aktywność ATP-azy, czyli mogą rozkładać jedynie ATP i wykorzystywać uwolnioną z tego rozpadu energię ATP ADP + fosforan nieorganiczny + energia SKURCZ Aparat kurczliwy  SKURCZ ATP ADP + Pi W spoczynku stosunek ATP do ADP wznosi ok. 6 2 cz. ADP ATP + AMP enzym: miokinaza  W kurczących się mięśniach maleje zawartość ATP, a rośnie zawartość ADP i AMP. Stosunek ATP do ADP i AMP ulega obniżeniu, co jest sygnałem o stanie energetycznym komórek – wskazującym, że konieczne jest odtwarzanie ATP  Podczas wzmożonej aktywności mięśni, kiedy szybkość zużywania ATP jest większa w stosunku do jego resyntezy, przez pewien czas energia może być dostarczana z rozpadu innych związków wysokoenergetycznych np. fosfokreatyny. W okresie spoczynku fosfokreatyna jest regenerowana przy użyciu ATP. Kontynuacja pracy (skurczów) mięśni wymaga odtwarzania ATP Fosforylacja ADP ADP + Pi + ENERGIA ATP U człowieka i innych ssaków fosforylacja ADP do ATP odbywa się na dwóch drogach  1. Fosforylacji oksydacyjnej – w mitochondriach, wymagającej obecności tlenu ADP + P + NADH i FADH2 + O2 ATP + H2O + NAD i FADH 2. Fosforylacji substratowej – w cytoplazmie, nie wymagającej obecności tlenu ADP + substrat wysokoenergetyczny ATP + niskoenergetyczny produkt  42 - 113 g ATP w mięśniach szkieletowych dorosłego mężczyzny Ta zawartość ATP w mięśniach wystarcza na 1-3 s bardzo intensywnego wysiłku  Stąd w organizmie muszą istnieć drogi stałego odtwarzania czyli resyntezy ATP Skurcz mięśni, inne procesy metaboliczne wymagające energii ATP ADP Tłuszcze Węglowodany Białka Fosforan kreatyny FOSFORAN KREATYNY (FOSFOKREATYNA) – CrP POSIADA 1 WIĄZANIE WYSOKOENERGETYCZNE ROZPAD 1 MOLA CrP UWALNIA 43,1 kJ energii (10,3 kcal) KREATYNA ~ FOSFORAN KREATYNA + FOSFORAN + ENERGIA  Struktura chemiczna fosfokreatyny Jedno wiązanie wysokoenergetyczne BIAŁKA  Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi. „ Białko zbudowane jest z powyżej 100 reszt aminokwasowych w łańcuchu. Związki zawierające do 10 reszt aminokwasów nazywane są oligopeptydami, zaś peptydy posiadające więcej niż10 reszt aminokwasowych zaliczane są do grupy polipeptydów. Białka to makrocząsteczki zbudowane z aminokwasów, posiadających dwie grupy funkcyjne: aminową (NH2) i karboksylową (COOH) i oraz różniące się między sobą budową łańcucha bocznego (R). W cząsteczce białka wszystkie aminokwasy połączone są ze sobą wiązaniami peptydowymi.  Wyróżniamy: Białka proste – element budujący: cząsteczki aminokwasów Białka złożone – element budujący: cząsteczki aminokwasów oraz tzw. część niebiałkowa  BIAŁKA PROSTE Rodzaje białek prostych Przykłady białek prostych histony białka związane z DNA białka obecne w mleku, jajach, albuminy surowicy krwi immunoglobuliny, fibrynogen, globuliny miozyna, obecne też w mleku i jajach skleroproteiny kolagen, keratyna BIAŁKA ZŁOŻONE Przykłady białek Rodzaj białek Grupa prostetyczna złożonych złożonych atom metalu (Fe, Cu,Zn, metaloproteiny liczne enzymy Co, Mo) hemoglobina, chromoproteiny barwnik (np. hem) mioglobina glikoproteiny reszty cukrowe przeciwciała lipoproteiny cząsteczka lipidu składniki błon obecne w jądrach nukleoproteiny kwas nukleinowy komórek reszta kwasu fosfoproteiny kazeina, fosfityna fosforowego Źródłem aminokwasów w organizmie są: - aminokwasy endogenne – organizm potrafi je syntetyzować - aminokwasy egzogenne – muszą być dostarczone z pożywieniem, gdyż organizm nie potrafi ich syntetyzować Źródła białka Trawienie białek U ludzi trawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku, gdzie wydzielany jest nieczynny enzym pepsynogen, który przekształca się pod wpływem kwasu solnego w pepsynę. W dwunastnicy działają trypsyna i chymotrypsyna, które rozkładają cząsteczki polipeptydów do oligopeptydów. Te z kolei rozkładane są przez peptydazy ściany jelita cienkiego do aminokwasów, które zostają wchłaniane do krwi. Ze względu na budowę przestrzenną strukturę białka można opisać na czterech poziomach: I – RZĘDOWA – to sekwencja czyli kolejność aminokwasów w cząsteczce białka. II – RZĘDOWA – opisuje przestrzenne współzależności między aminokwasami w łańcuchu białkowym. Wyróżnia się dwa rodzaje uporządkowania: 1. helisa-α – ułożenie spiralne 2. struktura β – ułożenie harmonijkowe. III – RZĘDOWA – dotyczy przestrzennego ułożenia łańcucha białkowego i odzwierciedla wzajemne usytuowanie aminokwasów położonych daleko od siebie. IV – RZĘDOWA – jest charakterystyczna dla białek zbudowanych z podjednostek (2,3,4 lub więcej). Białko zachowuje swoje właściwości tylko wtedy, gdy podjednostki są ze sobą połączone. BIOLOGICZNA FUNKCJA BIAŁEK katalityczna – wszystkie enzymy są białkami (kinaza kreatynowa) strukturalna – składnik skóry, włosów, ścięgien itp.(kolagen, elastyna) ochronna – przeciwciała hormonalna – wiele hormonów to białka (insulina, glukagon) motoryczna – białka kurczliwe mięśni (aktyna, miozyna) transportowa – (hemoglobina, mioglobina) regulatorowa – odpowiedzialne za odczyt informacji genetycznej (histony)  W przeciętnej diecie osób nieaktywnych, optymalny stosunek białka zwierzęcego, do białka roślinnego w diecie to: 1/3 do 2/3. Dla sportowców stosunek białka zwierzęcego, do białka roślinnego w diecie to: 2/3 do 1/3. Źródła białka roślinnego: rośliny strączkowe, warzywa, owoce, ziarna zbóż, orzechy, nasiona Źródła białka zwierzęcego: mięso, drób, ryby, jajka, sery, jogurty Skutki niedoboru białka w diecie: osłabienie, silne uczucie głodu, spadek odporności, obrzęki, pogorszenie koncentracji i procesów myślowych, zanik mięśni, wychudzenie, apatia, wypadanie i łamliwość włosów, utrudnione gojenie ran, zmiany skórne Skutki nadmiaru białka w diecie: zwiększone wydalanie wapnia, osteoporoza, kamica nerkowa, niewydolność nerek, zaburzenia pracy wątroby, zakwaszenie organizmu, choroba niedokrwienna serca 1. BIAŁKA ZAWARTE W DIECIE DOSTARCZAJĄ NAJMNIEJ ENERGII I WYKORZYSTYWANE SĄ GŁÓWNIE DO SYNTEZY BIAŁEK WŁASNYCH OGRANIZMU 2. UDZIAŁ BIAŁEK W DOSTRACZANIU ENERGII ROŚNIE W GŁODZIE LUB W CZASIE WIELOGODZINNYCH WYSIŁKÓW 3. PONIEWAŻ ORGANIZM CZŁOWIEKA NIE POSIADA ZAPASU BIAŁKA TO W WYŻEJ WYMIENIONYCH SYTUACJACH ŹRÓDŁEM ENERGII SĄ BIAŁKA WŁASNE – BIAŁKA STRUKTURALNE MIĘŚNI HEMOGLOBINA  Najczęściej występująca hemoglobina ludzka zbudowana jest z dwóch łańcuchów α i dwóch łańcuchów β. W każdym łańcuchu białkowym występuje ugrupowanie hemowe, zawierające dwuwartościowe żelazo (Fe++). Budowa hemu  Podstawową rolą hemoglobiny jest: - transport tlenu z płuc do tkanek - transport dwutlenku węgla z tkanek do płuc Hemoglobina łączy się z tlenem w sposób odwracalny w reakcji utlenowania tworząc oksyhemoglobinę. Należy podkreślić, że przyłączenie tlenu nie zmienia wartościowości żelaza. Pochodne hemoglobiny: oksyhemoglobina karbaminohemoglobina karboksyhemoglobina methemoglobina cyjanomethemoglobina sulfohemoglobina Na stężenie hemoglobiny we krwi ma wpływ: zawartość żelaza w diecie anemia sportowa (pseudoanemia) stan nawodnienia organizmu zmniejszona zawartość tlenu we wdychanym powietrzu (hipoksja) doping krwią, czy erytropoetyną.  Najważniejsze czynniki niezbędne do prawidłowego wytwarzania erytrocytów to: -żelazo -witamina B12 -kwas foliowy -witamina B6 Żelazo zawarte jest w: mięsie, podrobach, wątrobie, wyrobach mięsnych, roślinach strączkowych, produktach zbożowych, zielonych warzywach. W produktach zwierzęcych (hemowe) jest lepiej przyswajalne w 20-30%. W produktach roślinnych (niehemowe) jest gorzej przyswajalne w 3-5%. Stężenie żelaza w surowicy krwi: 45 –160 μg/dl. Niedobór żelaza prowadzi do niedokrwistości, czyli zaburzeń w wytwarzaniu hemoglobiny i krwinek czerwonych. Wchłanianie żelaza zmniejszone jest gdy w pokarmach zawarte są: fosforany, fityniany, szczawiany, teina, kofeina, leki alkalizujące oraz polifenole. Anemia objawy: ciągłe zmęczenie, częste odczuwanie zimna, bóle głowy, duszności zawroty głowy szybkie i nieregularne bicie serca, zimne dłonie i stopy, kłopoty z pamięcią oraz koncentracją, depresję omdlenia, bóle w okolicy serca, blada skóra, apatia, senność, bladość spojówek oka, zmniejszona sprawność ruchowa, zadyszka po wysiłku, łamliwość włosów i paznokci, zajady wysuszenie skóry.  Hemoglobina należy do białek allosterycznych. Oznacza to, że przyłączenie cząsteczki tlenu do jednej z podjednostek jest ściśle związane z jej oddziaływaniem z innymi podjednostkami. Przyłączenie pierwszej cząsteczki tlenu do cząsteczki hemoglobiny jest najtrudniejsze. Jednak kiedy pierwsza cząsteczka zostanie przyłączona, następne trzy cząsteczki przyłączane są w sposób lawinowy. Efekty allosteryczne: -wiązanie 1 cz. tlenu ułatwia wiązanie pozostałych -jony wodorowe i dwutlenek węgla ułatwiają oddawanie tlenu -jon fosforanowy ułatwia przyłączanie tlenu -dwufosfoglicerynian (BPG) osłabia wiązanie tlenu z hemoglobiną Wskaźniki czerwonokrwinkowe: Hematokryt – stosunek objętości elementów morfotycznych do objętości krwi pełnej kobiety: 37-47% mężczyźni: 40-54% MCV - średnia objętość krwinki, wyliczana na podstawie hematokrytu i liczby erytrocytów (76-96 µl) MCH - średnia zawartość hemoglobiny w krwince, wyliczana ze stężenia hemoglobiny i liczby erytrocytów (27-32 pg) MCHC - średnie stężenie hemoglobiny w krwinkach, wyliczane ze stężenia hemoglobiny i hematokrytu (32- 38 g/dl)  Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach poprzecznie prążkowanych. Jest pojedynczym łańcuchem białkowym, o masie cząsteczkowej, zbudowanym z 153 reszt aminokwasowych. Jej budowa drugorzędowa i trzeciorzędowa jest bardzo podobna do budowy podjednostki β w hemoglobinie. Mioglobina jest silnie upakowaną, w przybliżeniu kulistą cząsteczką.  Około 75% łańcucha występuje w formie ośmiu prawoskrętnych helis α. Grupę prostetyczną mioglobiny stanowi hem, a w jego centrum jest związane koordynacyjnie żelazo w formie jonu Fe2+. Utlenienie jonu żelaza Fe2+ do Fe3+ powoduje utratę aktywności biologicznej białka. ENZYMY  Enzymy to białka o własnościach katalitycznych, które posiadają zdolność zwiększania szybkości reakcji chemicznej. Obniżają energię aktywacji, same jednak nie zużywają się bezpośrednio w wyniku reakcji. Enzymy składają się z: części białkowej (apoenzym) części niebiałkowej (koenzymu, kofaktor) Koenzymami mogą być: - pochodnie witamin z grupy B (B1, B2, B6) - niektóre jony metali (Mg, Fe, Zn, Cu) Mechanizm katalizy enzymatycznej polega na: - połączeniu substratu z enzymem (kompleks enzym-substrat) - przekształceniu substratu w produkt (kompleks enzym-produkt) - uwolnieniu produktu  Mechanizm reakcji enzymatycznej E + S → ES → EP→ E + P E - enzym S - substrat ES – kompleks enzym-substrat EP – kompleks enzym-produkt P - produkt Centrum aktywne: miejsce w którym enzym łączy się z substratem zagłębienie na białku enzymatycznym decyduje o właściwościach katalitycznych enzymu odpowiada za specyficzność reakcji  Rolą enzymów jako biokatalizatorów jest obniżenie energii aktywacji, czyli energii niezbędnej do zapoczątkowania reakcji chemicznej. Enzymy obniżają energię aktywacji i ułatwiają zajście reakcji Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych: temperatura pH stężenie substratu stężenie produktu obecność inhibitorów obecność aktywatorów Temperatura wzrost temperatury o 10ºC powoduje 2-3 krotny wzrost szybkości rekcji chemicznej przyśpieszenie reakcji ma jednak miejsce tylko do pewnego stopnia, po czym następuje denaturacja białka i enzym traci swoje właściwości dla większości enzymów optimum działania mieści się w granicach 30-40ºC w niskiej temperaturze enzymy działają bardzo powoli Wpływ temperatury na aktywność enzymu pH optymalne wartości mieszczą się zwykle w przedziale 6 – 9 każda zmiana pH powoduje zmianę konformacji białka enzymatycznego (centrum aktywnego) skrajne wartości pH warunkują denaturację białka enzymatycznego istnieją wyjątki: pepsyna 1,8 – 2,5 Wpływ pH na aktywność enzymu Stężenie substratu początkowo szybkość reakcji enzymatycznej jest proporcjonalna do ilości substratu wzrost prędkości reakcji mam miejsce do momentu wysycenia wszystkich cząsteczek enzymu Wpływ stężenia substratu na aktywność enzymu Wpływ stężenia substratu na aktywność enzymu Stężenie produktu im więcej powstaje produktu, tym wolniej przekształcany jest substrat – zasada sprzężenia zwrotnego Inhibicja – zmniejszanie szybkości lub zatrzymanie reakcji chemicznej spowodowane dodatkiem substancji (inhibitora) w środowisku reakcji Inhibicja współzawodnicząca inhibitor jest strukturalnie bardzo podobny do prawdziwego substratu dla danego enzymu i konkuruje z nim o centrum aktywne enzymu Inhibicja niewspózawodnicząca inhibitor wiąże się do wolnego enzymu, jednak nigdy do centrum aktywnego, brak konkurencji z substratem o centrum aktywne enzymu Inhibicja kompetycyjna (współzawodnicząca) Inhibicja niekompetycyjna - niewspółzawodnicząca AKTYWACJA ENZYMÓW - większość enzymów wymaga do uzyskania pełnej aktywności różnych czynników chemicznych przyspieszających ich działania – aktywatorów. Mogą one działać według kilku mechanizmów: przekształcenie formy nieaktywnej enzymu (proenzym) w formę aktywną przyłączenie koenzymów współdziałanie drobnocząsteczkowych związków - modyfikatorów allosterycznych, które po przyłączeniu do specyficznego fragmentu białka enzymu powodują zmianę konformacji centrum aktywnego z niezdolnej do przyłączania substratu w pasującą do jego cząsteczki Enzymy wskaźnikowe  Enzymy wskaźnikowe to enzymy zlokalizowane wewnątrz komórek, występując w cytoplazmie i organellach komórkowych. Mogą być obecne: - we wszystkich komórkach lecz w różnych ilościach (AST, LDH) - jedynie w wyspecjalizowanych komórkach określonych tkanek (CK). Na podstawie oznaczeń aktywności enzymów wskaźnikowych we krwi można wnioskować o rozległości uszkodzeń tkankowych. Enzymy wskaźnikowe: to enzymy wewnątrzkomórkowe uwalniane w wyniku uszkodzenia błony komórkowej lub rozpadu komórki. Wzrost ich aktywności we krwi uzależniony jest od: jego ilości w uszkodzonej tkance liczby uszkodzonych komórek stopnia uszkodzenia komórek Przykłady enzymów wskaźnikowych: 1. Kinaza kreatynowa (CK) 2. Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) 3. Aminotrasferaza asparaginianowa (AST) 4. Aminotrasferaza alaninowa (ALT)  IZOENZYMY – dotyczą białek enzymatycznych o budowie IV-rzędowej (zbudowane z podjednostek). Każda z tych form danego enzymu katalizuje tę samą reakcję chemiczną, różni się jednak od pozostałych składem podjednostek i właściwościami fizykochemicznymi (np. powinowactwem do substratu, optimum pH itp.). KINAZA KREATYNOWA (CK) - wykazuje strukturę IV-rzędową (podjednostki M i podjednostki B) -może występować w trzech formach izoenzymatycznych – MM, MB i BB -zlokalizowana jest w mięśniu sercowym, mięśniach szkieletowych oraz w mózgu Enzym ten katalizuje następującą reakcję: fosfokreatyna + ADP ↔ kreatyna + ATP  W praktyce sportowej wykorzystuje się pomiary aktywności CK w osoczu do monitorowania treningu. Znaczne wzrosty aktywności tego enzymu w osoczu lub utrzymywanie się aktywności CK na podobnym poziomie przez kilka dni wskazuje na wystąpienie przeciążenia mięśni szkieletowych wysiłkiem fizycznym  DEHYDROGENAZA MLECZANOWA (LDH) -jest białkiem o strukturze IV-rzędowej, zbudowanym z czterech podjednostek dwojakiego typu – H i M -występuje w pięciu postaciach izoenzymatycznych – M4, M3H1, M2H2, M1H3 i H4 -profil izoenzymatyczny tkanek i narządów jest zróżnicowany, co oznacza, że poszczególne izoenzymy występują w nich w różnych ilościach -mięśnie szkieletowe charakteryzują się znaczną zawartością izoenzymu M4, natomiast mięsień sercowy izoenzymu H4 LDH katalizuje następującą reakcję: pirogronian ↔ mleczan AMINOTRANSFERAZA ASPARAGINIANOWA (AST) AMINOTRANSFERAZA ALANINOWA (ALT) - zlokalizowane we wszystkich komórkach organizmu człowieka - najwyższą aktywność stwierdza się jednak w wątrobie oraz w mięśniach szkieletowych. - w diagnostyce medycznej wykorzystuje się oznaczenia ich aktywności w zawale mięśnia sercowego oraz uszkodzeniach miąższu wątroby Przebieg reakcji katalizowanej przez AST: asparaginian + α-ketoglutaran ↔ szczawiooctan + glutaminian Przebieg reakcji katalizowanej przez ALT: alanina + α-ketoglutaran ↔ pirogronian + glutaminian  Wiadomo, że wysiłek fizyczny powoduje uszkodzenia włókien mięśniowych, a w konsekwencji uwalnianie się zawartości komórek, w tym również enzymów wskaźnikowych do krwi. Rozmiary uszkodzenia komórek mięśniowych zależą od: czasu trwania wysiłku intensywności wysiłku rodzaju skurczów mięśni (koncentryczne, izometryczne, ekscentryczne) stanu wytrenowania Metabolizm białek i aminokwasów  Metabolizm białek Źródłem białek naszego organizmu są białka pożywienie. Białka pożywienia trawione są do aminokwasów przy udziale enzymów: -pepsyny -trypsyny -chymotrypsyny Nadmiar spożytych białek ulega degradacji i wydaleniu. Organizm nie gromadzi zapasu białka. Organizm stale degraduje własne białka do aminokwasów, średnio w ilości 1-2% na dobę z czego: -80% aminokwasów ponownie uczestniczy w syntezie białka -20% aminokwasów ulega metabolizmowi Metabolizm grupy karboksylowej Metabolizm grupy aminowej Transaminacja – przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na ketokwas. Ulega jej większość aminikwasów. Oksydacyjna deaminacja – usunięcie grupy aminowej w postaci amoniaku jedynie od kwasu glutaminowego  TRANSAMINACJA Przebieg reakcji katalizowanej przez AST: asparaginian + α-ketoglutaran ↔ szczawiooctan + glutaminian Przebieg reakcji katalizowanej przez ALT: alanina + α-ketoglutaran ↔ pirogronian + glutaminian Reakcje transaminacji to reakcje wstępne, które warunkują dalsze przemiany aminokwasów do węglowodanów lub tłuszczów. Procesy transaminacji zachodzą w wielu tkankach, ale najintensywniej w wątrobie i mięśniach szkieletowych. Oksydacyjna deaminacja glutaminian → α-ketoglutaran ↓ NH4 + α-ketoglutaran następnie wykorzystywany będzie w : -transaminacji -cyklu Krebsa Metabolity końcowe: Mocznik Kreatynina Kwas moczowy Mocznik Amoniak powstający w reakcji oksydacyjnej deaminacji jest dla organizmu człowieka związkiem toksycznym i jest unieszkodliwiany w procesie zwanym cyklem mocznikowym. Mocznik powstaje w wątrobie, zarówno w cytoplazmie, jak i w mitochondriach komórek. Cząsteczka mocznika zawiera dwa atomy azotu w postaci grup aminowych (-NH2). Jedna z tych grup pochodzi z glutaminianu, a druga z asparaginianu. Przemiany jednego obrotu cyklu mocznikowego wymagają udziału 3 cząsteczek ATP. Mocznik nie podlega już w organizmie dalszym przemianom i jest końcowym produktem metabolizmu aminokwasów i białek, wydalanym przez nerki. Budowa mocznika  Stężenie mocznika w osoczu jest wskaźnikiem biochemicznym przydatnym w diagnostyce chorób nerek. Stężenie mocznika w osoczu wzrasta również w przypadku spożywania diety wysokobiałkowej, przy nasilonym rozpadzie białek w rozległych urazach, czy w stanach odwodnienia organizmu. Długotrwały, kilkugodzinny wysiłek fizyczny może spowodować nasiloną syntezę mocznika, gdyż aminokwasy (głównie: leucyna, izoleucyna i walina), pochodzące z rozpadu białek strukturalnych, mogą być wykorzystywane do celów energetycznych podczas pracy mięśni. Oznaczenia stężenia mocznika w osoczu można wykorzystywać w praktyce sportowej, oceniając pośrednio udział aminokwasów w energetyce wysiłku fizycznego. Cykl mocznikowy Kreatynina Kreatynina jest wydalana z organizmu przez nerki z moczem. Powstaje w organizmie w wyniku nieenzymatycznego rozpadu fosforanu kreatyny w mięśniach. Ilość wydalanej w ciągu doby kreatyniny zależy od masy mięśni i jest charakterystyczna dla danego organizmu.  W diagnostyce kreatynina jest jednym z markerów biochemicznych pozwalających monitorować stan nerek. Wzrost poziomu kreatyniny zwykle towarzyszy upośledzonej filtracji kłębuszkowej i jest stale podwyższony w przewlekłej chorobie nerek. Budowa kreatyniny Kwas moczowy Kwas moczowy jest końcowym produktem rozpadu zasad purynowych – adeniny i guaniny. Powstaje gównie w wątrobie, przedostaje się do krwi i z krwią dociera do nerek, a następnie jest wydalany. Adenina przekształca się w hipoksantynę, a ta z kolei utleniana jest do ksantyny, natomiast guanina przekształcana jest bezpośrednio w ksantynę. Ksantyna w reakcji katalizowanej przez enzym oksydazę ksantynową przekształcana jest w kwas moczowy Budowa kwasu moczowego  Po wysiłkach stężenie kwasu moczowego we krwi wzrasta, wskazując na nasilony rozpad ATP. Jednocześnie mięśnie pobierają z krwi kwas moczowy i wykorzystują jako antyoksydant. Stężenie kwasu moczowego w osoczu jest wypadkową dwóch przeciwstawnych procesów – jego produkcji przez wątrobę i pobierania przez mięśnie.  Oznaczenia stężenia kwasu moczowego w osoczu wykorzystywane są w diagnostyce medycznej. Podwyższone jego stężenie wskazuje na upośledzenie funkcji nerek lub na nadmierny rozpad nukleotydów purynowych, jest również objawem dny moczanowej. Kwas moczowy ma własności antyoksydacyjne, unieczynniając reaktywne formy tlenu, co zapobiega pojawieniu się stresu oksydacyjnego. Odpowiada za blisko połowę jego zdolności antyoksydacyjnych. TRIACYLOGLICEROLE W organizmie człowieka zgromadzone są zapasy tłuszczów i węglowodanów Węglowodany pożywienia Tłuszcze pożywienia 1. Trawienie w przewodzie pokarmowym 2. Wchłanianie do krwi 3. Pobieranie przez tkanki 4. Synteza tłuszczów i węglowodanów własnych Tłuszcze własne organizmu Węglowodany własne organizmu Tłuszcze pożywienia i zgromadzone w organizmie to: Triacyloglicerole = trójglicerydy (TG) 1 cz. glicerolu (alkohol) 3 cz. długołańcuchowych kwasów tłuszczowych Glicerol CH2 OH 1 2 CH OH Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe CH2 OH 3 (WKT) Triacyloglicerole (trójglicerydy) - TG Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe Zawierają od 16 atomów węgla: C16; C18; C20; C22 Wzór ogólny - CH3 (CH2)n COOH gdy n=12 to całkowita liczba atomów węgla wynosi 14 gdy n=14 to całkowita liczba atomów węgla wynosi 16 (-COOH) - grupa karboksylowa kwasu reaguje z grupą hydroksylową (-OH) glicerolu  TRIACYLOGLICEROLE DIETY (TG) ESTRY GLICEROLU I DŁUGOŁAŃCUCHOWYCH KWASÓW TŁUSZCZOWYCH ABY MOGŁY BYĆ WYKORZYSTANE DO SYNTEZY TG WŁASNYCH ORGANIZMU MUSZĄ ULEC ROZKŁADOWI DO GLICEROLU I WOLNYCH KWASÓW TŁUSZCZOWYCH (WKT) TG DIETY ulegają trawieniu 1. ŚLINA – LIPAZA ŚLINOWA 2. JELITO CIENKIE – LIPAZA TRZUSTKOWA 1 cz. TG ULEGA ROZKŁADOWI DO 3 CZ. WKT i 1 CZ. GLICEROLU w świetle jelita Przewód pokarmowy KREW Mięśnie WKT WKT TG TG Glicerol Glicerol WKT + glicerol Wątroba TG Tkanka tłuszczowa  SYNTEZA TG własnych organizmu W MIĘŚNIACH I TKANCE TŁUSZCZOWEJ i innych tkankach – TO PROCES LIPOGENEZY STYMULOWANY PRZEZ INSULINĘ Zapasy TG u człowieka (dane dla mężczyzny o masie ciała 80 kg) 1. TKANKA TŁUSZCZOWA - 12 KG - Z CZEGO MOŻNA UZYSKAĆ 404 000 kJ energii 2. TKANKA MIĘŚNIOWA (TG wewnątrzmięśniowe) – 0,3 kg co odpowiada 10 800 kJ energii 3. KREW – a/ TG frakcji VLDL – 0,004 kg – co odpowiada 160 kJ energii b/ WKT – pochodzące z TG tkanki tłuszczowej – 0,0004 kg – co odpowiada 16 kJ energii ŁĄCZNIE – 12,3 KG – CO ODPOWIADA 440 000 kJ ENERGII  WYKORZYSTANIE TG JAKO ŹRÓDŁA ENERGII DLA MIĘŚNI SZKIELETOWYCH 1. RANO, NA CZCZO 2. W CZASIE WYSIŁKÓW TRAWJĄCYCH POWYŻEJ 1,5 GODZ. TG STAJĄ SIĘ GŁÓWNYM ŹRÓDŁEM ENERGII 3. W GŁODZIE  TG własne zgromadzone w organizmie ULEGAJĄ ROZPADOWI DO WKT I GLICEROLU – CZYLI LIPOLIZIE i TO WKT STANOWIĄ ŹRÓDŁO ENERGII (ATP) DLA PRACUJĄCYCH MIĘŚNI LIPOLIZĘ STYMULUJE ADRENALINA Tkanka tłuszczowa TG Mięśnie szkieletowe Glicerol TG WKT WKT Glicerol WKT we krwi Glicerol we krwi Wątroba 1. Proces lipogenezy i lipolizy w tkance tłuszczowej i mięśniowej zachodzą stale 2. W zależności od stanu organizmu zmieniają się proporcje między lipogenezą, a lipolizą a/ Po posiłku intensywnie przebiega lipogeneza b/ Rano na czczo lub w czasie wysiłku intensywnie zachodzi lipoliza  Po posiłku - insulina Rano na czczo, wysiłek – hormony stresu (adrenalina, noradrenalina) Lipogeneza Lipoliza Lipogeneza Lipoliza  To przemiany (metabolizm) WKT w mięśniach dostarczają energii do skurczu WKT pochodzące z TG zgromadzonych w mięśniach i WKT pobierane przez mięśnie z krwi ulegają takim samym przemianom: 1. Aktywacja WKT i powstanie acylo-CoA – w cytoplazmie (-ATP) 2. β-oksydacja – w macierzy mitochondrialnej 3. Cykl Krebsa (cykl kwasu cytrynowego) – w macierzy mitochondrialnej) 4. Łańcuch oddechowy (łańcuch transportu elektronów i fosforylacja oksydacyjna („spalanie”) – w wewnętrznej błonie mitochondrialnej Aktywacja WKT: WKT + CoA + ATP ACYLO-CoA AcyloCoA: 1. Dla kwasu palmitynowego C16 - CoA – palmitoilo-CoA 2. Dla kwasu stearynowego C18 – CoA – stearylo-CoA Wszystkie WKT włączane do przemian energetycznych niezależnie od długości łańcucha węglowego ulegają przekształceniu w formy aktywne, czyli w acyloCoA ponieważ tylko w tej formie mogą przenikać do mitochondriów Karnityna powstaje w organizmie z 2 aminokwasów: lizyny i metioniny  ACYLO-CoA n cząsteczek acetylo-CoA C16 - CoA 8 cz. acetylo-CoA, czyli 8 cz. zawierających 2 atomy węgla Odłączenie 1 cz. acetyloCoA to następujące, powtarzające się po sobie reakcje katalizowane przez odpowiednie enzymy – i cykl powtarza się dla acyloCoA krótszego o 2 atomy węgla, aż do całkowitego rozkładu acylo-CoA do acetyloCoA  1 C16- CoA – C2- CoA = C14-CoA C2-CoA 2 C12- CoA C2 - CoA 3 C10-CoA C2-CoA 4 C8-CoA C2-CoA 5 7 C2-CoA C6-CoA C2-CoA 6 8 C2-CoA C4-CoA  W PROCESIE BETA-OKSYDACJI zachodzą także reakcje utleniania (odłączania protonów i elektronów od acylo-CoA i przyłączania ich przez NAD+ i FADH) POWSTAJĄ NUKLEOTYDY ZREDUKOWANE NADH i FADH₂ (równoważniki redukujące) Skróceniu łańcucha acylo-CoA o C2 towarzyszy powstanie 1 cz. NADH i 1 cz. FADH₂ C – C – C –C – C – C – C – C - C – C – C – C – C – C – C – C - CoA 7 6 5 4 3 2 1 CAŁKOWITE PRZEKSZTAŁCENIE C16 DO 8 CZ. ACETYLO-CoA DOSTARCZA 7 CZ. FADH₂ i 7 CZ. NADH Palmitoilo-CoA w procesie β-oksydacji ulega całkowitemu rozpadowi do 8 cz. acetylo-CoA w 7 obrotach cyklu Palmitoilo-CoA + 7 FAD + 7 NAD+ + 7 Co-A + 7 H20 → 8 cz. acetylo-CoA + 7 FADH2 + 7 NADH + 7 H+ Reakcje utleniania w organizmach żywych – odłączanie jonów wodorowych, które są przyłączane do NAD i FADH Takie procesy zachodzą w beta-oksydacji Jony wodorowe są oddawane z NADH i FADH2 w tych procesach, gdzie zachodzi redukcja  Bilans beta-oksydacji palmitoilo-CoA – C16 8 cz. ACETYLO-CoA 7 cz. FADH₂ i 7 cz. NADH CYKL KREBSA ŁAŃCUCH ODDECHOWY (w macierzy mitochondrialnej) (łańcuch transportu elektronów i fosforylacja oksydacyjna) w wewnętrznej błonie mitochondrialnej CYKL KREBSA  DO CYKLU KREBSA WŁĄCZANYCH JEST 8 CZ. ACETYLO-CoA pochodzących z palmitoilo-CoA, czyli cykl wykonuje 8 obrotów Z kwasu stearynowego (C18) powstaje 9 cz. acetylo-CoA Cykl Krebsa wykonuje 9 obrotów W beta-oksydacji kwasu palmitynowego powstaje 8 cz. acetylo-CoA będzie włączonych do cyklu Krebsa – czyli produkty 1 obrotu cyklu należy pomnożyć przez 8: 16 cz. CO₂ 8 cz. FADH₂ 24 cz. NADH 8 cz. GTP (równoważnych ATP)  Palmitoilo–CoA C16 Beta-oksydacja 8 cz. Acetylo-CoA 7. cz. FADH₂ Cykl Krebsa 7 cz. NADH 8 cz. FADH₂ 24 cz. NADH 8 cz. GTP 15 cz. FADH₂ ŁAŃCUCH ODDECHOWY (łańcuch transportu elektronów i fosforylacja 31 cz. NADH oksydacyjna) Wszystkie nukleotydy zredukowane powstające i w beta-oksydacji i w cyklu Krebsa są włączane do łańcucha oddechowego Łańcuch oddechowy (transportu elektronów) to szereg przenośników błonowych na grzebieniach mitochondrialnych. Ich funkcja polega na odbieraniu protonów i elektronów od zredukowanych nukleotydów (NADH, FADH2). Powoduje to ich utlenienie. Mitochondrialny łańcuch transportu elektronów: zespół enzymatycznych reakcji oksydacyjno- redukcyjnych zachodzący w wewnętrznej błonie mitochondrium Kompleks I – dehydrogenaza NADH Kompleks II - dehydrogenaza bursztynianowa Kompleks III – kompleks cytochromów bc1 Kompleks IV - oksydaza cytochromowa NAD+ - dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy FAD – dinukleotyd flawinoadeninowy  FADH₂ Kompleks II Dehydrogenaza bursztynianowa FAD Kompleks I CoQ Dehydrogenaza NADH Kompleks III Cytochromów bc1 NADH NAD+ CoQH₂ Cytochrom c Cytochrom c (Fe+3) (Fe+2) Kompleks IV Oksydaza cytochromowa H2O  Przybliżony bilans energetyczny fosforylacji oksydacyjnej 1. Do łańcucha oddechowego włączana jest 1 cz. NADH to na każde ½ mola tlenu cząsteczkowego O 2 pobranego przez mitochondria powstaje 2,5 mola ATP z ADP i fosforanu nieorganicznego Pi 2. Do łańcucha oddechowego włączana jest 1 cz. FADH2 to na każde ½ mola tlenu cząsteczkowego O 2 pobranego przez mitochondria powstaje 1,5 mola ATP z ADP i fosforanu nieorganicznego Pi Fosforylacja oksydacyjna to proces łączący syntezę ATP z utlenianiem zredukowanych nukleotydów poprzez transport elektronów przebiegający wzdłuż łańcucha oddechowego. Energia uwolniona w tym procesie jest wykorzystywana do syntezy ATP.  Przebieg transportu elektronów w łańcuchu oddechowym 1. utlenienie NADH do NAD+ i FADH2 do FAD 2. redukcja tlenu cząsteczkowego do wody TLEN OBECNY W MITOCHONDRIACH i ULEGAJĄCY REDUKCJI TO TLEN WDYCHANY Z POWIETRZEM Bilans przemian palmitoilo-CoA, czyli beta–oksydacji i cyklu Krebsa dostarcza łącznie 31 cz. NADH i 15 cz. FADH2 1 cz. NADH włączona do łańcucha oddechowego to synteza 2,5 mola ATP z 31 cz. NADH powstaje 77,5 mola ATP 1 cz. FADH2 włączona do łańcucha oddechowego to synteza 1,5 mola ATP z 15 cz. FADH2 powstaje 22,5 mola ATP ŁĄCZNIE 77,5 + 22,5 + 8 cz. GTP z cyklu Krebsa = 108 cz. ATP  Ilość powstającego ATP zależy od budowy cząsteczki WKT WKT mają zawsze parzystą liczbę atomów węgla – od 16 (18,20,22 itd.) Im dłuższy łańcuch (więcej atomów węgla) tym więcej ATP powstaje w łańcuchu oddechowym Ostatnim etapem oddychania tlenowego jest łańcuch oddechowy, który składa się z przenośników elektronów, zlokalizowanych w wewnętrznej błonie mitochondriów. Przenośnikami tymi są głównie białka zawierające ściśle z nimi związane metale o właściwościach oksydoredukcyjnych. - W łańcuchu oddechowym przenośniki elektronów ułożone są według wzrastającego potencjału oksydoredukcyjnego, co umożliwia przechwytywanie elektronów przez kolejne przenośniki. - Znajdujący się przy końcu łańcucha O2 wyłapuje elektrony i równocześnie przyłącza obecne w matrix H+. W ten sposób powstaje cząsteczka H2O. - Transport elektronów poprzez kompleksy białkowe warunkuje pompowanie H+ z matrix do przestrzeni międzybłonowej przez trzy pompy (kompleks I, III, IV) - Tworzy to gradient protonów (różnica stężeń H+ po obu stronach błony) - Powrót H+ do matrix przez syntazę ATP, napędza syntezę ATP.  Do wytworzenia ATP zużywana jest energia wyzwolona podczas przepływu elektronów przez łańcuch oddechowy, warunkująca ruch protonów (fosforylacja oksydacyjna).  Węglowodany, tłuszcze i białko w żywieniu sportowców Przeciętna, procentowa zawartość białka (B), węglowodanów (W) oraz tłuszczu (T) w diecie: Dla osób nieaktywnych: B:W:T 11 : 59 : 30 Dla sportowców: B:W:T 12-15 : 60-65 : 25-27 ZALECANA DAWKA DZIENNA W żywieniu ludzi zdrowych z tłuszczów powinno pochodzić ok. 30% całkowitej energii dziennej racji pokarmowej i zawierać odpowiednią ilość nienasyconych kwasów tłuszczowych. Dzienny poziom zalecanego spożycia tłuszczów dla różnych grup ludności (według Szczygieł A.) Tłuszcze [%] energii z Grupy ludności Ogółem [g] tłuszczów Młodzież męska 16-20 lat 110-125 30-31 Młodzież żeńska 16-20 lat 85-90 30-31 Mężczyźni 21-64 lat praca lekka 80-85 29-30 Mężczyźni 21-64 lat praca umiarkowana 95-10 29-30 Mężczyźni 21-64 lat praca ciężka 125-135 30-32 Mężczyźni 21-64 lat praca bardzo ciężka 145-150 30-33 Kobiety 21-59 lat praca lekka 70-75 29-30 Kobiety 21-59 lat praca umiarkowana 85-95 30-32 Kobiety 21-59 lat praca ciężka 105-110 31-33 TŁUSZCZE Tłuszcz w diecie obecny jest zarówno w postaci widocznej, jak i niewidocznej. Nasycone kwasy tłuszczowe wywierają działanie hipercholesterolemiczne i proagregacyjne płytek krwi Nienasycone kwasy tłuszczowe wywierają korzystny wpływ na zdrowie, który przejawia się: wzrostem odporności, poprawą funkcjonowania układu krążenia, spadkiem ryzyka zachorowalności na choroby nowotworowe, zwiększeniem sprawności umysłowej i odporności na stres. Izomery trans jednonienasyconych kwasów tłuszczowych podwyższają poziom frakcji LDL-cholesterolu w surowicy oraz obniżają poziom frakcji HDL-cholesterolu. Wpływ tłuszczów pokarmowych na zawartość LDL- i HDL-cholesterolu w osoczu HDL-cholesterol LDL-cholesterol Kwasy tłuszczowe nasycone ↑ ↑↑↑ Izomery trans kwasów tłuszczowych ↓ ↑↑ Cholesterol ≈ ↑  Głównym źródłem w diecie człowieka izomerów trans kwasów tłuszczowych, pochodzących z przemysłowego uwodornienia olejów są: - produkty cukiernicze (pieczywo cukiernicze, wyroby ciastkarskie i czekoladowe) - margaryny twarde - tłuszcze do smarowania pieczywa - tłuszcze smażalnicze - produkty typu fast food, przede wszystkim frytki  Zawartość izomerów trans kwasów tłuszczowych w żywności: - margaryny miękkie: 0,0 - 16,6% - margaryny twarde: 0,0 - 21,3 % - tłuszcze smażalnicze: 0,0 - 50,2% - produkty cukiernicze: 0,0 - > 90,0%  Zgodnie z zaleceniami Światowej Organizacji Zdrowia (WHO), Światowej Organizacji ds. Wyżywienia i Rolnictwa (FAO), tłuszcz powinien dostarczać populacji dorosłych minimalnie 15–20% , maksymalnie 30–35%. Z czego: max. 10% energii z kwasów tłuszczowych nasyconych 5-10% energii z kwasów tłuszczowych wielonienasyconych 10-20% energii z kwasów tłuszczowych jednonienasyconych poniżej 1% energii z izomerów trans jednonienasyconych kwasów tłuszczowych Zalecenia dla sportowców: Dieta wysokotłuszczowa wpływa na spadek wydolności fizycznej i wytrzymałości. Zawartość tłuszczu w diecie nie powinna przekraczać 30% wartości energetycznej całodziennej diety. Źródła tłuszczów roślinnych: oliwa, oleje, margaryny Źródła tłuszczów zwierzęcych: masło, słonia, łój, smalec Zbyt niskie spożycie tłuszczu w diecie może skutkować niedoborami witamin rozpuszczalnych w tłuszczach (A, D, E i K) oraz niezbędnych nienasyconych kwasów tłuszczowych, co może powodować ryzyko rozwoju chorób żywieniowo zależnych. Nadmiar tłuszczu w diecie i ograniczona aktywność fizyczna mogą być przyczyną wzrostu ryzyka powstawania nadwagi i otyłości ze wszystkimi niekorzystnymi konsekwencjami zdrowotnymi. Metabolizm tłuszczów TG diety ulegają strawieniu w przewodzie w dwunastnicy do glicerolu i WKT przy udziale lipazy trzustkowej. Następnie w błonie śluzowej jelita dochodzi do ponownej syntezy TG i wytworzenia kompleksów białkowo-lipidowych zwanych chylomikronami. Chylomikrony przedostają się do krwi, gdzie dochodzi do rozpadu TG w nich zawartych przy udziale lipazy lipoproteinowej. WKT z rozpadu TG chylomikronów dostają się komórek mięśni i tkanki tłuszczowej, gdzie zachodzi synteza TG zapasowych. TG te mogą ulegać rozpadowi, katalizowanemu przez lipazę hormonozależną. W wątrobie z WKT diety powstaje frakcja VLDL (lipoproteiny, czyli kompleksy białkowo-tłuszczowe). VLDL przedostają się do krwi, gdzie dochodzi do rozpadu TG w nich zawartych przy udziale lipazy lipoproteinowej. WKT z rozpadu TG VLDL dostają się komórek mięśni i tkanki tłuszczowej, gdzie zachodzi synteza TG zapasowych. TG te mogą ulegać rozpadowi, katalizowanemu przez lipazę hormonozależną.  LIPOPROTEINY: Chylomikrony – transportują pobrane z pokarmem (egzogenne) triacyloglicerole z jelita do tkanek obwodowych (obecne we krwi po spożyciu posiłku). Lipoproteiny o bardzo małej gęstości (VLDL) - transportują endogenne triacyloglicerole z wątroby do tkanek obwodowych (stale obecne we krwi). Tłuszcze są substratem energetycznym, wykorzystywanym głównie podczas wysiłków długotrwałych o umiarkowanej i niewielkiej intensywności. WKT w mięśniach na terenie cytoplazmy ulegają aktywacji WKT (przyłączenie cząsteczki CoA do WKT – powstaje acylo-CoA). Proces ten wymaga udziału 1 cz. ATP. Acylo-CoA transportowany jest do mitochondriów z udziałem karnityny. Na terenie mitochondriów dochodzi do β-oksydacji, czyli odłączania fragmentów acetyloCoA od acyloCoA i powstawania zredukowanych nukleotydów (NADH+ i FADH2). Powstały acetylo-CoA włączany jest do cyklu Krebsa, a wszystkie zredukowane nukleotydy (z β-oksydacji i cyklu Krebsa) przenoszone są na łańcuch oddechowy. Transport jonów wodorowych wzdłuż łańcucha oddechowego umożliwia powstawanie ponad 100 cz. ATP w procesie zwanym fosforylacją oksydacyjną. LIPOPROTEINY  LIPOPROTEINY Lipoproteiny to formy globularne, w których wyróżnia się hydrofobowy rdzeń złożony z lipidów min. triacylogliceroli oraz cholesterolu, otoczony powłoką białkową (apoproteinami – A,B,C,D,E,). Transportują triacyloglicerole, cholesterol oraz fosfolipidy między tkankami. Lipoproteiny to kompleksy białek (apoprotein) z lipidami ( triacyloglicerolami, cholesterolem wolnym i jego estrami oraz fosfolipidami) Funkcja apoprotein:  stabilizują strukturę lipoproteiny (stanowią 1-70% masy lipoprotein)  umożliwiają transport lipidów między tkankami  są aktywatorami bądź inhibitorami enzymów  odpowiadają za receptorowe wiązanie lipoprotein z komórkami docelowymi, uczestniczącymi w katabolizmie lipidów.  Wyróżniamy następujące lipoproteiny:  Chylomikrony  Lipoproteiny o bardzo małej gęstości - VLDL  Lipoproteiny o małej gęstości - LDL  Lipoproteiny o pośredniej gęstości - IDL  Lipoproteiny o dużej gęstości - HDL Chylomikrony – transportują pobrane z pokarmem (egzogenne) triacyloglicerole i cholesterol z jelita do tkanek obwodowych (obecne we krwi po spożyciu posiłku). Lipoproteiny o bardzo małej gęstości (VLDL) - transportują endogenne triacyloglicerole z wątroby do tkanek obwodowych (stale obecne we krwi). Lipoproteiny o małej gęstości (LDL) – transportują cholesterol do tkanek obwodowych (stale obecne we krwi). Lipoproteiny o dużej gęstości (HDL) - transportują cholesterol z tkanek obwodowych do wątroby (stale obecne we krwi).  VLDL – warunkuje dokomórkowy transport kwasów tłuszczowych w okresie międzyposiłkowym Chylomikrony – warunkują dokomórkowy transport kwasów tłuszczowych w okresie poposiłkowym LDL – warunkuje dokomórkowy transport cholesterolu HDL – warunkuje transport zwrotny cholesterolu do wątroby Skład lipoprotein: Chylomikrony: TG - 90%, Cholesterol – 3%, Białka – 2% VLDL: TG - 60%, Cholesterol – 18%, Białka – 8% LDL: TG - 10%, Cholesterol – 46%, Białka – 22% HDL: TG - 5%, Cholesterol – 20%, Białka – 50% WKT osocza Pochodzenie: Lipoliza TG w tkance tłuszczowej Działanie lipazy lipoproteinowej osocza w czasie wychwytu TG osocza przez tkanki Występowanie w osoczu: Połączenie z albuminami osocza, które odpowiadają za transport WKT w osoczu Chylomikrony - Są wytwarzane przez komórki jelita -Uczestniczą w transporcie lipidów (głównie TG) dostarczanych z pokarmem z jelita do większości tkanek (głównie mięśni szkieletowych), gdzie są utleniane lub do tkanki tłuszczowej, gdzie są magazynowane. VLDL - Są wytwarzane przez hepatocyty wątroby z lipidów pochodzenia endogennego. - Rola w transporcie lipidów (głównie TG) z wątroby do tkanek pozawątrobowych. Zwiększona synteza VLDL w wątrobie zachodzi podczas: - Po posiłku, w którym były kwasy tłuszczowe - Spożywania pokarmów o dużej zawartości węglowodanów - Dużego stężenia WKT w osoczu podczas głodzenia - Spożywania etanolu - Występowania dużego stężenia insuliny, a małego stężenia glukagonu Zaburzenia gospodarki lipoproteinowej: - Hiperlipoproteinemia (podwyższone stężenie lipoprotein we krwi) - Hipolipoproteinemia (obniżone stężenie lipoprotein we krwi) -Cholesterol jest steroidem, syntetyzowanym z cząsteczek acetylo-CoA. -Produkowany jest niemal we wszystkich komórkach, jednak najintensywniej jego synteza odbywa się w wątrobie (60-70%) i wynosi 700-900 mg dziennie. -Ogólna ilość cholesterolu w organizmie człowieka jest oceniana na 100-150 g. -Nasilenie jego syntezy ma miejsce, w przypadku nie wystarczającej podaży. -Zwiększenie stężenia cholesterolu we krwi warunkuje przyspieszenie rozwoju zmian miażdżycowych. Cholesterol jest związkiem nierozpuszczalnym w wodzie, toteż w płynach ustrojowych transportowany jest w postaci lipoprotein. Największą zawartością cholesterolu charakteryzują się lipoproteiny o małej gęstości (LDL). W wątrobie związek ten ulega przekształceniu przede wszystkim w kwasy żółciowe.  Cholesterol pełni wiele ważnych funkcji w organizmie: - jest budulcem błon komórkowych - bierze udział w produkcji hormonów (np. płciowych) - warunkuje wytwarzanie i przyswajanie witaminy D - stanowi składnik żółci ułatwiającej proces trawienia tłuszczów Wydalanie cholesterolu -Z tkanek cholesterol jest usuwany przy udziale HDL w transporcie zwrotnym do wątroby. -Dziennie wydalamy około 1 grama cholesterolu, połowa tej wartości wydalana jest w kale po przekształceniu w kwasy żółciowe. -Druga część wydalana jest w postaci niezmienionej W zaawansowanej miażdżycy w tętnicach może być nawet do 1kg odłożonego cholesterolu.